Dr. Amino Acid
Dr. Aydın Duygu
İSTANBUL TIP KİTABEVLERİ
©İstanbul Medikal Yayıncılık BİLİMSEL ESERLER dizisi
Dr. Amino Asit
Dr. Aydın Duygu
2. Baskı 2017
ISBN - 978-605-4949-65-6
2017 İstanbul Medikal Sağlık ve Yayıncılık Hiz. Tic. Ltd. Şti.
34104, Çapa-İstanbul-Türkiye www.istanbultip.com.tr
e-mail: [email protected]
www.istanbultip.com.tr
Yasalar uyarınca, bu yapıtın yayın hakları
İstanbul Medikal Sağlık ve Yayıncılık Hiz. Tic. Ltd. Şti.’ye aittir.
Yazılı izin alınmadan ve kaynak olarak gösterilmeden,
elektronik, mekanik ve diğer yöntemlerle kısmen veya tamamen kopya edilemez; fotokopi, teksir, baskı ve diğer yollarla çoğaltılamaz.
ÇAPA/MERKEZ
Turgut Özal Cad. No: 4/A Çapa-İST.
Tel: 0212.584 20 58 (pbx)
587 94 43 Faks: 0212.587 94 45
KADIKÖY
Rasimpaşa Mah.
Teyyareci Sami Sok. No: 13 Dükkan 11-12 Kadıköy-İST
Tel: 0216.336 20 60
KONYA
İhsaniye Mah.
Tacülvezir Sk. No: 1/A Selçuklu-KONYA Tel: 0332.351 32 53
Yayına hazırlayan İstanbul Medikal Sağlık ve
Yayıncılık Hiz. Tic. Ltd. Şti.
Yayıncı sertifika no 12643
İmy adına grafiker Mesut Arslan
Sayfa dizaynı Burcu Bayam
Yazar Dr. Aydın Duygu Editör Prof. Dr. Ümit Zeybek Kapak İmy Tasarım
Kapak resim Dr. Can Hekim tarafından uyarlanmıştır. (Liudmila Horvath‘ın hayat ağacı)
Baskı ve cilt Gezegen Basım San. ve Tic. Ltd. Şti.
100. Yıl Mah. Matbaacılar Sitesi
2. Cad. No:202/A, Bağcılar-İST Tel: 0212 325 71 25
Karadeniz Technical University Faculty of Medicine, 1998.
2002 Specialty at Şişli Etfal Educational Research Hospital and became a Family Physician specialist. In 2010, he completed his master's degree at Bogazici University Institute of Biomedical Engineering. He currently conducts 3P Medicine in his own clinic. It applies amino acid analysis and amino acid treatments in preventive medicine and personalized medicine applications. Athlete health and nutritional support are among the leading working areas. He is also the Medical Director of Biotailor Labs, headquartered in Sweden.
Değerli okuyucularım,
Bu kitabı okuduğunuzda sağlığa ilişkin ne biliyorsanız bilin tam bir milat yaşay- acağınızı; tekrarlanan bilgilerden arınmış konular bulacağınızı belirtmek isterim.
Bu kitapta canlıların yapı taşlarını oluşturan amino asitleri ve amino asitlerin yaşamın her anına nasıl etki ettiğini okuyacaksınız.
Günümüzde sağlığa ilişkin her türlü spekülatif bilgi derhal yayıldığı halde, saygın bilim merkezlerinin hastalık risklerini yıllar önceden haber veren ve önleyebilecek çözümler üreten çalışmalarını neden hiç duymadığınıza hayret edeceksiniz.
Bizler gerekli olup olmadığını bilmeden kutu kutu hap yutarken, gelişmiş dünya sağlığı korumanın, fiziksel ve mental performansı arttırmanın yolunu çoktandır keşfetmiş durumda.
Bu kitap AMİNO ASİT ANALİZİ ve AMİNO ASİT TEDAVİLERİ olmak üzere koruyucu tıpta devrim yaratacak nitelikte iki önemli kavramı sizlere anlatmaktadır.
Dr. Amino Asit’in içerdiği tüm bilgiler bilimsel kanıta dayalı olup referansları kapsamlı olarak bölüm sonlarında sunulmuştur.
Bana harfleri öğreten ilkokul öğretmenime, Ayşen Tecer’e.
Son 10 yıldır sağlıklı beslenme, wellness ve benzeri konularda sıkça kitaplar yayın- lanmaya başladı.
Toplumun büyük çoğunluğu sağlığa ilişkin yayınları takip ediyor, medyada sağlık fazlasıyla yer alıyor.
Ancak bu güne kadar AMİNO ASİTLER ile ilişkili ne bir kitap, ne de detaylı bir makale yazılmadı.
Vücudun su haricindeki kuru ağırlığının % 75’nin amino asitlerden; %1,5’unun mineral ve vitaminlerden oluştuğunu düşündüğümüzde %1,5 üzerinden yıllardır sürdürülen sağlık ve wellness bilimi ve ekonomisinin %75’lik bir bölümü göz ardı etmesi ilginçtir. Bu alan şimdiye kadar protein kelimesiyle geçiştirildi. Öte yandan karmaşık, detaylı, zahmetli bir alan olduğu için vücudun yapı taşı denilerek önem atfedilse de, bu iki kelimeye hapsedildi.
HALBUKİ VÜCUDUN YAPI TAŞI…
Evrende yaşamın kaynağını amino asitler oluşturur. Vücudumuzdaki tüm yapı ve tüm fonksiyonlar 20 amino asidin tek başına veya bir araya gelerek proteinleri oluş- turmasıyla gerçekleşir. DNA, RNA, deri, kemik, kaslar, tendonlar, kan, antikorlar, sinirler, tüm enzimler, hormonların neredeyse tamamı, beyin fonksiyonlarını yürü- ten tüm kimyasallar amino asitlerden oluşmaktadır.
20 amino asit yeterli seviyede ve gerekli dengelerde ise fiziksel ve ruhsal olarak sağ- lıklı oluruz. Genler (DNA, RNA) sadece bu 20 amino asit sayesinde fonksiyonlarını yürütür.
İşin en önemli yanı amino asitlerin gıdalardan elde ediliyor olması. Özellikle 20 ami- no asitten 9 tanesi gıdalarla alınmazsa vücudun üretme şansı yok.
Yaşamın temelini oluşturan amino asitlerin konu beslenme olduğunda ana başlık olması gerekir. Çünkü amino asitler her türlü fiziksel ve psikolojik rahatsızlığın temelinde yer alır. Bu nedenle 20 amino asit bilinmeden nasıl doğru beslenilir, bes- lenmenin hastalıklarla ve sağlıkla ilişkisi nasıldır hiçbir şekilde anlaşılamaz.
Amino asitler bilinmeden sağlıklı olma bilinci oluşamaz…
Sağlık bilinci günümüzde maalesef sadece yardımcı maddeler üzerinden yürütül- mektedir. Tüm vitamin ve mineraller amino asitlerin çalışabilmesi için yardımcı maddelerdir. Asıl olan ihmal edilmiştir. Amino asitler sporcuların dopingi sanılarak bilinçsizce ve tehlikelerle dolu şekilde eczane vitrinlerinde ve vitamin dükkanların- da durmaktadır.
İnsanlar sağlıklı olmak, performans arttırmak, iyi hissetmek için sürekli vitamin, mineral vb. destekler almaktadır. Ancak herkesin beslenme şekli, yaşam tarzı, biyo- kimyası ve genetik alt yapısı farklıyken aynı destekleri alması baştan yanlıştır. Kişi- nin hangi desteği ne oranda alması gerektiğini biyokimyasal analizlerle belirlemek artık mümkündür.
İnsanlarda sağlıklı olmak adına erken teşhis bilinci gelişmiş durumdadır. Ne var ki check-up adıyla yaptırılan testlerin neredeyse tamamı hasta olunca pozitif çıkan testlerdir. Yani hastalık var mı yok mu bunu analiz eder; hastalığa giden süreçleri analiz etmez.
Amino asitlerin kan düzeyi analiz edildiğinde diyabet, kanser dahil bir çok hastalı- ğın daha oluşmadan yıllar önce amino asit seviyelerinde özel değişimler gerçekleş- tiği tespit edilmiştir. Bu nedenle amino asit analizi hastalık risklerini çok önceden ortaya koyabilmektedir ve önleyici tıp için en uygun tetkiktir. Örneğin Harvard Üniversitesi ve İsveç Malmö Diyet ve Kanser Araştırma Enstitüsü 2013 yılında ya- yınladığı çalışmada tip 2 diyabet ve kalp hastalıkları gelişmeden yaklaşık 10 yıl önce amino asitlerin sinyal verdiğini bildirmiştir.
Amino asitlerin neden yaşamın temeli olduğunu, beslenmenin ve hareketin neden amino asit bilinci üzerine kurulması gerektiğini, amino asitlerin nasıl sağlık risklerini yıllar öncesinden bildirdiğini ve doğru amino asit, vitamin ve mineral desteklerinin nasıl riskleri azalttığını 1930’dan bu yana yayınlanmış yüzlerce bilimsel makaleden özetleyerek toplumun anlayabileceği bir dille “Dr. Amino Asit” isimli kitabımda aktarmaya çalıştım. Aynı zamanda çaresizce boğuştuğumuz obezite, diyabet, kan- ser, depresyon ve Alzheimer gibi birçok konuya ilişkin önemli tıp dergilerinde ya- yınlanmış makaleleri bir referans numarasıyla yetinmeyip özetlerini yayınlandığı haliyle aktardım. Bu nedenle kitap sağlık profesyonellerinin de (doktor, hemşire, diyetisyen, fizyoterapist, egzersiz danışmanları, spor bilimleri uzmanları) dikkatini dünyada çok hızlı ilerleyen amino asit çalışmalarına çekmeyi amaçlamaktadır.
Bir yıllık süreçte kitabımı okuyan değerli okuyucularımın geri bildirimlerinden, ver- diğim seminer ve eğitimlerde dinleyicilerin duyduğu hayret ve şaşkınlıktan şunları fark ettim: Aslında tek amaç olan canlı kalmamıza hizmet eden sağlığı, beslenmeyi konuşurken canlı ile cansız arasındaki farkı hiç düşünmemişiz. En basitinden canlı nedir? Cansız nedir diye sormamışız.
Bu nedenle amino asitlerin ne kadar önemli olduğunu en kolay olarak bu temel so- ruya cevap verirken anlatabileceğimi düşündüm.
CANLILAR NELERDİR? Bakteriler, mantarlar, virüsler, algler, otlar, ağaçlar
böcekler, sürüngenler, omurgalı hayvanlar ve insan….
CANLILARIN EN TEMEL DNA, RNA içermesi
ORTAK ÖZELLİĞİ NEDİR? Yani DNA varsa canlılık var, DNA yoksa canlılıktan
bahsetmek mümkün değil.
DNA CANLIYI NASIL Tüm canlılarda DNA aynı 20 adet amino asidi YÖNETİR? kullanarak hücrenin nasıl çalışacağını belirler.
20 AMİNO ASİT NEREDEN Tamamı bitkisel ve hayvansal gıdalardan ELDE EDİLİR? elde edilir.
11 tanesi aynı zamanda insan vücudu tarafından sentezlenebilirken 9 tanesi mutlak suretle gıdalardan elde edilmelidir.
BESLENMENİN Amino asitler dahil olmak üzere vücudun TEMEL AMACI NEDİR? üretemediği maddeleri (esansiyel maddeler)
toplamaktır.
DNA SADECE VE SADECE 20 ADET AMİNO ASİTLE ÇALIŞTIĞI İÇİN BES- LENMENİN EN TEMEL AMACI 20 AMİNO ASİDİ TEMİN ETMEKTİR.
DAHA AÇIK İFADEYLE BESLENMEDE AMİNO ASİTTEN DAHA ÖNEMLİ BİR UNSUR YOKTUR.
SAĞLIĞA İLİŞKİN HER KONUDA AMİNO ASİTLER ROL OYNAR.
Besin, Amino Asit, Sağlık İlişkisi
hücre
kromozom
insan
çekirdek
DNA
amino asit zinciri
BESİNLER
1. AMİNO ASİT NEDİR? 1
Vücutta ne kadar amino asit bulunur? 1
2. AMİNO ASİTLER BESLENMENİN TEMEL UNSURUDUR 3
Beslenmenin tanımı 3
Vücut her türlü gıdadan enerji üretebildiğine göre hangisini seçtiğimizin ne önemi var? 6
Esansiyel (vücudun üretemediği, besinlerden almak zorunda
olduğu) maddeler 7
3. AMİNO ASİTLER YAŞAMIN KAYNAĞIDIR 9
Yaşamın temelini oluşturan 20 amino asit 10
Vücudun tüm yapı ve fonksiyonlarında amino asitler kullanılır. 11
Göktaşındaki sürpriz: amino asitler 16
4. GEN-AMİNO ASİT-PROTEİN İLİŞKİSİ 18
Bir canlıda tüm hücreler aynı genlere sahipken fonksiyonları neden farklıdır? 18
Genetik şifre ve protein sentezi 19
Amino asitlerin genler üzerindeki etkisi 21
5. KISITLAYICI AMİNO ASİTLER 23
Kısıtlayıcı (limiting) esansiyel amino asit 23
Vücut her proteini her an üretecek kadar esansiyel amino aside
sahip midir? 24
Durum bu kadar hassas ise (Esansiyel) amino asit eksikliği oluşur mu? Oluşursa nasıl? 24
Amino asitler neden eksilir? 24
Kaliteli protein nasıl temin edilir? 25
Kısıtlayıcı amino asitlerin yeterli miktarda alınabilmesi için ne yapılmalıdır? 26
Bitkiler yeterli protein ve amino asit sağlamaz mı? 27
Tamamlayıcı proteinler 30
Gıdaların hepsi farklı oranlarda amino asit içerdiğine göre denge nasıl sağlanır? 30
Kuru fasulye + pilav 31
6. SERBEST AMİNO ASİT HAVUZU 33
Serbest amino asit havuzunu etkileyen unsurlar 34
Restoran nedir? 36
Serbest makale: Onu Ye! Bunu Yeme! 38
Serbest makale: “Işık Ilık Süt İç” vs “Talat İte Et At” 40
7. AMİNO ASİTLERİN YAPISI ve FONKSİYONLARI 41
Amino asitlerin isimlerindeki “L” harfi ne anlama gelir? 41
8. DOKTORUMUZ AMİNO ASİTLER 47
L-Metiyonin 48
L-Lizin 50
L-Triptofan 52
Dallı zincirli amino asitler: L-Lösin, L-İzolösin, L-Valin 54
L-Fenilalanin 56
L-Histidin 57
L-Treonin 59
L-Arjinin 60
Serbest makale: Viagra mı? L-Sitrulin mi? 62
Glisin 64
L-Prolin 65
L-Serin 66
L-S istein 66
L-T irozin 68
L-Glutamin 69
Pişirme 71
L-Glutamik asit 72
5. Tat Umami 73
L-Aspartik asit 74
L-Asparajin 75
L-Alanin 76
ALT, AST, GGT? 76
9. AMİNO ASİTLERİN TANISAL DEĞERİ 82
Niçin Doktora gideriz? 82
Amino asit analizinde incelenen parametreler 85
Amino asit analizi beslenme durumunu net olarak yansıtır 87
Amino asit analizi gıda intolerans testi değildir 88
Amino asit analiziyle check-up: Amino asit analizi şu anki sağlık durumunu veya ilerideki riskleri gösterir 90
Mevcut check-up’lara ilişkin sorunlar: 90
3P MEDICINE (Predictive, Preventive, Personalized Medicine) /
KİŞİYE ÖZGÜ TIP 93
Aile Hekimliği 94
10. AMİNO ASİTLERİN KORUYUCU VE TEDAVİ EDİCİ ÖZELLİĞİ 97
Protein miktarını arttırmada sınır ne olmalıdır? 100
Serbest amino asitler sağlıklı insanlarda veya böbrek hastalarında ek
yük oluşturur mu? 100
11. TİP II DİYABET VE İNSÜLİN DİRENCİ 103
Amino asit analizi tip II diyabet ve insülin direncini oluşmadan
önce bildirir 103
Amino asit analiz insülin direnci gelişimini yaklaşık 6 yıl öncesinden bildirir 107
Serbest amino asit takviyesi diyabet ve insülin direncini önler 108
Serbest amino asitler diyabet ve diyabet komplikasyonlarının
tedavisinde etkilidir 108
Serbest amino asit takviyesi kan şekerini düzenler 109
Serbest amino asitler diyabet komplikasyonlarını önler 110
12. AMİNO ASİT ANALİZİ KALP HASTALIKLARININ RİSKİNİ ÖNCEDEN BİLDİRİR 116
Amino asitler kalbi korur 116
13. OBEZİTE 121
Mevcut diyet ve tedavi yöntemlerinde en sık gözlenen sonuçlar 122
Mevcut diyet ve tedavi yöntemlerindeki eksiklik ve hatalar 122
Obezite nasıl gelişir? 123
Homeostatik yolak 123
Hedonistik yolak (zevk ve keyif) 124
Gıda bağımlılığı 125
Stres altındayken neden tatlı yiyeceklere yöneliriz? 127
Aşk zayıflatır mı? 128
Serbest amino asit takviyesiyle kilo kontrolü ve obezite tedavisi 129
Serbest amino asit desteği obezite ve ilişkili hastalıkları nasıl
tedavi eder? 131
Yetersiz miktarda ve düşük kalorili diyetlerin zarar verici etkileri 132
Kalıcı kilo kontrolü mümkün müdür? 133
Obezite tedavisinde tek amaç kiloları vermek midir? 133
14. SARKOPENİ: KAS KAYBI 137
Yaşlı veya ihtiyar olmayı belirleyen en önemli unsur
kas kitlesi ve kalitesidir 137
Neden herkesin ömrü birbirinden farklıdır? 137
Sarkopeni 138
Spesifik amino asit destekleri yaşlılarda düşkünlüğü önler ve
sağlıklı yaşam beklentisini uzatır. 142
İnsan ömrünü uzatan ve yaşam kalitesini arttıran tıp alanı? 143
Ömrü uzatan gıda: yoğurt 143
Serbest makale: “Anti-ageing” Out “Reverse ageing” In 147
Serbest makale: Kırışıklık tedavisinde en etkili yöntem hangisi? 149
15. KANSER 151
Kanser hastaları için amino asit desteği 152
16. AMİNO ASİTLERİN DAVRANIŞ VE RUH HALİ ÜZERİNDE ETKİSİ 156
Nörotransmitterlerin tamamı amino asit aracılığıyla oluşur 157
Amino asit seviyelerinde değişime neden olan hastalıklar 159
Serbest amino asit desteklerinin etkileri 159
Güneş antideprasandır 161
Kışın neden daha fazla tatlı yeriz? 162
Psikiyatrik hastalıklarda besin destekleri 162
Üzüntü/stres neden hasta eder? 163
Hasta insan neden depresif olur? 163
Major depresyon 164
Hareket antidepresandır 164
Kronik yorgunluk/tükenmişlik sendromu çaresiz değildir 165
Lohusalık depresyonu 167
Lohusalıkta serbest amino asit desteği 171
Dikkat eksikliği hiperaktivite bozukluğu (DEHB) 171
Otizm 173
Alzheimer 174
17. BESİN DESTEKLERİ, SPORCU SAĞLIĞI VE AMİNO ASİTLER 179
Besin takviyelerinin kullanılma nedenleri 182
Supplement kullanımına gerek var mıdır? 185
Sporcu destekleri 186
Testosteron ve diğer anabolizan hormonlar nasıl etki eder? 188
Esansiyel amino asit takviyesi genç ve yaşlılarda kas protein
sentezini artırır 189
Kas protein sentezini arttırmak için esansiyel olmayan amino
asitlere gerek yoktur 189
Alınan protein miktarının ve kalitesinin kas protein sentezine etkisi 190
Sağlıklı sporcunun protein veya amino asit desteğine ihtiyacı var mıdır? .. 192 Protein ihtiyacı ne kadardır ve karşılamak zor mudur? 194
Amino asit eksikliği oluşturabilecek durumlar 194
Protein destekleri ile serbest amino asit destekleri arasındaki fark nedir? .. 196 Hangi durumlarda amino asit desteği faydalı olabilir? 200
Serbest amino asit takviyesinin sporcuda etkileri 200
Serbest makale: Oscar ve dedesi 205
Amino asitler proteinleri oluşturan yapı taşlarıdır. Hayatımızın temelini oluş- turur ve farkında olmasak da yaşamın her anı amino asitlere bağlı olarak şe- killenir. Yani amino asitlerle ilişkimiz sadece et, süt, yumurta gibi protein dolu yiyecekleri yemekle sınırlı değildir.
Örneğin hareket etmek, düşünmek, unutmak, hatırlamak, acıkmak, tok hisset- mek amino asitler sayesinde olur.
Büyümek, yara iyileşmesi, saçın, tırnağın oluşması amino asitler sayesindedir. Enerjik olmak veya tükenmiş olmak amino asitlerin etkisindedir.
Doktorlarınızın istediği testlerin neredeyse tamamı amino asitlerle ilişkilidir. Hormonlar, alyuvarlar, akyuvarlar, enzimler, üre, kreatinin aslında hepsi amino asitlerin fonksiyonlarıdır.
VÜCUT AĞIRLIĞININ % 20’Sİ AMİNO ASİTLERDEN OLUŞUR.
Yetişkin bir insanın vücut ağırlığının ortalama %60-65’i sudan meydana gelir. Kalan kısmın yarısını ise amino asitler oluşturur. Örneğin 70 kg ağırlığında bir yetişkinin 14 kilogramı amino asittir.
Mineraller vücut ağırlığının maksimum %5’ini, karbonhidratlar %1’ni oluştu- rur1. Vitaminlerin toplam ağırlığı vücut ağırlığının %1’inden daha azdır3,4.
Bulunduğu miktarın az olması önemsiz olduğu anlamına gelmez ancak %1’den daha az oranda bulunan vitaminler ve %5 oranında bulunan mineraller hakkın- daki bildiklerimizi veya sürekli verilen bilgileri düşündüğümüzde sudan sonra vücutta en fazla yer kaplayan amino asitler hakkında çok daha fazlasını öğren- memiz gerektiği açıktır.
GÜNLÜK VİTAMİN İHTİYACI 100 MİLİGRAMI GEÇMEZKEN 4, GÜN- LÜK AMİNO ASİT İHTİYACI YETİŞKİN BİR İNSAN İÇİN YAKLAŞIK 60 GRAMDIR. YANİ AMİNO ASİT İHTİYACI VİTAMİN İHTİYACINDAN 600 KAT DAHA FAZLADIR.
Mineraller dediğimizde demir, kalsiyum, sodyum, potasyum, çinko gibi birçok farklı maddeden bahsettiğimizi anlarız. Her bir mineral için sağlığımıza etkisine dair çokça bilgi bulabiliriz. Aynı şekilde vitaminler denildiğinde aklımıza tek bir kavram değil A, B, C, D, E, K gibi farklı türleri ve işlevleri olan maddeler gelir. Yağlara ilişkin bilgilerimiz de proteinlerden fazladır. En azından, doymuş, doy- mamış, trans yağ kavramlarına uzak değiliz ve daha önemlisi esansiyel yağların (omega 3, omega 6) önemini çok iyi biliyoruz.
Ancak protein dediğimizde bir adım daha ötesi yoktur. Halbuki protein ihti- va eden gıdalara ihtiyaç duymamız içerdiği amino asitler nedeniyledir. Protein içeren her gıdanın amino asit bileşimi aynı değildir. Nasıl ki limon C vitamini, badem E vitamini açısından zenginse etin içerdiği proteinlerin amino asit bileşi- miyle, baklagillerin içerdiği proteinlerin amino bileşimi de birbirinden farklıdır.
Amino asitler vücudun temel yapı taşı olduğu için, her bir taşın tek tek önemi büyüktür ve biri diğerinin yerini tutamaz. Yani toplamda günlük ne kadar pro- tein tükettiğimizden çok vücut için zorunlu amino asitlerin (esansiyel amino asitler) ne kadar tüketilmiş olduğu hayati öneme sahiptir.
ORGANİZMANIN EN BÜYÜK PARÇASI PROTEİN DİYEREK GEÇİŞTİ- RİLİP, DETAYINA İNİLMEDİĞİNDE SAĞLIK VE BESLENMEYE İLİŞKİN HİÇBİR BİLGİNİN YERLİ YERİNE OTURMASI MÜMKÜN DEĞİLDİR.
REFERANSLAR:
1. Janaway R.C., Percival S.L., Wilson A.S. (2009). “Decomposition of Human Remains”. In Percival,
S.L. Microbiology and Aging. Springer Science + Business. pp. 13–334. ISBN 1-58829-640-7.
2. Textbook of medical physiology / Arthur C. Guyton, John E. Hall.—11th ed. ISBN 0-7216-0240-1
3. Sandra Alters. Biology: understanding life. 3rd Edition, Jones and Bartlett Publishers, 2000, ISBN: 0-7637-0837-2
4. Combs, Gerald F. The Vitamins Fundamental Aspects in Nutrition and Health. Third Edition, Elsevier Inc. 2008, ISBN 13: 978-0-12-183493-7
Beslenmenin temel unsuru Amino Asittir. Şimdiye kadar gördüğünüz beslenme piramitleri, algoritmalar veya söylemler büyük olasılıkla farklı- dır. Beslenmenin temel unsuru Amino Asitlerdir dediğimizde devrimsel bir ifade kullanmış oluruz. Bu ifadenin bi- limsel temelini anladığımızda beslen- meye ilişkin yanlışlar ve karmaşalar ortadan kalkar.
Birincisi sağlıklı beslenme denildiğin- de ilk akla gelen sebze meyve klişesi yıkılmış olur. İnsanlar sadece meyve sebze yiyerek yaşayamazlar. Sağlıklı
beslenmede ilk akla gelen yeterli oranda protein (amino asit) aldım mı? olmalı- dır (Meyve, sebzenin önemsiz olduğu anlaşılmasın).
İkincisi ekmek, tahıl, pirinç ve makarnadan elde edilen karbonhidratların günlük enerjinin %50-60’ını oluşturduğu belirtilen klasik beslenme piramitleri yıkılmış olur.
Üçüncüsü beslenmede proteinlerin önemi yerine proteinlerin yapı taşı olan amino asitlerin önemi anlaşılır.
Beslenmenin Tanımı:
Vücudun büyümesi, gelişmesi, bakımı, onarımı ve gerekli enerjinin sağlanması için çeşitli gıdaların alınmasıdır.
Canlılar üç nedenden dolayı beslenmek zorundalar:
1. Vücudun çalışması için gereken enerjiyi temin etmek: Enerji maddeleri
2. Vücudun yapıtaşları için gereken maddeleri temin etmek: Yapı maddeleri
3. Vücudun fonksiyonları için gereken maddeleri temin etmek: Etki maddeleri
Yenilen gıdalar sonrası vücudun aldığı temel maddeler:
• Karbonhidratlar
• Yağlar
• Proteinler
• Vitaminler
• Vitamin benzeri maddeler ((flavo- noidler, ubikinon, kolin vb.)
• Mineraller
• Su
• Lif
• Probiyotikler
Vücut enerji için karbonhidrat, protein ve yağları kullanır.
Yapılar ve sentez için (kas, kemik, kıl, enzim, hormon, hücre duvarı vb.) pro- teini, yağı, karbonhidratı ve bazı mine- ralleri (kalsiyum, fosfor) kullanır.
Metabolik süreçlerde etki etmek üzere vitaminleri, mineralleri ve suyu kullanır.
Lif sindirim ve boşaltım sisteminin iyi çalışması, için gereklidir.
Probiyotikler ise hem sindirim ve bo- şaltım hem de metabolik süreçlerde rol oynar.
YANLIŞ BİLİNDİĞİ ÜZERE ENERJİ = KARBONHİDRAT (ŞEKER) DEMEK DEĞİLDİR.
Karbonhidrat enerji kaynaklarından sadece bir tanesidir.
Enerji temini için dikkat çekilmesi gereken nokta protein, yağ ve karbonhidratın üçünün birden enerji kaynağı olduğudur.
Tüm fonksiyonlar için vücudun kullandığı enerjinin adı ATP (ADE- NOZİN TRİFOSTAT)’dir
Karbonhidrat, yağ veya proteinlerin (amino asitlerin) oksidasyonu (yakılması) ile enerji (ATP) üretilir. İhtiyaçtan fazla üretilen enerji (ATP) her koşulda yağ olarak depo edilir.
Bu kavramın ayrımına varmak bile bize, kilo kontrolünde ve şişmanlıkla müca- delede nerelerde hata yapıldığının ipuçlarını verir.
Enerji temini için karbonhidratlara yüklenmek yanlış olduğu gibi
Karbonhidratları diyetten tamamen çıkarıp, protein ve yağdan istediğim kadar yiyeyim demek de yanlıştır.
Fazladan alınan proteinin de enerji olarak depolanacağını unutmayalım.
YENİLEN GIDALARIN AKIBETİ
ŞEKİL 2. Besinlerin akıbeti2,3
Yukarıdaki şekil gıdaların vücuttaki akıbetini en yalın halde özetlemektedir.
• Karbonhidratların tamamı enerji için kullanılır.
• Yağların tamamı enerji için kullanılır. Çok azı yapı taşıdır.
• Proteinler vücudun ihtiyaç duyduğu zorunlu maddeleri (esansiyel amino asit- leri) temin eder. Amino asitler enzim, hormon, kollajen gibi yeni proteinlerin sentezi için kullanılır.
• Proteinler enerji kaynağı olarak da kullanılır. Vücuda protein sağlayan gıdalar (hayvansal ve bitkisel proteinler) aynı zamanda çok bol miktarda vitamin ve mineral temin eder.
BAZAL ENERJİ:
Enerji bilindiği üzere sadece hareket halinde değil, uyku durumunda dahi makine gibi çalışan tüm organlarımız için gereklidir. Hiçbir zaman sekteye uğramayan solunum, dolaşım ve sinir sitemi her daim enerji harcar.
Vücut her üç gıda türünden de enerji üretebildiğine göre hangisini seçtiğimi- zin ne önemi var?
Beslenmenin asıl amacı vücudun üre- temediği ve gıdalardan almak zorunda olduğu yapı taşlarını fazlaca tüketmek olmalıdır. Çünkü yapı taşlarını içeren gı- dalar aynı zamanda makul ölçüde enerji de sağlayacaktır. Oysa basit şekerler ve esansiyel olmayan yağları içeren gıdalar, yapı taşlarını, vitamin ve mineralleri ka- zandırmak yerine sadece yüksek miktar- da enerji verecektir.
Vücut gerekli olan maddelerinin bir kısmını metabolizma sırasında kendisi sentezleyebilir. Ancak bir kısım madde- leri hiçbir şekilde üretemez ve bunların mutlaka beslenme yoluyla alınması ge- rekir. GIDALARLA ALINMASI ZO-
RUNLU OLAN BU MADDELERE ESANSİYEL MADDELER DENİR.
YİYECEKLER ENERJİ MİKTARI YANINDA ESANSİYEL MADDE- LERİ NE KADAR ÇOK İÇERİYORSA O KADAR YÜKSEK BESİN DEĞERİNE SAHİPTİR.
ESANSİYEL (VÜCUDUN ÜRETEMEDİĞİ, BESİNLERDEN ALMAK ZORUNDA OLDUĞU) MADDELER:
Esansiyel yağ asitleri: Linolenik asit (omega-3), Linoleik asit (omega-6).
Amino asitler: Valin, Lösin, İzolösin, Treonin, Metiyonin, Lizin, Fenilalanin, Triptofan ve çocuklar için Histidin. Bunların dışında kalan amino asitleri hem gıdalardan elde ederiz, hem de vücut diğer amino asitlerden üretebilir.
Mineraller (kalsiyum, demir vb.) organizmada sentezlenemezler, besinlerle alınması zorunludur.
Vitaminlerin çoğu esansiyel kabul edilir. Bazıları bağırsak bakterileri tarafından veya metabolik süreçlerde üretilebilir.
Tüm bunlar arasında en elzem olanı esansiyel amino asitlerdir. Bu nedenle sağ- lıklı bir beslenmede birincil kriter esansiyel amino asitlerin yeteri kadar temin edilmesi olmalıdır. En kaliteli amino asit kaynağı olan hayvansal proteinler ile bitkisel proteinlerin yeterli miktarda tüketilmesi aynı zamanda gerekli vitamin, mineral, esansiyel yağ asitleri ve sindirimi kolaylaştırıcı lif ihtiyacını da karşıla- yacaktır. ÜSTELİK ENERJİ FAZLALIĞINA NEDEN OLMAYACAKTIR.
Neticede her hangi bir gıdayla doyuyor olsanız bile, besin unsurları yeteri kadar kana geçemediğinde veya birbirleriyle dengede olmadığı zaman iyi beslendiği- nizi söyleyemeyiz. Yetersiz veya dengesiz beslenme olarak adlandırabileceği- miz bu durumun uzun sürmesi ilerleyen dönemlerde çeşitli sağlık sorunlarına zemin hazırlayacaktır. Hiç aç gezmediği halde, hatta kilolu binlerce hastada gözlenen demir eksikliği, vitamin veya amino asit eksiklikleri doymak ve beslenmenin farkını açıkça ortaya koymaktadır.
SAĞLIKLI BESLENMENİN EN ÖNEMLİ UNSURU AMİNO ASİTLERDİR.
Karbonhidratlar CHO
Proteinler CHON
Yağlar CHO
ŞEKİL 3. Protein, yağ, karbonhidrat ilişkisi4
Karbonhidratlar ve yağlar C: karbon, H: hidrojen ve O: oksijenden oluşurken, Amino asitler için N: nitrojen (azot) de gereklidir.
Vücudumuz muazzam bir metabolizmayla ihtiyaç duyduğu maddeleri bir biri- ne dönüştürür. Vücuda N (nitrojen) temin edilmediği sürece yeni protein üre- timi mümkün olmaz. Bazı amino asitler vücutta üretilebilir ancak ESANSİYEL OLANLARIN TEK KAYNAĞI GIDALARDIR. BU NEDENLE UZUN SÜRE- Lİ OLARAK DİYETTEN ÇIKARILAMAZLAR.
Okların yönü ana hatlarıyla bu şekildedir. Dikkat edilirse protein glukoza dö- nüşmektedir (glukoneogenez). Ancak yanlış bilinenin aksine yağların glukoza dönüşme eğilimi yoktur. Sadece çok küçük bir kısmı (gliserol) metabolizma ih- tiyacına göre glukoza dönüşür.
Yukarıdaki şekil yanlış diyet yapıldığında neden öncelikle yağların değil de kas kaybının yaşandığını açıkça gösterir.
Ancak gözden kaçırmayalım ve tekrar anımsayalım enerji = şeker demek değildir. Yağlar pekala enerjiye (ATP) dönüşür. Hem de müthiş bir kaynak- tır. Glukoz ve enerji ihtiyacı için kas- ların yıkımını önlemenin en ideal yolu kasları koruyan amino asitlerden zen- gin beslenmek ve enerji için kasların değil yağların kullanılmasını teşvik etmektir.
Bu da ancak VÜCUTTA AMİNO ASİTLERİ HER DAİM YETERLİ MİKTAR- DA BULUNDURMAK VE YETERİNCE HAREKET ETMEKLE MÜMKÜN OLUR.
REFERANSLAR:
1. Fukagawa NK. Protein and amino acid supplementation in older humans. Amino Acids. 2013 Jun;44(6):1493-509.
Protein and its constituent amino acids (AA) are key components of any healthy diet.
2. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippin- cott Williams & Wilkins 2013
3. Textbook of medical physiology / Arthur C. Guyton, John E. Hall.—11th ed. ISBN 0-7216-0240-1
4. Dioguardi FS. Wasting and the substrate-to-energy controlled pathway: a role for insulin re- sistance and amino acids. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):6A-12A.
Amino Asitler Yaşamın Kaynağıdır
α: vitamin, mineral, yağ asidi, glukoz, su
ŞEKİL 4. Yaşamın kaynağı amino asitler1
Yaşam ağacının temelini 20 amino asit oluşturmaktadır. Genler bu 20 amino asi- di kullanarak proteinleri oluşturur. Su, şeker, yağ asitleri, vitamin ve mineraller vücut yapı ve fonksiyonlarında yardımcı maddelerdir.
Tüm canlılarda proteinlerin tamamı amino asitlerden oluşur. Doğada 500’e yakın amino asit tanımlanmıştır2. Ancak bu amino asitlerden sadece 20 tanesi protein yapımında (proteojenik amino asit) kullanılır. Yani milyonlarca farklı protein 20 adet amino asitten oluşmaktadır.
Yaşamı oluşturan alfabenin harfleri bu 20 amino asittir. 20 harf farklı sayı ve kombinasyonla yan yana gelerek farklı uzunlukta zincirler oluşturur. En az iki amino asit birleştiğinde buna peptid denir. Peptidler bir araya gelerek protein- leri oluşturur.
50 ve üzeri amino asidin oluşturduğu zincirlere protein denir. Örneğin çok iyi bildiğimiz hormonlardan insülin 51 adet amino asidin zincir oluşturma- sıyla meydana gelir. Bilinen en büyük protein bir kas proteini olan titindir ve
27.000 amino asit zincirinden oluşur3.
YAŞAMIN TEMELİNİ OLUŞTURAN 20 AMİNO ASİT
Protein sentezlenebilmesi için gerekli 20 amino asitten 11 tanesi vücut tara- fından üretilebilmektedir. Kalan 9 amino asidin tek kaynağı ise gıdalardır. Bu amino asitlere easansiyel (zorunlu) amino asitler denir. Diğer 11 amino asit ise nonesansiyel (esansiyel olmayan) amino asitlerdir. Bu isimlendirme gerekli ol- madıkları anlamında değil, ihtiyaç duyulduğu anda vücudun üretebileceği an- lamındadır. Kaldı ki nonesansiyel amino asitlerin tamamı yine gıdalardan alı- nabilmektedir.
Esansiyel Amino Asitler (EAA)4
L-L izin (Lysine)
L-M etiyonin (Methionine) L-Triptofan (Tryptophan) L-Lösin (Leucine)
L-İzolösin (Isoleucine) L-Valin (Valin)
L-Treonin (Threonine)
L-Fenilalanin (Phenylalanine) L-Histidin (Histidine)
Amino asitlerin Türkçe isimlendirmesinde Metabolizma Atlası referans alınmıştır4
Non-Esansiyel Amino Asitler (NEAA)4
Glisin (Glycine)
L-Arjinin (Arginine)
L-Glutamin (Glutamine)
L-S erin (Serine)
L-T irozin (Tyrosine)
L-Prolin (Proline)
L-Sistein (Cysteine)
L-Alanin (Alanine)
L-A spartik asit -Aspartat- (Aspartic Acid) L-Glutamik asit -Glutamat- (Glutamic Acid) L-Asparajin (Asparagine)
Non-Esansiyel amino asitlerden Arjinin, Glutamin, Sistein, Tirozin başta olmak üzere çoğunun enfeksiyon, yara iyileşmesi, cerrahi vb. durumlara bağlı olarak vücutta azaldığı ve muhakkak gıdalarla daha fazla alınması gerektiği süreçler oluşabilmektedir. Bu nedenle bunlara kondisyonel (duruma bağlı) amino asitler denir.
Vücudun Tüm Yapı ve Fonksiyonlarında Amino Asitler Kullanılır:
• Kas dokusunun tamamı amino asitlerden oluşur. Örneğin miyozin 153 ami- no asit zincirinden meydana gelir.
ŞEKİL 5. Kas lifleri amino asitlerden oluşur5
• Kollajen vücuttaki tüm proteinlerin üçte birini oluşturur. Tendon, bağ doku, deri başta olmak üzere kornea, kemik, kıkırdak, damar duvarı kollajenden oluşur. Kollajenin yapısında en fazla yer alan amino asit Glisin ve Prolindir.
ŞEKİL 6. Kollajen lifleri amino asitlerden oluşur6
• Saç, tırnak ve deriyi dış etkilerden koruyan ölü üst tabaka keratin isimli pro- teinden oluşmaktadır. Keratinin yapısında en fazla bulunan amino asit Siste- indir. Sistein ve Metiyonin kükürt içerir. Bu yüzden saç, tırnak ve cilt sağlığı için kükürt özel önem arz eder.
Keratini oluşturan amino asitler7
ŞEKİL 7. Keratin amino asitlerden oluşur
• Doğal nemlendirici faktör8:
Derinin en üst tabakası sert keratin tabakasıyla kaplıdır. Deri doğal nem- lendirici faktör (natural moisturizing factor) sayesinde yumuşak ve pürüz- süzdür.
Doğal nemlendirici faktörün % 42’si amino asitlerden, %7‘si üreden olu- şur. Üre amino asitlerin yıkım ürünü amonyaktan meydana gelir ve ço- ğunlukla idrarla ve az miktarda terle vücut dışına atılır. Yani cildin nemi
ŞEKİL 8. Derinin yapısı
büyük oranda amino asitler sayesinde sağlanır. Doğal nemlendirici faktörün ya- pısında en fazla Serin amino asidi yer alır.
• Kanın taşıyıcı proteinleri hemoglobin, albumin, transferrin ve lipoproteinler (kolesterol olarak bilinen HDL, LDL,VLDL) amino asitlerden oluşur 9,10.
• Bütün enzimler amino asitlerden oluşur. Bu yüzden vücudumuzdaki tüm kimyasal reaksiyonlardan amino asitler sorumludur (Amilaz, pepsin, lipaz, ALT, AST) 9,10.
• L-Karnitin iyi bilinen ve besin desteği olarak yaygın kullanılan bir peptidtir. Yağ metabolizması için gereklidir. İki amino asitten, Lizin ve Metiyoninden oluşur.
• Kreatin kasların anlık enerji ihtiyacı için kullanılır. Glisin ve Arjininden mey- dana gelir9,10.
• Hormonların neredeyse tamamı amino asit kaynaklıdır9,10.
İnsülin, glukagon, büyüme hormonu vb. hormonların tamamı amino asit- lerden oluşur. Sadece testosteron, östrojen ve kortizon gibi steroid içerikli hormonlar amino asitlerden değil, kolesterolden enzimler aracılığıyla sen- tezlenir. Sentezlendikten sonra kan proteinleriyle taşınır ve fonksiyonel hale gelir. Sentezde rol alan enzimlerin ve taşıyıcı proteinlerin tamamı amino asit- lerden oluşur.
ŞEKİL 9. İnsülin ve glukagon hormonlarının amino asit dizilimi9,10
ŞEKİL 10. Tiroid hormonları L-Tirozin amino asidinden oluşur11
Örneğin Büyüme hormonu 191, Leptin 146, Ghrelin 28 amino asit zincirinden oluşur.
Tiroid hormonu vücudun metabolizma hızını belirleyen en önemli hormonlar- dan olup amino asit zinciri yerine tek bir amino asitten “Tirozin”den köken alır.
Gıdalarla elde edilen Fenilalanin Biop- terin ve demir gibi yardımcı maddelerle Tirozine dönüşür. Tirozin iyot yardı- mıyla tiroid hormonuna çevrilir.
• Beyin başta olmak üzere tüm dokularda nöroendokrin (sinir-hormon) iletişimi sağlayan nörotransmitterlerin tamamı amino asitlerden oluşur 9,10,11,12.
Dopamin, adrenalin (epinefrin), norad- renalin (norepinefrin) tek bir amino asit- ten “Tirozin” den elde edilir.
Mutluluk hormonu olarak bilinen Se- rotonin ve uyku düzenleyici Melatonin tek bir amino asitten “Triptofan”dan sentezlenir.
ŞEKİL 11. Sinir uçlarının birleşimi (sinaps)13
ŞEKİL 12. Nörotransmitterler amino asitlerden oluşur12
Beyinde ağrı duyusuna karşı etkili Enkefalin (Tyr-Gly-Gly-Phe-Met) peptid ya- pısındadır.
• Bağışıklık sistemini oluşturan hücreler (antikorlar, akyuvarlar, pıhtılaşma proteinleri) amino asitlerden meydana gelir14.
Vücudun savunmasında, toksinlerin ve ağır metallerin uzaklaştırılmasında en güçlü antioksidan özelliği gösteren “Glutatyon” tripeptid yapısında olup üç amino asidin birleşmesinden oluşur14.
ŞEKİL 13. Glutatyonu oluşturan amino asitler 9,15
Glutatyon bağışıklık sisteminde rol alan en önemli antioksidandır. Oral yolla glutatyon alınması vücutta miktarını arttırmazken, yapısında yer alan amino asitlerden, özellikle Sistein desteği ciddi glutatyon artışı sağlar. Damar yoluyla kullanılan glutatyon ise kanda uzun süre stabil kalmaz ve hızlıca yapısını oluş- turan amino asitlere parçalanır15,16,17.
• Proteinler genler vasıtasıyla üretilir ancak DNA ve RNA yapımında da ami- no asitlere ihtiyaç vardır. DNA ve RNA yapısındaki merdiven basamakları (nükleotidler) Aspartik asit, Glutamin, Glisin ve şeker bileşiminden oluşur.
ŞEKİL 14. DNA bazlarında (pürin, pirimidin) yer alan amino asitler 9,16
• Amino asitler bir araya gelerek proteinleri oluşturmanın yanı sıra her birinin tek başına birçok fonksiyonu bulunur. Sakinleştirici, enerji verici, ağrı kesici, iştah baskılayıcı, cinsel uyarıcı olmak gibi birden fazla etkileri vardır. Her birinin özeliklerini 8. bölümde görebilirsiniz.
pH Dengesi
İştah Kontrolü
Vücut Kompozisyonu
ŞEKİL 15. Amino asitler vücudun tüm yapı ve fonksiyonlarında rol alır14
Amino asitler canlıların yapı taşı olduğu gibi muhtemelen canlılı- ğın kaynağıdır da.
1969 yılında Avustralya’ya düşen Murchinson göktaşı üzerinde Gli- sin, Alanin, Prolin, Valin, Lösin, İzolösin, Aspartik asit ve Gluta- mik asit tespit edilmiştir17,18,19,20.
BURADAN ÇIKARTILABİLECEK TEK MESAJ VARDIR: AMİNO ASİTLER YAŞAMIN TEMELİDİR.
REFERANSLAR:
1. Tochikubo O. Amino acids and lifestyle-related diseases. Explore the latest aminogram in life sciences. (Women’s nutrition University Press, 2009)
2. Wagner I. New Naturally Occurring Amino Acids. Angewandte Chemie International Edition No-
vember 1983;22 (22): 816–28.
3. Opitz CA. Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2003; 100 (22): 12688–93.
4. Görmüş U, Ergen A, Zeybek U. Metabolizma Atlası 3. Baskı İstanbul Medikal Yayıncılık
5. http://muscle.ucsd.edu/musintro/fibril.shtml
6. Shoulders MD. Collagen structure and stability. Annu Rev Biochem. 2009;78:929-58.
7. Clarence R. Chemical and Physical Behavior of Human Hair. Springer Berlin Heidelberg 2012
8. Spıer H. Analytical and functional physiology of the skin surface. Hautarzt. 1956 Feb;7(2):55-60.
9. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippincott Williams & Wilkins 2013
10. Textbook of medical physiology / Arthur C. Guyton, John E. Hall.—11th ed. ISBN 0-7216-0240-1
11. Richard S. Ed. Lord Laboratory Evaluations for Integrative and Functional Medicine 2nd Edition Me- tametrix Institute, 2008
12. Hinz M. Relative nutritional deficiencies associated with centrally acting monoamines. Int J Gen Med. 2012;5:413-30.
13. Şekil alıntısı: http://fibroenergy.com/brain-chemicals-neurotransmitters/
14. Wu G. Functional amino acids in growth, reproduction, and health. Adv Nutr. 2010 Nov;1(1):31-7
15. Sekhar RV. Glutathione synthesis is diminished in patients with uncontrolled diabetes and res- tored by dietarysupplementation with cysteine and glycine. Diabetes Care. 2011 Jan; 34(1):162-7
16. Witschi A. The systemic availability of oral glutathione. Eur J Clin Pharmacol. 1992;43(6):667-9.
17. Aebi S. High-dose intravenous glutathione in man. Pharmacokinetics and effects on cyst(e)ine in plasma and urine. Eur J Clin Invest. 1991 Feb;21(1):103-10.
18. Jones ME. Pyrimidine nucleotide biosynthesis in animals: Genes, enzymes, and regulation of UMP biosynthesis. Ann. Rev. Biochem. 1980; 49 (1): 253–79.
19. Cronin JR. Enantiomeric excesses in meteoritic amino acids. Science. 1997. 275: 951–955.
20. Pizzarello S. Non-racemic amino acids in the Murray and Murchison meteorites. Geochim Cos- mochim Acta. 2000 Jan;64(2):329-38.
21. Pizzarello S. Molecular and chiral analyses of some protein amino acid derivatives in the Murc- hison and Murray meteorites. Meteorit Planet Sci. 2001. 36: 897–909.
22. McMurry, JE; Begley, TP (2005). The organic chemistry of biological pathways. Roberts & Com- pany. ISBN 978-0-9747077-1-6.
Gen-Amino Asit-Protein
Vücudumuzda her türlü yapının ve fonksiyonun kontrolü genlerle sağlanır. Tüm hücrelerde aynı genler varken, deri hücresi kollajen, bağırsaklar birçok farklı enzim, pankreas ise insülin salgılar.
Bir canlıda tüm hücreler aynı genlere sahipken fonksiyonları neden farklıdır?
Genleri insanı kodlayan tüm dosyaların klasör edilmiş hali olarak düşünebiliriz. Bu durumda tüm hücreler aynı klasöre (aynı genlere) sahip olacaktır. Ancak her hücre bu klasörden farklı bir dosyayı okumakla görevlidir. Bu nedenle derideki hücre sa- dece kollajen dosyasını, pankreas beta hücresi ise insülin hormonu ile ilgili dosyayı açabilir. Dosyalar açıldığında yazılı olan komutun ve şifrelerin kollajene, insüline dönüşebilmesi için hücrelerin çekirdeğinde bulunan genler DNA ve RNA aracılı- ğıyla amino asitleri kullanarak proteinleri sentezlerler. Yani farklı hücrede genlerin farklı bölümleri aktif olduğu için, her hücre farklı protein sentezleyebilmektedir.
ŞEKİL 16. Genler amino asitleri yan yana dizerek proteinleri oluşturur1,2,3
Genetik Şifre ve Protein Sentezi
DNA’daki merdiven basamaklarına benzeyen üçlü gruplar halinde dizilen nük- leotidler genetik şifreyi oluşturur. Hücrede gerçekleşen tüm olaylar bu genetik şifreye göre düzenlenir. DNA’da her amino aside karşılık gelen genetik kodlar vardır. Genetik kodlar mRNA’ya (messenger Ribonucleic acid) aktarılarak pro- tein sentezinde kullanılır.
ŞEKİL 17. Kodonlar amino asitleri belirler1,2,3
RNA’da, DNA’daki kodlara karşılık gelen üçlü nükleotid dizilerine kodon de- nir. RNA üzerinde A,U,G,C harflerinden oluşan 4 nükleotid (merdiven basama- ğı) bulunur. Bu 4 nükleotid 3’lü gruplar halinde 64 farklı kodon oluşturur. Her bir kodon bir amino aside işaret eder.
64 kodon olduğuna göre 64 farklı amino asit kullanılması gerektiği düşünüle- bilir. Farklı kodonlardan bazıları aynı amino asidi işaret ettiğinden (eş anlamlı kelimeler gibi) sadece 20 amino asit protein yapımı için kullanılmaktadır. 64 ko- dondan 3 tanesinin görevi STOP (protein yapımını sonlandır) emrini vermektir4.
ŞEKİL 18. Tüm canlılarda geçerli olan evrensel kodonlar4. Bazı bakterilerde küçük değişiklikler tespit edilmiştir.
Protein yazılımı sırasında bazı ilginç durumlar söz konusudur. Tüm proteinler AUG kodonuyla yani Metiyonin isimli amino asitle başlar. Aksi mümkün değildir.
Genetik hata veya sonradan oluşan genetik hasarlara (mutasyon) bağlı olarak amino asitlerin sıralamasındaki değişme, amino asit eksilmesi veya fazlalaşması gibi du- rumlar farklı hastalıklara neden olur. Örneğin orak hücreli anemi hastalığı 6. sıra- daki Glutamik asit yerine Valin gelmesi nedeniyle oluşan ciddi bir genetik has- talıktır5. Hemoglobinin 146 amino asitten oluşan alt biriminde sadece bir amino asit değişikliği, normalde halka şeklinde olan eritrositleri (alyuvarlar) orak şekline çevi- rir. Kanda bu şekilde taşınan eritrositler küçük damarlarda tıkanıklığa neden olur.
Normal hemoglobin (HbA)
Orak hücreli hemoglobin (Hbs)
ŞEKİL 19. Genetik hatalar amino asit dizisinde değişime neden olur.
Amino Asitlerin Genler Üzerindeki Etkisi
Yakın zamanlara kadar genetik yapımıza hiç bir şekilde müdahale şansımız yok zannediyorduk. Ancak Epigenetik kavramıyla birlikte DNA dizilimi hiçbir şe- kilde değişmese bile gen ifadesinin yani hangi proteinin ne şekilde ve ne oran- da üretilebileceğinin değişebildiğini öğrenmiş durumdayız.
Çevre, Yaşam Tarzı ve Beslenme gen ifadesini etkileyen en önemli üç unsurdur. Genlerin aktivitesini düşürebilir veya yükseltebilir. Yani dış etkiler DNA dizi- sinde hiçbir değişiklik yapmadan genlerin daha az veya daha çok çalışmasına neden olabilir.
Aslında bu duruma sıkça şahit oluruz. 40 yaşına kadar pankreasında insülin salgılanmasıyla ilgili hiçbir sorunu olmayan bir kişinin, şeker hastası olup iler- leyen dönemde insülin üretememesi bu kişinin genetiğinin değiştiği anlamına gelmez. Ancak insülin ile ilgili gen ifadesinin değiştiği şeklinde düşünülebilir6,7.
Beslenmenin ve özellikle de amino asit seviyelerindeki değişimin epigenetik et- kisi, yani amino asit varlığının gen ifadesini düzenlediği bilimsel çalışmalarla ortaya konulmuştur. Bkz. Referanslar8, 9, 10.
Özet olarak DNA sadece amino asitlerle protein sentezleme görevini sürdüre- bilmektedir. Çevre, yaşam tarzı ve beslenme şeklimiz nihayetinde amino asit düzeylerine etki eder. Genlerimiz ise amino asit düzeylerine göre ifade şeklini olumlu veya olumsuz şekilde değiştirebilmektedir. Örneğin bir çocuk uzun süre proteinden fakir beslenirse çocuğun genleri büyüme hormonu üretimini azalta- caktır ve gelişme geriliğine neden olacaktır.
BU DURUM KENDİ KENDİMİZİ NASIL HASTA EDEBİLECEĞİMİZİN VEYA SAĞLIKLI KALABİLECEĞİMİZİN İPUÇLARINI VERİR.
REFERANSLAR:
1. https://jdidcott999.wordpress.com/cell-division-genes-prontiens/
2. http://biosocialmethods.isr.umich.edu/epigenetics-tutorial/epigenetics-tutorial-gene-expression-from- dna-to-protein/
3. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippincott Williams & Wilkins 2013
4. Koonin EV. Origin and evolution of the genetic code: the universal enigma. IUBMB Life. 2009 Feb;61(2):99-111. doi: 10.1002/iub.146.
5. Martin H. Steinber Genetic Modifiers of Sickle Cell Disease. Am J Hematol. 2012 August; 87(8): 795–803.
6. Gilbert ER. Epigenetics: the missing link to understanding β-cell dysfunction in the pathogene-
sis of type 2 diabetes. Epigenetics. 2012 Aug;7(8):841-52.
7. Dayeh T. Genome-wide DNA methylation analysis of human pancreatic islets from type 2 diabetic and non-diabetic donors identifies candidate genes that influence insulin secretion. PLoS Genet. 2014 Mar 6;10(3):e1004160.
8. Jousse C. Evidence for multiple signaling pathways in the regulation of gene expression by ami- no acids in human celllines. J Nutr. 2000 Jun;130(6):1555-60.
9. Bruhat A. Amino acids as regulators of gene expression in mammals: molecular mechanisms.
Biofactors. 2009 May-Jun;35(3):249-57.
In mammals, the impact of nutrients on gene expression has become an important area of research. Be- cause amino acids have multiple and important functions, their homeostasis has to be finely maintained. Consequently, mammals have to adjust physiological functions involved in the adaptation to amino acid availability. Part of this regulation involves the modulation of numerous gene expression. It has been shown that amino acids by themselves can modify the expressionof target genes. This review focuses on the recent advances in the understanding of the mechanisms involved in the control of mammalian gene expression in response to amino acid limitation.
10. Kimball SR. Amino acids as regulators of gene expression. Nutr Metab (Lond). 2004 Aug 17;1(1):3.
The role of amino acids as substrates for protein synthesis is well documented. However, a function for amino acids in modulating the signal transduction pathways that regulate mRNA translation has only recently been described. Interesting, some of the signaling pathways regulated by amino acids over- lap with those classically associated with the cellular response to hormones such as insulin and insulin- like growth factors.
KISITLAYICI (LİMİTİNG) ESANSİYEL AMİNO ASİT
Herhangi bir proteinin üretilebilmesi için 20 amino aside ihtiyaç var demiştik. Sentezlenecek protein esansiyel amino asitlerden bir veya daha fazlasını mu- hakkak kullanır. Örneğin Metiyonin tüm proteinlerin üretiminde başlangıç (sentez sonrası kırpılabilir) amino asidi olduğu için her daim yeterince bulun- mak zorundadır.
Vücudun protein sentez süreci her an de- vam eder. Örneğin yemek sonrası pankre- asın derhal insülin hormonu salgılaması gerekir.
İnsülin hormonu 51 adet amino asitten oluşur ve 20 harfin (amino asidin) çoğu bu dizide kullanılmaktadır. Bu nedenle esansiyel amino asitlerin tamamının yeterli miktarda bulunması gerekir. Esansiyel ol- mayanlar için sorun yoktur çünkü ihtiyaç
duyulan miktar vücutta çeşitli dokularda derhal üretilebilmektedir.
ŞEKİL 20. İnsülin hormonu amino asit
dizilimi4
Aşağıdaki örnekte olduğu gibi, bir proteini oluşturmak için Lösin ve Lizin ye- terli değilse, o protein tam olarak üretilemez. Ancak ve ancak Lösin ve Lizin yeterli miktarda temin edilmelidir ki yapı veya fonksiyon tam olarak gerçekle- şebilsin.
ŞEKİL 21. Lösin veya Lizin eksikliği kısıtlayıcıdır, protein sentezi tamamlanamaz5
Yandaki fıçı örneği protein üretimi için esansiyel amino asit gereksinimi- ni çok iyi anlatır. Fıçıların içindeki suyu üretilmesi geren protein olarak düşü- nürsek üretilebilecek protein miktarını Lizin belirler. Diğerleri çok miktarda olsa bile ancak Lizin seviyesine kadar üretim gerçekleşebilir. Lizin bu koşul- larda KISITLAYICI AMİNO asittir.
ŞEKİL 22. Amino asitlerin kısıtlayıcılık özelliği6
Vücut her proteini her an üretecek kadar esansiyel amino aside sahip midir?
Eğer esansiyel amino asitlerden her hangi biri yeterli oranda değilse yapısında bu amino asidi bulunduran proteinin sentezinde sorun yaşanır. Sentezlenmesi gereken proteinin kritik düzeyde eksilmesine ve vücuttaki rolüne bağlı olarak sindirim sorunlarından depresyona, gelişme geriliğinden obeziteye kadar farklı belirtiler, hastalıklar gelişmeye başlar.
Bu nedenledir ki beslenme (doğru beslenme) sağlıklı olmanın temel koşuludur.
Durum bu kadar hassas ise (Esansiyel) amino asit eksikliği oluşur mu? Oluşursa Nasıl?
Münferit bir amino asidin seviyesinde değişiklikler sanılanın aksine çok kolaydır ve etki eden birçok faktör nedeniyle eksiklikler oluşabilir.
Amino Asitler Neden Eksilir?
• Yaşlanma
• Kronik stres
• Depresyon
• İlaç kullanımı (Antiasit, antibiyotik, kimyasal tedavi ilaçları)
• Düşük proteinli diyetler
• Tek tip beslenme (vejetaryen, vegan)
• Endüstriyel ürünlerin fazla tüketilmesi
• Sindirim sistemi hastalıkları
• Emilim bozukluğu
• Aşırı atılım
• Vitamin, mineral dengesizliği
• Travma, yanık, ameliyat, kronik hastalıklar
• Obezite cerrahisi, metabolik cerrahi
Eğer gıdalarınız dengeli değilse veya bir sebeple esansiyel amino asitlerin yeteri kadar temin edilemediği durumlar varsa er veya geç fiziksel ve psikolojik hasta- lık belirtileri ortaya çıkacaktır.
BU DURUMU BOL BOL PROTEİN YEMELİSİNİZ ANLAYIŞIYLA ÖNLEMEK VEYA ÇÖZMEK MÜMKÜN OLMAZ.
Yapılması gereken yaş, yaşam tarzı, genel sağlık durumu ve başka birçok değişkene göre protein çeşidini ve miktarını ayarlamaktır.
Aşırı protein alımı karaciğer ve böbreğin daha fazla stres altında kalması anla- mına gelir çünkü daha fazla protein daha fazla metabolik atıkla (amonyak, üre) baş etme zorunluluğu doğurur.
Amino asitlerin metabolizması sırasında atık ürün olarak amonyak açığa çıkar. Amonyak vücut için toksiktir. Bu nedenle hücrelerde oluşan amonyak karaciğe- re taşınır ve daha az toksik olan üreye dönüşür. Üre ise böbreklerden süzülerek atılır.
ÖZETLEYECEK OLURSAK:
Esansiyel amino asit yeterli değilse protein yapımı mümkün olmaz ve kısa sü- rede hastalanırız.
Çok fazla protein tüketirsek karaciğer ve böbrekler daha çok amonyak ve üreyle uğraşmak zorunda kalır. Bu durum dikte edildiği ve medyada lanse edildiği şekilde vücudun çok zorlandığı bir hadise değildir. Sadece karaciğer ve böb- rek yetmezliğinde yüksek protein tüketiminde tedbirli davranılmalıdır1.
Bu durumda denge nasıl sağlanır?
Denge nitelik ve nicelik kavramlarının beslenme modelinde önemini anlamakla sağlanır. YÜKSEK MİKTARDA PROTEİNLE DEĞİL, KALİTELİ PROTEİN- LERLE BESLENMEK EN SAĞLIKLI YOLDUR.
Kaliteli protein nasıl temin edilir?
Daha önce belirtildiği gibi ihtiyacımız olan gıda maddesi protein değil amino asittir. Nasıl ki vitamin ihtiyacı denildiğinde aklımıza tek bir vitamin türü gel- meyip, A,B,C,D,E,K gibi bir çok farklı isim geliyorsa, protein denildiğinde de 20 farklı amino asidin gelmesi gerekir.
Bir protein kaynağı, bazı amino asitlerden zenginken, bazı amino asitler açısın- dan fakir olabilmektedir. Yani BİR GIDANIN YÜKSEK ORANDA PROTEİN İÇERİYOR OLMASI, BÜTÜN AMİNO ASİTLER İÇİN YETERLİ OLDUĞU
ANLAMI TAŞIMAZ. Örneğin tahıllar yüksek oranda protein içerir ancak bu protein Lizin açısından fakirdir.
Hayvan kaynaklı proteinler ideal dengede ve yeterli esansiyel amino asitlere sahipken, bitkisel proteinler esansiyel amino asitlerin bir veya daha fazlası açı- sından fakir veya dengeli olmayabilir.
İNSANLAR İÇİN ZORUNLU OLAN DOKUZ ADET ESANSİYEL AMİNO ASİDİ YETERLİ ORANDA İÇEREN PROTEİNLERE TAM PROTEİN DE- NİR. BİR VEYA DAHA FAZLA ESANSİYEL AMİNO ASİT YETERLİ MİK- TARDA DEĞİLSE TAM OLMAYAN PROTEİN DENİR2,3.
Gıdalar İçin İki Önemli Kavram:
1. Yeterli miktarda esansiyel amino asit içermesi
2. İdeal dengede amino asit içermesi
Amino asitler bağırsaklardan emilirken ve emildikten sonra beyin gibi hayati organlara geçerken aynı taşıyıcıyı (transporter) kullanan amino asitler birbirle- riyle yarışma halindedir.
Bu nedenle protein içeren gıda ideal dengede amino asitlere sahip değilse bazı esansiyel amino asitlerin eksikliğine yol açabilir. Bu sorun aslında daha çok gıda takviyelerinde yaşanır. Çünkü birkaç amino asit ve vitamin içeren takviye as- lında başka amino asitlerin seviyesini olumsuz etkilemektedir. Bu yüzden gıda takviyesi alırken gerçekte ihtiyaç var mı çok iyi düşünülmelidir.
Kısıtlayıcı amino asitlerin yeterli miktarda alınabilmesi için ne yapılmalıdır?
Bu sorunun cevabı doğru ve dengeli beslenmenin tam olarak ne demek olduğu- nu da açıklayacaktır.
Her protein kaynağının birbirinden farklı amino asitleri içeriyor olması nede- niyle doğru ve dengeli beslenme protein kaynaklarını çeşitlendirmekle müm- kün olur. Bir protein kaynağını çok fazla tüketmek yeterli amino asit alınacağı anlamına gelmez. Bu nedenle MÜMKÜNSE KALİTELİ PROTEİNLERİ EKSİK ETMEDEN BİTİKİSEL KAYNAKLI PROTEİNLERDEN DE (SEBZE, MEYVE, TOHUMLAR) FAYDALANILMASI GEREKMEKTEDİR.
İdeal proteinler esansiyel amino asitleri yeterli ve dengeli oranda bulunduran hayvansal gıdalardır. Et, süt ve süt ürünleri ile yumurta en kaliteli amino asit kaynaklarıdır.
ET, YUMURTA, SÜT ve SÜT ÜRÜNLERİ (HAYVAN KAYNAKLI PROTE- İNLER) ESANSİYEL AMİNO ASİTLER AÇISINDAN ZENGİN VE İDEAL DENGEYE SAHİPTİR; TAM PROTEİNLERDİR2,3.
İnsan büyümesi gelişmesi ve sağlıklı bir hayat sürdürebilmesi için bu gıda- lara bağımlıdır.
İşte bu noktada beslenmeye ilişkin yıl- larca süren spekülasyonlar kafa karış- tırmış olsa da günümüzde hayvansal proteinlerin değeri net olarak ortaya
konulmuştur7,8,9,10,11,12,13. Yumurta yasaklarının, eti tamamen çıkarmaların nasıl bir beslenme hatası olduğu çok açıktır.
Bitkiler yeterli protein ve amino asit sağlamaz mı?
Bitkiler arasında bakliyatların ve tahılların protein içeriği yüksektir ama içerdiği esansiyel amino asitler dengede değildir. Tahıllarda Lizin, bakliyatlarda Meti- yonin ve Sistein oranları çok düşüktür. Yani protein sentezini kısıtlayıcıdır.
Ceviz, fındık badem gibi kuruyemişlerin protein içerikleri ve esansiyel amino asit oranları diğer bitkisel kaynaklardan çok daha yüksektir.
BİTKİSEL PROTEİNLERİNİN HİÇBİRİSİ (SEBZE, TAHIL, BAKLAGİL, TO- HUMLAR) TAM PROTEİN DEĞİLDİR2,3.
MERCİMEK, FASULYE vb. BAKLAGİLLERİN PROTEİN DEĞERİ YANLIŞ BİLİNDİĞİ ÜZERE ET İLE AYNI DEĞİLDİR.
BUNUN İKİ ÖNEMLİ NEDENİ: 100 gram kuzu veya dana eti yağ oranına göre yaklaşık 25-30 gram protein içerir. Aynı şekilde 100 gram mercimek veya fasul- ye de yaklaşık 24-25 gram protein içerir. Ama bu değerler baklagillerin kuru hali için geçerlidir.
100 gram pişmiş fasulye veya mercimek (su çektiği için) en fazla 9 gram protein içerir. Et ise piştiğinde (su kaybettiği için) protein değeri daha da artar.
Bir insanın çocukluk, yetişkinlik, gebelik vb. dönemleri için alması gereken pro- tein ve her bir esansiyel amino asidin miktarı belirlenmiştir. 70 kg bir insanın alması gereken günlük toplam protein miktarı 0,8 mg/kg (56 gram) iken, alması gereken günlük esansiyel amino asit miktarı yaklaşık 12 gramdır. Örneğin gün- lük Lösin ihtiyacı 39 mg/kg, Lizin ihtiyacı 30 mg/kg’dır.
Yetişkin bir insanın günlük protein ihtiyacını sadece tek tip protein kaynağın- dan temin etmek zorunda kaldığını düşünelim.
Eğer bu kişi günlük protein ihtiyacını sadece kırmızı etten sağlamaya çalışırsa:
100 gram yağsız etin sağlayacağı top- lam protein 30 gramdır. Yani 200 gram et yenildiğinde günlük protein ihtiyacı karşılandığı gibi esansiyel amino asit- lerin tamamı da yeterli oranda alınmış olur14.
Eğer bu kişi sadece tahıllardan (buğday, prinç, yulaf) protein elde etmeye çalışırsa:
Tahıllar Lizin açısından fakirdir. Yetişkin insanın günlük Lizin ihtiyacının tama- mını karşılayabilmesi için 6600 gram tahıl tüketmesi gerekir. Yaklaşık 6,5 kg ta- hıl yenildiğinde ancak yeterli Lizin alınırken, diğer amino asitler ise gereğinden fazla miktarda metabolizmaya kazandırılmış olur14.
Eğer bu kişi sadece baklagillerden (mercimek, fasulye, barbunya) protein elde etmeye çalışırsa:
Baklagiller özellikle sülfür içeren amino asitlerden (Metiyonin, Sistein) fakirdir. Lizin ise ette olduğu kadar fazla değildir. Yetişkin insanın günlük Lizin ve sülfür amino asit ihtiyacının tamamını karşılayabilmesi için yaklaşık 2500 gram baklagil tüketmesi gerekir. Bu durumda diğer amino asitler yine gereğinden fazla alınmış olacaktır14.
Eğer bu kişi sadece kuru yemişlerden (ceviz, fındık badem) protein elde etmeye çalışırsa:
İhtiyaç duyulan günlük sülfür amino asitlerini alabilmek için yaklaşık 700 gram ceviz yeterlidir14. Ancak gün- lük proteinin tamamı fındık veya ce- viz türü kuruyemişlerden alındığında yaklaşık 4500 kalori alınmış olur. Bu kalori yetişkin bir insanın günlük ener- ji ihtiyacından fazladır.
Kuruyemişler protein deposudur fakat en fazla da enerji deposudur (yüksek yağ içeriği nedeniyle). Bu yüzden diyet yaparken çok dikkatli kullanılmalıdır.
Eğer bu kişi sadece meyve ve sebzelerden protein elde etmeye çalışırsa:
Sülfür içerikli amino asitleri karşılayabilmek için günde tam 12 kg sebze, meyve tüketmesi gerekmektedir14.
SEBZE VE MEYVELERİN HAYVANSAL GIDALARLA EŞDEĞER PROTEİN İÇERİĞİNE SAHİP OLDUĞUNU İDDA ETMEK SON DERECE SAĞLIKSIZDIR.
Tablo 1. Tabloda görüldüğü üzere 100 gram pişmemiş kuru fasulye veya mercimek 100 gram pişmiş et kadar protein içeriğine sahipken, Lizin açısından fakirdir. Ayrıca çiğ tüketilebilme ihtimali yoktur. Bu açıdan bakıldığında kalitesi eşdeğer olmadığı
gibi toplam protein değeri de ete eşdeğer değildir15.
100 gram Protein gram Lizin gram
Kuzu eti 24,75 2,19
Dana eti 25,83 2,13
Kuru fasülye 23,36 1,6
Kuru fasülye pişmiş 8,67 0,60
Mercimek 23,91 1,74
Mercimek pişmiş 9,02 0,63
Pirinç çiğ 6,81 0,24
Pirinç pişmiş 2,36 0,08
Bulgur pişmiş 3,08 0,08
Ispanak haşlanmış süzülmüş 2,97 0,18
TAMAMLAYICI PROTEİNLER
Sağlıklı beslenmenin temelini amino asitler oluşturur. Her gün yeterli oranda protein ve yeterli oranda esansiyel amino asit almak gerekir.
Sağlıklı beslenmek için tek tip gıdadan ziyade hayvansal ve bitkisel proteinle- ri dengeli oranlarda almak en ideal yoldur. Bu nedenle ESANSİYEL AMİNO ASİTLERİ TEMEL ALARAK BESLENMEK SAĞLIKLI OLMANIN VE KİLO KONTROLÜNÜN GARANTİSİDİR.
Öte yandan veganlar günlük esansiyel amino asit ihtiyacını eksiksiz karşılaya- bilmek için tahılları, baklagilleri, kuruyemişleri, meyve ve sebzeleri harmanla- mak zorundadırlar. Bitkisel gıdalar protein açısından çok yeterli ve dengeli de- ğildir ama karbonhidrat açısından oldukça zengindir.
SALT VEGAN – VEJETARYEN DİYET KİLO VERMEK VE KİLO KORUMAK İÇİN İDEAL DEĞİLDİR. AKSİNE YÜKSEK KARBONHİDRAT İÇERİĞİ NEDE- NİYLE KİLO ALDIRABİLİR.
GÜNLÜK ALINAN BESİNLERİN MAKUL ORANDA HAYVANSAL PROTE- İN İÇERMESİ TOPLAMDA ALINACAK GIDA MİKTARINI AZALTIR.
Gıdaların her biri farklı oranlarda amino asit içerdiğine göre denge nasıl sağlanır?
Et ideal bir protein kaynağıdır fakat zorunlu demek yanlış olur. Et yemeyen kişi- lere diğer hayvansal proteinlerin (yumurta, süt, peynir, kefir vb.) şiddetle öneril- mesi gerekir. Hangi gıdalar birlikte alınırsa esansiyel amino asitlerin tamamlana- cağını bilmek yeterlidir. Doğru beslenmenin bütün sırları geleneksel mutfaklarda hâlihazırda mevcuttur aslında. Örneğin kuru fasulyeyi pilavla servis eden ve tur- şu ile taçlandıran bir mutfak doğru beslenmeye dair birçok ipucu barındırır.
Baklagiller sülfür içeren amino asitler açısından fakirken, tahıllar (bulgur, pirinç pilavı) Lizin açısından fakirdir. Her ikisi birlikte servis edildiğinde hem Lizin, hem sülfür amino asitleri hem de lezzet tamamlanmış olur.
Tablo 2. Farklı gıdaların kısıtlayıcı amino asit içerikleri16
Lizin
mg/g protein Sülfür İçeren Amino Asitler mg/g protein
Baklagiller (mercimek, fasülye vb) 64 ± 10 25 ± 3
Tahılar (pirinç, bugday, bulgur, yulaf) 31 ± 10 37 ± 5
Kuru fasulye + Pilav: Birlikten kuvvet doğar
ŞEKİL 23. Kısıtlayıcı amino asitleri tamamlayıcı beslenme örneği
Türk mutfağında tamamlayıcı protein kaynaklarının doğru şekilde bir araya getirildiği yüzlerce yemek örneği mev- cuttur:
Sebze yemeklerine katılan pirinç veya bulgur
Pilava katılan badem, fıstık veya sebzeler
Tencere yemeklerine katılan bir parça et, kemik
Buğdaylı, nohutlu yoğurt çorbaları
Sebze yemeklerinin üzerine dökülen sarımsaklı yoğurtlar…
Tüm bunlar sadece lezzeti arttırmakla kalmıyor, amino asitleri eksiksiz almamı- zı da sağlıyor.
ŞEKİL 24. Tamamlayıcı beslenme modeli
BESLENMEDE ESANSİYEL AMİNO ASİTLERİN EKSİK KALMAMASI İÇİN TAM VE TAM OLMAYAN PROTEİN KAYNAKLARININ KENDİ İÇ- LERİNDE VEYA KARŞILIKLI OLARAK HARMANLANMASI GEREKİR.
REFERANSLAR:
1. Donald KL. Defining meal requirements for protein to optimize metabolic roles of amino acids. Am J Clin Nutr. 2015 Apr 29.
2. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (Macronutrients) (2005) Institute of Medicine (U.S.). Panel on Macronutrients. II. Insti- tute of Medicine (U.S.). Standing Committee on the Scientific Evaluation of Dietary Reference Intakes. ISBN 978-0-309-08525-0
3. Jennifer J. Otten, Dietary Reference Intakes The Essential Guide to Nutrient Requirements. Institute of medicine of the national Academies The Natıonal Academıes Press Washington, D. http://www.nap.edu/ catalog/11537.html
4. Textbook of medical physiology / Arthur C. Guyton, John E. Hall.—11th ed. ISBN 0-7216-0240-1
5. Şekil alıntısı: http://www.admani.com/beef/Beef%20Technical%20Bulletins/Beef% 20 Amino%20 Gain%20Co%20Product%20Grower.htm
6. Şekil alıntısı: http://www.nutrientsreview.com/proteins/amino-acids
7. Alessandra V. Branched-chain amino acids, mitochondrial biogenesis, and healthspan: an evo- lutionary perspective. Aging . 2011 May; 3(5): 464–478.
8. Li-Qiang Qin, INTERMAP Cooperative Research Group. Higher Branched-Chain Amino Acid Inta- ke Is Associated with a Lower Prevalence of Being Overweight or Obese in Middle-Aged East Asian and Western Adults. J Nutr. 2011 February; 141 (2): 249 - 254.
9. Erin E Quann. Consuming the daily recommended amounts of dairy products would reduce the prevalence of inadequate micronutrient intakes in the United States: diet modeling study based on NHANES 2007–2010. Nutr J. 2015; 14: 90
10. Astrup A. Yogurt and dairy product consumption to prevent cardiometabolic diseases: epide- miologic and experimental studies. Am J Clin Nutr. 2014 May;99(5 Suppl):1235S-42S.
11. Mackowiak PA. Recycling metchnikoff: probiotics, the intestinal microbiome and the qu- est for long life. Front Public Health. 2013 Nov 13;1:52.
12. Fuller NR. Egg Consumption and Human Cardio-Metabolic Health in People with and without Diabetes. Nutrients. 2015 Sep 3;7(9):7399-420.
13. Micha R. Red and processed meat consumption and risk of incident coronary heart disease, stroke, and diabetes mellitus: a systematic review and meta-analysis. Circulation. 2010 Jun 1;121(21):2271-83.
Consumption of processed meats, but not red meats, is associated with higher incidence of CHD and diabetes mellitus. These results highlight the need for better understanding of potential mechanisms of effects and for particular focus on processed meats for dietary and policy recommendations.
14. Estelle Levetin. Plants & Society, 6/e. Online learning center The University of Tulsa ISBN: 0073524220
Copyright year: 2012
15. National Nutrient Database for Standard Reference Release 28 Software v.2.3.2. The National Agricul- tural Library http://ndb.nal.usda.gov/ndb/foods.
16. Young VR. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition. Am J Clin Nutr. 1994 May;59(5 Suppl):1203S-1212S.
17. Larsson SC. Red meat and processed meat consumption and all-cause mortality: a meta-analy- sis. Am J Epidemiol. 2014 Feb 1;179(3):282-9.
In a dose-response meta-analysis, consumption of processed meat and total red meat, but not unprocessed red meat, was statistically significantly positively associated with all-cause mortality in a nonlinear fas- hion. These results indicate that high consumption of red meat, especially processed meat, may increase all-cause mortality
Dokulara yeterli oranda serbest amino asit temin edilebilmesi vücut protein (nitrojen) dengesi açısından çok önemlidir. Organların mevcudiyetini koruması ve fonksiyonlarını yürütebilmesi protein dengesine bağlıdır. Protein dönüşümü sırasında serbest hale geçen amino asitlerin %75-80’i yeni protein sentezi için tekrar kullanılır.
Amino asitlerin protein sentezine ek olarak başka önemli fonksiyonları da vardır1.
Glukojenik (şekere dönüşebilen) kaynaktır, Kanda azot taşır,
Hormonların öncülüdürler, Kas aktivite düzenleyicisidirler,
Nörotransmitterdirler (beyin biyokimyasalları), Enzimlerin sentezinde yer alırlar,
Ligament,
Tendon ve kemik matriks oluşumuna katılırlar, Protein döngüsünü yönetirler,
Kimyasal sinyalleri iletirler, DNA RNA yapısında yer alırlar1.
Bu kadar hayati öneme sahip amino asitlerin vücutta glukoz (şeker) ve yağla- rınki (lipid) gibi deposu yoktur. Öte yandan amino asit seviyeleri kişinin bes- lenme durumu ve her türlü stresten (travma, enfeksiyon, aşırı fiziksel aktivite, ateş, üzüntü, depresyon vb.) kolayca etkilenmektedir.
Tüm bu nedenlerden dolayı amino asit homeostazının (dengesinin) tüm organ- ların işbirliğiyle çok iyi şekilde sağlanması zorunludur. Yani tüm proteinlerin, enzimlerin ve hormonların kaynağı olan amino asitlerin vücutta her zaman ye- terli orada var olması gerekmektedir.
Yetişkin bir insanın ağırlığının %20’si (yaklaşık 14 kg) amino asitlerden oluş- maktadır. Ancak tüm dokularda ve kanda serbest olarak dolaşan amino asit miktarı sadece 50-70 gram kadardır. Bu miktar serbest amino asit havuzunu oluşturur ve kritik fonksiyonlar için sürekli dolu olması gerekir.
ŞEKİL 25. Serbest amino asit havuzu1,2,3
Serbest amino asit havuzunu neler etkiler?
• Protein yapımı ve yıkımı
• Amino asitlerin oksidasyonu (enerji için harcanması)
• Besinlerle amino asit alımı
• Yeni amino asit sentezi
• Amino asitlerin diğer moleküllerin sentezlerine destek vermesi
• Sağlıklı bir yetişkin besinlerle günde ortalama 50-100 gram protein tüket- mektedir.
• Yeterli beslenen sağlıklı bir insanda günde 300-600 gram vücut proteini yıkı- larak serbest amino asit havuzuna katkı sağlar.
• Buna karşın her gün yıkılan kadar (300-600 gram) protein yeniden üretilmektedir4
• Bu havuzdan günlük 30-40 g esansiyel olmayan amino asit üretilir.
• Yaklaşık 120 g amino asit yıkıma uğrar. Yıkılan amino asitlerin nitrojen içeriği di- ğer nitrojen gerektiren bileşikleri oluştururken, karbon içeriği enerji için kullanılır5.
Dengeli olmayan beslenme nedeniyle yetersiz protein tüketimi veya esansiyel amino asitlerden her hangi birinin yetersiz alınması durumunda, amino asitle- rin kan seviyelerinde dramatik azalma gözlenir. Ne yazık ki esansiyel amino asitleri vücutta sentezleyebilecek mekanizmalar olmadığı için kısıtlılık duru- munda fizyolojik adaptasyon bazı GENLERİN İFADE DEĞİŞİKLİKLERİYLE (GEN EKSPRESYONU-EPİGENETİK) sağlanır.
Örneğin proteinden fakir beslenmeye bağlı olarak amino asitler eksildiğinde genler IGF-1 (insüline benzeri büyüme faktörü) azaltıp, GHBP (büyüme hormo-
nunu bağlayan protein) yapımını arttırarak bu hormonun etkisini azaltır ve bü- yüme yavaşlar. Büyüme yavaşladığı zaman amino asit ihtiyacı da azalmış olur6.
Protein içeriği düşük veya amino asit içeriği yetersiz bir gıda ile beslenildi- ğinde, yani karbonhidrat ve yağlardan zengin ancak proteinden fakir bir gıda kan insülin seviyesini arttırır. Artmış insülin yağ sentezini arttır (lipogenez). Bilinenin aksine insülin yükselmiş olsa dahi yeterli amino asit olmadığında protein sentezi gerçekleşemez7,8,9.
Nihai olarak memeliler fizyolojik fonksiyonlarını amino asit mevcudiyetine göre ayarlamak zorundadır. Bu düzenlemede birçok gen ifadesi rol oynar. Amino asitlerin bizzat kendisinin hedef genlerin ekspresyonunda düzenleyici oldu- ğu gösterilmiştir10,11,12.
Vücutta bulunan amino asitlerin ortalama %80’i kaslarda yer almaktadır. Bu ne- denle kas yapım ve yıkım hızı kanda dolaşan serbest amino asitlerin oranına en çok etki eden unsurdur.
Özellikle açlık durumlarında, kas proteinlerin yıkılımıyla önemli miktarda amino asit açığa çıkar.
Yenilen proteinler mideden bağırsaklara kadar geçen süreçte çeşitli enzimler- le parçalanır ve amino asitler serbestleştir. Bağırsaklardan emilerek kana geçen amino asitler ve kasların yıkımıyla elde edilen amino asitler serbest amino asit havuzuna katılarak ihtiyaç duyulan proteinlerin oluşmasına katkı sağlar. Eğer vücudun enerji gereksinimi varsa yakıt olarak kullanılır.
Vücut proteinlerinin sürekli olarak yı- kılıp yeniden yapılabilir olması özel bir protein ihtiyacı olduğunda (ör- neğin enfeksiyon nedeniyle antikor yapılması gerektiğinde) gereksinimi duyulan amino asitlerin eksikliğinin oluşmamasını garanti altına alır. Vü- cut bu kompanse etme sürecini ne ka- dar başarabiliyorsa o kadar sağlıklıdır.
VÜCUTTA AMİNO ASİTLERİN BİRLEŞEREK PROTEİNLERİ OLUŞTURMASI, PROTEİNLERİN YIKILARAK İHTİYAÇ DUYULAN AMİNO ASİTLERİN ORTA- YA ÇIKMASI SÜREGEN BİR DURUMDUR13.
Dikkat edilmesi gereken en önemli nokta beslenmede amino asitlerin uzun süre eksik kalması durumunda veya protein sentez ihtiyacı arttığında (yaralanma, travma, enfeksiyon, aşırı egzersiz, hızlı büyüme vb.) amino asit havuzunda ye- tersizlik oluşmaya başlamasıdır. Bu durumu önlemenin tek yolu düzenli olarak amino asitlerden zengin gıdaları çeşitlendirerek tüketmektir.
Hastalık süreçlerinde baskılanmış iştaha rağmen vücut daha fazla besine ihtiyaç duyar. Özellikle artmış azot kaybını karşılamak için kaliteli proteinlere gereksi- nim vardır. İştahın az olduğu ancak amino asit ve vitamin ihtiyacının arttığı bu süreçlerde annenizin bol limonlu tavuk suyu çorbası en iyi destektir. Kısacası hastalık durumunda iştah azaldığı için miktarı az ancak besin değeri çok yüksek gıdaları seçmek gerekir. Yüksek kalitede proteinler az oranda tüketilse bile di- ğer gıdalardan alınandan daha fazla besin elde edileceği için hastalıkların daha çabuk ve komplikasyonsuz iyileşmesini kolaylaştırır.
REFERANSLAR:
1. Pierre F. Amino acid regulation of gene expression. Biochem. J. (2000) 351, 1-12
2. https://www.studyblue.com/notes/note/n/unit-1-book-terms-/deck/5044821
3. Marks’ Basic Medical Biochemistry (Lieberman, Marks’s Basic Medical Biochemistry) Fourth, North American Edition Edition by Alisa Peet MD
4. Poortmans JR. Protein turnover, amino acid requirements and recommendations for athletes and active populations. Braz J Med Biol Res. 2012 Sep; 45(10): 875–890.
5. Guillet C. An integrative approach to in-vivo protein synthesis measurement: from whole tissue to specific proteins. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2004 Sep;7(5):531-8.
6. Jousse C. Physiological concentration of amino acids regulates insulin-like-growth-factor- binding protein 1 expression. Biochem. J. 1998 Aug 15; 334, 147-153
7. Yoshizawa F. Translational regulation of protein synthesis in the liver and skeletal muscle of mice in response to refeeding. Nutr. Biochem. 1995 6, 130±136
8. Svanberg E. Postprandial stimulation of muscle protein synthesis is independent of changes in insulin. Am. J. Physiol. 1997; 272, E841-E847
9. Volpi E. Contribution of amino acids and insulin to protein anabolism during meal absorption. Diabetes 1996; 45, 1245-1252
10. Bruhat A . Amino acids as regulators of gene expression in mammals: molecular mechanisms.
Biofactors. 2009 May-Jun;35(3):249-57.
11. Kimball SR. Amino acids as regulators of gene expression. Nutr Metab (Lond). 2004 Aug 17;1(1):3.
12. Jousse C. Evidence for multiple signaling pathways in the regulation of gene expression by ami- no acids in human celllines. J Nutr. 2000 Jun;130(6):1555-60
13. Deutz NE. Is there a maximal anabolic response to protein intake with a meal? Clin Nutr. 2013 Apr;32(2):309-13.
14. Sevan Nişanyan. “Çağdaş Türkçenin Etimolojik Sözlüğü - restoran”. Erişim tarihi: 10 Ekim 2010.
15. Metzner Paul. Spectacle, Skill, and Self-Promotion in Paris during the Age of Revolution. Berkeley: University of California Press, 1998
Serbest makale
Televizyonu açtınız “ bunları yiyeceksiniz şunları yemeyeceksiniz...” Gazeteyi açtınız “ bu gıdalar mucize... Şu gıdalar sakın haa.. Bomba etkili...” İşe gittiniz arkadaşınız bak şunu ye iyi gelir diyor...
Eczane camları tüm dertlere çare ürünlerin panayır yeri...
Anlayacağınız çok şanslısınız. Her şey düşünülmüş, her şey elinizin altında. Hatta o kadar sağlıklı bir toplumuz ki doktorlar hasta görmek yerine tencere tava yemek yapmakta; daha nasıl uzun yaşarız diye ekranlarda formül geliş- tirmekte.
Ancak ne hikmetse herkes daha da hasta. Her semtte en az 2-3 plaza dolusu hastane.
Her şeyi bir kenara bırakalım bu kadar yetişkin insana yine bir yetişkinin elma, havuç, dereotu, enginar vs. göstererek bakın bu çok sağlıklı demesi kara mizah değilse nedir? Konuya hakim sunucuların hiç bir ayrıntıyı gözden kaçırmama- sı ise işin cabası... “Siyah turp mu? Kırmızı turp mu? Brokoli mi? Beyaz lahana mı? Roka bitti, tere olur mu?” soruları peş peşe yankılanmakta. Salatalığı yan kesersem yanlış olur mu diye soranını dahi duydum.
Hanımlar lütfen kendinize gelin... Yıllarca pişirip doyurduğunuz bu insanların sizi maskara etmesine izin vermeyin.
Sizler zaten Türk mutfağının hakimleri olarak çoğunlukla doğru yemekleri bi- liyorsunuz.
İllaki pratik bilgiye ihtiyaç varsa buyurun yiyecekleriniz: Manavdaki her şey
Kasaptaki /denizdeki her şey Pastanedeki çok az şey Şarküterideki doğal olan her şey Bakliyatçıdaki her şey
Türk mutfağı da zaten tüm bu gıdaların en iyi şekilde sentezi değil midir?
Sağlıklı beslenmenin tek bir temeli vardır. YUKARIDAKİ GIDA GRUPLARI- NIN HEPSİNDEN YETERİ KADAR TÜKETMEK.
Çünkü vücut için yenilen yemeğin ne olduğunun hiçbir önemi yoktur. Vücu- dun yemekten beklentisi gıdalar sindirildikten sonra bağırsaklar tarafından emilen maddelerin canlılığın devamı için gereken temel maddeler olmasıdır.
Besleyici bir yemeğin sindirildikten sonra içermesi gereken 7 temel besin unsuru şunlardır:
Karbonhidrat, protein, yağ, vitamin, mineral, su ve lif.
Vücut gerekli olan maddelerinin bir kısmını metabolizma sırasında kendisi sentezleyebilir. Ancak bir kısım maddeleri hiçbir şekilde üretemez ve bunların mutlaka beslenme yoluyla alınması gerekir.
Vücudun üretemediği zorunlu olarak dışarıdan alması gereken maddeler:
Esansiyel yağ asitleri: Linoleik asit (omega-6), linolenik asit (omega-3).
Esansiyel Amino asitler: Genel olarak bitkisel proteinlerde esansiyel amino asitlerin bir kaçı yetersizdir. Bu nedenle hayvansal proteinlerin beslenmede yer alması gerekir.
Mineraller (kalsiyum, demir vb.) organizmada sentezlenemezler, dışarıdan alınmaları zorunludur.
Yemeklerimiz enerji miktarı yanında bu esansiyel maddeleri ne kadar çok içe- riyorsa o kadar yüksek besin değerine sahiptir.
Öte yandan yediğimiz besinlerin içerdiği yağ ve amino asit türlerinin birbirle- riyle dengede olması doğru beslenme için temel gerekliliktir. Bu oranı denge- lemenin ve temelde sağlıklı beslenmenin yolu yediğimiz gıdaların çeşitlili- ğini arttırmaktır.
Bu nedenle kuru fasulye içine konan bir parça et ve yanında pilav eksiksiz bir öğündür.
Bu nedenle etli bir sebze yemeği ve bir iki dilim tahıl ekmeği iyi bir öğündür. Bunun için et, köfte, balık yanında bolca salata, piyaz veya püre iyi bir öğündür.
O kadar ki asla denilen hamur işleri (makarna, mantı, hamur çorbaları vb.) Türk mutfağında bol yoğurtlu sos ile anında verimli bir hale getirilmektedir. Yeter ki makul ölçülerde yiyelim.
Kısacası tüm gıdaları çeşitlendirilerek yemek varken, sebzeler arasından daha iyi sebze, balıklar arasından daha iyi balık vb. öneriler sadece serüvendir.
Bir teklifim var!..
Sağlık mensuplarının doğru ortamlarda beslenme önerilerinde bulunması zo- runludur. Çünkü doğru beslenme ve hareket sağlıklı olmanın temel kuralıdır. Ancak bu eğitimin ve farkındalık arttırmanın şekli sebzeler içinde sebze seçmek ve bir magazin figürüne pişirttirmek değildir. Öte yandan temel işi lezzet olması gereken şefler lütfen tedavi önermesin. Hatta neyin neye iyi geldiğini dahi söylemesin. Gerekirse biz ninelerimizden öğreniriz.
Bu yüzden doktorlar hasta baksın, şefler yemek yapsın!.. Mevcut durumda daha sağlıklı olunamadığına göre en azından lezzetli yemekler yeriz.
Serbest makale
Benim yaşlarımda ilkokul öğretmenlerimiz IŞIK ILIK SÜT İÇ fişleriyle okuma yazma öğretmeye çalışırdı. Okul, okuma yazma öğrenilen yer olduğu kadar hayat bilgisinin, doğru yaşamanın da öğretildiği kurumdu. Ve DİLE YANSI- YANIN YAŞAM BİÇİMİNE DE YANSIYACAĞI BİLİNİRDİ. O öğretmen ılık
süt içmenin çocuklar için faydasını biliyordu. Kafası beslenmeciler ve post mis- tik felsefeler yüzünden karışmamıştı.
Ama benim aklım oğlum okula başlayınca fena halde karıştı. Ödevinde “Talat İte Et At” cümlesini gördüğümde ciddi travma geçirdim. Acaba ben mi unut- muştum bu fişi, yoksa neyin nesidir? “İt” ne zamandan beri okula uygun bir kelime olmuştu. Hadi burasını da boş veriyorum… Cümlenin hoyratlığı beni mahvetti. Eylemi gözünüzün önüne getirin lütfen. İte et atmanın hoyratlığını, çirkinliğini bir canlandırın. Zarafetten uzak bir insanın hem hayvana, hem ni- mete saygısızlığının resmini görün.
Özetlemeye çalıştığım şudur: Bu kadar kıymetli ve şükredilesi yiyecekleri her gün medyada yersiz yere magazin konusu yapan yetişkinler ile daha okuma yazma öğrenirken zihinlerinde ılık süt içmek yerine eti ite atma hoyratlığı ge- lişen çocuklardan oluşan bir toplumun beslenmeyi doğru şekilde kavraması mümkün değildir.
Yapılması gereken tek şey BESLENMENİN BİR ZARAFET, BİR YETİNME VE BİR ŞÜKÜR İŞİ OLDUĞUNUN tekrar hatırlanmasıdır.
Amino Asitlerin Yapısı ve Fonksiyonları
ŞEKİL 26. Amino asitlerin molekül yapısı1
Vücudumuzda organik bileşiklerin tamamı karbon, oksijen ve hidrojenden oluşur. Amino asitlerin tümü şekilde görüldüğü gibi bir karboksil grubu, bir de içinde Nitrojen (Azot) bulunduran amino grubundan oluşur. Bu nedenle amino asitler vücudun nitrojen sağlayıcıları olup bu dengenin korunmasından sorumludur. Yan zincir her amino asit için değişkendir.
Amino asitlerin isimlerindeki “L” harfi ne anlama gelir?
Amino asitler molekül olarak üç boyutlu düşünüldüğünde ortadaki karbon atomu- na bağlanan moleküller sağ veya sol tarafta olabilir. Glisin hariç diğer 19 amino asidin doğada hem sağ (D) hem sol (L) formu bu- lunur. ÇOK İLGİNÇTİR Kİ İNSANDA PROTEİNLER SADECE VE SADECE L (SOL) FORMUNDAKİ AMİNO ASİT- LERDEN YAPILABİLMEKTEDİR. D
formundaki amino asitler bazı bakteri ve basit canlıların yapısında yer almaktadır. D formu gıdalarda mevcut olup insan meta- bolizmasındaki rolü araştırılmaktadır. Ör- neğin D-Fenilalaninin insanda ağrı kesici
özellik gösterdiği bildirilmektedir.
ŞEKİL 27. Amino asitlerin simetrik formları2
Standart 20 amino asit protein sentezinde kullanılır. Bunun haricinde protein sentezinde kullanılmayan fakat hücrede çok farklı biyolojik fonksiyonlara sahip amino asitler de vardır.
Sindirildikten sonra kana karışan amino asitlerin öncelikli görevi ihtiyaç duyu- lan yeni proteinleri üretmektir. Amino asitler metabolizma sırasında parçalanır ve yapısında yer alan moleküller farklı amaçlar için kullanılır.
ŞEKİL 28. Amino asit alt gruplarının metabolizmada görevi1
Amino grubu: Amino alt birimi başta DNA, RNA ve nörotransmitterlerin olu- şumu için gerekli nitrojeni (azot) temin eder. Amino asitlerin metabolizması sı- rasında çok fazla amonyak (azotlu bileşik) açığa çıkar. Amonyak tüm dokular için zehirli olup derhal temizlenmesi gerekir. Bu nedenle açığa çıkan amonyak karaciğerde “ÜRE”ye dönüşür ve böbreklerden idrarla atılır. Amonyak ayrıca böbreklerden Hidrojen (H) iyonu ile birleşerek uzaklaştırılır. Bunun PRATİK- TE ÖNEMİ ASİT BAZ DENGESİNİN SAĞLANMASIDIR. Yani vücutta asit
baz dengesi amino asitler tarafından düzenlenir. Kanda Histidin, böbreklerde Glutamin başlıca asit baz tampon görevini gören amino asitlerdir. GIDALA- RIN KAN ASİT BAZ DENGESİ (PH) ÜZERİNDE HİÇ BİR ETKİSİ YOKTUR.
Kanı daha alkali yaparak kemikleri koruduğunu, kanseri önlediğini iddia eden alkali diyet veya alkali ürünlerin hiçbir bilimsel temeli olmayan ticari faaliyetler olduğu bilinmelidir3.
Karbon grubu: Karbon grubunun akı- beti amino asidin yıkıma uğradığı anda kişinin fizyolojik durumuna (açlık/tok- luk) göre belirlenir. Açlık şiddetine göre enerji sağlamak üzere amino asitlerin karbon iskeletlerinden karaciğerde glu- koz, keton cisimleri oluşur. Toklukta ise fazladan alınan amino asitlerin karbon iskeletlerinden karaciğerde glikojen (depo şeker) ve trigliserid meydana ge- lir. Yani proteinin fazlası yağa dönüşür.
ŞEKİL 29. Protein, karbonhidrat ve yağlara dönüşebilir5
Non-esansiyel amino asitlerin tamamı glukojeniktir (glukoza dönüşebilen). Sa- dece Tirozin hem glukojenik hem de ketojeniktir. Esansiyel amino asitlerden Histidin, Metiyonin, Treonin ve Valin glukojenik; İzolösin, Fenilalanin, Tripto- fan glukoketojenik; Lösin ve Lizin yalnızca ketojenik özelliktedir, Tablo 31.
Tablo 3. Glukojenik ve ketojenik amino asitler1
Glukojenik Glukojenik ve Ketojenik
Ketojenik
Non- Esansiyel Alanin Tirozin
Arjinin
Asparajin
Aspartik asit
Sistein
Glutamik asit
Glutamin
Glisin
Prolin
Serin
Esansiyel Histidin İzolösin Lösin
Metiyonin Fenilalanin Lizin
Treonin Triptofan
Valin
ŞEKİL 30. Kısıtlayıcı amino asit yetersizliğinde diğer amino asitlerin enerji için kullanılması7
ÇOK AZ YEDİĞİM HALDE NEDEN KİLO VEREMİYORUM?
Bu şekil aslında “ÇOK AZ YEDİĞİM HALDE NEDEN KİLO VEREMİYO-
RUM” diye soranların durumunu açıklamaktadır. Bu şekil aynı zamanda seb- ze meyve ağırlıklı beslendiği halde kilo veremeyenlerin durumunu da açıklar. Sadece sebze, meyve tüketildiğinde eksik kalan (kısıtlayıcı) esansiyel amino asitlere karşın diğer amino asitler fazlaca tüketilmiş olur. Yeni protein üretme kapasitesini kısıtlayıcı amino asit miktarı belirlediği için fazladan tüketilmiş olan amino asitler yıkıma uğrayacaktır. Çünkü amino asitler vücutta şeker ve yağ gibi depolanamaz. Bu yüzden yıkılan amino asitlerin karbon halkaları enerji üreti- mine katkı sağlarken azot halkaları üreye dönüşerek idrar yoluyla atılmaktadır.
ESANSİYEL AMİNO ASİT SEVİYELERİNDE EKSİKLİK OLUŞTURMA- DAN YEMEK MİKTARINI AZALTIRSANIZ KİLO VERİRSİNİZ. Eğer yedi-
ğiniz az miktardaki yemek esansiyel amino asitler açısından yetersizse yedik- lerinizin enerjiye ayrılan kısmı daha fazla olacak, yani az yediğiniz halde kilo vermekte zorlanacaksınız. Esansiyel amino asit ihtiyacını karşılayan beslenme modelleri (aşırı yağ yüklemeyecek miktarda hayvansal protein ve sebzelerden oluşan beslenme) sağlığınızı korur, kilo vermenizi sağlar.
R grubu (yan zincir): Metiyonin ve Sistein dışındaki 18 amino asidin serbest halkası farklı sayılarda karbon, oksijen ve hidrojene sahipken Metiyonin ve Sis- tein ek olarak Kükürt (S) içermektedir. Vücudun tüm kükürt (sülfür) kaynağı neredeyse bu iki amino asitten karşılanır. Metiyonin gıdalarla alınması zorunlu esansiyeldir. Protein yapısında yer almayan Taurin ve Sistin isimli amino asitle- rin de yapısında kükürt bulunur.
Kükürt: Eklem, saç, tırnak ve deri yapılarını oluşturan proteinlerde yüksek mik- tarda bulunur. Saçı oluşturan keratinin içinde en fazla yer alan amino asit kü- kürt içeren Sisteindir. İnsülin hormonu çok fazla Sistein içerir.
Kükürt özellikle bağışıklık sistemin- de görev alan ve vücuttaki en güç- lü antioksidan olan Glutatyon için elzemdir. Bu nedenle kükürt içeren amino asitlerin tüketilmesi bağışıklık sistemini güçlendirir. Glutatyon sente- zi için en belirleyici amino asit kükürt içeriğinden dolayı Sistein olup, diğer zorunlu amino asitler Glutamik asit ve Glisindir 1.
REFERANSLAR:
1. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippincott Williams & Wilkins 2013
2. G. H. Wagnière, “On Chirality and the Universal Asymmetry: Reflections on Image and Mirror Image”, Wiley-CH, (2007).
3. Fenton TR. Systematic review of the association between dietary acid load, alkaline water and cancer. BMJ Open. 2016; 6(6)
Despite the promotion of the alkaline diet and alkaline water by the media and salespeople, there is almost no actual research to either support or disprove these ideas. This systematic review of the literature re- vealed a lack of evidence for or against diet acid load and/or alkaline water for the initiation or treatment of cancer. PROMOTION OF ALKALINE DIET AND ALKALINE WATER TO THE PUBLIC FOR CANCER PREVENTION OR TREATMENT IS NOT JUSTIFIED.
4. Fenton TR. Milk and acid-base balance: proposed hypothesis versus scientific evidence. J Am
Coll Nutr. 2011 Oct;30(5 Suppl 1):471S-5S.
Milk and dairy products neither produce acid upon metabolism nor cause metabolic acidosis, and SYSTE- MIC PH IS NOT INFLUENCED BY DIET. Measurement of an acidic pH urine does not reflect meta- bolic acidosis or an adverse health condition. The modern diet, and dairy product consumption, does not make the body acidic. ALKALINE DIETS ALTER URINE PH BUT DO NOT CHANGE SYSTEMIC
pH.
5. Choi HK. Purine-rich foods, dairy and protein intake, and the risk of gout in men. N Engl J Med. 2004 Mar 11;350(11):1093-103.
6. Jamnik J. Fructose intake and risk of gout and hyperuricemia: a systematic review and meta-analysis of prospective cohort studies. BMJ Open. 2016 Oct 3;6(10):e013191.
7. Sautin YY. Uric acid: the oxidant-antioxidant paradox. Nucleosides Nucleotides Nucleic Acids. 2008 Jun;27(6):608-19.
8. Dioguardi FS. Wasting and the substrate-to-energy controlled pathway: a role for insulin resis- tance and amino acids. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):6A-12A.
9. Textbook of medical physiology / Arthur C. Guyton, John E. Hall.—11th ed. ISBN 0-7216-0240-1
10. Prof. Osamu Tochikubo, Medical School, Yokohama City University ITU Workshop on “E-health servi- ces in low-resource settings: Requirements and ITU role” Tokyo, Japan, 4-5 February 2013.
Doktorlarımızı Yakından Tanıyalım
Amino asitler hem birleşerek protein yapısına katılır hem de tek başına farklı fonksiyonlarda görev alır. Amino asitlerin fonksiyonlarını yapısında yer alan değişken R grubu belirler. Her amino asidin R grubu diğerinden farklıdır. Bu yan zincirin yapısı amino asidin asidik, bazik, olmasını, elektrik yükünü, sülfür ihtiva etmesini, aromatik halka içermesini veya dallı zincirli olmasını belirler.
AMİNO ASİTLERİN VÜCUTTAKİ SEVİYELERİNİ TOTAL PROTEİN OLA- RAK DEĞİL DE AYRI AYRI ANALİZ ETMEK SAĞLIĞIMIZA İLİŞKİN ÇOK
ÖNEMLİ BİLGİLER VERMEKTEDİR. Yine amino asitlerin destek olarak veril- mesi her birinin özel fonksiyonu nedeniyle birbirinden farklı etki gösterir.
20 amino asidin sağlığımız üzerindeki etkisini göz önünde bulundurduğumuz- da tüm amino asitleri sağlık ekibinin bir üyesi, her birini ise farklı uzmanlığı olan bir doktor olarak algılamak mümkündür.
Amino asitlerin münferit olarak vücutta tek bir görevi yoktur. Araştırmalar bazı amino asitlerin bazı sağlık koşulları ve tedavisi için özelleştiğini ortaya koymak- tadır. Öne çıkan özeliklerine göre amino asitlere uzmanlık atfedilebilir.
1. Esansiyel Amino Asitler
(Sadece gıdalardan alınır, vücutta sentezlenemez):
L-Metiyonin1-14: Metil ve Sülfür Kaynağı, Antioksidan
Metiyonin 1922 yılında keşfedilmiştir.
Metiyonin insanlar için esansiyel amino asittir. Bazı bakteriler Aspartik asitten Metiyonin sentezleyebilir. Kıtlık halinde kalın bağırsak bakterileri Metiyonin temin edebilir çünkü Metiyonin olmadan RNA’nın hiçbir proteini üretebilmesi mümkün değildir. Tüm proteinlerin sentezi için başlangıç kodonu Metiyonin- dir. Bu yüzden Dr.Amino Asit betimlemesinde Metiyoninin rolü için başhekim- lik diyebiliriz.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, balık, süt ürünleri, karaciğer
• Yumurta
• Tam tahıllar, tohumlar
• Sarımsak, soğan, pırasa
• Lahana, brokoli, karnabahar
Lahana, soğan gibi sebzelerin kötü kokusu içerdiği yüksek orandaki Sülfür (kü- kürt) nedeniyledir.
Fonksiyonları: Metabolizmada iki hayati görev üstlenir.
• Metil sağlayıcı: Genlerin çalışması için Metil grubu zorunludur.
Metiyonin, organizmanın en önemli metil grubu (-CH3) vericisidir. Bu görevini yaparken aktif şekli olan S-adenozilmetiyonin (SAM)’e dönüşür.
SAM nörotransmitter yapımında rol alır. Noradrenalin, adrenalin, fosfatidil ko- lin sentezi için gereken metil S-adenozilmetiyoninden (SAM) sağlanır. Diğer bir metil kaynağı ise yine gıdalardan elde edilen Kolindir.
Tüm hücrelerde genler aynı olduğu halde, her hücrenin farklı görev yapabilmesi DNA’nın metilasyonuyla açıklanabilir. İnsanlarda DNA metilasyon farklılıkları ve gen ifadesindeki değişikliklerin doğrudan beslenmeyle ilişkili olması sağlıklı olmanın çoğunlukla kişinin elinde olduğu gerçeğini ortaya koyar.
• Sülfür sağlayıcı: Sülfür Antioksidanlar için zorunludur.
Karaciğerin sentez ve detoksifikasyon fonksiyonları için gerekli sülfür başlıca Metiyoninden sağlanır. Sülfür ayrıca Sistein ve Taurin amino asitlerinin sentezi için gereklidir.
Sülfür içeren amino asitler serbest radikalleri nötralize eder. En güçlü antioksi- dan olan Glutatyon sentezi için Sülfür gereklidir.
Kaslar için anlık enerji kaynağı Kreatin, SAM’den gelen metil grubu sayesinde Glisin ve Arjininden sentezlenir.
Sülfür keratin yapısında yer alır. Saç, deri, tırnak sağlığı için gereklidir.
Metiyonin, Lizin ile birlikte Karnitinin yapı taşıdır: Kolesterol seviyelerini dü- şürür.
Karaciğerde toksik maddeleri temizler. Kurşun civa gibi ağır metalleri bağla- yarak atılmasını sağlar.
Eksikliğinde görülebilecek durumlar:
Karaciğer fonksiyon bozukluğu Deri, saç tırnak kalitesinde bozulma
Gebelik sürecinde düşük Metiyonin bebekte nörolojik hasara neden olur.
Kimyasal madde maruziyeti ve zehirlenmelerde Metiyonin seviyesi düşük bu- lunur.
Vegan ve vejetaryen diyetlerde Metiyonin seviyesi azalır.
Tıbbi kullanım alanları:
Parasetamol (sık kullanılan ağrı kesici) zehirlenmesi Depresyon, enflamasyon, karaciğer hastalıkları Kronik ağrı ve kolesterol yüksekliği
Tüm sülfür içeren amino asitler radyasyona karşı koruyucudur.
Eroin bağımlılığında genelde Histamin yüksektir ve ağrı eşiği düşüktür. Meti- yonin Histidini, dolayısıyla Histamini düşürür.
Barbiturat veya amfetamin çekilme sendromunda Metiyonin desteği faydalıdır. Bakır zehirlenmesi
Etkileşim13,14:
Homosistein Metiyonin metabolizması sürecinde ortaya çıkar ve kanda yüksek oran- da bulunması kalp damar hastalık riskinde artışa neden olur. Metiyonin metaboliz- masında hayati rol üstlenen B12 ve Folik asit Homosistein seviyesini düşürür.
Metiyonin gıdalarla alınması zorunlu bir amino asit olmakla birlikte hayvan deneylerinde Metiyonin kısıtlamasının yaşam süresini uzattığını gösteren ça- lışmalar mevcuttur15. Bu yüzden Amino asit tedavilerinde uygun doz ve uygun kofaktörlerin (vitamin, mineral) kullanılması son derece önemlidir.
L-Lizin3, 16-21: Anti-viral, Uçuk (herpes simplex)
Lizin 1889 yılında kazein içinde keşfedilmiştir.
Bitkisel proteinlerde Lizin miktarı çok düşüktür. Bu nedenle bitkisel proteinleri çeşitlendiremeyen vejetaryen ve veganlarda Lizin eksikliği ciddi risk oluştur.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Kırmızı et, kümes hayvanları, balık
• Süt
• Permesan peyniri
• Yumurta
• Soya
• Fasulye, mercimek, bira mayası
Tahıllar, mısır ve sebzeler Lizinden fakirdir. Buğday ruşeymi ve kinoa Li- zin açısından diğer tahıllara göre daha zengindir.
Fonksiyonları:
Büyüme gelişme
Kalsiyum emilimi için gereklidir.
Antiviral etki
Karnitin yapımı: C vitamini yardımıy- la Lizin ve Metiyonin amino asitlerin- den sentezlenir. Karnitin yağ asitleri- nin enerjiye dönüştüğü metabolizma için gereklidir.
Kemik, kıkırdak, tendon ve deri için gerekli kollajenin yapısında yer alır.
Eksikliğinde görülebilecek durumlar:
• Gelişme geriliği
• Kronik yorgunluk
• Baş dönmesi
• İştah kaybı
• Anemi
• Ajitasyon
• Kilo kaybı
• Saç dökülmesi
• Üreme sorunları (infertilite)
• Trigliserid yüksekliği
- Sporcularda (artmış ihtiyaç nedeniyle) Lizin eksilir
- Yanıklarda Lizin eksilir
- Vejetaryen ve veganlarda Lizin eksikliği görülebilir. Veganların fasulye, mer- cimek, kinoa ve kuruyemişleri diğer gıdalarla fazlaca harmanlayarak tüketmesi gerekir.
Tıbbi kullanım alanları:
Herpes simplex virus (HSV): Çift-kör randomize kontrollü çalışmalar Lizin des- teğinin antiviral özelliğiyle uçuk tedavi ve proflaksisinde etkili olduğunu gös- termiştir17,18.
Osteoporoz: Lizin kalsiyum emilimine yardım eder ve idrarla kalsiyum atılma- sını azaltır. Lizin ve Arjinin desteği kemik kaybını azaltır, kollajen üretimini art- tırarak osteoporoza karşı savaşır19.
Tip II Diyabet: Kan şekeri çok yüksek seyrettiğinde vücut proteinlerine yapışır. Buna glikasyon denir. Şekerle yüklenen proteinler küçük damarları tıkayarak diyabetin vücudun tüm sistemlerini bozucu etkisini göstermeye başlar. Lizin desteğinin glikasyonu azaltarak insülin duyarlılığını arttırdığı ve kan şekerini
%27 oranında düşürdüğü gösterilmiştir20,21.
Etkileşim:
Arjinin ve Lizin metabolizmada aynı yolakları kullandığından yüksek Arjinin seviyeleri Lizin seviyesini düşürür.
L-Triptofan1-2,22-31: Uyku ve Mutluluk
Triptofan 1901 yılında keşfedilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Hindi, tavuk, kımızı et, balık
• Süt, peynir, yoğurt
• Yumurta
• Kabak çekirdeği, ayçekirdeği, susam, badem, yer fıstığı, kakao
• Yulaf, kahverengi pirinç
• Muz, hurma
Fonksiyonları:
Mutluluk hormonu olarak bilinen Serotoninin ön maddesidir. Triptofan Serotonine, Serotonin Melatonine dönüşür.
Melatoninin vücudun biyolojik saatini (ritmini) ayarlamaktadır. Melatonin antioksidan etkilidir.
Melatonin sentezi için karanlık ve uyku şarttır. Vitamin B3 (Niacin) ön maddesidir.
Eksikliği:
Depresyon Premenstrüel sendrom
Sirkadiyen ritm bozuklukları (Örn. Belirli bir döngüde salgılanan hormonlar) Insomnia (uykusuzluk)
Uyuşukluk
Serotonin eksikliğine bağlı anksiyete, mizaç bozukluğu, artmış iştah Agresif davranış ve bağımlılıklara neden olabilir.
Triptofan ve magnezyum eksikliği koroner arter spazmına yol açabilir.
Triptofandan eksik beslenme Pellegra hastalığına neden olur (dermatit, diare, demans).
Triptofandan fakir olan mısırın temel gıda olduğu bölgelerde şiddet suçlarının daha çok yaşandığı bildirilmiştir23.
B6 vitamin eksikliği Triptofan normal olsa dahi serotonin seviyesini düşürür.
Hartnup hastalığı (nötral amino asitlerin bağırsak ve böbrek emiliminde bozuk- luk) gelişebilir.
Tıbbi kullanım alanları:
Uyku Bozuklukları: Triptofan uykusuzluk tedavisinde etkili bulunmuştur. UYKU İÇİN VERİLEN DİĞER TÜM İLAÇLARDAN FARKLI OLARAK Bİ- LİNÇ ÜZERİNDE OLUMSUZ ETKİSİ YOKTUR, SEDASYON YAPMAZ24,25.
Depresyon26,27
Mevsimsel duygu durum bozukluğu28 Premenstüel sendrom
Menapoz semptomlarını azaltır. Karbonhidrat aşermesini önler. İştahı azaltır. Sigara bırakma. Nikotin etkilerini azaltır29.
Çocuklarda hiperaktivite tedavisinde etkindir.
ABD Triptofan Yasağı: 1989 yılında ABD hastalık kontrol merkezi Triptofan desteklerinin eozinofilik miyalji sendromu (EMS) ile ilişkisine dair kanıtlar ol- duğunu bildirdi ve kullanılmasını yasakladı. Daha sonra asıl sebebin o dönem Japonya’dan ithal edilen bir ürün serisinde toksik bakteriyel kontaminizasyon (bulaşma) olduğu tespit edildi. Bunun üzerine Triptofan kullanımına sadece bebek mamaları ve enteral beslenme ürünleriyle doktor reçetesine tabi olarak hazırlanan destekler için izin verildi. Triptofan destekleri ABD’de 1994 yılından itibaren serbest bırakılmış ancak ithalatı için sıkı kurallar konulmuştur30.
Etkileşim:
Triptofan beyin dokusuna geçerken LNAA grubu amino asitler (Tirozin, Fenila- lanin, Lösin, İzolösin, Valin) ile yarışır31.
Triptofanın Serotonine çevrilebilmesi için vitamin B6 formu olan pridoksal-5- fosfat (P5P) gereklidir.
Stres, insülin direnci, magnezyum, B6 vitamin eksikliği ve yaşlanma Triptofanı 5-HTP’ye dönüştüren enzimi (Triptofan hidroksilaz) bloke eder.
İnsülin kanda Triptofanın beyin dokusuna geçerken yarıştığı Lösin, İzolösin, Valin amino asitlerinin kas doku içine geçmesine ve Triptofan kan konsantras- yonunun göreceli olarak artmasına neden olur. Bu nedenle İnsülini hızla arttı- ran karbonhidratlar ve Triptofan oranı yüksek sütlü tatlılar ve çilolata mutluluk vericidir.
Yüksek protein içeren öğünler (aşırı et tüketimi gibi) kan Triptofan seviyesini arttırırken, beyindeki seviyesini azaltmaktadır.
Dallı Zincirili Amino Asitler (BCAA)32-39 : Fiziksel ve Mental Performans
L-Lösin
L-İzolösin L-Valin
Lösin 1819, Valin 1901, İzolösin 1904 yılında keşfedilmiştir.
Bu üç amino asit vücuttaki tüm proteinlerin üçte ikisini oluşturur. Üçü de aynı enzim (branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex –BCKDH-) ta- rafından metabolize edildiği için branched-chain amino acid (BCAA) olarak bir- likte anılırlar.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, kümes hayvanları, balık
• Süt ürünleri
• Yumurta
• Tahıl, soya, yer fıstığı
• Susam, mercimek
• Veganlarda eksikliği görülür, bitkiler BCAA için yetersiz kalır.
Fonksiyonları:
Protein sentezi, enerji ve stres metabolizmasında rol alırlar. Enerji gereksinimi için:
• Valin sadece glukoza dönüşür (Glukojenik)
• Lösin sadece yağa dönüşür (Ketojenik)
• İzolösin hem glukoza, hem yağa dönüşebilir (Glukoketojenik)
BCAA’lar kan şekerinin düzenlenmesi, kas ve kemiklerin büyümesi ve onarımı, büyüme hormonunun uyarılması için gereklidir.
BCAA’lar kas kitlesini, kas gücünü ve dayanıklılığını arttırır. BCAA’lar egzersiz sonrası toparlanmayı hızlandırır.
BCAA’lar ama özellikle Lösin protein yıkımını önler, kas protein sentezini uyarır.
Visseral (iç yağ) yakımını arttırır. Bu yağlanma normalde diyet ve egzersize kar- şı dirençlidir.
BCAA’lar kan beyin bariyerini geçebilen amino asitlerle yarışma halinde olup, Triptofan, Fenilalanin ve Triozinin beyin dokusuna geçişini kontrol eder. Böyle- ce psikolojik duruma etki eder.
BCAA’ların azaldığı durumlar:
Karaciğer hastalıkları (hepatit, hepatik koma, siroz, bilier atrezi) Aromatik amino asitlerin artması (AAA: Tirozin, Triptofan, Fenilalanin) Anoreksiya
BCAA’ların yükseldiği durumlar:
İnsülin direnci ve tip II diyabet
Kas yıkımının arttığı tüm katabolik süreçler (kanser, yüksek ateş, travma, diyabet)
Akçaağaç şurubu idrar hastalığı (maple syrup urine disease):
Lösin, İzolösin ve Valin amino asitlerinin metabolize edilememesi nedeniyle oluşur. Bu üç amino asidin metabolize edilerek uzaklaştırılmasını sağlayan or- tak enzim “branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex” yetersiz oldu- ğunda ara yıkım ürünleri vücutta birikir. Hastaların idrarı akçaağaç şurubu gibi kokar. Bu hastaların diyetleri kontrol altında tutulmalı ve aldıkları BCAA mik- tarı düşürülmelidir.
Tıbbi kullanım alanları:
BCAA Fenilketonuri hastalarında Fenilalanin seviyelerini düşürmek için faydalıdır. BCAA travma ve stres nedeniyle kas proteinlerinin yıkılmasını önler.
Klinik çalışmalar Lösin miktarı yüksek proteinli diyetlerin daha fazla yağ kay- bettirdiğini ve kas kitlesini arttırdığı göstermiştir.
BCAA vücut geliştiren sporcular tarafından anabolizan olarak kullanılır. Stero- idler yerine BCAA kullanmak güvenli ve etkilidir.
Anoreksiya tedavisinde fayda sağlar.
BCAA yoğun egzersiz sonrası toparlanmayı hızlandırır. Mental ve fiziksel performansı arttırmak için kullanılır.
L-Fenilalanin2,40-42: Ağrı kesici, Antidepresan
Fenilalanin 1879 yılında keşfedilmiştir.
Fenilalaninin D, L ve DL formları mevcuttur. D formundaki amino asitler nor- malde vücut tarafından kullanılmaz. D-Fenilalanin ve D-Metiyonin karaciğerde L formuna çevrilebilmektedir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, peynir
• Balık, süt, yogurt, soya ürünleri
• Yağlı tohumlar
Fonksiyonları:
Tirozin amino asidinin ön maddesidir.
Fenilalanin antidepresan ve ağrı kesici özelliktedir.
Tatlandırıcı olarak kullanılan Aspartam Fenilalanin ve Aspartik asitten oluşur.
Morfin, kodein, meskalin, papaverin gibi narkotik ilaçların yapısında fenilalanin bulunur.
D ve DL Fenilalanin ağrı tedavisinde etkilidir.
Eksikliğinde görülen belirtiler:
Enerji azalması, zihin bulanıklığı, iştah azalması, güçsüzlük, gelişme geriliği, kas kaybı.
Tıbbi kullanım alanları:
Diyabet hastalarında tatlandırıcı olarak (Aspartam). Kronik ağrı
DL-Fenilalanin artrit ağrısında etkilidir. Premenstruel sendrom ağrıları
Depresyon (dopamin, norepinefrin seviyesini arttırır)
Enerji düşüklüğü, hafıza sorunları, azalmış dikkat, iştah kaybı tedavisinde. Vitiligo hastalarında UVA etkisini arttırır40.
Dikkat eksikliği hiperaktivite bozukluğu tedavisinde.
Fenilketonuri42:
Bu hastalıkta Fenilalanini karaciğerde Tirozin amino asidine çeviren Fenila- lanin hidroksilaz (PAH) enzimi çalışmaz. Bu nedenle kanda biriken Fenila- lanin beyin omirilik sıvısına aşırı miktarda geçerek zeka geriliğine, nörolojik problemlere ve gelişme geriliğine yol açar.
Hastalık genetik geçişli olduğu için tüm yeni doğan bebeklerde topuktan alınan kan ile hastalık taraması yapılır.
Etkileşim:
Fenilalanin metabolizmasında biopterin, demir, B3, B6, bakır ve C vitamini ko- faktör görevi yapar.
Fenilalaninin Tirozine dönüşememesi sebebiyle oluşan fenilketon yan ürünleri, Gluta- matın sakinleştirci etkisi olan GABA nörotransmitterine dönüşümünü inhibe ederler.
Tirozine dönüşemediğinde Tirozinden oluşan ve cilde rengini veren melanin pigmentinin sentezi engellenir.
L-Histidin42-46: Alerji, Artrit
Histidin 1896 yılında keşfedilmiştir.
Histidin çocuklarda sentezlenemez, yetişkinlerde ise vücut tarafından çok az oranda sentezlenebilir. Bu nedenle zorunlu olarak gıdalarla alınması gereken bir amino asittir. Hemoglobin ve kas proteinlerinde bulunan Karnozin Histidin için rezerv görevi yapmaktadır.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Kırmızı et, kümes hayvanları
• Balık
• Süt ürünleri
• Yumurta
• Pirinç, buğday, arpa, fasulye, mısır
• Karnabahar, mantar, muz
Fonksiyonları:
Kanda oksijen taşıyan hemoglobin molekülünün yapısında yer alır.
Histamin Histidinden oluşur. Histamin alerjik durumlarda sıkça ismini duydu- ğunuz bağışıklık sisteminin önemli unsurudur.
İmmün sistemi düzenler, alerjik ve enflamatuar süreçlerde rol oynar. Antioksidanların oluşumunda görev alır (süper oksit dismutaz)
Eser (çok az) oranda bulunan demir, çinko, bakır, manganez gibi elementlerin kullanımı ve regulasyonunda rol alır.
Radyasyon ve ağır metalllerin uzaklaştırılmasında rol oynar.
Sinirleri koruyan miyelin kılıflarının oluşması ve idamesinde Histidin gereklidir.
Sinirleri dejenerasyondan koruyarak Alzheimer, Parkinson gibi dejeneratif has- talıkları önler.
Kan pH düzeyini ayarlayarak asit baz tampon görevi görür.
Eksikliğinde/fazlalığında görülebilecek durumlar:
Romatoid arttritte kan Histidin ve histamin seviyeleri düşer. Alerjik semptomlarda artma görülür.
Düşük Histidin seviyesinde cinsel uyarılma ve orgazm güçlüğü görülür. Yüksek Histidin seviyelerinde erken boşalma sorunu yaşanabilir.
Histidin aşırı yüksekliği stres ve anksiyete gibi psikiyatrik problemlere neden olur. Şizofrenide Histidin düzeyi yüksektir.
Kronik böbrek yetmezliği hastalarında Histidin düşüktür.
Folik asit eksikliği durumunda Histidin yıkım ürünü olan FIGLU (N-formiminoglutamat) birikimi gözlenir ve idrarla atılır (folat eksikliğinin sap- tanmasında kullanılmaktadır).
Tıbbi kullanım alanları:
Artrit tedavisinde: Günlük 4 gram Histidin tedavisinin şiddetli romatoit artrit hastalarında etkili olduğu bildirilmiştir43.
Allerjik hastalıklarda etkilidir.
Anemi tedavisinde: Özellikle folik asit eksikliğine bağlı anemilerin tedavisinde44. Bağışıklık sistemini güçlendirmek için.
Histidin damar duvarlarını gevşeterek vazodilatasyona (damar genişlemesi) ne- den olur böylece tansiyonu düşürerek kalbi korur45.
Beyinde Histamin nörotransmitter görevi görür ve Histidin desteği suppleman- tasyonu antiepileptik ilaçların etkinliğini arttır ve ilaçların yan etkisini azaltır.
Histidin seviyesinin düşmesi enflamatuar aktiviteyi arttırır. Bu da oksidatif stre- se neden olur.
Histidin desteği enflamasyonu azalttığı için kronik böbrek yetmezlği hastaların- da mortalite (ölüm) oranını düşürebilmektedir46.
Etkileşim:
Histidin düzeyi çinko seviyesi için belirteçtir. Düşük Histidin seviyelerinde çin- ko düzeyi yüksek, yüksek Histidin seviyelerinde ise düşüktür.
Metiyonin Histidin seviyesini düşürme özelliğine sahiptir.
Aspirin gibi antienflamatuar ilaçlar ve steroid tedavisi Histidin seviyesini düşürür. Histidin B3 ve B6 vitaminleri aracılığıyla Histamine dönüşür.
L-Treonin1,2, 47,48: Anti-Spastisite
Treonin en son keşfedilen amino asittir. 1935 yılında keşfedilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et ve süt ürünleri, süzme peynir
• Yumurta
• Buğday, fındık, fasulye, mercimek
Fonksiyonları:
Kollajen, elastin ve kas yapımı için gerekli olan Glisin ve Serin amino asitlerini sentezler.
Diş minesinin yapımında rol alır. Karaciğer yağlanmasını önler.
Mental sağlık için gereklidir. Antikor yapımı için timusu uyarır.
Eksikliğinde görülebilecek durumlar:
Depresyon
Nörolojik fonksiyon bozuklukları: Spastisite
ALS (Amyotrofik lateral skleroz)
Epilepsi
Tıbbi kullanım alanları:
ALS hastalığının semptomatik tedavisinde kullanılır. Multiple skleroz
Spastisite
Depresif hastalarda Treonin takviyesi olumlu sonuçlar verir. Elastin, kollajen ve diş minesinin kalitesini arttırmak için.
İmmüm sistemi güçlendirmek için.
2. Non-esansiyel Amino Asitler
(Gıdalardan alınır ve vücutta sentezlenebilir):
L-Arjinin1-3, 49-57: Kalp Damar Koruyucu, Antioksidan, İmmünomodülatör
Arjinin 1886 yılında keşfedilmiştir.
Arjinin kediler, fareler ve diğer memeliler için esansiyel amino asit iken insan- larda sadece ihtiyacın arttığı durumlarda esansiyel olur.
Esansiyel olduğu durumlar: Hızlı büyüme, gebelik, travma, yanık, protein ye- tersizliği, vücutta amonyak birikimi, Lizin fazlalığı.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, süt ürünleri, yumurta
• Kabak çekirdeği, çam fıstığı, ceviz, fındık, susam, ay çekirdeği
• Kümes hayvanları
• Somon, istakoz
Bazı gıdaların Arjinin içerikleri:
• Kabak çekirdeği 5 g/100 g
• Çam fıstığı 2,4 g/100 g
• Ceviz 2,2 g/100 g
• Tavukgöğsü 1,4 g/100 g
Fonksiyonları:
Arjinin damar içini döşeyen endotelin ürettiği Nitrik Oksitin (NO) öncül mad- desidir. NO’in başlıca fonksiyonu damar tonusunu (gevşeklik-sertlik) ayarla- maktır. Endokrin ve bağışıklık sisteminde düzenleyici rol oynar. NO tansiyon düşürücü, kalp kasını koruyucu ve oksidatif hasara karşı koruyucu özellik gös- terir.
1998 yılı Nobel Tıp ödülünü Luis Ignarro, Robert Furchgott ve Ferid Murad isimli bilim adamları Nitrik Oksit çalışmaları nedeniyle kazanmıştır.
Arjinin damar içini döşeyen endotel dokusunda NO sentezleyerek damar düz kaslarında gevşemeye (vazodilatasyon) neden olur.
Büyüme hormonu (Growth hormon) üretimi ve salınımında rol oynar. Sperm yapımı için gereklidir.
Kollajen sentezini arttırır.
Bağışıklık sistemini aktive eder. Antikor üreten timus bezini uyarır. Timus T lenfositlerini üretir.
Amonyağın uzaklaştırılmasını sağlar.
Kreatin (kaslarda yoğun olarak bulunur ve anlık enerji üretimini sağlar) Ar- jinin ve Glisin amino asitlerinden oluşur. Metabolizması sırasında SAM (S-adenozilmetiyonin) gerekir.
Arjinin metabolizması sırasında Ornitin ve Sitrullin açığa çıkar. Vücut Sitrulin- den Arjinin sentezleyebilir.
Ornitin ve Sitrulin protein yazılımına katılan 20 amino asit arasında değildir (proteojenik değil).
Eksikliğinin görüldüğü durumlar:
Arjinin menide yoğun bulunduğu için eksikliği seksüel gelişme geriliğine neden olur.
AIDS hastalarında, kronik yorgunluk sendromunda, mantar enfeksiyonunda (kandida) düşük seyreder.
Kabızlık, karaciğer yağlanması, siroz ve karaciğer komasıyla ilişkilidir.
Arjinin eksikliğinde insülin sentezi, glukoz toleransı, karaciğer yağ metaboliz- ması bozulur.
Arjinin eksikliğinde deri döküntüsü, saç dökülmesi, saç kırılması, yara iyileşme- sinde zorluk görülür.
Tıbbi kullanım alanları: Kardiyovasküker hastalıklar50-53:
NO sentezini arttırırarak damarları genişletir. Tansiyonu düşürür.
Beyinde Arjininden Agmatin oluşur. Agmatin antihipertansif (tansiyon düşürü- cü) özelliktedir.
Anjina ve konjestif kalp yetmezliğinde egzersiz kapasitesini ve yaşam kalitesini arttırır.
İntermittan Kladikasyo (yürüme ağrısı) hastalığında etkilidir. Trombosittlerin kümelenmesini önler. Yani pıhtı oluşumunu engeller. Kalp damar sağlığını koruyucudur.
Erektil disfonksiyon54,55:
Penis damarlarının genişlemesini sağlayarak ereksiyonun başlamasını kolaylaş- tır ve ereksiyon süresini uzatır (Bkz. Serbest makale, sayfa 52).
İnfertilite49,56:
Arjinin sperm sayısını ve sperm hareketliliğini arttırır. Kadınlarda yapılan çalış- mada Arjinin over cevabını ve gebelik oranını arttırmıştır.
Atletik performans: Arjinin büyüme hormonunu uyararak anabolizan etki gös- terir. Arjininin kas kitlesini arttırıcı etkisi vardır.
Amonyak detoksifikasyonu:
Üre siklusu bozukluklarında, Arjininle desteklenmiş Ornitin transkarbomoilaz alımı, arjininosüksinat sentetaz ve arjininosüksinat liyaz eksikliklerinin tedavi- sinde yararlıdır.
Yara iyileşmesi: Kollajen sentezinin uyarır, yara iyileşmesini hızlandırır.
Dikkat!
Arjinin bağışıklık sistemini güçlendirir ancak Herpes, Sitomegalovirus, Ebs- tein bar gibi virüslerin çoğalmasına neden olabilir.
Virüs çoğalmasında Lizinin tam tersi etki gösterir.
Serbest makale
Her şeyin sunileştiği modern dünyada doğalın aranmadığı neredeyse hiç bir şey kalmadı. Yiyeceğin doğalından, giyeceğin doğalına derken, hepimiz mağa- ra insanına gıpta eder olduk.
Doğallık arayışı ilişkilere kadar yansıdı. Bir erkek hastam anlattı. Eşi tıbbın en çok gelişen alanı estetikten faydalanmak istemiş ve bir takım işlemlerden bahsetmiş. Bunları yaptırırsa ne kadar güzel olacağını anlatmış. Hastamız ise derhal karşı çıkmış ve ben öyle suni güzellikten hoşlanmıyorum, her şeyin do- ğalını seviyorum demiş. Demiş ama eşi cevabını fena vermiş… Madem bu ka- dar doğallıktan yanasın da neden her ilişki öncesi ilaç alıyorsun?
Çiftlerin benzer münakaşa ile karşılaşma riskini şu şekilde özetleyebilirim. Massachusetts Male Aging çalışmasına göre 40 yaşındaki erkeklerin yaklaşık
%40’ı sertleşme sorunu yaşarken, 70 yaşında bu oran % 70‘e kadar çıkıyor.
Yani kadınların eline çok büyük bir koz geçmiş durumda.
Ancak erkek egemen toplum, bilimi derhal seferber etti ve neyse ki aspirin, pe-
nisilin ve steroidlerden sonra dördüncü mucizeyi yarattı. Sertleşme sorununa en etkili çözüm olan Sildenafil, Vardenafil, Tadalafil etken maddeli insanlık dostu ilaçlar bu yaygın soruna birinci dereceden çare oldular.
Ancak bazı kalp damar hastaları (enfarktüs geçirenler, angina pektoris, kontrol edilemeyen yüksek tansiyon vb.) ile kullandıkları diğer ilaç veya maddeler ne- deniyle bu ilaçları kullanmaktan korkan hastalar ve de illaki doğallıktan yana olanlar veya buna zorlanan erkekler başka arayışlara yöneldiler. Sorun önem- li ve yaygın olduğu için kanıta dayalı tıp hizmete devam etti. Son çalışmalar bu tür ilaçları kullanamayan veya kullanmak istemeyenler için L-Arjinin ve L-Sitrulin isimli iki amino asidin sertleşme sorunu için çözüm olabileceğini gösterdi.
Neden iyi bir çözüm olabileceklerini Sildenafil ve L-Arjinin etki mekanizma- sı üzerinden anlayabiliriz. Penisin sertleşmesi için, içine yüksek miktarda kan dolması gerekir. Damar duvarını döşeyen endotel örtü çok güçlü bir damar ge- nişletici olan Nitrik Oksit üretir ve bu sayede penis kanla dolup sertleşir. Silde- nafil ve benzeri ilaçlar Nitrik Oksiti azaltan enzimi (fosfodiesteraz tip 5) geçici olarak bloke eder ve bu süre içerisinde penis damarları yeterli kanla dolabilir.
Nitrik oksit ise vücutta L- Arjinin isimli amino asitten üretilmektedir. Yani daha fazla Arjinin daha fazla Nitrik Oksit anlamına gelmektedir. Ancak L-Arjininin kısa süreli etki etmesi ve yüksek dozlarda bulantı, baş dönmesi, sıcak basması gibi yan etikleri nedeniyle başka bir amino asit L-Sitrulin tedavide önem ka- zandı. L-Sitrulin vücutta Arjinine dönüşmekte, yani hızlıca kaybolan Arjinin için rezerv oluşturmaktadır.
UROLOGY 77: 119–122, 2011 dergisinde yayınlanan çalışmada L-Sitrulin alan hastaların %50’sinde sertleşme sorununun düzeldiği ve Viagra, Levitra, Cialis gibi ilaçları kullanmaktan korkan hastalar için uygun olabileceği bildirildi.
Böylece kanıta dayalı tıp anlık etkisi ilaçlar kadar olmasa da sorunu temelden çözmeyi hedefleyen iki önemli doğal amino asidi önerdi.
Amino asit de olsa ben ilaç benzeri madde kullanmam diyen ultra organik yan- lıları için karpuz en iyi çözüm. Çünkü karpuz tam bir L-Sitrulin ve L-Arjinin deposu. 3 kg karpuz neredeyse 10 gram L-Arjinin içermekte (yaklaşık iki gün- lük doz). Dahası tüm kabak çeşitleri L-Sitrulin açısından çok zengin.
Atalarımız boşuna dememiş kabak cennetten çıkma diye…
Hatırlatmak isterim ki L-Arjinin ve L-Sitrulin vücut tarafından üretilmektedir ve dışarıdan alındığında diğer amino asitlerle etkileşirler. Bu nedenle alınması gerektiğinde amino asit analizine göre dozu ve hangi desteklerle beraber alına- cağı doktorunuz tarafından ayarlanmalıdır.
Glisin57-61: Antipsikotik, Sakinleştirici, Kollajen
Glisin 1820 yılında keşfedildi. 20 amino asitten sadece Glisin L veya D formunda değildir.
En basit yapıdaki amino asittir. Tadı glukoza benzediği için Glisin denilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Balık, et
• Süt ürünleri
• Fasulye, soya, ıspanak, kabak, lahana
• Kivi, muz
Fonksiyonları:
DNA, fosfolipid, kollajen üretiminde ve enerji temininde kullanılır.
Kollajen yapısının üçte biri Glisinden meydana gelir. Bu nedenle Glisin olma- dan yara iyileşmesi mümkün olmaz.
Derinin sağlıklı ve esnek olmasını sağlar.
Sinir sisteminde GABA gibi inhibitör nörotransmitterdir. Sedadif özellik taşır.
Hemoglobin yapısında yer alır.
Serin ve Alanin ile birlikte üçüncü önemli glulojenik (glukoza çevrilebilen) ami- no asittir.
Arjininle birlikte Kreatin oluşturarak kasların anlık enerji ihtiyacını karşılar. Yağların sindiriminde görevli olan safra asitlerinin sentezini düzenler.
En güçlü anti oksidan olan Glutatyonu oluşturan 3 amino asitten (Sistein, Glu- tamik asit, Glisin) birisi Glisindir.
Glisin ve Taurin safra asitleri ile konjuge olarak yağların sindirimi için gerekli olan safra tuzlarını meydana getirmektedir.
Glisin eksikliğinin görüldüğü durumlar:
Depresif ve epileptik hastalarda Glisin seviyesi düşüktür. Kronik yorgunluk sendromu
Hipoglisemi
Anemi
Viral enfeksiyonlar Kandida enfeksiyonları
Uzamış açlıkta Glisin seviyesi yükselir.
Tıbbi kullanım alanları:
Glisin seviyesinin düşük olduğu şizofreni hastalarında Glisin desteği anlamlı yarar sağlamıştır60,61.
Myastenia gravis, kas hastalıkları, prostat büyümesi, yüksek kolesterol hastaları Glisin tedavisinden fayda görür.
Manik epizot ve manik depresyonları, epilepsi ve spastisiteyi yatıştırır. Aşırı şeker isteğini önler.
L-Prolin57: Bağ doku, Kollajen
Prolin 1900 yılında keşfedilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Jelatin
• Et
• Yumurta beyazı
• Buğday ruşeymi
Fonksiyonları:
Kollajen üretir ve yaşlanmaya bağlı kollajen azalmasını önler.
Prolin ve Hidroksiprolin, Glisinle birlikte kollajen yapısında yer alan en önemli amino asitlerdir.
Kıkırdak, eklem, tendon ve bağların temel yapıtaşıdır. Kalp kasının güçlü olmasını sağlar.
Damar elastikiyetini sağlar.
Tıbbi kullanım alanları:
C vitaminiyle birlikte çalışarak tendon, eklem, bağ doku ve kalp kasını güçlen- dirir.
L-Serin57: Cildin doğal nemlendiricisi
Serin 1865 yılında ipekten izole edilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, süt ürünleri
• Yumurta
• Gluten, soya ve yerfıstığı yüksek oranda Serin içerir.
Fonksiyonları:
Tüm hücrelerin yapımı için gerekli Fosfolipidlerin yapımında kullanılır.
Parasempatik sinir sisteminin nörotransmitteri olan Asetilkolin yapımı için ge- reklidir.
Doğal bir nemlendiricidir. Miyelin kılıf yapısında yer alır.
Serin immünoglobulin yapımında kullanılır.
Yağ ve yağ asitlerinin metabolizması için Serin gerekir. Plazma Serin/ Glisin oranında artış depresyonla ilişkilidir.
Eksikliğinde görülebilecek durumlar:
Serin düşüklüğü kronik yorgunluk ve fibromyaljiye neden olur.
Tıbbi kullanım alanları:
Kozmetik ürünlerde nemlendirici etkisi nedeniyle sıkça kullanılır.
Etkileşimleri:
Metabolizması için B6 vitamini ve folik asit gerekir.
L-Sistein57, 62-66: Antioksidan
1810 yılında keşfedilmiştir.
Sistein sülfür içeren nonesansiyel amino asittir. Vücutta Metiyoninden sentezlenir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Kırmızı et, tavuk
• Yumurta
• Süt ürünleri
• Tam tahıllar
Fonksiyonları:
Glutatyon sentezi için temel amino asittir.
Tüm dokularda bulunan glutatyon miktarı Sistein oranına bağlıdır.
Glutatyon kurşun, civa, radyasyon, pestisit, herbisit fungusit, plastik, nitrat, si- gara dumanındaki toksinler, doğum kontrol hapları ve diğer tüm ilaçları kara- ciğerden temizler.
Radyasyon, kirlilik, UV ve serbest radikal oluşturan her türlü etkiye karşı koru- yucudur.
Karaciğeri alkol, sigara ve ilaçların toksik etkilerinden korur. Tırnak, deri ve saçın yapı taş keratinin ana yapısı Sisteindir. Kıkırdakta kondritin sülfatın ana prekürsörüdür (ön maddesi).
Sistein selenyum ve vitamin E ile birlikte serbest radikal temizleyicisidir.
Akciğer, böbrek karaciğer ve kemik iliğinde Glutatyonu arttırarak anti -ageing özellik gösterir.
Tıbbi kullanım alanları:
Birçok ilacın yapısında yer alır (örn. Balgam çözücü N-Asetilsistein).
Parasetamol zehirlenmesi karaciğerde glutatyonu azaltarak yaşamı tehdit eder. Sistein parasetamol için antidot (panzehir) olup karaciğer hasarını önler.
KOAH, bronşit, amfizem ve tüberkülozda mukus yıkımı nedeniyle tedavide yer alır.
Kurşun ve diğer ağır metal zehirlenmelerinin, kemoterapinin ve radyoterapinin toksik etkilerinden arındırmak için kullanılır62.
Romatoid artrit, damar sertliği, kanser gibi kronik hastalıklarda normalden daha fazla Sisteine ihtiyaç vardır.
Saç çekme hastalığı (trikotillomani): Sistein tedavisi oldukça etkili bulun- muştur63.
Deri çekme hastalığında (Skin Picking Disorder) etkinliği gösterilmiştir64.
Obsesif kompulsif bozukluklar65. Bipolar bozukluklar66.
Yüksek Homosistein seviyelerini düşürmek için.
N-asetilsisteinin sentetik deriveleri karaciğer glutatyon düzeylerinin devamlı- lığını sağlamak ve yüksek doz parasetemol kullanımında karaciğeri korumak amacı ile kullanılabilir.
L- Tirozin57,67-72: Anti- Stres ve Enerji
Tirozin 1846 yılında keşfedilmiştir. Normal koşullarda vücutta Fenilalanin ami- no asidinden sentezlenir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Balık, et, süt ürünleri, yumurta
• Badem, kabak çekirdeği, susam
• Avakado, muz, fasulye
Fonksiyonları:
Dopamin, noradrenalin, adrenalin, tiroid hormonu ve cilde rengini ve- ren melanin Tirozinden sentezlenir.
Dopamin, adrenalin ve noradrenalin sempatik sinir siteminin biyokimya- salları olup besinlerden alınan Fenila- lanin ve Tirozin bu biyokimyasalların vücuttaki sentez miktarını belirler.
Kan damarlarının kasılmasını arttı- rarak beyin kan basıncını yükselten amino asitlerden Tiraminin oluşu- munda rolü bulunur.
ŞEKİL 31. Tirozinin metabolizmadaki rolü
Tirozin eksikliği görülen durumlar:
Yoğun stres Depresyon
Kronik yorgunluk sendromu Hipotroidi
Parkinson hastalığı Huzursuz bacak sendromu Madde bağımlılıkları
Tirozin eksikliğinde melanin azalması nedeniyle cilt kanserine yatkınlık artar.
Fenilketonuri
Tıbbi kullanım alanları:
Norepinefrin eksikliğiyle seyreden depresyonun tedavisinde68.
Stres durumunda Tirozin ihtiyacı artar. Bu nedenle takviye olarak verilmesi stres kaynaklı norepinefrin azalmasını önler69.
Kronik yorgunluk tedavisinde.
Fenilketonüri hastalarında Tirozin eksikliğini önlemek için.
L-Dopa Tirozinden elde edilir ve Parkinson tedavisinde kullanılmaktadır. Tiro- zin Parkinsonda besin takviyesi olarak kullanılabilir.
Kodein, amfetamin, alkol gibi bağımlılıkların tedavisinde Tirozin faydalıdır. Dikkat eksikliğinde.
Aşırı uyku halini (narkolepsi) önler70.
Tirozin enerji arttırır, zihni açar, konsantrasyonu arttırır71. Enkefalin seviyelerini arttırarak ağrı kesici özellik gösterir. İştahı baskılar.
Etkileşim:
Tirozin seviyesi normal olsa bile B6 vitamin (pridoksal-5-fosfat) eksikliği nore- pinefrin seviyelerini düşürür.
Folik asit, bakır, C vitamini Tirozin metabolizmasında kofaktör görevi yapar. BCAA yüksekliği Tirozin emilimini ve beyine geçişini azaltır.
L-Glutamin57, 72-80: Bağırsak, Sinir ve Bağışıklık Sistemi
Glutamin ilk kez 1883 yılında pancar kökünden izole edilmiştir.
Krebs 1935 yılında Glutaminin amanyok ve Glutamik asitten sentezlendiğini keşfetmiştir.
Nonesansiyel olmasına rağmen katabolik durumlarda (kanser, cerrahi, ağır eg- zersiz, enfeksiyon) ihtiyaç artar. Böyle durumlarda Glutamin içeren gıda tüketi- mi artırılmalıdır. Gerekirse supplement olarak verilebilir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Lahana, ıspanak, maydanoz, pancar
• Et, tavuk, balık
• Baklagiller
• Süt ürünleri
• Yumurta
Ispanak ve maydonaz çiğ iken çok iyi Glutamin kaynağıdır.
Bitki ve hayvan proteinleri fazla pişirildiğinde Glutamin hasar görür.
Fonksiyonları:
DNA sentezinde yer alır
Glutamin vücutta en yüksek oranda bulunan ve metabolik süreçlerde en aktif görevi üstlenen amino asittir.
İnce bağırsak hücrelerinin temel enerji kaynağı Glutamindir. Bağırsak ve nor- mal beyin fonksiyonları için hayatidir. Hızla yenilenen bagırsak hücrelerinin çoğalması ve tamiri için Glutamin gerekir.
Kas gücü ve dayanıklılığını arttırır. Anabolizma ve katabolizma dengesini sağlar74.
Glutaminin %50’si enerji için kullanılır, %20’si glukoza çevrilir, geri kalanı pro- tein sentezinde kullanılır.
Böbreklerde asit baz dengesini sağlar. Kan pH’sını ayarlar.
Toksik olan amonyağın uzaklaştırılmasında en önemli amino asit Glutamindir. Glukoz oluşum yolaklarından biri olan glukoneogenezin kaynaklarındandır.
Amino asitler yıkıldığında nitrojen açığa çıkar. Serbest kalan nitrojen metabo- lizma sırasında amonyağa dönüşür ve arttığında özellikle beyin için toksik etki gösterir. Karaciğer amonyağı üreye çevirir veya nitrojen Glutamik asitle birleşe- rek Glutamin oluşur.
Glutatyon sentezi ve bağışıklık sistemi için gereklidir. Lenfosit ve makrofajlar immun cevap gerektiren durumlarda yüksek miktarda Glutamin kullanır.
Glutamin beyinde birçok farklı nörotransmitterin sentezi için azot taşıyıcısı ola- rak görev görür.
Glutamin seviyesinin düştüğü durumlar:
Glutamin normal şartlarda vücut tarafından sentezlenebilir. Ancak ağır egzer- siz, stres, ciddi enfeksiyonlar, karaciğer hastalıklarında Glutamin eksikliği göz- lenebilir, çünkü ihtiyaç üretimden fazladır.
Tıbbi kullanım alanları:
Artrit, otoimmun hastalıklar, fibrozis, bağırsak hastalıkları, peptik ülser, bağ doku hastalıkları (polimiyozit, skleroderma) ve radyoterapi hasarının tedavi- sinde yardımcıdır72,73.
Glutamin iskemik kalbin toparlanmasına katkı sağlar. Kalbi korur. Epilepsi, kronik yorgunluk, impotans ve yaşlılık tedavileri için faydalıdır. Şeker aşermesini azaltır.
Glutamin desteği alkol kullanımını ve isteğini azaltır. Mental kapasiteyi arttırır.
Bağırsak enflamasyonunda Glutamin desteği bağırsak bütünlüğünü koruyarak, kontrolsüz bağırsak geçirgenliğini önler. Böylece bakteriler, toksinler ve büyük proteinlerin kana geçişi engellenir. Kolitlerin alevlenmesi önler76-78.
Aftların, kemoterapi ve radyoterapiye bağlı mukoza yaralarının tedavisinde faydalıdır 79,,80.
L-Glutamik asit57: Nöron uyarıcı, Zihin açıcı, Lezzet verici
Glutamik asit 1866 yılında glutenden izole edilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, kümes hayvanları, balık
• Yumurta
• Süt ürünleri, permasan peyniri
• Domates, mantar
Fonksiyonları:
Merkezi sinir sisteminde nöronları ateşleyen iki eksitatör (uyarıcı) nörotrans- mitterden biridir. Diğeri Aspartik asit.
Aynı zamanda yatıştırıcı nörotransmitter olan GABA’nın öncül maddesidir.
GABA inhibitör bir nörotransmitterdir ve eksikliğinde epileptik hastalıklar oluşur.
GABA analogları (benzeri moleküller) epilepsi ve hipertansiyon tedavisinde kullanılır.
Zihni açar, dikkati ve uyanıklığı arttırır. Moodu yükseltir.
Enerjiyi artırır.
Alkol ve şeker aşermelerini önler. Yara ve ülser iyileşmesini hızlandırır.
ŞEKİL 32. Anne sütünün amino asit içeriği (kıtalara göre)81
Glutamik asit kan beyin bariyerini geçemez ancak kanda yüksek oranlara ulaş- tığında beyine küçük miktarda sızabilir. Beyin için toksik olan amonyağı yok et- menin tek yolu Glutamik asidin amonyakla birleşerek Glutamine dönüşmesidir. Glutamin beyinden kana kolayca geçebilir.
5. Tat Umami
Dilimizde acı, tatlı, tuzlu ve ekşi tatları algılayan reseptrörlerin varlığı ve tüm tatların bu 4 ana tatla ilişkili olduğu biliniyordu.
1908 yılında Japon bilim adamı Dr. Kikunae Ikeda bir tür yosun çorbasında dört tadın dışında, farklı bir tat daha olduğunu fark etti.
Araştırmaları neticesinde bu tadı veren maddenin Glutamik asit olduğunu keşfetti ve Japoncada lezzetli anlamına gelen UMAMİ adını verdi. Sonraları nükleotidlerin de umami benzeri tat verdiği anlaşıldı.
En önemlisi umami tadının diğer dört tat gibi dilde reseptörleri olduğu kanıtlandı82.
Umami nasıl bir tat? Olgun domates, mantar, et, et suları, permasan peyniri, yeşil çay en belirgin umami tatlarıdır.
Ancak insanın umamiye aşinalığı anne sütünden gelir. Anne sütünde en fazla bulunan amino asit Glutamik asittir81.
Umaminin özelliği kendi tadından ziyade diğer tatların lezzetini arttırmasıdır.
Bence bu yüzden domates sosu, et suyu ve peynir katılan yemekler çok daha lezzetli oluyor.
Halihazırda birçok hazır gıda ve restoran lezzet arttırmak için ticari olarak mevcut olan (Monosodyum glutamat -E621, Monopotasyum glutamat – E622, Kalsiyum diglutamat – E623, Monoamonyum glutamat – E624, Magnezyum diglutamat) Glutamik asit türevlerini kullanmaktadır.
L-Aspartik asit 57: Nöron uyarıcı
1868 yılında mercimekten izole edilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Etler
• Filizlenen tohumlar
Fonksiyonları:
Aspartik asit, Asparajinle sürekli dönüşüm halindedir, bu nedenle fonksiyonları ortaktır.
Dayanıklılığı arttırır.
Aspartik asit nöron uyarıcı (eksitatör) nörotransmitterdir. DNA ve RNA yapısında yer alır.
Antikor yapımında yer alarak immün sistemi güçlendirir. Zihin açıklığı için zorunlu olup beyin enerji seviyesini arttırır. Beyni, sinir sistemini ve karaciğeri aşırı amonyaktan korur.
Üre döngüsünün önemli amino asitlerindendir.
Transaminasyon reaksiyonlarında, karaciğer enzimi AST (aspartat aminotrans- feraz) takibinde rolü bulunmaktadır.
Eksikliğinin gözlendiği durumlar:
Depresyon ve beyin atrofisinde seviyeleri azalır.
Düşük Aspartik asit seviyelerinde kalsiyum ve magnezyum eksikliğinin tetkik edilmesi gerekir.
Yüksek çinko ve magnezyum Aspartik asit fonksiyonlarını azaltır.
Yüksek seyrettiği durumlar:
ALS (Amyotrofik lateral skleroz) Epilepsi nöbeti sonrası
İnme
L-Asparajin57: Kronik yorgunluğa karşı
Asparajin ilk keşfedilen amino asittir. 1806 yılında kuşkonmaz (Asparagus) su- yundan izole edilmiştir.
Zengin olduğu kaynaklar:
• Et, tavuk, deniz ürünleri
• Süt ürünleri
• Kuşkonmaz, soya, tam tahıl
Fonksiyonları:
Asparajin protein yapımı için gerekli ve zorunlu olan amino asitlerden olup, ka- raciğerde sentezlenebilir. Asparajin, Aspartik Asit + ATP (adenozin trifosfat)’dan oluşur.
Yorgunluğa karşı koyan en önemli amino asitlerdendir. Atletik dayanıklılık için önemlidir.
Zararlı kimyasalları (amonyak) uzaklaştırır. Sinir sisteminde dengeleyici rol oynar.
Aşırı öfkeli ve aşırı sakin olunmasını önler.
Eksikliğinde:
Asparajin eksikliği metabolizmanın yavaşlamasına, üre yapımında azalmaya neden olur. Bu da amonyak birikmesi ve toksisite anlamı taşır.
Depresyon, bilinç bulanıklığı, baş ağrısı gelişir.
L- Alanin57,83-86: Anti-Hipoglisemik (Kan şekerini düzenleyici)
Alanin 1850 yılında keşfedilmiştir.
Alanin kaynakları:
• Et
• Kümes hayvanları
• Süt ürünleri, süzme peynir
• Balık
• Avokado
Vücut tarafından üretilebilen bir amino asit olsa bile düşük proteinli diyetlerde, karaciğer hastalıkları ve kontrolsüz diyabette Alanin desteği gerekebilir.
Fonksiyonları:
Glukoz mekanizmasında en önemli role sahip ami- no asittir.
Alanin glukoz metabolizmasında düzenleyici rol oynar. Hipoglisemiyi önler, ketozisi azaltır.
Dokularla karaciğer arasında Alanin-Glukoz dön- güsü mevcuttur.
ŞEKİL 33. Alanin-Glukoz döngüsü
Özellikle çalışan kaslardan kana verilen Alanin, karaciğer tarafından alınır ve karaciğerde transaminasyonla Pirüvata dönüştürülür.
Ağır fiziksel aktivitelerde enerji sağlayarak dokuları yıkımdan korur. Prostat dokusunda yüksek oranda bulunur ve prostat büyümesini önler. Alanin, amonyağın kaslardan karaciğere taşınmasında önemli rol oynar. Metabolizması için B6 (Piridoksal fosfat) vitamini şarttır.
Eksikliğinde görülebilecek durumlar:
Hipoglisemi
Kas yıkımında artış Yorgunluk
Viral enfeksiyonlara yatkınlık
BCAA eksikliğinde plazma Alanin se- viyesi düşük seyreder.
REFERANSLAR:
1. Hoffer Abram, Prousky Jonathan (2006) Naturopathic Nutrition, A Guide to Nutrient-Rich Food & Nutritional Supplements for Optimum Health, CCNM Press
2. Stargrove Mitchell Bebell, Treasure Jonathan, McKee Dwight L (2008) Herb, Nutrient, and Drug Inte- ractions, Clinical Implications and Therapeutic Strategies. Mosby
3. Hendler Sheldon S. Rorvik David (Editors) (2008) PDR for Nutritional Supplements, Medical Econo- mics Company Inc.
4. Pizzorno Joseph E. Murray Michael T (2005) Textbook of Natural Medicine, Third Edition, Elsevier
5. Clark BF. How proteins start. Sci Am. 1968;218(1):36-42.
6. Adams JM. N-formylmethionyl-sRNA as the initiator of protein synthesis. Proc.Natl.Acad. Sci U.S.A 1966;55(1):147-155.
7. Vale JA. Treatment of acetaminophen poisoning. The use of oral methionine. Arch Intern Med 1981;141:394-6.
8. Larsson SC. Methionine and vitamin B6 intake and risk of pancreatic cancer: a prospective study of Swedish women and men. Gastroenterology. 2007;132(1):113-118.
These findings suggest that higher methionine intake may reduce the risk of pancreatic cancer.
9. Coelho CND. Methionine and neural tube closure in cultured rat embryos: morphological and biochemical analyses. Teratology. 1990;42:437-451.
10. Haneke E. Micronutrients for hair and nails. Nutrition for healthy skin, 2011; Volume 2, (pp. 149-163).
11. Delle Chiaie R. Efficacy and tolerability of oral and intramuscular S-adenosyl-L- methionine 1,4-butanedisulfonate (SAMe) in the treatment of major depression: comparison with imipra- mine in 2 multicenter studies. Am J Clin Nutr. 2002;76(5):1172S-1176S.
The antidepressive efficacy of 1600 mg SAMe/d orally and 400 mg SAMe/d intramuscularly is compa- rable with that of 150 mgimipramine/d orally, but SAMe is significantly better tolerated.
12. Brosnan JT. The sulfur-containing amino acids: an overview. J Nutr. 2006 Jun;136(6 Suppl):1636S- 1640S.
13. Niculescu MD. Diet, methyl donors and DNA methylation: interactions between dietary fola- te, methionine and choline. J Nutr. 2002 Aug;132(8 Suppl):2333S-2335S.
14. Clarke R. Assessment of homocysteine as a cardiovascular risk factor in clinical practice. Ann
Clin Biochem. 2001 Nov;38(Pt 6):624-32.
15. Ables GP. The First International Mini-Symposium on Methionine Restriction and Lifespan.
Front Genet. 2014; 5: 122.
16. Flodin NW. The metabolic roles, pharmacology, and toxicology of lysine. J Am Coll Nutr. 1997 Feb;16(1):7-21.
17. Griffith RS. Success of L-lysine therapy in frequently recurrent Herpes simplex infection. Treat- ment and prophylaxis. Dermatologica. 1987;175:183-190.
A double-blind, placebo-controlled, multicenter trial of oral L-lysine monohydrochloride for the preven- tion and treatment of recurrent herpes simplex (HSV) infection was conducted . L-Lysine appears to be an effective agent for reduction of occurrence, severity and healing time for recurrent HSV infection.
18. Milman N. Lysine prophylaxis in recurrent Herpes simplex labialis: a double-blind, controlled crossover study. Acta Derm Venereol. 1980;60:85-87.
19. Civitelli R. Dietary L-lysine and calcium metabolism in humans. Nutrition 1992;8:400-405.
20. Ramakrishnan S. Decrease in glycation of lens proteins by lysine and glycine by scavenging of glucose and possible mitigation of cataractogenesis. Exp.Eye Res. 1993;57(5):623-628.
21. Ramakrishnan S. Free lysine, glycine, alanine, glutamic acid and aspartic acid reduce the glyca- tion of human lens proteins by galactose. Indian J.Biochem.Biophys. 1997;34(6):518-523.
22. L-Tryptophan. Monograph. Altern Med Rev. 2006 Mar;11(1):52-6.
23. Mawson AR. Corn Consumption, Tryptophan, and Cross-National Homicide Rates. Orthomole- cular Psychıatry. Volume 7, Number 4, 1978, Pp. 227 – 230
24. Schneider-Helmert D. Evaluation of L-tryptophan for treatment of insomnia: a review. Psychop- harmacology (Berl). 1986;89:1-7.
25. Korner E. Sleep-inducing effect of L-tryptophane. Eur Neurol. 1986;25:75-81.
26. Lindseth G. The effects of dietary tryptophan on affective disorders. Arch Psychiatr Nurs. 2015 Apr;29(2):102-7
27. Markus CR. Dietary amino acids and brain serotonin function; implications for stress-related affective changes. Neuromolecular Med. 2008;10(4):247-58.
28. Ghadirian AM. Efficacy of light versus tryptophan therapy in seasonal affective disorder. J Af- fect Disord. 1998;50:23-27
29. Bowen DJ. Tryptophan and highcarbohydrate diets as adjuncts to smoking cessation therapy. J
Behav Med. 1991;14:97-110.
30. Kilbourne EM. Tryptophan produced by Showa Denko and epidemic eosinophilia-myalgia syndrome. J Rheumatol Supp.l 1996;46:81-88
31. Caballero B. Plasma amino acids and insulin levels in obesity: response to carbohydrate inta- ke andtryptophan supplements. Metabolism. 1988 Jul;37(7):672-6.
Since brain Trp uptake is strongly correlated with the plasmaTrp/LNAA ratio, which in turn determines the rate of brain serotonin synthesis, the blunted Trp/LNAA response to carbohydrate intake in the obese could contribute to alterations in the serotonin-mediated regulation of food intake
32. Yoshizawa F. New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain aminoacids as biological regulators. J Pharmacol Sci. 2012;118(2):149-55.
33. Fernstrom JD. Branched-chain amino acids and brain function. J Nutr. 2005;135(6 Suppl):1539S- 46S
34. Garlick PJ. The role of leucine in the regulation of protein metabolism. J Nutr. 2005;135(6 Suppl): 1553S -6S
35. Layman DK. Potential importance of leucine in treatment of obesity and the metabolic syndro- me. J Nutr. 2006;136(1 Suppl):319S-23
36. De Bandt JP. Therapeutic use of branched-chain amino acids in burn, trauma, and sepsis. J Nutr. 2006;136(1 Suppl):308S-13S
37. Calder PC. Branched-chain amino acids and immunity. J Nutr. 2006;136(1 Suppl):288S-93S
38. Newsholme EA. Branched-chain amino acids and central fatigue. J Nutr. 2006;136(1 Suppl):274S- 6S
39. Berry HK. Valin, isoleucine, and leucine. A new treatment for phenylketonuria. Am J Dis Child. 1990;144(5):539-43
40. Camacho F. Treatment of vitiligo with oral and topical phenylalanine: 6 years of experience. Arch Dermatol. 1999;135(2):216-217.
41. Fernstrom JD. Tyrosine, phenylalanine, and catecholamine synthesis and function in the brain.
J Nutr. 2007;137(6 Suppl 1):1539S-1547S.
42. Moats RA. Brain phenylalanine concentrations in phenylketonuria: research and treatment of adults. Pediatrics 2003;112(6 Pt 2):1575-1579.
43. Gerber DA. Low free serum histidine concentration in rheumatoid arthritis. A measure of dise- ase activity. J Clin Invest. 1975 Jun;55(6):1164-73.
This study indicates that histidine determinations on properly preserved casual serum samples can be helpful in the diagnosis of rheumatoid arthritis and in the evaluation of the activity of the disease
44. Blumenkrantz MJ. Histidine supplementation for treatment of anaemia of uraemia. Br Med J. 1975;2:530-3.
45. Tuttle KR. Dietary amino acids and blood pressure: A cohort study of patients with cardiovas- cular disease. AM J Kidney Dis. 2012 Feb 28
46. Makoto W. Consequences of low plasma histidine in chronic kidney disease patients: associa- tions with inflammation, oxidative stress, and mortality. American Journal of Clinical Nutrition; Vol. 87. No. 6, 1860-1866, June 2008
47. Lee A. A double blind study of L-threonine in patients with spinal spasticity. Acta Neurol Scand. 1993;88:334-8.
We conducted a double-blind, placebo-controlled, crossover study of oral L-threonine at 6 g/day in pati- ents withspinal spasticity. L-threonine has a modest but definite antispastic effect, and its possible role in modifying spinal glycinergic transmission is discussed
48. Hauser SL. An antispasticity effect of threonine in multiple sclerosis. Arch.Neurol. 1992;49(9):923-926.
49. L-arginine. Monograph. Altern Med Rev. 2005 Jun;10(2):139-48.
50. Lekakis J. Oral l-arginine improves endothelial dysfunction in patients with essential hyperten- sion. J Am Coll Cardiol. 2001:260A.
51. Ceremuzynski L. Effect of supplemental oral L-arginine on exercise capacity in patients with stable angina pectoris. Am J Cardiol. 1997;80:331-333.
52. Rector TS. Randomized, double-blind, placebo controlled study of supplemental oral L-arginine in patients with heart failure. Circulation. 1996;93:2135-2141.
53. Siani A. Blood pressure and metabolic changes during dietary L-arginine supplementation in humans. Am J Hypertens. 2000 May;13(5 Pt 1):547-51.
These results indicate that a moderate increase in L-arginine significantly lowered blood pressure and affected renal function and carbohydrate metabolism in healthy volunteers.
54. Schacter A.Treatment of oligospermia with the amino acid arginine. J Urol. 1973;110:311-313
55. Chen J. Effect of oral administration of high-dose nitric oxide donor L-arginine in men with or- ganic erectile dysfunction:results of a double-blind, randomized, placebo-controlled study. BJU Int. 1999 Feb;83(3):269-73.
Oral administration of L-arginine in high doses seems to cause significant subjective improvement in sexual function in men with organic ED only if they have decreased NOx excretion or production.
56. Battaglia C. Adjuvant L-arginine treatment for in vitro fertilization in poor responder patients. Hum Reprod. 1999;14:1690- 1697.
57. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippincott Williams & Wilkins 2013
58. Gusev EI. Neuroprotective effects of glycine for therapy of acute ischaemic stroke. Cerebrovasc Dis. 2000;10:49-60.
Thus, the trial suggests that sublingual application of 1.0-2. 0 g/day glycine started within 6 h after the onset of acute ischaemic stroke in the carotid artery territory is safe and can exert favourable clinical ef- fects. These results will be verified in further trials with a larger number of patients.
59. Yin M. Glycine accelerates recovery from alcohol-induced liver injury. J Pharmacol Exp Ther. 1998;286:1014-9..
these results indicate that a glycine containing diet expedites the process of recovery from ethanol-indu- ced liver injury and may lead to its clinical application in alcoholic hepatitis.
60. Heresco-Levy U. Double-blind, placebo-controlled, crossover trial of glycine adjuvant the- rapy for treatment-resistant schizophrenia. Br J Psychiatry. 1996 Nov;169(5):610-7.
Glycine was well tolerated, resulted in significantly increased serum glycine levels and induced a mean 36 (7%) reduction in negative symptoms (P < 0.0001). Significant improvements were also induced in depressive and cognitive symptoms. The greatest reduction in negative symptoms was registered in the patients who had the lowest baseline serum glycine levels.
61. Heresco-Levy U. Efficacy of high-dose glycine in the treatment of enduring negative symptoms of schizophrenia. Arch Gen Psychiatry. 1999 Jan;56(1):29-36.
62. Block KI. Impact of antioxidant supplementation on chemotherapeutic toxicity: a systematic revi- ew of the evidence from randomized controlled trials. Int.J Cancer. 9-15-2008;123(6):1227-1239.
63. Grant JE. N-acetylcysteine, a glutamate modulator, in the treatment of trichotillomania: a double-blind, placebo-controlled study. Arch Gen Psychiatry. 2009 Jul;66(7):756-63.
This study, the first to our knowledge that examines the efficacy of a glutamatergic agent in the treatment oftrichotillomania, found that N-acetylcysteine demonstrated statistically significant reductions in tric- hotillomania symptoms.
64. Miller JL. An open-label pilot study of N-acetylcysteine for skin-picking in Prader-Willi syndrome. Am J Med Genet A. 2014 Feb;164A(2):421-4.
65. Deepmala. Clinical trials of N-acetylcysteine in psychiatry and neurology: A systematic revi- ew. Neurosci Biobehav Rev. 2015 Aug;55:294-321.
In this systematic review we find favorable evidence for the use of NAC in several psychiatric and neurological disorders, particularly autism, Alzheimer’s disease, cocaine and cannabis addiction, bipolar disorder, depres- sion, trichotillomania, nail biting, skin picking, obsessive-compulsive disorder, schizophrenia, drug-induced neuropathy and progressive myoclonic epilepsy. Overall, NAC treatment appears to be safe and tolerable.
66. Berk M. N-acetyl cysteine for depressive symptoms in bipolar disorder--a double-blind rando- mized placebo-controlled trial. Biol Psychiatry 9-15-2008;64(6):468-475.
67. L-tyrosine. Monograph. Altern Med Rev. 2007 Dec;12(4):364-8.
68. Gelenberg A. Tyrosine for depression. J Psychiatr Res. 1982- 1983;17:175-180.
69. Banderet LE. Treatment with tyrosine, a neurotransmitter precursor, reduces environmental stress in humans. Brain Res Bull. 1989;22:759-762.
70. Mouret J. Treatment of narcolepsy with L-tyrosine. Lancet. 1988 Dec 24-31;2(8626-8627):1458-9. Patients with narcolepsy were treated with oral tyrosine. Within six months all were free from daytime sleep attacks and cataplexy.
71. Neri DF. The effects of tyrosine on cognitive performance during extended wakefulness. Aviat Space Environ Med. 1995;66:313-9
The results of this study also suggest that tyrosine is a relatively benign treatment at this dose. After furt- her testing with other doses and timing of administration, tyrosine may prove useful in counteracting performance decrements during episodes of sustained work coupled with sleep loss.
72. Wilmore DW. Role of glutamine in immunologic responses. Nutrition. 1998;14(7-8):618-26.
73. Bozzetti F. Glutamine supplementation in cancer patients receiving chemotherapy: a double-blind ran- domized study. Nutrition. 1997;13:748-51.
74. Ziegler TR. Glutamine: from basic science to clinical applications. Nutrition. 1996;12(11-12 Suppl):S68-70.
75. Song QH. Glutamine supplementation and immune function during heavy load training. Int J Clin Pharmacol Ther. 2015 May;53(5):372-6.
76. Zhou YP. The effect of supplemental enteral glutamine on plasma levels, gut function, and out- come in severe burns: a randomized, double-blind, controlled clinical trial. JPEN J.Parenter. Enteral Nutr. 2003;27(4):241-245.
77. Akobeng AK. Double-blind, randomized, controlled trial of glutamine-enriched polymeric diet in the treatment of active Crohn’s disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2000;30:78-84
78. Alverdy JC. Effects of glutamine-supplemented diets on immunology of the gut. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1990;14:109S-13S.
79. Huang E. Oral glutamine to alleviate radiation-induced oral mucositis: a pilot randomized trial. Int.J.Radiat.Oncol.Biol.Phys. 2-1-2000;46(3):535-539.
80. Skubitz KM. Oral glutamine to prevent chemotherapy induced stomatitis: a pilot study. J Lab Clin Med. 1996;127:223-8.
81. Zhiying Zhang. Amino Acid Profiles in Term and Preterm Human Milk through Lactation: A
Systematic Review Nutrients. 2013 Dec; 5(12): 4800–4821.
82. Chandrashekar J. The receptors and cells for mammalian taste. Nature. 2006 Nov 16;444(7117):288- 94.
The emerging picture of taste coding at the periphery is one of elegant simplicity. Contrary to what was generally believed, it is now clear that distinct cell types expressing unique receptors are tuned to detect each of the five basic tastes: sweet, sour, bitter, salty and umami.
83. Battezzati A. Splanchnic utilization of enteral alanine in humans. Metabolism. 1999;48:915-21.
84. Bodamer OA. The effects of L-alanine supplementation in late-onset glycogen storage disease type II. Neurology. 2000;55:710-2.
85. Mundy HR. The effect of L-alanine therapy in a patient with adult onset glycogen storage dise- ase type II. J Inherit Metab Dis. 2006;29:226-9. View abstract.
86. Koeslag JH. Post-exercise ketosis in post-prandial exercise: effect of glucose and alanine inges- tion in humans. J Physiol. 1985;358:395-403. View abstract.
Amino Asitlerin Tanısal Değeri
Niçin Doktora gideriz?
1. Teşhis için:
2. Tedavi için:
3. Korunmak için:
Her hangi bir sağlık sorunu yokken hastalıklardan korunmak, ola- sı riskleri öğrenmek ve ilerleyen süreçte de sağlıklı kalabilmek için.
Bu üç madde aslında amino asitlere niçin “Doktor” dediğimi açıklamaktadır. Çünkü Dr. Amino Asit teşhis, tedavi ve koruyucu hekimlik uygulamalarının tamamını üstlenir.
Dr. Amino Asit’e başvurulduğunda alınabilecek hizmetler şunlardır:
1. Mevcut sağlık durumu hakkında bilgi verir.
2. Sağlığın temelini oluşturan beslenme durumunun nasıl olduğunu gösterir.
3. Sağlığınız ile ilgili gidişat nedir? Mevcut koşullar devam ettiğinde görülmesi muhtemel sağlık sorunları hakkında bilgi verir.
4. Sağlık sorunlarına ilişkin teşhis koyar.
5. Sağlık sorunlarının önlenmesini (proflaksi) ve tedavisini sağlar.
Dr. Amino Asit tüm bu hizmetleri tamamen sizin sağlık profilinize özgü olacak şe- kilde sunar.
Dr. Amino Asit bunu nasıl başarır?
Teknolojideki ilerlemeler ve hızla gelişen “metabolomics” bilimi amino asitlerin analitik analizlerinde önemli gelişmeler kaydetmiştir. Bu gelişmeler amino asit- lerin hastalık riskini belirlemede, seyrini izlemede ve doğru tedavinin seçimin- de biomarker (biyolojik belirteç) olarak kullanılabileceğini göstermiştir.
Amino asitler vücut ağırlığının %20’sini oluşturur ve tüm hücrelerde, hücreler arası dolaşımda ve tüm vücut sıvılarında bulunur.
Amino asitlerin vücuttaki süreçlerine bakacak olursak:
Gıdaların sindirimiyle kana geçer ve serbest amino asit havuzuna katılır. Protein sentezinde kullanılır.
Proteinlerin yıkılmasıyla tekrar amino asit havuzuna katılırlar.
Bir kısmı idrar ve dışkı yoluyla atılır.
Yani sindirildikten sonra atılıma kadar geçen süreçte amino asitler vücudun tüm noktalarında ve fonksiyonlarında görev yapmış olur. Bu döngüde vücut- taki proteinlerin tamamı her 2-3 ayda bir yenilenmektedir. Diğer taraftan kas, ka- raciğer, beyin, böbrekler ve ince bağırsaklarda sürekli aktif olan amino asitler, bu organlardaki tüm metabolik süreçlerde rol oynadığı için amino asitlerin KAN SE- VİYELERİ NORMAL (FİZYOLOJİK) ve HASTALIĞA GİDEN (PATOLOJİK) SÜREÇLERDE BELİRGİN FARKLILIKLAR GÖSTERİR.
Amino asit havuzunu oluşturan serbest plazma amino asitleri sağlıklı bireyler- de birçok farklı kontrol mekanizmasıyla belirli bir değer aralığında tutulur. Tıp- kı kan şekerinin açlıkta ve toklukta sabit bir aralıkta tutulmaya çalışılması gibi (açlıkta 70-110 mg/dL, toklukta 140 mg/dL altında).
Yüzlerce çalışma karaciğer, böbrek, sinir sistemi, endokrin sistem gibi tüm sistem- lere ait birçok hastalığın plazma amino asit dengesini etkilediğini göstermiştir1-13.
Amino asit analizi:
Tüm fonksiyonlardan ve yapılardan amino asitler sorumlu olduğu için, amino asit- lerin doku, kan ve diğer vücut sıvılarındaki miktarını ölçmek ve değerlendirmek sağlığımız hakkında kapsamlı bilgiler vermektedir. FİZİKSEL VE RUHSAL HAS- TALIKLARIN ÇOĞUNDA AMİNO ASİTLERİN SEVİYELERİNDE BELİRGİN DEĞİŞİMLER TESPİT EDİLMİŞTİR.
ŞEKİL 34. Amino asitlerin fonksiyonu14
Amino asit analizi gelişmiş laboratu- ar yöntemleriyle (HPLC ve LC-MS/ MS) genellikle kandan değerlendirir. Herkesin amino asit profili parmak izi gibi kendisine özel olup müdahale edilmeden kısa süre içerisinde büyük değişimler göstermez.
Bu nedenle test mevcut amino asit pro- filini ve ihtiyacı çok iyi yansıtır. Amino asitlerin analizi mevcut sağlığımız ve beslenme durumumuza ilişkin net bil- giler verir.
Amino asit analizi ileride görülmesi muhtemel sağlık sorunları veya henüz bulgu vermemiş hastalıklar için ERKEN ALARM SİSTEMİDİR. İleride olu- şabilecek kalp damar hastalığı, diyabet, insülin direnci, sinirsel ve ruhsal hastalıklar hakkında çok önceden sinyal vermektedir.
Amino Asit Analizi:
1. Kanda artan veya azalan amino asitleri ve metabolitlerini gösterir.
2. Amino asitlerin birbirine oranlarını gösterir.
3. Beslenmenin tam karnesidir.
Bilgi verdiği sağlık sorunlarından bazıları15:
1. Protein ve amino asit yetersizliği
2. Vitamin ve mineral yetersizliği, artmış ihtiyaç (B6,B3,B12,B9, Çinko, Magnez- yum vb.)
3. Karaciğer ve böbrek bozuklukları
4. Sindirim ve emilim yetersizlikleri
5. Bağırsak mikroflorası bozukluğu
6. Detoksifikasyon yetersizliği
7. Oksidatif stres
8. Cinsel uyarılma, erken veya geç boşalma problemleri
9. Katabolik (kas yıkımı) veya anabolik süreç (kas yapımı).
10. Gelişmekte olan hastalıklar:
a. Tip II diyabet ve Insülin direnci 2,16
b. Kardiyovasküler hastalıklar17
c. Kanser9
d. Psikolojik/nörolojik hastalıklar18-20
Amino asit analizinde incelenen parametreler:
1. Esansiyel ve non esansiyel (20) amino asidin kan değeri
Sonuç Birim En az En çok
Lizin 160 µmol/L 120 318
Metiyonin 19,3 µmol/L 14 48
Triptofan 47 µmol/L 31 83
Sonuç Birim En az En çok
İzolösin 48 µmol/L 36 107
Lösin 104 µmol/L 74 196
Valin 151 µmol/L 146 370
Sonuç Birim En az En çok
Fenilalanin 58 µmol/L 42 95
Histidin 73 µmol/L 57 114
Treonin 93 µmol/L 73 216
Sonuç Birim En az En çok
Arjinin 102 µmol/L 29 137
Taurin 128 µmol/L 29 136
Glisin 212 µmol/L 155 518
Serin 113 µmol/L 60 172
Glutamin 390 µmol/L 372 876
Tirozin 27 µmol/L 38 110
Prolin 122 µmol/L 90 363
Ornitin 46 µmol/L 28 117
Sonuç Birim En az En çok
Alanin 295 µmol/L 230 681
Asparagin 55 µmol/L 31 90
Aspartik asit 27 µmol/L 2,9 33
Glutamik asit 53 µmol/L 24 214
2. Metabolitlerin (amino asit yıkım ürünleri) kan değeri
Metabolitler
Sonuç Birim En az En çok
Sistin 15,8 µmol/L 0,8 27,5
Taurin 128 µmol/L 29 136
Sitrulin 12,5 µmol/L 18 57
α-aminoadipik
asit 1 µmol/L 0,5 1,5
α-aminobütirik
asit (α-ANB) 11 µmol/L 0,5 39
β-Alanin 1,7 µmol/L 0,2 5
Etanolamin 1 µmol/L 0,2 28
OH-Prolin 3,1 µmol/L 0,2 26
OH-Lizin 0,1 µmol/L 0,2 0,6
1-Met-histidin 1 µmol/L 0,2 28
3-Met-histidin 3 µmol/L 2 9
3. Amino asitlerin birbirlerine oranı (Amino Indeksler): Hastalıklar için belirteçtir
Amino Asit Oranları
Sonuç En az En Çok
EAAs/NEAAs 0,48 0,44 0,53
BCAAs 303 387 535
Fenilalanin/ Tirozin 2,15 0 1,1
Glutamik asit/ Glutamin 0,14 0,06 0,23
OH-Prolin/ Prolin 0,03 0 0,152
Alfa-ANB/Lösin 0,11 0 0,22
Triptofan/LNAA 0,12 0,09 0,102
Tirozin/LNAA 0,07 0,1 0,14
TSM ratio 5,87 1,3 6
Fischer ratio 3,56 3 10
Arjinin/BAA 0,37 0,16 0,23
Yukarıda sunulan analiz tablosu rutin bir laboratuar çıktısı olmayıp, tıp lite- ratüründe hastalık belirteci olarak yayınlanmış birçok amino asit indeksinin bir araya getirildiği analitik bir yazılımdır*. Bu yöntem farklı sağlık sorunla- rının veya risklerin tek bir analiz ile teşhis edilebilmesini sağlar.
* Dr.Aydın Duygu tarafından öngören, önleyen ve kişiye özel tedavi yaklaşımı sunan tıbbi uygulamalarda (3P Medici- ne) amino asitlerin etkin kullanılması amacıyla geliştirilmiştir.
Amino asit analizi beslenme durumunu net olarak yansıtır:
“Amino asit analizi olmadan beslenme durumunu değerlendirebilmek mümkün değildir”
Sebze meyve ağırlıklı beslenen bir kişinin ben çok sağlıklı besleniyorum düşün- cesi karşısında, neredeyse sadece et yiyen bir kişinin ben daha sağlıklı besleni- yorum düşüncesine karşı hangisinin haklı olduğuna dair verecek yanıtımız ne olabilir? Bu soruya verebileceğimiz yanıt ne yazık ki genel söylemlere dayan- mak zorundadır. Söylemler ise küçük gruplarda yapılan çalışmalardan çıkan sonuçların genelleştirilmesi ve tüm toplum için doğru olacağı yanılgısı içinde- dir. Bu nedenle her gün yeni bir moda diyet çıkıyor. Bu serüvenler bazen eti öne çıkartıyor, bazen yumurtayı lekeliyor, bazen meyveyi. Tahıl bin yılın zehiri diyenler artmaya başladı… Neyse ki sebzeye kötü diyen çıkmadı henüz…
Hâlbuki bilimsel mantık şunu gerektirir: Madem insan beslenerek yaşıyor, BU BESİNLERİN CANLIDA YAPTIĞI ETKİLERİ VE BESİN DÜZEYLERİNİ GÖSTERECEK BİR ANALİZ, TAHLİL OLMALI VE KİM NE YERSE YESİN EVRENSEL DOĞRUYU ORTAYA KOYMALIDIR.
Vücudumuz için gıdalarla alınması mutlak zorunluluk olan besin unsurların- dan bahsetmiştim. Bunlar esansiyel amino asitler, vitaminler, mineraller ve yağ asitleridir. Vücuttaki seviyesi beslenmeye bağlı olan bu maddelerin gelişim süreçlerinin ve yaşam tarzının etkisiyle vücutta arttığı, azaldığı dönemler ola- caktır. Gıdalarla alınması zorunlu olan ESANSİYEL maddelerin analiz edilmesi kişinin beslenmesinin ne kadar sağlıklı olup olmadığını ortaya koyar.
Ancak günümüzde bu analizler yapılmaksızın veya başka alternatif testlerle ki- şilerin beslenme veya sağlık durumuna ilişkin yorumlar ortaya konmakta ve hatta tedaviler düzenlenmektedir. Birçok insan kanındaki seviyesini bilmediği halde mucizeler beklediği besin takviyelerini kullanmaktadır.
Vücut için zorunlu olan bu gıdaların (mikro besinlerin) günümüzde nasıl analiz edildiğine ve neye dayanarak takviye edildiğine bir bakalım:
Vitamin analizleri: Vitaminlerin çok azı rutin olarak ölçülmektedir. B12, folik asit, D vitamini genellikle ölçülebilen vitaminlerdir. Sonucuna göre eksiklik varsa tak- viye verildiğine sıkça şahit oluyoruz. Peki, B3, B1, B5 vitaminleri ve benzer şekilde CoQ10, Alfa lipoik asit vb. maddeler ölçülmediği halde neye dayanılarak takviye
ediliyor? Hem de neredeyse her üç kişiden birine. Maalesef postmodern tıbbın, al- ternatif tıbbın, bitkicilerin mantığıyla öneriliyor. “Kullan iyi gelir” mantığıyla sü- rekli takviyeler veriliyor. Endüstrinin göz alıcı reklamları ise güveni pekiştiriyor.
Peki, zararlı mı? Besin takviyeleri eger saf ise (başka etken maddelerin bulaşmamış olması) fayda zarar doz aralığı geniş olduğu için ilaçlardaki gibi hemen zarar gö- rürsünüz diyemeyiz. Ancak alınan madde vücutta eksik değilse veya o maddeye duyulan ihtiyaç artmamışsa faydalı da değildir. Boşuna tüketilmektedir. Öte yan- dan tüm vitaminler amino asitlerin metabolizmasına ve fonksiyonlarına etki eder. Çünkü amino asitlerin kofaktörüdür (yardımcı madde) zaten. Bu nedenle alınacak takviyenin kan düzeyi veya ilişkili olduğu amino asit düzeyi bilinmeden kulla- nılması tamamıyla mantık dışıdır ve uzun sürede zarar vericidir. Amino asitler uygun oranda var olmadığı sürece vitamin ve mineraller etkinlik gösteremezler.
Minerallerin analizi: Minerallerin çoğu rutin analizlerde çalışılabilmektedir. Bazı eser elementler özel olarak istendiğinde çalışılması mümkündür. Bu ne- denle tahlilini yaptırmadan veya ilgili olduğu amino asitlerin düzeyini bilme- den mineral kullanmak mantık dışıdır.
Yağ analizleri: Esansiyel yağ asidi takviyeleri yaygındır. Daha çok yenilerde Omega 3, omega 6 seviyeleri analiz edilir hale gelmiştir. Beslenme öyküsünde eksikliği dü- şünülen kişilere doktor tavsiyesiyle esansiyel yağların verilmesinde sakınca yoktur.
Amino asitlerin analizi: Amino asitler beslenmenin temel unsuru olduğu için her bir amino asidin seviyesi beslenme durumu hakkında önemli bilgiler verir. Günümüzde tüm amino asitler ölçülebilir durumdadır. Amino asitlerin oran- ları sağlığa ilişkin verdiği kapsamlı bilgiler haricinde hangi vitamin, mineral ve diğer kofaktörlere ihtiyaç olduğunu da ortaya koyar.
AMİNO ASİT ANALİZİ BESLENME KARNESİNİ KAPSAMLI BİÇİMDE ORTAYA KOYAN TEK ANALİZDİR.
AMİNO ASİT ANALİZİ GIDA İNTOLERANS TESTİ DEĞİLDİR.
Amino asit analizi iyi, kötü ve normal beslenmeyi birbirinden ayıracak kadar hassas veriler sunabilir. Aşağıdaki örnek Japonya’da 2011 depremi ve tusunami sonrası felaket bölgesinde yaşamaya maruz kalmış 300.000 kişi içinde yer alan 88 obez hastanın amino asit analizini yansıtmaktadır. 88 hastadan özel diyet ihtiya- cı olmayanlar normal beslenen, doktor önerisini uygulayabilenler iyi beslenen, doktor önerisini uygulayamayanlar kötü beslenen olacak şekilde üç grupta in- celenmiştir. Şekil 35’de amino asitlerin iyi, kötü ve normal beslenme durumuna göre nasıl hassas değişkenlik gösterdiği sergilenmektedir21.
A. Kötü ve iyi beslenen iki grup arasında amino asit seviye farkı
B. Kötü ve normal beslenen iki grup arasında amino asit seviye farkı
C. İyi ve normal beslenen iki grup arasında amino asit seviye farkı
ŞEKİL 35 A-B-C: Beslenme şeklinin amino asitler üzerindeki etkisi21
İyi ve kötü beslenme arasıda bariz farklık varken, normal ile iyi beslenme arasında dahi anlamlı farklık- lar mevcuttur. Yıldızlar anlamlı farklılık (p<0.05) gözlenen amino asitleri belirtmektedir.
Amino Asit Analiziyle Check-Up: Amino asit analizi şu anki sağlık durumunu veya ilerideki riskleri gösterir.
Niçin Doktora gideriz?
1. Teşhis için
2. Tedavi için
3. Korunmak için
Günümüzde doktorlara çoğunlukla birinci ve ikinci sebepten dolayı gitmekte- yiz. Mantıklı davranarak hasta olmadan doktora başvurma bilinci artmış du- rumdadır. Ancak BU ARTMIŞ TOPLUM BİLİNCİNE KARŞI SUNULAN MEVCUT CHECK-UP ANLAYIŞI SON DERECE EKSİKTİR.
Mevcut Check-up’lara ilişkin sorunlar:
1. Check-up sırasında yapılan analizlerin çoğu herhangi bir rahatsızlık veya hastalığımız olduğunda yapılan testlerdir. Hâlihazırda hasta değilken ve bir şikâyetimiz olmadığına göre, yani tüm sistemlerimiz sağlam olduğuna göre bu testler de büyük olasılıkla normal çıkacaktır.
2. Kronik hastalıkların hiç biri bir günde ortaya çıkmaz. Sağlıklı durumdan has- talığa geçiş süreci belirli bir zaman zarfında olur. Bu geçiş sürecini tarayabi-
len ve ileride oluşması muhtemel sorunlar hakkında bilgi veren parametreler yetersizdir.
3. Analizler sadece fiziksel fonksiyonları değerlendirmeye yöneliktir. Psikolo- jik durumu değerlendirebilen hatta ilerisi için risk analizi yapabilen yöntem- ler eksiktir.
4. Menüler halinde sunulan ve bütçenize uygun olarak seçtiğiniz check-up’lar genelin ihtiyacına göre hazırlanmıştır. Örneğin 40 yaş üstü erkek menüsü, size özgü birçok durumu göz ardı edebilir.
İdeal check-up hâlihazırda sağlıklı olan kişinin genetiğinin, beslenme ve ya- şam tarzının kendisini nasıl etkilediğini ve ileride sağlığına ilişkin ne tür fiziksel ve psikolojik riskler taşıdığını gösterebilecek analizleri içermelidir.
ŞEKİL 36. İdeal Check-up nasıl olmalı?
Bu açıdan değerlendirdiğimizde mevcut check-up’ların çoğunu en fazla geliş- miş check-up olarak tanımlayabiliriz. İdeal bir check-up için tüm fiziksel yapı ve fonksiyonlarımızı yöneten, ruh halimizi belirleyen amino asitlerin anali- zini check-up programına dahil etmek en pratik yöntemdir.
Genetik analizler, aile hikayesi, çevresel faktörler belirli bir riski ortaya koymuş olsa bile, bu riskin şu an hangi aşamada olduğunu, yani vücudun ne durumda olduğunu en iyi ortaya koyabilecek test amino asit analizidir.
Örneğin genetik analiz bir kişide kalp krizine yatkınlık polimorfizmi tespit etmiş olsun. Bu artmış bir risktir ancak kişi için şu an veya yakın gelecekte
böyle bir ihtimal olup olmadığını girişimsel uygulamalar ve görüntüleme dı- şında amino asit ve diğer biyokimyasal analizlerle söyleyebiliriz.
Kan ve diğer dokuların amino asit profili farklı fizyolojik durum ve hastalıklara göre değişiklik gösterir. Bu özelliğiyle amino asit analizi:
1. Hastalıkların TEŞHİSİNDE, TARAMALARDA ve RİSK ANALİZİ için kulla- nılabilen bir yöntemdir.
2. Farklı hastalıklara ve spesifik durumlara (büyüme, emzirme, yaşlılık, yoğun egzersiz vb.) özel beslenme şeklini belirlemede amino asit analizi oldukça faydalı bir göstergedir.
3. Kişiye özgü tedavi ve beslenme yönetimi ancak amino asit analiziyle mümkündür1.
Aşağıdaki klinik yaklaşım, genel fizik muayene, biyokimyasal ve fizyolojik de- ğerlendirmelere ek olarak amino asit analizinin tüm sistemler hakkında ne şekil- de bilgi verdiğini göstermektedir. Tüm fonksiyonlar muhakkak amino asitlerle ilişkilidir21.
ŞEKİL 37. Amino asit analizi inceleme alanları ve geribildirim sistemi21
3P MEDICINE (Predictive, Preventive, Personalized) MEDICINE / KİŞİYE ÖZGÜ TIP:
Kişiye özgü tıp, modern tıp anlayışının temelleri en sağlam ve en umut verici alanı olarak gelişimini sürdürmektedir. Genele ve belirli bir topluluğa göre ge- liştirilen tedavi anlayışı kişisel farklılıkları (genetik ve biyokimyasal) yeterince gözetmediği için yetersiz kalabilmektedir. Her hangi bir ilacın veya tedavinin kullanımında karşılaşılan üç ihtimal, kişiye özgü tıbbın ne kadar önemli oldu- ğunu açıkça ortaya koyar. Birinci ihtimalde tedaviden beklenen fayda görülür; ikinci ihtimalde tedaviden hiç etkilenilmez, üçüncü ihtimalde ise yan etki görür. Demek ki tedavi ve hastalık aynı olsa bile etkiler kişisel farklılıklar nedeniyle de- ğişken olmaktadır. Aksi takdirde bir kişinin ağrısına çok iyi gelen ilacın herkeste işe yaraması gerekirdi.
Buradan çıkan sonuç tedavinin kişiye özgü olması gerektiğidir. Tedaviye verilecek yanıtı önceden kestirebilen bir sistem hem kişileri gereksiz ve yan etki oluşturacak tedavilerden korur hem de gereksiz masraflardan kurtarır. Ancak 3P tıbbının ni- hai amacı bu kadarla sınırlı değildir. HASTALIKLARA BİRE BİR UYABİLECEK TEDAVİLER GELİŞTİRMEKTEN ÖTEYE HASTALIK RİSKİNİ ÖNCEDEN TEŞHİS ETMEK VE GELİŞİMİNİ ÖNLEMEK ASIL AMAÇTIR.
Bu amacı gerçekleştirmek üzere hızla gelişen bir bilim alanı olan METABOLO- MICS tamamıyla genlerin ve çevresel faktörlerin (beslenme, yaşam tarzı, yaşa- nan çevre, iklim vb.) etkisinde olan biyokimyasal değerleri inceleyerek hastalık- lar için belirteçler oluşturmayı amaçlar. Genomics, transcriptomics, proteomics silsilesinde, metabolitleri inceleyen metabolomics “OMICS” biliminin son ba- samağını oluşturur. Metabolitler arasından amino asitleri inceleyen AMINO- MICS bilimi ise gelişen analiz yöntemleriyle birlikte son yıllarda tıpta devrim yaratacak klinik çalışmalar ortaya koymaktadır.
Amino asit analizi ve amino asit tedavileri 3P tıp mantığı için oldukça elve- rişlidir. İlerleyen bölümlerde anlatılacağı üzere Amino asit analizi görülmesi muhtemel sağlık sorunları veya henüz bulgu vermemiş hastalıklar için erken alarm sistemidir. Tüm yapıları oluşturan ve tüm fonksiyonlarda rol oynayan amino asitlerin kan düzeylerinin ve geliştirilen indekslerin birçok hastalık için öngören “PREDICTIVE” olduğu gösterilmiştir. Bu hastalıklar arasında insülin direnci, Tip II diyabet, kardiyovaskuler hastalıklar, obezite ve kanser en ön sıra- da gelmektedir.
Amino asit analizi mevcut sağlığımız ve beslenme durumumuza ilişkin net bil- giler verir. Belirlenen riski veya mevcut sağlık sorunlarını önlemek ve gidermek için nasıl bir beslenme/tedavi modeli geliştirilmesi gerektiğine ek olarak amino asit, vitamin ve mineral desteklerinin doğru oran ve dengelerde takviye edile- bilmesini sağlar. Amino asitler riskleri önleyici “PREVENTIVE” dir.
Amino asit destekleri tamamıyla kişinin analizi baz alınarak o kişiye özel olarak verilebilir; yani kişiye özgü “PERSONALIZED”dır.
3P Medicine kavramı tüm dünyada yaygınlaşmakta olup farklı branşları bir araya getiren bilimsel komiteler önemli çalışmalar yürütmektedir. Bu komite- lerin en önemli hedeflerinden bir tanesi hatta misyonu tüm ülkelerde 3P farkın- dalığını arttırmaktır25. Çünkü birçok profesyonelin henüz bu tıp anlayışından haberdar olmadığı bir gerçektir. 2020 özellikle stratejilerin geliştirilmesi ve uy- gulanması için hedeflenen yıldır26,27. Bu nedenle 3P organizasyonlarının çalış- maları çok değerlidir. Bu bağlamda bizler ancak 2020 yılı için hedefler koymaya çalışırken milattan önce 2600 yılında yazılı olan Çin’in ilk Tıp Kitabındaki şu cümleler günümüze ışık tutar niteliktedir:
Kötü doktor hastalığı tedavi eder
Vasat doktor hastalığı belirti vermeden yok eder İyi doktor hastalığı önler
Huang Dee nai-Ching (2600 B.C. 1st Chinese Medical text)
Aile Hekimliği
Koruyucu hekimlik tüm hekimlerin sorumluluğudur ancak Aile Hekimlerinin temel görevidir.
Başta obezite ve tip II diyabet olmak üzere hızla yayılan kronik hastalıkları önleyebilmenin tek yolu yaşam tarzı değişikliğidir ve bunu uygulatabilecek en önemli hekim grubu ise Aile Hekimleridir.
Yaşam tarzı değişikliğinin bir tedavi yaklaşımı olarak hasta ve hekim nezdinde önem ka- zanabilmesi ancak ve ancak analize ve izleme dayalı bilimsel yöntemlerle mümkün olabilir. Metabolomiks alanındaki gelişmeler ve özellikle Amino asit analizleri hastalık risklerinin çok önceden belirlenebileceğine dair neredeyse her ay yeni bir kanıt sunmaktadır.
Bebeklikten yaşlılığa tüm popülasyonun sorumluluğunu üstlenen Aile Hekimlerinin toplum sağlığı için en güçlü reçetelerinden biri doğru beslenme ve hareket tavsiyesi olmalıdır. Sağlıklı bir toplumun oluşabilmesi, uygun beslenme ve harekete dair tüm bilgileri halkın ehil olmayan kişilerden değil kendi Aile Hekimlerinden öğrenmesiyle mümkün olacaktır.
Beslenmenin somut verilerle izlenebilir olması ve bu analizlerin riskleri önleyebilecek öneriler sunabilmesi Aile Hekimleri için öğrenilmesi ve geliştirilmesi gereken bir alandır28.
REFERANSLAR:
1. Kimura T. Plasma amino acid analysis for diagnosis and amino acid-based metabolic net- works. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009 Jan;12(1):49-53.
Amino acid profiling of biological samples could be used to generate indices that could be used for clini- cal diagnosis and is a useful tool for understanding metabolic implications under various physiological conditions. Although further improvements in analytical methods are needed, amino ACIDS COULD BE USEFUL INDICATORS FOR FACILITATING NUTRITIONAL MANAGEMENT OF SPE- CIFIC PHYSIOLOGICAL AND PATHOLOGICAL STATES.
2. Wang TJ. Metabolite profiles and the risk of developing diabetes. Nat Med. 2011;8(4):448–453.
3. Cheng S. Metabolite profiling identifies pathways associated with metabolic risk in humans.
Circulation. 2012; 125: 2222–2231.
4. Rosen HM. Plasma amino acid patterns in hepatic encephalopathy of differing etiology. Gast- roenterology. 1977 Mar;72(3):483-7.
5. Suliman ME. Inflammation contributes to low plasma amino acid concentrations in patients with chronic kidney disease. Am J Clin Nutr. 2005 Aug;82(2):342-9.
6. Ravaglia G. Plasma amino acid concentrations in patients with amnestic mild cognitive impa- irment or Alzheimer disease. Am J Clin Nutr. 2004 Aug;80(2):483-8.
7. Hisamatsu T. Novel, objective, multivariate biomarkers composed of plasma amino acid profi- les for the diagnosis and assessment of inflammatory bowel disease. PLoS One. 2012;7(1):e31131.
8. Kimberly WT. Metabolite profiling identifies a branched chain amino acid signature in acute cardioembolic stroke. Stroke. 2013; 44:1389–1395.
9. Miyagi Y. Plasma free amino acid profiling of five types of cancer patients and its application for early detection. PLoS One. 2011; 6:e24143.
10. Ihata Y. Amino acid profile index for early detection of endometrial cancer: verification as a novel diagnostic marker. Int J Clin Oncol. 2014; 19:364–372.
11. Degrell I. Amino acid concentrations in cerebrospinal fluid in presenile and senile dementia of Alzheimer type and multi-infarct dementia. Arch Gerontol Geriatr. 1989;9:123–35.
12. Tudor I. A study of aminoacidemia and aminoaciduria in epileptic children. Neurol Psychiatr (Bucur) 1976;14:277– 82.
13. Ferenci P. Plasma amino acids in hepatic encephalopathy. J Neural Transm Suppl. 1978;14:87 94.
14. Wu G. Functional amino acids in growth, reproduction, and health. Adv Nutr. 2010 Nov;1(1):31-7
15. Aydın A. Otizme Çözüm var. Hayykitap. 4. Baskı. İstanbul,2015
16. Wurtz P. Branched-chain and aromatic amino acids are predictors of insulin resistance in yo- ung adults. Diabetes Care. 2013; 36: 648–655.
17. Yang R. Association of branched-chain amino acids with carotid intima-media thickness and coronary artery disease riskfactors. PLoS One. 2014 Jun 9;9(6):e99598.
18. Hüfner K. Levels in neurotransmitter precursor amino acids correlate with mental health in patients with breast cancer. Psychoneuroendocrinology. 2015 Oct;60:28-38
19. Buist R. The therapeutic predictability of tryptophan and tyrosine in the treatment of depressi- on. Int J Clin Nutr Rev. 1983, 3:1-3
20. Young SN. The role of serotonin in human mood and social interaction. Insight from altered tryptophan levels. Pharmacol Biochem Behav. 2002 Apr;71(4):857-65.
21. Kuroda M. Tailor-made preventive medicine integrating amino acid checkup and its applicati- on toward disaster-stricken areas. Conf Proc IEEE Eng Med Biol Soc. 2012;2012:2116-9.
22. Stapel SO, EAACI Task Force. Testing for IgG4 against foods is not recommended as a diagnostic tool: EAACI Task Force Report. Allergy. 2008 Jul;63(7):793-6.
In conclusion, food-specific IgG4 does not indicate (imminent) food allergy or intolerance, but rather a physiological response of the immune system after exposition to food components. Therefore, testing of IgG4 to foods is considered as irrelevant for the laboratory work-up of food allergy or intolerance and should not be performed in case of food-related complaints.
23. Gahl A. Referral of the food hypersensitive patient to the specialist. Allergy societies confirm: immunoglobulin G tests are inaccurate. Kinderkrankenschwester. 2010 Feb;29(2):72.
24. Carr S. CSACI Position statement on the testing of food-specific IgG. Allergy Asthma Clin Immu- nol. 2012 Jul 26;8(1):12.
The Canadian Society of Allergy and Clinical Immunology (CSACI) does not support the decision of licensed physicians and our pharmacist colleagues to offer such testing, given the overwhelming consen- sus against the validity of such tests. The CSACI strongly discourages the practice of food-specific IgG
testing for the purposes of identifying or predicting adverse reactions to food. We also wish to remind the
medical community that blood testing of any kind cannot substitute for consultation with a trained and accredited medical professional such as an Allergist/Immunologist for the diagnosis and management of adverse reactions to food.
25. http://www.epmanet.eu/
26. Golubnitschaja O. Predictive, Preventive and Personalised Medicine as the hardcore of ‘Horizon 2020’: EPMA position paper. EPMA J. 2014 Apr 7;5(1):6.
27. Lemke HU.Towards personal health care with model-guided medicine: long-term PPPM-related strategies and realisation opportunities within ‘Horizon 2020’. EPMA J. 2014 May 30;5(1):8. At the international EPMA Summit carried out in the EU Parliament (September 2013), the main chal- lenges in Predictive, Preventive andPersonalised Medicine have been discussed and strategies outlined in order to implement scientific and technological innovation in medicine and healthcare utilising new strategic programmes such as ‘Horizon 2020’.
28. Duygu A. Amino Asitlerin Tip 2 Diyabet için Prediktif ve Prevantif Değeri. Klinik Tıp Bilimleri Dergisi Cilt: 3 Sayı: 2 - Nisan 2015
Amino Asitlerin Koruyucu ve
Tedavi Edici Özelliği
Günümüz koşullarında tüm vücut sıvı ve dokularından amino asit analizi yap- mak mümkündür. Yüzlerce çalışma kan amino asit analizlerinin bir çok hastalı- ğın erken teşhisinde kullanılabileceğini göstermeye devam etmektedir. Buna ek olarak amino asit analizi fizyolojik süreçlerde (gebelik, büyüme, menopoz, yaş- lanma, egzersiz) ve patolojik durumlarda nasıl bir beslenme tedavisi gerektiğini belirleme ve takip etme olanağı sağlar.
Amino asitlerin proteinlerin yapı taşı olduğunu, proteinlerin de vücudumuzda- ki tüm fonksiyon ve yapılarda görev aldığını net olarak biliyoruz.
Amino asitler gıdaların sindirimi yoluyla elde edilmektedir. Ancak serbest amino asitleri takviye olarak vermek de mümkündür. Serbest amino asitler oral (ağız) yolla alındığında hızlıca kana karışır. Hücre içinde amino asitler protein yapıla- rını destekler ve katabolik süreçlere karşı koyar. Bu nedenle serbest amino asit desteği karaciğer hastalıkları, diyabet, kalp yetmezliği gibi bir çok hiperkatabolik hastalığın metabolik sonuçlarına karşı koyar. Amino asit desteklerinin etkili oldu- ğu hastalıklardan bazıları Şekil 38’de gösterilmiştir2,3.
ŞEKİL 38. Klinik çalışmalarda Amino asit desteklerinin etkili olduğu bildirilen hastalıklardan bazıları
Gıdalar ve protein tozları sabit oran- da esansiyel amino asit içeriğine sa- hiptir. Bu nedenle herhangi bir esan- siyel amino asit ihtiyacını karşılamak için uygun stokiyometrik (stoichio- metric) oranda değildir4,5.
Düşük veya dengede olmayan amino asit seviyelerini dengelenmiş serbest
EAA formülüyle düzeltmek mümkündür. EKSİKLERİ GİDERMEK VEYA METABOLİK İHTİYACI KARŞILAMAK İÇİN AMİNO ASİTLER KİŞİYE ÖZEL OLARAK FORMÜLE EDİLEBİLİR 4-6.
Amino asitler 15-30 dakika gibi kısa sürede tam olarak emilirken protein tozları ve yemeklerin sindirimi için en az üç saat gerekir. Amino asitler takviye edildi- ğinde hem gıda hem de farmakolojik etkiye (tedavi edici) sahipken proteinler sadece gıda olarak sağlığa etki eder. Bu durum serbest amino asit takviyesi önerilen koşullarda, amino asit yerine protein içeren gıdaların veya protein tozlarının neden yetersiz kalacağını açıklar6,7.
Tablo 4. Serbest amino asit ve protein karşılaştırması6,7.
SERBEST AMİNO ASİT PROTEİN
Uygulama şekli İlaç, Kozmetik, Gıda Gıda
Allerjen olma durumu Hayır Evet
Esansiyel amino asit oranı % 0-100 Ayarlanabilir %30-40 Arası Sabittir
Sindirilme ihtiyacı Yok Zorunlu
Emilme süresi Max 30 dakika 3-4 saat
Farmakolojik etki Evet Hayır
Besin değeri Evet Evet
SON YILARDAKİ EN BÜYÜK SAĞLIK HATALARINDAN BİRİ PROTEİN KISITLAMASI GEREKTİREBİLECEK ÖZEL DURUMLARIN TÜM HAS- TALIKLARA HATTA TÜM HALKA GENELLENMİŞ OLMASIDIR. Amino
asitlerin zengin kaynağı hayvansal proteinler önce kolesterol ve doymuş yağlar nedeniyle, sonra işlenmiş ürünlere ilişkin problemlerin işlenmemiş ürünlere de ge- nellenmesiyle bir hayli kısıtlanmıştır. Bu anlayışa karşı gelişen argümanlarda (At- kins, Dukan) ise hayvansal proteinler gereğinden de fazla önerilmeye başlanmıştır.
Bu noktada amino asit desteklerinin konumu nedir?
Protein ihtiyacının en fazla arttığı dönem büyüme ve gelişmenin en hızlı olduğu dönemler ile katabolizmanın artmış olduğu süreçlerdir. Bebeklikten yetişkinliğe kadar geçen süre büyüme-gelişme dönemiyken; kişide kronik katabolik hasta- lıkların (Diyabet, kalp yetmezliği, karaciğer hastalıkları, kanser) geliştiği süreç- ler ile doğal yaşlanma (60-65 sonrası) katabolik dönemlerdir.
BÜYÜME GELİŞME DÖNEMİNDE ARTMIŞ İHTİYACI KARŞILAMAK İÇİN, KATABOLİK SÜREÇLERDE İSE ARTMIŞ DOKU VE KAS YIKIMI- NA KARŞI KOYMAK İÇİN DAHA FAZLA PROTEİNE YANİ AMİNO ASİ- TE İHTİYAÇ VARDIR.
Ancak gördüğümüz durum bunun tam tersidir. Kronik hastalıklarda ve yaşlı- larda özellikle protein azaltılmaktadır. Buradaki en büyük sebep ve yanlış, fazla protein tüketilmesinin böbreklere ve karaciğere zarar vereceği korkusudur.
Uluslararası Böbrek Beslenme ve Metabolizma Cemiyeti (International Society of Renal Nutrition and Metabolism) 2013 tarihli konsensüs (uzlaşı) raporunda böbrek hastalarında eğer diyaliz ihtiyacı yoksa günlük protein alımının 0,6 - 0,8 g/kg olmasını, ancak herhangi bir katabolik hastalık varlığında veya hareketi kısıtlayan durumlarda 1 g/kg’a çıkartılmasını önermektedir. Diyaliz almak zo- runda olan böbrek hastalarında ise günlük protein alımının 1,2 g/kg üzerinde olması tavsiye edilmektedir8. Tüm klasik tıp kitaplarında sağlıklı bir yetişkin için önerilen günlük protein alımı 0,8 g/kg dır.
Tip II diyabet hastalarında yürütülen randomize kontrollü bir çalışmada 2 yıl boyunca standardın üzerinde (günlük 90-120 gram) protein tüketmenin hastala- rın böbrek fonksiyonlarında negatif bir etki yapmadığını göstermiştir9.
Yani anlayacağınız yıllardır insanlara aşırı protein alırsanız böbrekleriniz zarar görür denmesine rağmen ULUSLARARASI BÖBREK OTÖRLERİ HASTALIK- LARDA DAHİ PROTEİN ALIMINI ARTTIRMAYI ÖNERMEKTEDİR.
Yüksek protein içeren diyetler son yıllarda önem kazanmış ve başarılı sonuçlar vermiştir. İki yıl boyunca devam etmiş randomize kontrollü başka bir çalışma- da tip 2 diyabet hastalarında ve sağlıklı kişilerde yüksek protein/düşük kar- bonhidrat içerikli diyet ile Akdeniz diyetinin etkisi karşılaştırılmış ve böbrek fonksiyonlarını nasıl etkilediği incelenmiştir. Sonuçta yüksek protein/düşük karbonhidrat içerikli diyetin böbrek fonksiyonları üzerinde Akdeniz diyeti ka- dar sağlıklı olduğu gösterilmiştir10.
Protein miktarını arttırmada sınır ne olmalıdır?
Tüm bu yayınlara rağmen fazla protein tüketiminin yanlış olduğunu bildiren çalışmalar da mevcuttur11. Bu çalışmaların varlığı sınırın ne olacağını bilmemiz adına önemlidir. Yüksek protein tüketimine ilişkin kaygılar böbreğin aşırı süz- me görevi yapması, tansiyon yükselmesi, artmış böbrek taşı riski ve proteinle birlikte sodyum alımının artması ihtimali üzerinde yoğunlaşmaktadır. Bu olası yan etkilerin görülmesi için kaygı duyulan günlük protein miktarı 2 g/kg ve üzeri tüketimdir. Sedanter bir yetişkin için gerekli günlük miktar 0,8 g/kg ol- duğuna göre, kaygı duyulan miktar hayli yüksek bir sınırdır. Örneğin 70 kg bir yetişkinin 2 g/kg protein tüketmesi için 140 gram proteine ihtiyaç vardır. 100 gram biftek yaklaşık 25-30 gram protein içerir. Bu durumda sakıncalı olabileceği belirtilen protein miktarını tüketmek için her gün 500 gram et yemek gerekir. Ya da 20 adet yumurta. Hiçbir koşulda hiç kimsenin bu denli fazla miktarda hayvansal proteine ihtiyacı yoktur.
Serbest amino asitler sağlıklı insanlarda veya böbrek hastalarında ek yük oluşturur mu?
Tam aksine. Halen dahi proteinlerin fazla miktarda tüketilmesine sıcak bakmı- yorsanız amino asitler işi çok daha kolaylaştırmaktadır5.
100 gram yağsız (%10 yağ içeren) etin içerdiği protein yaklaşık 26 gram olup bunun sadece 8-9 gramı esansiyel amino asittir. 100 gram et ile 9 gram esansiyel amino asit yanında 11 gram yağ, 88 mg kolesterol ve 217 kcal alınmaktadır12.
Yağ, kolesterol veya kalori yükünden kaçınan kişi veya hastaya SADECE 8-9 GRAM ESANSİYEL AMİNO ASİT TAKVİYE OLARAK VERİLMESİ yalnızca
32-36 kcal, sıfır yağ ve sıfır kolesterol ile günlük esansiyel amino asit ihtiyacının tamamını karşılama imkan sunar.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ KİŞİYE GÜNLÜK SADECE BİR YU-
MURTA KADAR PROTEİN YÜKLER. Buna karşın kolesterol, yağ ve kalori yükü oluşturmaz.
Protein tozlarının durumu da aynen protein içeren gıdalar gibidir. Bu konu be- sin destekleri bölümünde (17. bölüm) detaylı olarak anlatılmıştır.
REFERANSLAR:
1. Kimura T. Plasma amino acid analysis for diagnosis and amino acid-based metabolic net- works. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009 Jan;12(1):49-53.
Amino acid profiling of biological samples could be used to generate indices that could be used for clini- cal diagnosis and is a useful tool for understanding metabolic implications under various physiological conditions. Although further improvements in analytical methods are needed, amino acids could be use- ful indicators for facilitating nutritional management of specific physiological and pathological states.
2. Pasini E. Amino acids: chemistry and metabolism in normal and hypercatabolic states. Am J
Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):3A-5A.
Amino acids are the “alphabet” of protein structure, determining many of the properties of proteins. Ami- no acids are rapidly absorbed and readily available in the blood. In the cell, amino acids maintain protein stores and counteract hormone-mediated catabolic stimuli. Thus, amino acid supplementation may be effective in counteracting the metabolic and morphologic consequences of the hypercatabolic state of chro- nic diseases such as heart failure, diabetes mellitus, or liver cirrhosis.
3. Dioguardi FS. Wasting and the substrate-to-energy controlled pathway: a role for insulin resis- tance and amino acids. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):6A-12A.
Increased consumption of amino acids in the TCA cycle, if not matched by adequate intake, leads to muscular wasting and cachexia. Therefore, amino acid needs are very complex, and their intake must provide a balanced ratio of glucogenic and ketogenic precursors suitable to trigger entry of glucose to full oxidation and blunt the level of FFA utilization. Optimization of substrate entry into energy pro- duction must also be coupled with sufficient availability of amino acids in ratios suitable for maintaining protein synthesis, inhibiting the catabolic drive, and promoting integrity of cellular proteic structures. ALIMENTARY PROTEINS HAVE A CONTENT OF AMINO ACIDS THAT IS FAR FROM THE STOICHIOMETRIC RATIOS OF ESSENTIAL AMINO ACIDS REQUIRED BY HUMANS.
An amino acid formulation suitable to match energy needs, control carbohydrate and lipid flow into the TCA cycle, and promote protein synthesis in contracting cells is detailed in this article.
4. Valerio A. Branched-chain amino acids, mitochondrial biogenesis, and healthspan: an evoluti- onary perspective. Aging (Albany NY). 2011 May;3(5):464-78.
5. Dioguardi FS. Clinical use of amino acids as dietary supplement: pros and cons. J Cachexia Sar- copenia Muscle. 2011 Jun;2(2):75-80.
Losses of muscle mass and impaired immune function are related to reduced protein supply, and there is increasing evidence that regular essential amino acid intake as part of an oral diet is effective in reversing muscle catabolism, promoting muscle anabolism, and restoring immunological function. Therefore, the use of amino acids as supplements to diet would be expanding in the near future.
SUPPLEMENTING DIET WITH EAA IS AN EFFICIENT METHOD TO INCREASE EFFICIENCY OF NITROGEN SUPPLY AND MAINTAINING INTEGRITY OF THE LARGEST RESERVOIR OF AMINO ACIDS, SKELETAL MUSCLES, WHILE OPTIMIZING UREA SYNTHESIS.
6. http://www.ajiaminoscience.com/research/articles.aspx
7. Pasini E. Malnutrition, muscle wasting and cachexia in chronic heart failure: the nutritional approach. Ital Heart J. 2003 Apr;4(4):232-5
An alternative and/or complementary therapy may be exogenous amino acid supplementation. In fact, amino acids: a) are rapidly absorbed regardless of pancreatic activity, b) reduce insulin resistance, c) in- duce the hepatic synthesis of anabolic molecules such as growth hormone and insulin-like growth factor, and d) modulate the catabolic hormonal-mediated effects on adipocytes. Research on the best suitable qualitative and quantitative amino acid composition for an alternative and/or complementary therapy is still being studied in different research centers.
8. Ikizler TA. Prevention and treatment of protein energy wasting in chronic kidney disease pati- ents: a consensus statement by the International Society of Renal Nutrition and Metabolism. Kidney Int. 2013 Dec;84(6):1096-107.
9. Jesudason DR.Weight-loss diets in people with type 2 diabetes and renal disease: a randomi- zed controlled trial of the effect of different dietary protein amounts. Am J Clin Nutr. 2013;98: 494–501.
10. Tirosh A . Renal function following three distinct weight loss dietary strategies during 2 years of a randomized controlled trial. Diabetes Care. 2013 Aug;36(8):2225-32.
A low-carbohydrate diet is as safe as Mediterranean or low-fat diets in preserving/improving renal func- tion among moderately obese participants with or without type 2 diabetes, with baseline serum creatinine
<176 μmol/L. Potential improvement is likely to be mediated by weight loss-induced improvements in
insulin sensitivity and blood pressure.
11. MARCKMANN P. HIGH-PROTEIN DIETS AND RENAL HEALTH. J REN NUTR. 2015 JAN;25(1):1-5.
12. http://ndb.nal.usda.gov/ndb/foods/
Amino Asit Analizi Tip II Diyabet ve İnsülin Direncini Oluşmadan Önce Bildirir
Tip II diyabet tüm dünyada olduğu gibi ülkemizde de önüne geçilemez hızla yaygınlaşmaktadır. Ülkemizde diyabet sıklığının araştırıldığı kapsamlı çalış- maların verileri oldukça ürkütücüdür. 1998’de yapılan TURDEP-I ve 2010’da tamamlanan TURDEP-II çalışmasına göre Türkiye’de diyabet sıklığı 12 yılda
%90, obezite sıklığı ise %44 artmıştır.
TURDEP-II’ye göre Türk erişkin toplumunda diyabet sıklığı %13,7’ye ulaşmış- tır. Riskin ne kadar büyük olduğunu ortaya koyan TURDEP-II sonuç raporunu incelemek faydalı olacaktır.
“İstanbul Üniversitesi İstanbul Tıp Fakültesi tarafından T.C. Sağlık Bakanlığı’nın sa- hada lojistik işbirliği ile gerçekleştirilen ‘Türkiye Diyabet, Hipertansiyon, Obezite ve Endokrinolojik Hastalıklar Prevalans Çalışması-II (TURDEP-II Çalışması)’nın saha araştırması Ocak 2010-Haziran 2010 tarihleri arasında 15 ilden 540 merkezde tamam- lanmıştır. Çalışmaya bölgenin nüfus yapısına uygun olarak rastgele seçilip davet edilen 20 yaş ve üzerinde 26499 kişi katılmıştır.”
• TURDEP-II’ye göre Türk erişkin toplumunda diyabet sıklığının %13.7’ye ulaştığı görülmüştür.
• TURDEP-II çalışmasına göre 40-44 yaş grubundan itibaren nüfusun en az
%10’u diyabetlidir.
• TURDEP-I’de ise %10’nun üzerindeki diyabet sıklığı 45-49 yaş grubunda başlamaktaydı. Buna dayanarak Türkiye’de diyabetin 1998 yılına göre yakla- şık olarak 5 yaş daha erken başladığı düşünülebilir.
• Genel olarak erişkin yaşlardaki Türk toplumunun 2/3’ü kilolu veya obezdir.
• Çalışmamıza göre Türkiye’de obezite sıklığı %32 bulunmuştur.
• Kentsel ve kırsal obezite oranları birbirine yakındır.
• Hipertansiyon oranı önceki çalışmada olduğu gibi %30 civarında olup kadın- erkek ve kentsel-kırsal farkı kaybolmuştur.
• Sonuç olarak 1998’de yapılan TURDEP-I ve yeni tamamlanan TURDEP-II çalışmasına göre Türkiye’de diyabet sıklığı 12 yılda %90, obezite ise %44 artmıştır.
Söz konusu veriler ülkemizde obezite ve diyabetin en önemli toplum sağlığı sorunu olduğuna işaret etmektedir. Gelecek kuşaklarda bu sorunların azaltı- labilmesi için obezite ve diyabeti önlemeye yönelik yaşam tarzını özendirici acil bir eylem planı oluşturulması ve derhal uygulamaya konulması gerek- mektedir1 (http://www.diabetcemiyeti.org/c/turdep-2-sonuclarinin-ozeti).
Bir başka önemli araştırma olan TEKHARF Türkiye’de tip II diyabetin son yıl- larda nasıl hızla arttığını açıkça ortaya koymaktadır2.
ŞEKİL 39A. Son 12 yılda TEKHARF katılımcılarında belirlenen tip II diyabet prevalansının (yüzde olarak) yaş grubu ve üç zaman dilimine göre dağılımı. Görülme sıklığının yıllık %5 gibi çok yüksek bir hızda arttığı anlaşılmaktadır.
ŞEKİL 39B. Dünyada tip II diyabetin görülme sıklığı “Lancet Diabetes Endocrinol. 2014 Sep; 2(9): 740–753”
Lancet dergisinin yayınladığı dünya haritasında bordo işaretli alanlar tip II diyabe- tin en yaygın olduğu ülkeleri göstermektedir. Bu ülkelere baktığımızda tip II diya- betin yaygınlığındaki benzerlik haricinde yaşam tarzına dair benzerliklerin de çok fazla olduğunu görmemek elde değil. En belirgin ortak özellik ise nispeten endüst- riyel gıdaya ulaşım kolaylığı ve en önemlisi fiziksel aktivitenin çok az olması.
Maalesef bu güne kadar pek dillendirilmemiş hoşa gitmeyecek bir bilgiyi aktar- mak istiyorum. Bu bilgi diyabeti neden bu kadar ciddiye almamız gerektiğini, diyabeti ÖNLEMEK İÇİN yürütülen çalışmaların ne kadar ZORUNLU oldu- ğunu ortaya koymaktadır.
Diyabetin kardiyovasküler (kalp-damar) komplikasyonları en önemli morbi- dite (hastalık) ve mortalite (ölüm) nedenidir. Diyabetin tedavisi ve komplikas- yonlarını önlemek amacıyla çok yoğun anti-diyabetik tedaviler uygulansa bile kardiyovasküler komplikasyonlara ilişkin sonuçlar umut kırıcıdır. Patel ve ar- kadaşları yoğun kan şekeri kontrolünün makro ve mikrovasküler (büyük ve küçük damarlara ait) komplikasyonları sadece %10 azalttığını bildirirken3, Duckworth yoğun kan şekeri kontrolünün majör kardiyovasküler olaylar ve ölüm için anlamlı değişiklik oluşturmadığını belirtmiştir4.
Bu araştırmaların her ikisi de oldukça saygın tıp dergilerinden biri olan The New England Journal of Medicine (NEJM)’de yayınlanmıştır. Makaleleri bölüm sonunda bulabilirsiniz3,4.
Tüm bu sebeplerden dolayı DİYABET HASTASI OLMAMAK ANA AMAÇ OLMALIDIR. Bunun da tek yolu yaşam tarzı değişikliğidir. Yaşam tarzını de- ğiştirmenin kısa sürede kolay olmayacağı açıktır. Bu yüzden diyabet riskini çok önceden belirleyebilmek önemli avantajlar sağlayacaktır.
Tip II diyabet riskini belirleyebilmek mümkün müdür?
Aile öyküsü, yaş, cinsiyet, obezite gibi risk faktörleri tip II diyabet riskinin en önemli belirteçleridir. Genetik faktörlerin ve değişkenliklerin (polimorfizm) di- yabeti önceden belirleyebileceği düşünülebilir. Şimdiye kadar araştırılmış olan en az 40 genetik varyantın tip II diyabet riskini belirlemede mevcut belirteçler- den (aile öyküsü, obezite, biyokimyasal veriler, yaş) daha fazla öngörü değeri
taşımadığı gösterilmiştir. YANİ MEVCUT DURUMDA GENETİK ANALİZ- LERLE TİP II DİYABET RİSKİNİ BELİRLEYEBİLMEK MÜMKÜN DEĞİL- DİR5,6.
Buna karşın her yıl bir yenisi yayınlanan klinik araştırmalar AMİNO ASİTLE- RİN TİP II DİYABET İÇİN PREDİKTİF (ÖNGÖREN) OLDUĞUNU BİLDİR- MEKTEDİR.
AMİNO ASİT ANALİZİ TİP II DİYABET GELİŞİM RİSKİNİ 12 YIL ÖNCEDEN BİLDİRİR!
Klinik çalışmaların özeti:
Framingham Heart Study grubundan Wang ve arkadaşları dallı zincirli (İzo- lösin, Lösin, Valin) ve aromotik amino asit (Tirozin, Fenilalanin) konsantras- yonlarındaki artışın diyabet gelişimi için prediktif olduğunu ortaya koydular7. Çalışmada başlangıçta şeker hastası olmayan (normoglisemik) 2422 kişi 12 yıl süreyle izlendi. Tüm bireylerin amino asit dahil çeşitli metabolitleri (altmıştan fazla metabolit) çalışma başlangıcında ölçüldü. İzolösin, Lösin, Valin, Tirozin ve Fenilalanin başlangıç düzeylerindeki değişimler 12 yıl sonra gelişen diyabet için yüksek anlamlılık gösterdi. İzolösin, Tirozin ve Fenilalanin kan seviyeleri yüksek olan bireylerin düşük olan bireylere göre 12 yıl sonrası için 5-7 kat daha fazla diyabet riski taşıdığı bildirildi (p = 0.007 - 0,0009).
Aynı skorlama daha sonra bağımsız Malmö Diet ve Kanser Çalışması Grubu tarafından uygulandı. Amino asit konsantrasyonları yüksek olan bireylerin dü- şük seviyede olanlara göre 4 kat daha fazla artmış diyabet riskine sahip olduğu gösterildi (p = 0.006)7.
Amino asit analizlerinin diyabet, insulin direnci ve kardiyovasküler hastalıkla- rın erken tanısı ve risk taraması için kullanılabileceğini gösteren çok sayıda ya- yına8,9,10,11,12 ek olarak Duke Üniversitesi Endokrinoloji ve Metabolizma Bölümü ve Münih Teknik Üniversitesi Beslenme Fizyolojisi Bölümünün yakın zamanda (2014-2015 yılı) yayınladığı makalelerde dallı zincirli amino asitlerin diyabet, metabolik sendrom ve obezite için RUTİN KLİNİK BİOMARKER (belirteç) olarak incelenmesi gerektiği belirtilmektedir12,13.
Yukarıda özetini verdiğim klinik çalışma Harvard Üniversitesi öncülüğünde yapılmış olup amino asit analizinin diyabet gelişimini 12 yıl önceden haber ver- diğini bildirmektedir. İlaveten farklı ülke ve toplumlarda yapılan çalışmalar da benzer sonuçları bildirmiştir.
AMİNO ASİT ANALİZİ İNSÜLİN DİRENCİ GELİŞİMİNİ YAKLAŞIK 6 YIL ÖNCESİNDEN BİLDİRİR!
Bu bir temenni değildir. Birçok bilimsel çalışma amino asitlerin gelişmekte olan insülin direncini yıllar öncesinden işaret ettiğini duyurdu. Neredeyse her ay farklı bir tıp dergisinde farklı bir ülkeden gönderilen klinik çalışma amino asitle- rin kendi toplumlarında insülin direnci için prediktif olduğunu bildirmektedir.
İNSÜLİN DİRENCİNİN OBEZİTE, DİYABET, KALP DAMAR HASTALIKLA- RI, KANSER VE DAHA BİRÇOK HASTALIKLA İLİŞKİSİ KESİN OLARAK
BİLİNMEKTEDİR. Durum böyleyken insülin direnci oluşmadan riski ortaya ko- yan bir analizin varlığından haberdar olmamak ve kullanmamak tıbbi hatadır.
Konunun bu denli önemli olması nedeniyle, bu bilimsel gerçeği ortaya koyan klinik çalışmalardan bazılarını detaylı olarak paylaşmak faydalı olacaktır.
Klinik çalışmaların özeti:
Würtz ve arkadaşlarının “Cardiovascular Risk in Young Finns Study” çalışma- sında 27-37 yaş arası, kan şekeri normal sınırlar içinde olan 1680 genç yetişkinin amino asit değerleri ve çeşitli metabolitleri ölçüldü. Amaç amino asitlerin sağ- lıklı gençlerin bazılarında ileride gelişebilecek insülin direnci için önceden haber verici (prediktif) olup olmadığını izlemekti. Başlangıç ve 6 yıllık izlem süresinde insülin direnci günümüzde sık kullandığımız HOMA-IR test ile değerlendirildi.
Çalışmada kan şeker düzeyi normal genç yetişkinlerde ölçülen dallı zincirli ve aromatik amino asit konsantrasyonlarının 6 yıl sonra gelişen insülin diren- ci için prediktif olduğu ortaya konuldu (p<0,05)14.
Benzer bir çalışma Massachusetts General Hospital ve Harvard Medical School öncülüğünde 8-18 yaş arası çocuk ve adölasanlarda yapıldı. Amino asit analizi- nin bu yaş grubunda dahi ileride gözlenebilecek insülin direnci için erken uyarı verdiği gösterildi15.
Amino asitlerin obezite riski nispeten düşük olan Asyalılarda da, henüz obez veya diyabet değilken gelişen insülin direncini tespit ettiği gösterilmiştir16. 2015 yılında Japonya’da yapılan çalışma önceki çalışmalar gibi aynı sonucu vermiş ve hâlihazırda diyabet olmayan Japonlarda ileride gelişecek insülin direnci için amino asitlerin prediktif (öngören) olduğunu göstermiştir17.
Batı toplumu ile obezitenin daha az görüldüğü Asya toplumlarında amino asitlerin insülin direnci için önceden uyarı veren metabolitler olduğu bilimsel çalışmalarla or- taya konmuş durumdadır 14,15,16,17,18,19,20. Türk halkı için de durumun faklı olmadığını kliniğime başvuran hastalarda veya sporcularda yaptığım analizlerde gözlemliyorum.
Fit veya mevcutta hiçbir sağlık sorunu olmadığı halde amino asit analizi eş- liğinde check-up yaptıran hastaların ve sporcuların bazılarına insülin direnci riski olduğunu, hatta direnç gelişmiş olduğunu söylediğimde hayretler içinde kalmaktalar. Ancak check-up’ların amacı da zaten riskleri önceden ortaya koya- bilmek değil midir?
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ DİYABET VE İNSÜLİN DİRENCİNİ ÖNLER
SERBEST AMİNO ASİTLER DİYABET VE DİYABET KOMPLİKASYONARININ TEDAVİSİNDE ETKİLİDİR
İnsülin hormonunun ana fonksiyonu kan şekerinin hücre içine gönderilmesini, depolanmasını ve enerji olarak kullanılmasını sağlamaktadır. Bu işlevini yerine getirebileceği en önemli hedef doku kas kitlesidir. Kas kitlesi ise vücuttaki tüm proteinlerin %50’sini oluşturur. İNSÜLİN PROTEİN METABOLİZMASINDAKİ ANABOLİZAN ETKİSİNİ ANCAK YETERLİ ORANDA AMİNO ASİT VARSA
GERÇEKLEŞTİREBİLİR. Yemek sonrası elde edilen glukozun % 75’i kaslar ta- rafından kullanılır. Bu nedenle kas dokusu kan şekerinin düzenlemesinde ana oyuncudur. Obezite, diyabet ve insülin direnci gibi sağlık sorunlarını önleyebi- lecek hedef doku kas kitlesidir21.
Kas kitlesinin ve fonksiyonun azalması kan glukozunun kullanılması ve depo- lanmasında bozulmaya neden olur. Yaşla birlikte azalan kas kitlesi insülin di- rencine, glukoz intoleransına ve diyabete zemin hazırlar. Bu yüzden özellikle diyabet hastası olan yaşlılarda kas yıkımının önüne geçmek ve protein sentezini arttırabilmek için amino asit ihtiyacı artar22.
Amino asitler kan şekerini düşürür. Bu etkisini dokularda protein yapımını art- tırarak ve pankreasın hücresel fonksiyonunu iyileştirerek insülin direncini geri- letmeye bağlı olarak gösterir23.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ KAN ŞEKERİNİ DÜZENLER
Serbest amino asit takviyesinin tip II diyabet hastalarında kan şekerini düşürdü- ğü, insülin direncini gerilettiği klinik çalışmalarla kanıtlanmıştır. 60 hafta süreli bir çalışmada tip II diyabetin tedavisi için kullanılan çeşitli diyabet ilaçları ve insüline rağmen kan şekeri yeterince kontrol edilemeyen (HbA1c < 7) 34 yaşlı şeker hastasına (65-83 yaş) ek olarak özel amino asit desteği verilmiştir. 2. haf- tadan itibaren tokluk kan şekeri azalmaya başlarken 8. haftadan itibaren açlık kan şekeri, insülin direnci ve HbA1c değerlerinde plasebo grubuna göre anlamlı düşüş gözlenmiş, dördüncü ayda azalma daha belirgin hale gelmiştir. 60 hafta boyunca devam eden uygulamada HBA1c düzeyi düşmeye devam etmiş ve bu süreçte amino asit kullanımına ilişkin hiçbir yan etki gözlenmemiştir23.
A.
ŞEKİL 40A. Amino asit tedavisi altında kan şekeri değişimi23
B.
ŞEKİL 40B. Amino asit tedavisi altında İnsülin direnci (HOMA-IR) değişimi23
SERBEST AMİNO ASİTLER DİYABET KOMPLİKASYONLARINI ÖNLER
Diyabet böbrek yetmezliği, sinir hasarı, körlük ve kalp damar hastalıklarının en önde gelen sebebidir. Şeker hastalarında küçük ve büyük damarların hasar gör- mesi şekerin proteinlere yapışarak (glikasyon) hücre yapısını ve fonksiyonlarını bozması nedeniyledir.
Kan şekerinin düşürülmesi diyabetin mikrovasküler (küçük damar) komplikas- yonlarını önler ancak makrovasküler (büyük damar) komplikasyonlarında ko- ruyucu etkisi çok azdır. Serbest amino asit desteğinin kan şekerini düzenleme ve mikrovasküler kompilkasyonları azaltmadaki katkısına ek olarak makrovasük- ler komplikasyonları önleyebileceği gösterilmiştir.
Örneğin Lizinin gözde katarakt oluşumunu geciktirdiği bildirilmiştir. Bunun en önemli nedeni Lizin amino asidinin antiglikolize özelliği, yani şekerin başka moleküllere yapışma etkisini azaltmasıdır. Aynı etki diğer amino asitler için de bildirilmektedir26.
Tip II diyabet hastalarında görülen birçok komplikasyonda artmış oksidatif stre- se karşı antioksidan kapasitenin azalması sebep olarak gösterilmektedir. Özel- likle hücrelerde Glutatyon konsantrasyonu azalmıştır. Glutatyonu oluşturan Glisin, Glutamik asit ve Sistein başta olmak üzere çoğu amino asit antioksidan etkiye sahiptir ve hipergliseminin neden olduğu oksidatif stresi azaltır27.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ
• İnsülin direncini azaltır21,23.
• Açlık ve tokluk kan şekerini düşürür21,23,26.
• Glikasyonu önler26,30.
• Antioksidan etkisiyle oksidatif stresi azaltır26,27,30.
• Kas yıkımını önler, kas protein sentezini artırır28,29.
• Kilo verdirir25.
• Kalp hastalıklarını önleyici etki gösterir31.
• Karaciğer yağlanmasını önler32.
REFERANSLAR:
1. Satman I. TURDEP-II Study Group. Twelve-year trends in the prevalence and risk factors of diabetes and prediabetes in Turkish adults. Eur J Epidemiol. 2013 Feb;28(2):169-80.
2. Onat A. Turkish Adult Risk Factor survey 2013: rapid rise in the prevalence of diabetes. Turk Kardiyol Dern Ars. 2014 Sep;42(6):511-6.
3. ADVANCE Collaborative Group, Patel A. Intensive blood glucose control and vascular outcomes in patients with type 2 diabetes. N Engl J Med. 2008 Jun 12;358(24):2560-72.
In patients with type 2 diabetes, the effects of intensive glucose control on vascular outcomes re- main uncertain. A strategy of intensive glucose control, involving gliclazide (modified release) and other drugs as required, that lowered the glycated hemoglobin value to 6.5% yielded a 10% relative re- duction in the combined outcome of major macrovascular and microvascular events, primarily as a consequence of a 21% relative reduction in nephropathy.
4. Duckworth W, VADT Investigators. Glucose control and vascular complications in veterans with type 2 diabetes. N Engl J Med. 2009 Jan 8;360(2):129-39.
The effects of intensive glucose control on cardiovascular events in patients with long-standing type 2 diabetes mellitus remain uncertain. Intensive glucose control in patients with poorly controlled type 2 diabetes had no significant effect on the rates of major cardiovascular events, death, or microvascular complications with the exception of progression of albuminuria (P = 0.01)
5. Vassy JL. Is genetic testing useful to predict type 2 diabetes? Best Pract Res Clin Endocrinol Me- tab. 2012 Apr;26(2):189-201.
Recent genome-wide association studies (GWAS) have added at least 40 genetic variants to the list of already well characterized T2D risk predictors, including family history, obesity, and elevated fas- ting plasma glucose levels. At present, however, genetictesting cannot be recommended for clinical T2D risk prediction in adults.
6. Lyssenko V. Clinical risk factors, DNA variants, and the development of type 2 diabetes. N Engl J Med. 2008 Nov 20;359(21):2220-32.
Type 2 diabetes mellitus is thought to develop from an interaction between environmental and genetic- factors. We examined whether clinical or genetic factors or both could predict progression to diabetes in two prospective cohorts. As compared with clinical risk factors alone, common genetic variants associated with the risk of diabetes had a small effect on the ability to predict the future development of type 2 diabe- tes. The value of genetic factors increased with an increasing duration of follow-up.
7. Wang TJ. Metabolite profiles and the risk of developing diabetes. Nat Med. 2011 Apr;17(4):448-53. Cardiovascular Research Center, Massachusetts General Hospital, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, USA.
A combination of three amino acids predicted future diabetes (with a more than fivefold hig- her risk for individuals in top quartile). The results were replicated in an independent, prospec- tive cohort. These findings underscore the potential key role of amino acid metabolism early in the pathogenesis of diabetes and suggest that amino acid profiles could aid in diabetes risk as- sessment.
8. Magnusson M. A diabetes-predictive amino acid score and future cardiovascular disease. Eur Heart J. 2013 Jul;34(26):1982-9.
This study identifies branched-chain and aromatic amino acids as novel markers of CVD deve- lopment and as an early link between diabetes and CVD susceptibility.
9. Drábková P. An Assay of Selected Serum Amino Acids in Patients with Type 2 Diabetes Melli- tus. Adv Clin Exp Med. 2015 May-Jun;24(3):447-51
Significant difference in metabolism of amino acids between diabetics and non-diabetics were observed. The altered levels of amino acids in diabetic patients could be a suitable predictor of diabetes.
10. Tillin T. Diabetes risk and amino acid profiles: cross-sectional and prospective analyses of ethnicity, amino acids anddiabetes in a South Asian and European cohort from the SABRE (Southall And Brent REvisited) Study. Diabetologia. 2015 May;58(5):968-79.
Branched chain and aromatic AAs, particularly tyrosine, may be a focus for identifying novel aetiological mechanisms and potential treatment targets for diabetes in South Asian populations and may contribute to their excess risk of diabetes
11. Wang-Sattler R. Novel biomarkers for pre-diabetes identified by metabolomics. Mol Syst Biol. 2012; 8 : 615.
Our study revealed significant metabolic variation in pre-diabetic individuals that are distinct from known diabetes risk indicators, such as glycosylated hemoglobin levels, fasting glucose and insulin. We identified three metabolites (glycine, lysophosphatidylcholine (LPC) (18:2) and acetylcarnitine) that had significantly altered levels in IGT individuals as compared to those with normal glucose tolerance, with P-values ranging from 2.4×10(-4) to 2.1×10(-13). Lower levels of glycine and LPC were found to be predictors not only for IGT but also for T2D, and were independently confirmed in the European Prospective Investigation into Cancer and Nutrition (EPIC)-Potsdam cohort. Our results may help developing novel strategies to prevent T2D.
12. Batch BC. Branch chain amino acids: biomarkers of health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2014 Jan;17(1):86-9.
Recent evidence demonstrates that BCAAs are associated with insulin resistance, type 2 diabetes, risk of cardiovascular disease, stage I and II chronic kidney disease and ischemic stroke. Further, circulating levels of BCAAs have the potential to predict populations at risk for cardiometabolic disease, type 2 diabetes and mortality from ischemic heart disease.
13. Giesbertz P. Branched-chain amino acids as biomarkers in diabetes. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2015 Oct 20.
Understanding the mechanisms and putative causalities in the alterations in BCAA levels as found in obesity, metabolic syndrome and diabetes is crucial for any intervention options but also for the use of BCAA and derivatives as biomarkers in clinical routine.
14. Würtz P. Branched-chain and aromatic amino acids are predictors of insulin resistance in yo- ung adults. Diabetes Care. 2013 Mar;36(3):648-55.
Branched-chain and aromatic amino acids are markers of the development of insulin resistance in yo- ung, normoglycemic adults, with most pronounced associations for men. These findings suggest that the association of branched-chain and aromatic amino acids with the risk for future diabetes is at least partly mediated through insulin resistance.
15. Mc Cormack SE. Circulating branched-chain amino acid concentrations are associated with obe- sity and future insulin resistancein children and adolescents. Pediatr Obes. 2013 Feb;8(1):52-61. Elevations in the concentrations of circulating BCAAs are significantly associated with obe- sity in children and adolescents, and may independently predict future insulin resistance.
16. Tai ES. Insulin resistance is associated with a metabolic profile of altered protein metabolism in Chinese and Asian-Indian men. Diabetologia. 2010 Apr;53(4):757-67.
Insulin resistance (IR) is associated with obesity, but can also develop in individuals with normal body weight. We employed comprehensive profiling methods to identify metabolic events associated with IR, while controlling for obesity.
These findings demonstrate that perturbations in amino acid homeostasis, but not inflamma- tory markers or NEFAs, are associated with IR in individuals of relatively low body mass.
17. Yamada C. Association between insulin resistance and plasma amino acid profile in non- diabetic Japanese subjects. J Diabetes Investig. 2015 Jul;6(4):408-15.
The present study shows that the insulin resistance-related change in amino acid profile is also observed in non-diabetic Japanese subjects. These amino acids include BCAAs (Valin, isoleucine and leucine) and aromatic amino acids (tyrosine and phenylalanine), in agreement with previous studies carried out using different ethnic groups with different degrees of obesity and insulin resistance.
18. Würtz P. Metabolic signatures of insulin resistance in 7,098 young adults. Diabetes. 2012 Jun;61(6):1372-80.
Branched-chain and aromatic amino acids, gluconeogenesis intermediates, ketone bodies, and fatty acid composition and saturation were associated with HOMA-IR (P < 0.0005 for 20 metabolite measures).
Nonetheless, metabolic signatures extending beyond obesity and lipid abnormalities reflected the degree of insulin resistance evidenced in young, normoglycemic adults with sex-specific fingerprints.
19. Huffman KM. Relationships between circulating metabolic intermediates and insulin action in overweight to obese, inactivemen and women. Diabetes Care. 2009 Sep;32(9):1678-83.
In addition to the well-recognized risks for insulin resistance, elevated concentrations of large, neutral amino acids were independently associated with insulin resistance.
20. Newgard CB. A branched-chain amino acid-related metabolic signature that differentiates obe- se and lean humans and contributes to insulin resistance. Cell Metab 2009; 9: 311–326.
21. Solerte SB . Metabolic effects of orally administered amino acid mixture in elderly subjects with poorly controlled type 2 diabetes mellitus. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):23A-29A.
22. Dioguardi FS. Clinical use of amino acids as dietary supplement: pros and cons. J Cachexia Sar- copenia Muscle. 2011 Jun;2(2):75-80.
Losses of muscle mass and impaired immune function are related to reduced protein supply, and there is increasing evidence that regular essential amino acid intake as part of an oral diet is effective in reversing muscle catabolism, promoting muscle anabolism, and restoring immunological function.
23. Solerte SB. Improvement of blood glucose control and insulin sensitivity during a long-term (60 weeks) randomized study with amino acid dietary supplements in elderly subjects with type
2 diabetes mellitus. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):82E-88E.
The reduction of muscle mass may be responsible for reduced insulin sensitivity and decreased glucose uptake, thus increasing the risk for hyperglycemia and insulin-resistance syndrome in elderly subjects with type 2 diabetes mellitus. We therefore wanted to determine the effect of a special mixture of oral amino acids (AAs) on elderly subjects with type 2 diabetes.
Fasting and postprandial (1 hour and 2 hours) blood glucose, serum insulin, and homeostatic model assessment of insulin resistance (an index of insulin resistance) significantly decreased during AA treatment. Furthermore, a significant reduction of HbA(1c) levels was found thro- ughout the study. No significant adverse effects were observed during the active treatment. We suggest that nutritional supplementation with a special mixture of oral AAs is safe and significantly improves metabolic control and insulin sensitivity in poorly controlled elderly subjects with type 2 diabetes. This effect was consistent during the long-term observation period of 60 weeks and was also present after the crossover from AAs to placebo.
24. Solerte SB. Nutritional supplements with oral amino acid mixtures increases whole-body lean mass and insulin sensitivity inelderly subjects with sarcopenia. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):69E-77E. These preliminary data indicate that nutritional supplements with the oral AA mixture significantly increased whole-body lean mass in elderly subjects with sarcopenia. The imp- rovement in the amount of whole-body lean mass could be linked to increased insulin sensitivity and anabolic conditions related to IGF-1 availability.
25. Klaus J. Petzke. Beyond the Role of Dietary Protein and Amino Acids in the Prevention of Diet- Induced Obesity. Int. J. Mol. Sci. 2014, 15, 1374-1391
26. Natarajan Sulochana K. Effect of oral supplementation of free amino acids in type 2 diabetic patients-- a pilot clinical trial. Med Sci Monit. 2002 Mar;8(3):CR131-7.
27. Sekhar RV. Glutathione synthesis is diminished In patients with uncontrolled diabetes and res- tored by dietarysupplementation with cysteine and glycine. Diabetes Care. 2011 Jan;34(1):162-7. Patients with uncontrolled type 2 diabetes have severely deficient synthesis of glutathione attributed to limited precursor availability. Dietary supplementation with GSH precursor amino acids can restore GSH synthesis and lower oxidative stress and oxidant damage in the face of persistent hyperglycemia.
28. Volpi E. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulati- on of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr. 2003 Aug;78(2):250-8.
29. Paddon-Jones D. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and el- derly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Mar;286(3):E321-8.
Esansiyel Amino acid supplementation acutely stimulated muscle protein synthesis in both young and elderly individuals
30. Anuradha CV. Aminoacid support in the prevention of diabetes and diabetic complications. Curr Protein Pept Sci. 2009 Feb;10(1):8-17.
Emerging evidence suggests that amino acids may be potentially important in the prevention of dia- betes and diabetes-associated complications. Individual amino acids, especially the ones bestowed with antioxidant property like N-acetyl cysteine and taurine seem to have beneficial effects by their ability to reduce intracellular oxidative stress generation and glycooxidation. Other amino acids like glycine and lysine may be good candidates for the prevention of glycation. Nutritional intervention with taurine, phenyl alanine or branched chain amino acids can improve insulin sensitivity and post-prandial glucose disposal. Deficiency of one or more amino acids has been observed in diabetes and the beneficial effects of amino acids in some studies are positively correlated with the increase in plasma levels of these amino acids. Inclusion of individual amino acids/mixture, perhaps as a combinational therapy with conventio- nal treatment protocols could be of therapeutic interest.
31. Drake KJ. Amino acids as metabolic substrates during cardiac ischemia. Exp Biol Med (May- wood). 2012 Dec; 237(12):1369-78. DESPITE CLEAR EVIDENCE THAT AMINO ACIDS EXERT CARDIOPROTECTIVE EFFECTS IN ISCHEMIA AND OTHER CARDIAC DISORDERS, their role in the metabolism of the ischemic heart has yet to be fully elucidated.
32. Theytaz F. Effects of supplementation with essential amino acids on intrahepatic lipid con- centrations during fructose overfeeding in humans. Am J Clin Nutr. 2012 Nov;96(5):1008-16.
Amino Asit Analizi Kalp Hastalıklarının Riskini Önceden Bildirir
Kalp krizi (miyokart enfarktüsü) dünyada tüm ölümlerin % 30’nu oluşturmak- tadır1. Diyabet hastalarında koroner hastalık ve kalp yetmezliği normal popü- lasyondan üç kat daha fazla görülür. Diyabet hem kalp kası hücresinde hasara yol açar, hem de kalbin fonksiyonlarını bozar. Diyabetik hastalarda kalp kası- nın amino asit düzeylerinde dengesizlik oluşur. Bu durum amino asitlerin hem enerji kaynağı olarak kullanılmasını zorlaştırır hem de amino asitlerden oluşan kalp kasının kasılabilme gücü azalır2.
Diyabette olduğu gibi koroner kalp hastalıklarından korunmanın temelini de ya- şam tarzı değişikliği oluşturmaktadır. Sigarasız ve hareketli bir hayat, sağlıklı bes- lenme kalp krizinden korunmanın ön şartıdır. Ancak bu denli yaygın ve ölümcül hastalıkta riski çok önceden belirleyebilecek metabolik belirteçler hastalıktan ko- runmak için en önemli ihtiyaçtır.
Diyabet, yüksek tansiyon, yüksek kolesterol ve şişmanlık koroner arter hastalık- ları için bilinen risk faktörleridir. Çok yeni birkaç çalışmada dallı zincirli amino asitlerin tüm bu bilinen risk faktörlerinden bağımsız olarak koroner hastalık için risk belirteci olduğu gösterilmiştir. Klinik çalışmalara göre BCAA düzeyinde her bir persentil artış koroner kalp hastalığı riskini iki kat arttırmaktadır3,4.
Amino asitlerin özellikle dallı zincirli (BCAA) amino asitlerinin insülin direnci ve diyabette olduğu gibi kardiyovasküler hastalıklar için de risk belirteci olduğu bildirilmektedir. Tip II diyabet için yüksek riski önceden belirleyebilen amino asit skorlamasının kalp damar hastalıkları için risk belirteci olduğu ve diyabet hastalarının kalp hastalığına yatkınlığını erkenden gösterebildiği kanıtlanıştır5,6.
AMİNO ASİTLER KALBİ KORUR7-13
Amino asitler kalbin metabolik, mekanik ve elektriksel aktivitelerinde etkilidir. Amino asitler kalbi iskemi (kan akımının kesilmesi) ve anoksiye (oksijensiz kal- ma) karşı korur (kardiyoprotektiftir).
Kalp sürekli çalışan bir organ olarak yüksek enerjiye ihtiyaç duyar. Her gün ortala- ma 35 kg ATP üretir ve bunun için vücuttaki tüm oksijenin %10’unu kullanır. Tüm vücuda kan pompalayan kalbin kesintisiz olarak enerji üretecek malzemeye ve ok- sijene ihtiyacı vardır. Kalp fonksiyonları enerji (ATP) bağımlıdır ve yeterli ATP üre-
tilemezse tüm fonksiyonları dakikalar içinde bozulur. Yeterli oksijen olmadığında ve iskemi durumlarında bile kalp kasının kasılarak pompa görevini sürdürebilmesi gerekir. Bu nedenle kalp kası yağ asitleri, glukoz, laktat, keton cisimleri ve amino asitler gibi farklı maddeleri enerji kaynağı olarak kullanabilir7.
NORMAL KOŞULLARDA (OKSİJEN YETERLİ İKEN) KALBİN ÖNCELİK- Lİ ENERJİ KAYNAĞI YAĞ ASİTLERİ VE LAKTATTIR.
Ancak iskemi, oksijensiz kalma ve birçok kalp kası hastalıklarında yağ yakımı bloke olur ve kalp enerji için diğer kaynaklara yönelir. Enerji kaynaklarının ta- mamı ATP üretirken oksijene ihtiyaç duyar ve yoğun asidik atık ürün oluşturur. Amino asitlerin oksijen olmadan da (non oksidatif metabolizma) enerji üretme potansiyeli ve daha az asidik atık bırakması kalbin kritik anlar için sigortasıdır. Yani kalbin bir şeklide oksijensiz kaldığı ve kanlanamadığı durumlarda yağ ve keton cisimleri enerji için kullanılamaz. Yoğun asidik ortam nedeniyle glukoz da kullanılamaz. Bu durumda tek seçenek amino asitlerdir. Amino asitler kalp için kısa süreli elektrik kesintinde devreye giren jeneratör gibidir7,8.
A
B
ŞEKİL 41A-B. Amino asitlerin iskemik kalp üzerine etkisi9
Farelerde yapılan deney uzun süre amino asit vermenin kalp krizinin neden olacağı hasarı azalttığını göstermiştir. Uzun süreli amino asit verilen (20 gün süreyle 1 g/kg amino asit) farelerin kalbi 30 dakikalık iskemik süreçte, amino asit verilmeyen farelere göre daha fazla ATP üretmiş ve sol ventrikül iskemi, sonrasında amino asit verilen farelerde daha iyi toparlanmıştır9.
Diyabetik hastalarda amino asit desteği kalp kasının fizyolojik metabolizmasını yürütmesini ve kalp kası proteinlerinin daha efektif üretilmesini sağlar. Diğer bir deyişle amino asit desteği diyabet hastalarında kalp kasının yapı ve fonksi- yonlarının bozulmasını önler10.
6 ay süreyle amino asit desteği verilen bir çalışmada, 103 tip II diyabet hasta- sıyla plasebo verilen 104 tip II diyabet hastasının başlangıç ve 6 ay sonraki sol ventrikül fonksiyonu Ekokardiyografi ile değerlendirilmiştir. Çalışmada ACE inhibitörü ilaçla birlikte serbest amino asit verilmesi sol ventrikül genişlemesini ve kalp kası fonksiyon bozukluğunu azaltmıştır11.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ
• Kalp kasının enerji (ATP) üretimine destek sağlar7,8.
• Enerji üretimini bloke eden enzimleri yok eder7,8.
• İskemi sonrası hızlıca enerji sağlayacak NADH (Nikotinamid adenin dinükleotid) sağlar7,8.
• Kalbi serbest oksijen radikallerinden koruyan Glutatyon seviyesini arttırır7,8.
• Kan trigliserid, total kolesterol, VLDL (çok düşük yoğunlukta kolesterol) seviyesini düşürür ve karaciğer yağlanmasını azaltır12.
• IGF-1 (İnsülin Benzeri Büyüme Faktörü-1) hormonun salınmasını arttırır. IGF-1 kalp hücrelerini enfarktüsten korur, kalp yükünü azaltır ve kalbin büyümesini ve ventrikül genişlemesini önler13,14.
REFERANSLAR:
1. World Health Organization. World Health Statistics 2008. Geneva: WHO;2008.
2. Avogaro A. Diabetic cardiomyopathy: a metabolic perspective. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):13A-16A. Review.
3. Bhattacharya S. Validation of the association between a branched chain amino acid metabolite profile and extremes of coronary artery disease in patients referred for cardiac catheterization. Atherosclerosis. 2014 Jan;232(1):191-6.
We validated the independent association of metabolites involved in BCAA metabolism with CAD extre- mes. These metabolites may be reporting on novel mechanisms of CAD pathogenesis that are independent of IR and diabetes.
4. Yang RY. Association of branched-chain amino acids with coronary artery disease: A matc- hed-pair case-control study. Nutr Metab Cardiovasc Dis. 2015 Oct;25(10):937-42.
Our results demonstrate that BCAAs are significantly related to CAD development. This relati- onship is independent of diabetes, hypertension, dyslipidemia, and body mass index.
5. Batch BC. Branch chain amino acids: biomarkers of health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2014 Jan;17(1):86-9.
Recent evidence demonstrates that BCAAs are associated with insulin resistance, type 2 diabetes, risk of cardiovasculardisease, stage I and II chronic kidney disease and ischemic stroke. Further, circulating levels of BCAAs have the potential to predict populations at risk for cardiometabolic disease, type 2 diabetes and mortality from ischemic heart disease.
6. Magnusson M. A diabetes-predictive amino acid score and future cardiovascular disease. Eur Heart J. 2013 Jul;34(26):1982-9.
7. Drake KJ. Amino acids as metabolic substrates during cardiac ischemia. Exp Biol Med (Maywo- od). 2012 Dec;237(12):1369-78.
The heart is well known as a metabolic omnivore in that it is capable of consuming fatty acids, glucose, ketone bodies, pyruvate, lactate, amino acids and even its own constituent proteins, in order of decrea- sing preference. Despite clear evidence that amino acids exert cardioprotective effects in ische- mia and other cardiac disorders, their role in the metabolism of the ischemic heart has yet to be fully elucidated.
8. Marazzi G. The role of amino acids in the modulation of cardiac metabolism during ischemia and heart failure. Curr Pharm Des. 2008;14(25):2592-604.
During ischemia and heart failure, myocardial cells suffer for chronic energy starvation resulting in metabolic and contractile dysfunction. In normal conditions fatty acids, glucose, and lactate are the prin- cipal oxidative fuels in myocardium, while amino acids serve a minor role as an oxidative fuel. However, in pathological conditions, myocardial uptake of several amino acids increases significantly as a conse- quence of a metabolic remodelling. Amino acids are involved in a variety of key biochemical and physiological activities, that counteract the deleterious cellular effects of reduced oxygen ava- ilability. Several amino acids are a direct source of substrate for energy production, and they modulate the activity of some enzymes involved in the glucose metabolism. They increase contractile performance both in isolated animal and human myocardium. Furthermore, amino acids improve the oxidative stress counteracting the action of radical oxygen species, being either precursors of glutathione synthesis, or of substrate of nitric oxide biosynthesis; they act on endothelial function and increase protein synthetic effi- ciency of myocardial cells by regulating gene expression and modulating hormonal activity. An amount of studies have demonstrated that amino acids administration, on patients with ischemic heart disease and heart failure, can improve several clinical endpoints. Here, we present an overview of the principal effects of the most experienced amino acids and of amino acid derivatives on ischemia and heart failure.
9. Pasini E. Effect of amino acid mixture on the isolated ischemic heart. Am J Cardiol. 2004 Apr
22;93 (8A): 30A-34A.
Data show that uptake of amino acids correlates with myocardial oxygen consumption after aortic cross- clamp in humans; this suggests a direct link between amino acids and myocardial energy metabolism. We
conclude that long-term supplementation of an amino acid mixture reduced myocardialische- mic damage.
10. Scognamiglio R. Early myocardial dysfunction in the diabetic heart: current research and cli- nical applications. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):17A-20A.
Diabetes is associated with an increased or poorly regulated rate of amino acid catabolism at the cardiac level. Exercise-induced LV dysfunction may be the first manifestation of cardiac involvement in patients with diabetes. Increasing the supply of amino acids in addition to conventional therapy significantly attenuates this phenomenon.
11. Scognamiglio R. Effects of oral amino acid supplements on cardiac function and remode- ling in patients with type 2 diabetes withmild-to-moderate left ventricular dysfunction. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101 (11A ) : 111E -115E.
12. Børsheim E. Amino acid supplementation decreases plasma and liver triacylglycerols in elderly.
Nutrition. 2009 Mar;25(3):281-8.
Hypertriglyceridemia is a risk factor for coronary heart disease. DIET SUPPLEMENTATION WITH AAS LOWERS PLASMA TG, TOTAL CHOLESTEROL, AND VERY LOW-DENSITY LIPOP- ROTEIN CHOLESTEROL CONCENTRATIONS AND LIVER LIPID CONTENT IN IMPAI- RED GLUCOSE TOLERANT ELDERLY.
13. Pasini E. Amino acids: chemistry and metabolism in normal and hypercatabolic states. Am J
Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):3A-5A.
Amino acid supplementation may be effective in counteracting the metabolic and morphologic conse- quences of the hypercatabolic state of chronic diseases such as heart failure, diabetes mellitus, or liver cirrhosis.
14. Jennings A. Amino Acid Intakes Are Inversely Associated with Arterial Stiffness and Central Blood Pressure in Women. J Nutr. 2015 Sep;145(9):2130-8.
We examined associations between intakes of AAs with known mechanistic links to cardiovascular health and direct measures of arterial stiffness, central blood pressure, and atherosclerosis. INCREASING INTAKES OF THESE AAS COULD BE AN IMPORTANT AND READILY ACHIEVABLE WAY TO REDUCE CARDIOVASCULAR DISEASE RISK.
Obezite
Obezite günümüzün en önemli toplum sağlığı sorunudur.
Obezitenin kozmetik, yani görüntüye ilişkin bir sorun olduğunu kabul etmekle birlikte asıl problemin şeker hastalığı, kalp krizi, karaciğer yağlanması, yüksek tansiyon, felç, uyku apnesi, kısırlık ve birçok kanser türüne zemin hazırlaması olduğunu bilmemiz gerekir1.
Kişiyi obeziteye doğru götüren metabolik süreçlerin tamamı (Örn. İnsülin di- renci) aynı zamanda kronik hastalıkların da sebepleri arasındadır. Şişmanlık, tüm bu hastalıkların gelişim sürecindeki önemli bir belirti olarak algılanabilir. Ne yazık ki kilolar kişiyi rahatsız edecek boyuta ulaşmadan evvel vücutta bu hastalıkların gelişim sürecinin başlamış olma ihtimali oldukça yüksektir.
Bu nedenle kilo verme gayreti ne kadar önemliyse, obeziteyle ilişkili sağlık so- runlarını incelemek ve önlem almak da o derece zorunludur.
Obezitenin yol açtığı sağlık sorunlarına ilişkin halkın duyarlı olduğunu söyle- yebiliriz. Ancak zayıflama çabalarının ve de çoğu tedavi önerilerinin genellikle SAĞLIKLI HALE GELMEKTEN ÇOK GÖRSEL OLARAK İYİ GÖRÜNMEYİ AMAÇLADIĞI BİR GERÇEKTİR.
Durumun böyle olduğunu anlamak için sağlık programlarına, sağlık sayfaları- na, ürün reklamlarına kısaca göz atmak yeterlidir. Üç damla suyla, çerden çöp- ten ürünlerle, ultra, mega vb. cazip iddiası olan cihazlarla, üç günlük şok di- yetlerle diyelim ki on kilo vermiş olalım. Sizce bu yöntemler kilolar oluşmadan evvel gelişmeye başlayan hastalık süreçlerini önleyebilir mi?
Öte yandan bir an evvel kilo vermek, iyi görünmek isteyen kişinin bu isteğini görmezden gelerek kişiyi yüzlerce teşhis ve tedaviye maruz bırakmanın da mo- tive edici doğru bir yol olmadığı açıktır.
Bu nedenle obezite tedavisi ve kilo kontrolü için PRATİK ANCAK KAPSAMLI analiz ve tedavi yöntemlerine ihtiyaç vardır. KİŞİ HEM KİLO VERMELİ HEM DE TEHDİT ALTINDA OLDUĞU, KALP KRİZİ, DİYABET GİBİ HASTA- LIKLARDAN KORUNABİLMELİDİR.
Obezite tedavisi ve kilo kontrolü için yüzlerce diyet önerisi ve yüzlerce ürün pi- yasaya sunulmuştur. Ancak diyet yapma oranının artmasına ve her gün çarpıcı bir diyetin veya ürünün başarısından söz edilmesine rağmen şişmanlık giderek yaygınlaşmakta, verilen kilolar hızla geri alınmaktadır.
MEVCUT YÖNTEMLER EKSİKTİR VEYA TAMAMEN YANLIŞTIR!
Bu iddianın fazlaca bir kanıta ihtiyacı yoktur. Çünkü obezite sıklığı hızla art- maktadır. Tüm dünya obezite ve neden olduğu hastalıkların tehdidi altında- dır. Ülkemizde her üç kişiden biri (%32) obezite sınırına ulaşmıştır2.
MEVCUT DİYET VE TEDAVİ YÖNTEMLERİNDE EN SIK GÖZLENEN SONUÇLAR ŞUNLARDIR:
1. Yağ değil, kas kaybı
2. Diyet süresince halsizlik, mutsuzluk, öfkeli ruh hali
3. Diyete/tedaviye uzun süre devam edemeyip bırakma
4. Yeterince kilo verememe
5. Verilen kiloların hızla ve daha fazla geri alınması
6. Diyet veya uygulanan tedavi nedeniyle sağlığın bozulması
MEVCUT DİYET VE TEDAVİ YÖNTEMLERİNDEKİ EKSİKLİK VE HATALAR:
1. Obeziteyi sadece kozmetik sorun olarak algılar; obeziteye neden olan sebep- leri göz ardı eder.
5-10 kilo verildiğinde kilo almaya neden olan sebepler ortadan kalkmış olmaz.
2. Obeziteye sebep olan metabolik süreçleri ayrıntılı olarak tespit etmez. Obeziteyi sadece karbonhidrat (şeker) metabolizması problemi olarak algılar. Obe- zite tedavisinde karbonhidrat, yağ ve protein metabolizması bütün olarak değer- lendirilmelidir.
3. İştahı ve iştah-ruh hali ilişkisini belirleyen nörotransmitterleri göz ardı eder. İştahı kontrol etmeden veya elverişli bir ruh hali temin etmeden kilo vermeye çalışmak işkenceye ve en küçük kırılma anında geriye dönülür.
4. Kalori kısıtlayacağım derken zorunlu olarak alınması gereken esansiyeller de (amino asitler, vitaminler ve mineraller, yağ asitleri) kısıtlanır. Sonuçta tüm enzimlerin, nörotransmitterlerin ve hormonların dengeleri değişir, bozulur.
3- 5 ay sonra daha fazla yemek yeme isteği duyarsınız, vücudunuz sizi saldırır şekil- de yemeye zorlar. Bu durum aynen uzun süre susuz kalmış bir insanın kana kana su içmesine benzer.
OBEZİTE NASIL GELİŞİR? Normal ve gerekli bir eylem olan yemenin, hastalık yapıcı sürece dönüşümü
İnsanların yeme-içme eylemi iki ayrı yolak (pathway) üzerinden yürür3.
1. Homeostatik yolak
Homeostaz canlıların yaşamını sürdürebilmesi için hayati unsurları dengelemeye çalı- şan fizyolojik yanıttır. Örneğin üşüdüğümüzde titremek, sıcakta terlemek vücudun ısı dengesini sağlar. Kan şekeri yükseldiğinde insülinin artması, düştüğünde glukagonun yükselmesi eritrositler ve beyin için hayati olan kan şeker düzeyini dengede tutar.
Canlılar iki nedenden dolayı beslenmek zorundadırlar:
1. Yaşam için gerekli olan fakat vücudun üretemediği maddeleri temin etmek (amino asitler, bazı yağ asitleri, vitaminler, mineraller, su) için.
2. Hareket edebilmek ve organların çalışabilmesi için zorunlu olan enerjiyi te- min etmek için
SAĞLIKLI BESLENME YETERLİ ENERJİ VE ESANSİYEL MADDELERİ İÇEREN GIDALARIN DENGE İÇİNDE ALINMASINDAN BAŞKA BİR ŞEY DEĞİLDİR.
Kişinin sağlıksız beslenmesi yani enerji dengesizliği veya temel gıdaları eksik bırakması homeostatik mekanizma saye- sinde tolere edilmeye çalışılır. Ancak homeostatik mekaniz- ma uzun süreli sağlıksız bes- lenmeye maruz kalındığında normal işleyişe zarar verme- ye başlar. Çünkü homeosta- tik yolak eksikleri (esansiyel maddeler ve enerji) kataboliz- ma denilen yıkım sürecinin artmasıyla veya sürekli yeme uyarısıyla karşılamaya çalı- şılır. Gereğinden fazla alınan enerji vücutta en az ağırlıkla, en fazla enerjiyi barındırabi- len yağ kitlesi şeklinde depo edilir4.
Homeostatik yolak vücut enerji dengesi üzerine kurulu olup enerjinin denge- lenmesi için “yemek ye” sinyali veren Ghrelin ve “doydun” sinyali veren Lep- tin isimli iki hormonun düzenli çalışmasıyla ilişkilidir. Ghrelin mideden, Leptin yağ dokusundan salınır. İnsülin ve Glukagon hormonlarının görevi ise kan şe- ker düzeyini ayarlamaktır. Şeker yükseldiğinde İnsülin sayesinde düşer. Şe- ker seviyesi düştüğünde Glukagon sayesinde yükselir3.
En basit anlatımla kilo alımı ve obezite, alınan enerjinin uzun süreli olarak har- canan enerjiden fazla olması nedeniyle gerçekleşir. Obezitenin yaygınlaşma- sındaki en önemli neden vücut için gerekli olan maddeleri içeren gıdalardan ziyade daha çok enerji içeren gıdaların tüketiliyor olmasıdır.
2. Hedonistik yolak (zevk ve keyif)
İnsanların hayvanlara göre beslenmesindeki en önemli farklılık zorunluluk ha- ricinde de, keyif veya zevk için yiyebiliyor olmasıdır. Hedonistik yolun en temel belirleyicisi lezzettir. Keyif alınan yiyecekler lezzet odaklı olsa da sosyokültürel ortam (ekonomik durum, inançlar) ve yaşam tarzı da etkilidir ve herkes için farklılık gösterir. Ancak obezlerin veya kilo sorunu yaşayanların büyük çoğun- luğunun karbonhidrat içeren gıdalara düşkün olduğu bir gerçektir. Çünkü özel- likle basit karbonhidratların vücuda sağladığı şeker beyinde esrar, eroin gibi bağımlılık yapıcı maddelerin hedef aldığı bölümleri uyarır. Bu nedenle birçok kişi şeker içeren gıdalardan daha fazla keyif alır. Günümüzde her daim en kolay ulaşabileceğimiz gıdalar yüksek oranda şeker ve yağ içerirken; vücut için gere- ken, vitamin, mineral, amino asit gibi unsurları ihtiva eden doğal proteinlerin ve sebzelerin tüketimi azalmıştır. Çoğu hazır gıda ve fast foodların içerdiği pro- teinler endüstriyel işlem ve pişirme süreçleri nedeniyle kaliteli protein kaynağı olmaktan uzaklaşmıştır.
Besleyici unsurlardan fakir yeme tarzı nedeniyle (yüksek karbonhidrat, trans yağ) hücrelerin ihtiyaç duyduğu mikro besinler (amino asit, vitamin, mineral, esansiyel yağ asitleri) alınamadığında vücut bu zorunlu ihtiyacı karşılamak için “yemek ye” sinyalleri gönderir ve kişi sürekli yeme arayışına girer. Yemek seç- me özgürlüğü olan insan bu durumda en çok keyif alacağı yiyecekleri yani özel- likle karbonhidrat içerikli gıdaları tercih eder. Böylece hem bağımlılık ve keyfi sebeplerle, hem de metabolizmanın mikro besinlere ihtiyaç duyması nedeniyle kişi sürekli yer içer haldedir. Yani mikro besin ihtiyacı karşılansın diye verilen sinyaller kişiyi hedonistik mekanizma nedeniyle tekrar besinden fakir, enerji- den yüksek yiyeceklere yönlendirir. Bu durum susamış bir insanın su içmek yerine her defasında çay, kola, meyve suyu gibi farklı içecekler içmesine benzer. Böylece bir bardak suyla çözülecek ihtiyaç için yüzlerce kalori alınmış olur.
YEME DÜRTÜMÜZ ENERJİ VE MİKRO BESİN İHTİYACINDAN (homeos- tatik yol), AŞIRI YEME DÜRTÜMÜZ İSE KEYİF VE BAĞIMLILIK (hedonis- tik yol) NEDENİYLEDİR.
HEDONİSTİK YOL VE İŞTAH MEKANIZMASI İNSANI HER DAİM VAR
OLAN AÇLIK, KITLIK RİSKİNE KARŞI KORUR… Önemli olan bu fevkalade sistemi açlıkta, hastalıkta, fiziksel ve psikolojik streste bizi güçlü kılacak beslen- me şekline dönüştürebilmektir.
Kilo artışında tek suçlu, besin değeri düşük karbonhidrat ve trans yağ tüketimi- nin artmış olması değildir. SAĞLIKLI DAHİ OLSA HER HANGİ BİR GIDANIN FAZLA MİKTARDA ALINMASI KİLO ALMAYA NEDEN OLUR.
Genel anlamda NE YEDİĞİMİZ SAĞLIĞIMIZI, NE KADAR YEDİĞİMİZ
KİLOMUZU etkiler. Başarısız diyetlerin bir nedeni de bu durumun göz ardı edilmesidir.
GIDA BAĞIMLILIĞI
Gıda bağımlılığı psikiyatrik bir bozukluk olarak sınıflandırılmakla birlikte aslın- da yeme bağımlılığı ve gıda bağımlılığını birbirinden ayrı düşünmek gerekir5-6. Şeker, yağ ve tuz gibi lezzet arttırıcı maddeler gıda bağımlılığı oluşturabilmek- tedir. Özellikle şekerin beyinde esrar ile aynı yolu kullandığı bilinmektedir. An- cak özel bir gıda yönelimi olmadan sürekli yeme içme alışkanlığı da yaygındır.
Açken sinirli, eli ayağı boşalan ancak doyduktan sonra gayet makul ve sakin bir kişi için yemeğin, özellikle de şekerli gıdanın anlamı yiyecek olmanın ötesinde- dir. Bu durum kuşkusuz doyma eylemini aşmıştır ve farkında olmadığınız bir bağımlılığın göstergesidir. Tabiri caizse açken sen, sen değilsindir artık. Gıda sektörü bu püf noktayı kendi yararına çoktandır çözmüş durumda. Bizim de açken niye biz olmadığımızı, acıktığımızda ruh halimizin niye değiştiğini öğren- memiz bundan sonra nasıl beslenmemiz gerektiğine dair ışık tutacaktır.
Beynimizde mutluluğa ve hazza ulaşmak için birçok farklı yolak vardır ve hepsi de yaşam tarzımıza (yatma, kalkma, sevme, sevilme, inanç, yeme içme vs.) ve çevresel faktörlere (iklim, güneş, stres) göre adaptasyon gösterir. İnsanın tüm fonksiyonları (hareket etme, hissetme, öğrenme, hatırlama, yargılama, görme, ağrı vb.) beyinde özelleşmiş bölgeler tarafından kontrol edilir. Mutlu olma veya haz alma merkezi de özelleşmiş bir bölgeye sahiptir. Nukleus accumbens bey- nin ödül sisteminin merkezidir ve sürekli olarak ödüllendirilmek ister.
Beyin fonksiyonları nörotransmiter adı verilen kimyasallar tarafından yönetilir. Serotonin, dopamin, glutamat, GABA ve vücudun kendi ürettiği morfin ben- zeri kimyasallar ödül yani mutluluk merkezinde etkili olan nörotransmitterler- dir. Dopamin iyi hissetmeye ilişkin duyguları kontrol eder. Bu iyi hissetme hali
ŞEKİL 42. Nukleus accumbens’in beyindeki lokalizasyonu7
dopaminin serotonin, endorfin gibi diğer beyin biyokimyasallarıyla etkileşimi sonucudur. Örneğin düşük serotonin depresyona yol açarken, artmış endorfin iyilik hissine neden olur. Nörotransmitterlerin artması, azalması, belirli denge- lerde olması insanın dürtülerini, mizacını, davranışlarını belirlemektedir.
Obezlerin çoğunda MADDE BAĞIMLILARINDA OLDUĞU GİBİ DOPAMİN
RESEPTÖRLERİNDE AZALMA MEVCUTTUR. Bu nedenle obez kişiler yiye- ceklerle dopamin reseptörlerini uyarma eğilimindedirler. Lezzetli yiyecekler ve bağımlılık yapıcı maddeler ödül merkezinde ani dopamin artışına neden olur. Volkow ve arkadaşları bağımlılığa yatkın bireylerde ani Dopamin artışının ho- meostatik mekanizmaları tamamen baskıladığını göstermiştir. Beyin görüntüle- me yöntemleri gıda ve madde bağımlılığının benzer nörolojik fonksiyonel bo- zukluklar gösterdiğini ortaya koymuştur8.
Hayvan ve insan deneyleri lezzetli gıdaların kokain ve eroin gibi ödül merke- zini tetiklediğini kanıtlamıştır. Lezzetli gıdalar ŞEKER, TUZ VE YAĞ ORANI yüksek yiyecekler olarak tanımlanır. Bu gıdaların oluşturduğu ödül sinyali, tok- luğun verdiği sinyalin ötesinde haz vererek yemek yemeye devam ettirir9,10,11. Her ne kadar şeker gıda bağımlılığında ön plana çıkmış olsa bile, tuzun da şeker gibi dopamin reseptörlerine etki ettiği unutulmamalıdır12. Kilo sorunu yaşayan birçok kişi ağzına şeker sürmediği halde neden kilo aldığını veya vere- mediğini merak ederken tuzu ve yağı gözardı etmektedir.
Ghrelin ve Leptin hormonlarının Dopamin üzerinde etkili olduğunu düşündü- ğümüzde enerji düzeyini dengeleyen unsurların nasıl aynı zamanda keyif un- surlarıyla iç içe olduğu anlaşılabilir3.
Gıdaların, özellikle şekerin ödül merkezini uyarıcı etkisi benzer şekilde diğer bağımlı- lıklarda da gözlenmiştir. Kısacası aşırı yeme tutkusu, madde bağımlılığı, alkol bağım-
lılığı, alış veriş bağımlılığı, kumar bağımlılığı, egzersiz bağımlılığı, internet bağımlılığı ve seks bağımlılığı hep bu ödül mekanizmasını tatmin etme çabasından kaynaklanır.
Tüm bunları değerlendirdiğimizde ödül merkezini tatmin etmenin herkes için en kolay yolu bu bölgeye bol bol şeker sunmaktır.
Bol şeker veya aşırı gıdanın doğal sonucu ise kilo almak ve şişmanlıktır. Bura- dan varılacak en mühim sonuç yeme veya gıda bağımlılığının, alkol ve madde bağımlılığıyla aynı mekanizma üzerinden yürüyor olmasıdır.
Bu nedenle obezite tedavisinin madde bağımlılığı tedavisi şeklinde ele alınması gerekmektedir. AKSİ TAKDİRDE ZAYIFLAMAK EN KOLAY İŞTİR. ÇÜN- KÜ AZ YEMEK VE DAHA FAZLA HAREKET ETMEK KADAR BASİT BİR ÇÖZÜMÜ VARDIR. BUNU YAPAN HERKES ZAYIFLAR.
Zor olan az yeme işini kişinin ne kadar sürdürebileceğidir. Çünkü obez kişi ço- ğunlukla gıda bağımlısıdır. Bağımlı kişi ise kurtulmak istediği maddeye bir süre ara verebilir ancak değişen ve allak bullak olan beyin kimyasalları kişiyi tekrar- dan öyle bir yemek yemeğe iter ki, sonuç en geç bir yıl içinde kiloların aynen ve çoğunlukla daha fazla geri alınmasıdır9,13.
KİLO VERİRKEN BEYİN FONKSİYONLARINI YÜRÜTEN KİMYASAL- LARI DENGEDE TUTMAK KALICI KİLO KONTROLÜNÜN TEMELİNİ OLUŞTURUR.
Beyin fonksiyonlarını yöneten nörotransmitterlerin (Dopamin, serotonin, GABA, epinefrin, norepinefrin vb.) tamamı fiziksel, zihinsel aktivite, beslenme, hormon vb. birçok unsurdan etkilenerek belli bir dengede kalır. Dengenin her türlü koşulda (öfke, üzüntü, sevinç, fiziksel etmenler) korunabilmesi için nörot- ransmitterlerin vücutta yeterince var olması gerekmektedir. Vücudun NÖROT- RANSMİTTER ÜRETEBİLMESİ İÇİN GEREKLİ TEK KAYNAK ise AMİNO
ASİTLER’DİR. İlaçlar nörotransmitter miktarını arttırmaz; var olduğu kadarı- nın sinir bileşkelerinde (sinaps) tutulmasını sağlar.
Bu nedenle vücudumuza yeterli miktarda amino asidi temin etmeliyiz ki beyin ihtiyaç duyduğu nörotransmitteri sentezleyebilsin.
STRES ALTINDAYKEN NEDEN TATLI YİYECEKLERE YÖNELİRİZ?
İlk olarak belirtmek gerekir ki psikolojik stres birçok insanda yeme dürtüsü- nü arttırırken lezzet arayışını etkilemez. Stresin hormonal etkisine bakıldığında Ghrelin miktarını arttırır “ye emri”, Leptin hormonunu azaltır “yeme emri”.
Stresin tetiklediği aşırı yeme isteğini vücut çoğunlukla kendini mutlu etmek için kullanmaktadır. Mutluluk hormonu olarak bilinen Serotonin sentezlenmesi için Triptofan, iyilik, memnuniyet ve keyif hissi veren Dopamin sentezi için Tiro- zin zorunludur. Tirozinin ve Triptofanın beyine geçip dopamin/norepinefrin
ve serotonin olabilmesi için diğer amino asitlere göre kanda daha fazla oranda bulunması gerekir. Karbonhidrat alındığında hızla yükselen şeker ve akabinde insülin yükselişi Tirozin ve Triptofanın beyne geçişini engelleyen amino asitle- rin (BCAA) kas içine girmesini sağlar. Böylece kandaki oranı artan Triptofan ve Tirozin hızlıca beyne geçer ve daha fazla Serotonin ve Dopamin sentezlenebilir.
Sinirliyken veya stres altındayken bir kişinin gördüğü ilk bisküvi veya çikolata- ya saldırması bu yüzdendir. Veya gece uyku tutmayan kişinin kalkıp bir tencere pilav yemesi, reçel veya nutella kavanozuna saldırması Triptofanın hızlıca bey- ne geçip Serotonine ve Melatonine dönüşmesi içindir. Serotoninin bir sonraki basamağı uyku hormonu olan Melatonindir.
Aslında egzersiz de benzer biçimde Triptofan ve Tirozinin beyin dokusuna ge- çişini arttır. Egzersiz Triptofan ile yarışan BCAA amino asitlerinin kandan kas içine geçişini arttırır ve Triptofanın kan düzeyi göreceli olarak yükselir. Bu yüz- den birçok kişi spor sırasında mutluluk hisseder. Triptofanın beyin dokusunda- ki konsantrasyonu çok fazla arttığında bu sefer yorgunluğun sebebi olmaktadır.
AMİNO ASİTLERİN OBEZİTE TEDAVİSİNDEKİ ROLÜ
Amino asitler obezite tedavisinin her basamağında etkilidir.
AMİNO ASİT ANALİZİNİN OBEZİTE TEDAVİSİNDE FAYDALARI
1. Şişmanlığa sebep olan metabolik süreçleri ayrıntılı olarak tespit eder.
İnsülin direnci, diyabet, yağ metabolizması, troit hormonunun yapı taşları vb.
2. İştahı ve ruh halimizi belirleyen nörotransmitterler hakkında bilgi verir. Nörotransmitterlerin (dopamin, adrenalin, noradrenalin, serotonin) oluş- tuğu maddeler olan amino asitlerin kan düzeylerini ve kandan beyine ge- çebilme kriterlerini inceler.
3. Zorunlu olarak alınması gereken amino asit, vitamin ve minerallere duyulan ihtiyacı belirler.
4. Amino asit analizi bakterilerin ürettikleri metabolitleri ölçerek bağırsak flora- sı hakkında bilgi verir.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ İLE KİLO KONTROLÜ ve OBEZİTE TEDAVİSİ
Kilo vermenin tek yolu alınan günlük enerji miktarını azaltmaktır. Tek yolu enerji miktarını azaltmak derken daha fazla enerji yakmak gerektiğini unutmuş değilim. Ancak bir gerçeği net olarak ortaya koymak gerekir. EGZERSİZ YAPARAK ET- KİLİ ŞEKİLDE KALORİ HARCASAK DAHİ, GIDA İLE ALINAN KALORİLERİ AZALTMADAN EGZERSİZLE KİLO VERMEK MÜMKÜN DEĞİLDİR.
İki dilim (100 g) kekin kazandıracağı 450 kaloriyi harcamak için bir saat boyunca orta hızda yürümek gerekir. Buradan yola çıkarak hareket önemsiz veya yapılmasa da olur anlamı çıkmasın. Hareket etmek kalori yakmanın ötesinde bağırsak, kas, beyin, mito- kondri ve hücresel düzeyde daha birçok metabolik süreci düzenleyici etkiye sahiptir. Egzersizi sadece kalori harcamaya endekslemek kilo verme sürecinde yapılan en önem- li yanlışlardandır. Kalori verdirecek anlayışıyla yapılan egzersiz aynen diyet gibi he- yecanla başlanmaya, bir süre sonra sıkıcı olmaya ve bırakılmaya mahkûmdur.
Zamanı, türü, şiddeti gibi birçok özellik kişiselleştirildiğinde egzersiz:
Metabolizmanın hangi enerji kaynağını kullanacağını belirleme Bağırsak geçirgenliğini düzenleme
Kas kitlesini arttırma Yağ yıkımını arttırma
Depresyonu önleme ve giderme Metabolik hızı arttırma
ve daha birçok metabolik fonksiyonu düzenleyici etkiye sahiptir15.
Kilo verme ve kilo kontrolü sürecinde onlarca farklı mekanizmayı düzenleyen egzersizin kilo vermede en yetersiz kaldığı kalori harcama fonksiyonuna en- dekslenmesi çok şaşırtıcıdır.
Sözün özü sadece SPOR YAPARAK SİZİ ZAYIFLATACAK KALORİYİ HAR- CAYAMAZSINIZ!
Kilo vermede temel amaç yağ kitlesini azaltmaktır fakat kilo kaybı sırasında iskelet kasının en az %25’i kaybolur. ÖZELLİKLE AŞIRI KİLOLU VE OBEZLERDE KAS KİTLESİ KAYBI BİR SÜRE SONRA DİYETE RAĞMEN KİLO VERİLEMEMESİ-
NİN EN ÖNEMLİ NEDENİDİR. Çünkü kas kaybıyla birlikte metabolik hız ve pro- tein yapım-yıkım döngüsünde olumsuz değişiklikler meydana gelir 16-19.
Bu durumda METABOLİZMANIZI ŞAŞIRTALIM (?) gibi yaklaşımlarla diyeti iyice ağırlaştırmak veya egzersizi arttırmak kas kitlesinin daha da fazla yıkılma- sına neden olacaktır. Böyle bir kilo verme programının bir iki aydan uzun sürme şansı yoktur.
KAS KİTLESİNİ KORUMANIN TEK YOLU DİYET SÜRESİNCE YETERLİ AMİNO ASİT ALIMINI SAĞLAMAKTIR.
FAZLA KİLOSU OLAN KİŞİNİN ZAYIFLAYABİLMESİ İÇİN DAHA AZ YEMESİ ŞARTTIR ANCAK İŞTAHI ÇOK FAZLA OLAN BİR İNSANA DAHA AZ YEMEK VERMEK NE KADAR SÜRDÜRÜLEBİLİR?
Amino asit analizi zayıflamak isteyen kişinin vücudunda mikro besinler açısın- dan neyin eksik neyin fazla olduğunu, yani zorunlu olarak alınması gereken amino asit, vitamin ve mineral seviyelerini ve ihtiyaçlarını belirler. Ayrıca iştahı kontrol eden biyokimyasalların dengesini inceler. Amino asit, vitamin, mineral ve probiyotik ihtiyaçları analize göre belirlenir. Bu şekilde hazırlanan destekler
ŞEKİL 43. Serbest amino asit desteğinin veya proteinden zengin gıdanın metabolik etkileri20
(UCP, uncoupling protein; DIT, diet-induced thermogenesis-gıdanın oluşturduğu ısı enerjisi-; mTOR, mammalian target of rapamycin)
nörotransmitterleri ve bağırsak salgılarını dengede tutarak iştahı kontrol eder. Kişi sadece ihtiyaç duyduğu kadar yemeye başlar, bağımlı olunan gıdalara ilgisi azalır, kendiliğinden kilo verir. Kilo verirken arzu etmediğimiz kas kitlesi kaybı minimuma indirilir. Hatta uygun desteklerle kas kitlesini arttırmak mümkündür.
Bu tedavi protokolü uygulandığında, verilen kilolar metabolik sorunlara yol açmaz, azalmış iştah nedeniyle irade savaşı yaşanmaz, halsizlik ve depresif ruh hali oluşmaz.
SERBEST AMİNO ASİT DESTEĞİ OBEZİTE VE İLİŞKİLİ HASTALIKLARI NASIL TEDAVİ EDER?
1. Proteinler en uzun süreli tok tutan gıdadır. Serbest amino asitler hem tok tutucu sinyaller gönderir hem de nörotransmitterler üzerinden iştahı baskılar. Böylece gıda alımını azaltır20.
2. Serbest amino asitler mitokondri, kahverengi yağ dokusu ve deri altı beyaz yağ dokusu (grimsi adipositler) içinde bulunan UCP (uncoupling proteinle- ri) arttırır. UCP’ler enerji (ATP) üretimi yerine ısıyı arttırarak enerji harcatır. Leptin, adrenalin, troid hormonu UCP’leri arttırır20.
3. Amino asitler vücutta metabolize edilirken yüksek oranda enerji harcanır. Bu oran yağlar için %0-3, karbonhidratlar için %5-10, proteinler için %20-30’dur. Yani yediğimiz proteinlerden gelecek enerjinin en az %20’si zaten proteinin kendi metabolizması için kullanılmaktadır. Buna proteinin termik etkisi de- nir. İşin en önemli kısmı her proteinin termik etkisi diğerinden farklıdır. Bu termik etkinin oranını belirleyen proteinin bileşimindeki amino asit- lerdir. Protein içeren gıdaların amino asit bileşimi birbirinden farklıdır21.
Her bir Amino asidin 1 mol ATP ba- şına harcatacağı enerji miktarı bellidir. Örneğin Sistein için 153 kJ (36 kcal)/ ATP harcanırken, Glutamik asit için 99 kJ (23 kcal)/ATP harcanır. Esansiyel amino asitler esansiyel olmayan ami- no asitlerden daha fazla termik etkiye sahiptir. Bu nedenle esansiyel amino asitlerden zengin hayvansal protein- ler esansiyel olmayan amino asitler- den zengin bitkisel proteinlere göre daha fazla enerji harcatır22.
4. Protein ağırlıklı beslenme ve serbest amino asitler vücudun enerji ihtiyacı için yağ yakımını uyarır. Yağ kitlesini azaltır, kan yağlarının dengede olma- sına yardımcı olur20.
5. Serbest amino asitler ve hatta tek başına Lösin mTOR molekülü üzerinden kas protein sentezini arttırır ve kas yıkımını azaltır. Sonuçta kas kitlesini art- tırır23,24. Amino asitlerin kas kitlesini arttırıcı etkisi “BESİN DESTEKLERİ” Bölümünde anlatılmıştır.
6. Amino asit desteği hem insülin salgısını uyarır hem de glukozun kas iskelet ve karaciğer tarafından kullanımını kolaylaştırır. Böylece serbest amino asit- ler kan şekeri seviyesini düzenler20.
Tüm bu olumlu etkiler kişiye kilo verdirirken aynı zamanda metabolik düzelme de sağlar. Özellikle metabolik sendromun tüm unsurları amino asit desteğinden fayda görür. Obezite tedavisinde ideal olan tamda budur: KİLO KAYBI VE METABOLİK DÜZELME.
YETERSİZ MİKTARDA VEYA ÇOK DÜŞÜK KALORİLİ DİYETLERİN ZARAR VERİCİ ETKİLERİ
Az yemek muhakkak kilo kaybı sağlar ancak böyle bir beslenmenin iki sonucu vardır.
1. Gıda miktarı azaldığında artan vitamin, mineral, amino asit ihtiyacı tüm sis- temleri olumsuz etkiler, özellikle bağışıklık sistemi zayıflar, halsizlik başlar.
2. Nörotransmitterlerdeki hızlı ve olumsuz değişiklikler ise kişiyi stresli, öfkeli ve mutsuz yapar. İştah kontrolü sağlanmadan yapılan bu diyetler, beyin bi- yokimyasallarının da etkisiyle kişiyi kısa süre sonra daha da fazla yiyecek ve içecek tüketir hale getirir.
Bu diyetlerin diğer bir özelliği kalori azaltmak amacıyla sebze ağırlıklı olup özellikle hayvansal proteinler açısından fakir olmalarıdır. Zayıflayan kişilerde yağ yerine kas kaybı gözlenmesinin en önemli sebeplerinden biri bu yanlış diyetlerdir. Kas kaybı miktarı fazla olduğunda, yağlar eriyor bile olsa vücut muhakkak zarar görüyor de- mektir. Kasları koruyacak yegane besin, kasın yapısını oluşturan amino asitlerdir. Amino asitlerin yeterli miktarda alınması kas kaybını önler hatta kas kitlesini arttırır.
Diyetlerdeki kısır döngünün kırılması için birinci öncelik vücuda sürekli ihtiyaç duyduğu ve eksilen mikro besinleri sağlamak olmalıdır. Kişinin ihtiyaçları tam olarak belirlenip uygun şekilde karşılandığında sürekli olarak açlık hissi çekil- mez. Obez kişi karbonhidrat ve gıda bağımlısıdır. Bağımlı kişi ise kurtulmak is- tediği maddeye bir süre ara verebilir ancak bu süreçte dengesi alt üst olan beyin kimyasalları kişiyi öyle bir yemeye iter ki sonuç en geç bir yıl içinde kiloların çoğunlukla daha fazlasıyla geri gelmesidir.
KALICI KİLO KONTROLÜ MÜMKÜN MÜDÜR?
Kilo verirken beyin fonksiyonlarını yürüten kimyasalları dengede tutmak kalıcı kilo vermenin temelini oluşturur. Amino asitlerin kandaki düzeyleri belirlenip eksikler yerine konulduğunda ödül merkezi uygun şekilde uyarılacağı için de- vamlı olarak “beni ödüllendir” sinyali vermeyecektir. Yani ihtiyaç duyulan nö- rotransmitterler kolayca sentezlenebilecek ve aşırı iştah baskılanacaktır.
Kilo vermek için yemek miktarının azaltılması, karbonhidratların kısıtlanması ancak ve ancak nörotransmitter dengesi eş zamanlı sağlandığında irade zafiye- tine yol açmaz ve çileye dönüşmez.
OBEZİTE TEDAVİSİNDE TEK AMAÇ KİLOLARI VERMEK Mİ OLMALIDIR?
Eğer obez kişinin yeterli kilo vermesi sağlanabilirse mevcut sağlığı için çok önemli adım atılmış olur. Ancak kişiyi obez olmaya iten sebepler aynı şekilde o kişinin şu an veya ileride diyabet, yüksek tansiyon veya kalp hastası olmasına da neden olacak sebeplerdir. İnsülin direnci, böbreküstü bezlerinin az çalışması, tiroit bezinin az çalışması bu sebeplerden sadece birkaçıdır.
Kilo vermeye odaklanmış kişide altta yatan sebeplerin araştırılması şarttır. Mevcutta yapılan tahliller kişide hastalık oluşmuşsa pozitif çıkar. Örneğin ti- roit hormonu azalmışsa kan tahlili bunu çok net gösterir. Ancak sorunlar he- nüz hormon seviyelerini etkilemeyecek düzeyde ise tetkikler normal çıkacaktır. Amino asit analizi insülin direnci, diyabet, hipotroidi gibi obeziteyle ilişkili du- rumları mevcut tahlillerde sorun görülmese dahi çok önceden risk olarak ortaya koymaktadır. Örneğin insülin direnci gelişimi için 6 yıl, diyabet gelişimi için 12 yıl önceden kişinin risk altında olduğu bilgisini verebilmektedir25,26. Riskleri çok önceden belirlemek beslenmenin nasıl olması gerektiğini ve riskleri ortadan kaldırmak için ihtiyaç duyulan tedavi ve desteklerin doğru şekilde düzenlene- bilmesini sağlar. Örneğin tiroit hormonunun yapıtaşı Tirozin isimli amino asit- tir. Tirozin ancak ve ancak kendisinin veya Fenilalanin isimli amino asidin gıda yoluyla alınmasıyla vücutta yeterli miktarda bulunabilir. Tirozin ve Fenilalanin kan seviyesi düşük olan bir kişinin hipotroidi riski taşıması kaçınılmazdır. Uy- gun dozda Tirozin veya Fenilalanin desteği kilo vermeyi kolaylaştırır.
Amino asitler uygun şekilde takviye edildiğinde sadece iştah ve bağımlılık üzerinden değil obeziteye zemin hazırlayan insülin direnci, hipotroidi, kate- kolamin yetersizliği (adrenalin, noradrenalin) ve depresif ruh hali gibi fizik- sel ve psikolojik sebeplere karşı etkinliğiyle obezite tedavisinde çok yönlü tedavi imkanı sunar.
SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYESİ
• Nörotransmitter ve bağırsak salgılarını dengede tutarak iştahı kontrol eder10,11,13. Bağımlı olunan gıdalara ilgi kaybolur.
• Normalde diyete bağlı olarak gelişen kas kaybı, amino asit tak- viyesi sayesinde yaşanmaz. Tam tersine uygun amino asitler kas kitlesini arttırır16,24.
• Vücudun ihtiyaç duyduğu tüm esansiyel amino asitler kişinin ihtiyacına göre temin edildiğinden daha sağlıklı ve enerjik olu- nur21,22,24.
• Obeziteye zemin hazırlayan ve kilo vermeyi zorlaştıran insülin direnci, hipotroidi, depresyon ve stres hem tedavi edilmiş hem de kontrol altına alınmış olur20,21.
REFERANSLAR:
1. Overweight and Obesity Statistics NIH Publication No. 04–4158 Updated October 2012
2. Satman I. TURDEP-II Study Group. Twelve-year trends in the prevalence and risk factors of diabetes and prediabetes in Turkish adults. Eur J Epidemiol. 2013 Feb;28(2):169-80.
3. Lutter M. Homeostatic and hedonic signals interact in the regulation of food intake. J Nutr. 2009 Mar;139 (3):629-32.
4. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry Fourth, North American Edition Edition Lippincott Williams & Wilkins 2013
5. Hebebrand J. “Eating addiction”, rather than “food addiction”, better captures addictive-like eating behavior. Neurosci Biobehav Rev. 2014 Nov;47:295-306
6. Albayrak Ö. Food addiction - substance use disorder or behavioral addiction? Z Kinder Jugendps- ychiatr Psychother. 2015 May;43(3):173-81
7. Nora D. Volkow. Presentation on theme: “NATIONAL INSTITUTE ON DRUG ABUSE NIDA NIA- AA National Institute Alcohol Abuse and Alcoholism. National Institute on Drug Abuse
8. Volkow ND. Obesity and addiction: neurobiological overlaps. Obes Rev. 2013 Jan;14(1):2-18.
9. Blum K. Dopamine Genetics and Function in Food and Substance Abuse. J Genet Syndr Gene Ther. 2013 Feb 10;4(121).
10. Volkow ND. Reward, dopamine and the control of food intake: implications for obesity. Trends Cogn Sci. 2011 Jan;15(1):37-46.
11. Lenoir M. Intense sweetness surpasses cocaine reward. PLoS One. 2007 Aug 1;2(8):e698.
Our findings clearly demonstrate that intense sweetness can surpass cocaine reward, even in drug- sensitized and -addicted individuals.The supranormal stimulation of these receptors by sugar-rich diets, such as those now widely available in modern societies, would generate a supranormal reward signal in the brain, with the potential to override self-control mechanisms and thus to lead to addiction.
12. Cocores JA. The Salted Food Addiction Hypothesis may explain overeating and the obesity epi- demic. Med Hypotheses. 2009 Dec;73(6):892-9.
Salted Food may be an addictive substance that stimulates opiate and dopamine receptors in the brain’s reward and pleasure center more than it is “tasty”, while salted food preference, urge, craving and hunger may be manifestations of opiate withdrawal. Salted food and opiate withdrawal stimulate appetite, increases calorie consumption, augments the incidence of overeating, overweight, obesity and related illnesses. Obesity and related illnesses may be symptoms of Salted Food Addiction.
13. Lindblom J. Increased mRNA levels of tyrosine hydroxylase and dopamine transporter in the VTA of male rats after chronicfood restriction. Eur J Neurosci. 2006 Jan;23(1):180-6. Dieting as a strategy to reduce body weight often fails as it causes food cravings leading to bingeing and weight regain.
14. Takahashi K. Imaging the passionate stage of romantic love by dopamine dynamics. Front Hum Neurosci. 2015 Apr 9;9:191.
A positive correlation was obtained in mOFC between excitement levels and dopaminergic activation only in the love but not in the control condition.
15. Physical Activity Guidelines Advisory Committee report, 2008. To the Secretary of Health and Human Services. Part A: executive summary. Nutr Rev. 2009 Feb;67(2):114-20.
16. Pasiakos SM. Effects of high-protein diets on fat free mass and muscle protein synthesis follo- wing weight loss: a randomizedcontrolled trial. FASEB J. 2013 Sep;27(9):3837-47.
17. Ebbeling CB. Effects of dietary composition on energy expenditure during weight-loss mainte- nance. JAMA. 2012 Jun 27;307(24):2627-34.
18. Ravussin E. Reduced rate of energy expenditure as a risk factor for body-weight gain. N Engl J Med. 1988 Feb 25;318(8):467-72.
19. Stein TP. Effect of reduced dietary intake on energy expenditure, protein turnover and glucose cycling in man. Metabolism. 1991 May;40(5):478-83.
20. Klaus J. Petzke. Beyond the Role of Dietary Protein and Amino Acids in the Prevention of Diet- Induced Obesity. Int. J. Mol. Sci. 2014, 15, 1374-1391
21. M S Westerterp-Plantenga. Dietary protein, metabolism, and body-weight regulation: dose–res- ponse effects. International Journal of Obesity. (2006) 30, S16–S23.
22. van Milgen J. Modeling biochemical aspects of energy metabolism in mammals. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3195-202.
23. Hay N. Upstream and downstream of mTOR. Genes Dev. 2004 Aug 15;18(16):1926-45.
24. Layman DK. Defining meal requirements for protein to optimize metabolic roles of ami- no acids. Am J Clin Nutr. 2015 Apr 29
25. Mc Cormack SE. Circulating branched-chain amino acid concentrations are associated with obesity and future insulin resistancein children and adolescents. Pediatr Obes. 2013 Feb;8(1):52-
61.
Elevations in the concentrations of circulating BCAAs are significantly associated with obe- sity in children and adolescents, and may independently predict future insulin resistance.
26. Wang TJ. Metabolite profiles and the risk of developing diabetes. Nat Med. 2011 Apr;17(4):448-
53. Cardiovascular Research Center, Massachusetts General Hospital, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, USA.
A combination of three amino acids predicted future diabetes (with a more than fivefold hig- her risk for individuals in top quartile). The results were replicated in an independent, prospec- tive cohort. These findings underscore the potential key role of amino acid metabolism early in the pathogenesis of diabetes and suggest that amino acid profiles could aid in diabetes risk as- sessment.
Sarkopeni: Kas Kaybı
YAŞLI VEYA İHTİYAR OLMAYI BELİRLEYEN EN ÖNEMLİ UNSUR KAS KİTLESİ VE KALİTESİDİR
Baştan bilelim ki yaşlanmak son derece doğal bir süreçtir. Sıfır hatayla yaşa- mış olsak dahi yaşlanacağımızı bilmek zorundayız. Bu noktada ayrımını yap- mamız gereken yaşlanmayla ihtiyarlamanın farklı süreçler olduğudur. İnsanın müdahale edebileceği en önemli unsur ihtiyar, düşkün ve hastalıklı bir hayat mı süreceği yoksa ileri yaşa rağmen sağlıklı ve yaşam kalitesi yüksek şekilde mi yaşayacağıdır.
Hareket eden, egzersiz yapan ve iyi beslenen kişi sadece yaşlı olur; hareketsizlik ve kötü beslenme nedeniyle kas kaybına uğrayan kişi ise hızla ihtiyarlamaya mahkûmdur.
İnsan ömrüne baktığımızda 120 yıla kadar gelindiğini görmekteyiz. Demek ki tür olarak insan 120 yıl veya bir miktar daha fazla yaşayacak genetik yapıya sahiptir.
Peki, tür 120 sene yaşamaya müsaitken neden çok kimse bu yaşa ulaşamıyor veya neden herkesin ömrü birbirinden farklıdır?
Genler ve çevresel faktörler yaşam süresinin belirleyicisidir. Genler spesifik türe ait yaş sınırlarını belirler. Örneğin fare 3 yıl, şempanze maksimum 60 yıl yaşa- maktadır. Gen polimorfizminin (değişiklikleri) yaşam süresine katkısı %20-30 arasındadır1. Bu durumda yaşam süresine etki eden en önemli faktör çevresel etkiler ve yaşam tarzımızdır. Yaşam tarzı denildiğinde ilk akla gelen beslenme, alışkanlıklar (sigara, alkol) ve hareket olmakla birlikte, yaşanılan çevre ve tıbbi müdahaleler de yaşam süresinin temel belirleyicileridir.
• İnsanlar tehlikelerden korunmuş bir çevrede yaşadıkça (enfeksiyonlardan korunma, aşılar, hijyenik ortamlar, uygun iklim koşulları vb.)
• Sağlık sorunlarına karşı uygun tıbbi müdahaleler yapıldıkça
• Yeterli besin kaynaklarına ulaştıkça
• Hareket ettiği sürece yaşam süresi artmaktadır.
Yaşlanan kişilerde yaşlılığa özel yapısal ve fonksiyonel değişiklikler oluşur. Yaşlanma süreci her kişide maruz kalınan etmenlere bağlı olarak farklı hızda seyreder.
Yaşlandıkça sistemler bozulur2:
• Vücut kompozisyonu değişir: Kas kitlesi azalır, yağ kitlesi artar.
• Cilt: Kollajen üretimi azalır.
• Kas iskelet sistemi: Kas yıkımı, kemik kaybı.
• Gastrointesitnal sistem: Bağırsak sistemi yaşlanır, fonksiyonları bozulur.
• Görme, işitme fonksiyonları azalır, bozulabilir.
• Sinir sistemi algı ve beceri düzeyi azalır.
• Endokrin ve üreme sistemi: Hormon seviyeleri değişir, kadınlarda menopoz geli- şir. Erkeklerde üreme kabiliyeti devam eder ancak fonksiyonel yetersizlik gelişir.
• Kardiyovaskuler sistem: Kalp damar hastalıkları ölümlerin en başta gelen sebebidir.
ŞEKİL 44. Yaşa bağlı değişen vücut kompozisyonu3
Yaşlanma sürecinde kas yağ oranı değişir. Yaşla birlikte hem visseral (iç organ) hem de deri altı ve kas aralarında yağ birikimi artar; insülin direnci gelişir. Son yılardaki araştırmalar tüm bu süreçlerde kas mitokondrilerinde gözlenen deği- şimlerin etkili olduğunu bildirmektedir. Yaşlılarda mitokondri aktivitesindeki değişimler kişi obez olmasa dahi yağlanma artışı, oksidatif stresin artması ve azalmış glukoz toleransına neden olmaktadır4,5.
SARKOPENİ:
Yaşlanma sürecinde kas kitlesinin ve fonksiyonun azalmasına SARKOPENİ de- nir. Otuzlu yaşlardan itibaren kas kitlesi ve kuvveti azalmaya başlar. Sonraki
her 10 yılda %3-8 oranında kayıp devam eder, ilerleyen yaşlarda daha da şid- detlenir. Yaşlanmanın kendisi başlı başına sarkopeniye neden olur ancak kronik hastalıklar, kötü beslenme ve hareketsizlik sarkopeni şiddetini arttırır. Artmış kas kaybı ve kas kuvveti yaşlılarda düşkünlük ve mortalite riskini yükseltir4,5,6.
ŞEKİL 45. Yaşa bağlı gelişen sarkopeni ve hızlandıran faktörler6
Kas protein kaybı, kas yapım ve yıkımı arasındaki dengenin bozulması, yıkı- mın artması nedeniyledir. Ancak yaşlanma her ne kadar yıkım sürecini arttırıp yapım sürecini azaltmayı kolaylaştırsa da, bu durum tamamen kişinin nasıl ya- şadığına bağlı olarak değişir. Fiziksel olarak hareketsiz bir yaşam ve yetersiz beslenme kas kaybını hızlandırır6.
ŞEKİL 46. Kas kitesi, beslenme, hareket ve hastalık ilişkisi7
İHTİYARLAMA = KRONİK EGZERSİZ EKSİKLİĞİ + KRONİK BESLENME YETERSİZLİĞİ
Yaşlanma sürecinde kas kaybına ek olarak kas hücrelerinde mitokondrilerin sa- yısı ve fonksiyonları azalır. Bu nedenle kas hücresi daha az enerji üretir ve kas güçsüzlüğü gelişir. Kasın serbest radikallere karşı antioksidan aktivitesi azalır, oksidatif stres artar4,5.
Yaşlanmayla birlikte
1. Kas kitlesi ve kas fonksiyonu azalır.
2. Mitokondri sayısı azalır, fonksiyonları bozulur.
3. Oksidatif stres artar, antioksidan kapasite azalır.
ŞEKİL 47. Yaşlanan kasta meydana gelen değişiklikler5
YAŞLILIKLA GELİŞEN BU DEĞİŞİMLERİN ETKİLERİNİ GİDERMEK VEYA AZALTMAK MÜMKÜNDÜR!
1. Direnç egzersizleri ve amino asit desteği kas kitlesini ve gücünü arttırır.
Uluslararası Sarkopeni Çalışma Grubu 2014 yılında sarkopeninin teşhis ve teda- vilerine ilişkin klinik kanıtlara dayalı bir rapor yayınlamıştır. Raporda sarkope- niyle mücadele etmek için yaşlılara gözetim altında direnç egzersizleri ve esansi- yel amino asit desteği önerilmiştir. Komite esansiyel amino asitlerin kas kitlesi ve kas fonksiyonlarında iyileşme sağladığını ancak protein desteklerinin aynı etkiyi göstermediğini belirtmektedir8.
Esansiyel amino asitlerin yaşlılarda kas kitlesini, kas kuvvetini, yürüme ve iş görme kabiliyetini arttırdığını, hastalanma riskini azalttığını gösteren yüzlerce klinik araş- tırma mevcuttur. Bu konuya ilişkin yürütülen çalışmaların bir hayli fazla olmasının en önemli sebebi gelişmiş toplumlarda yaşlı nüfusun hızla artması ve yaşlılığa bağlı
sağlık sorunlarının yol açtığı maliyetlerdir. Yaşlıların bağımsız hareket edebilmele- ri ve yaşam kalitesini yüksek tutmaları öncelikli hedefler arasındadır. Bu nedenle yaşlılığa ait birçok sorunun önlenmesi veya giderilmesinde sarkopeniyle mücadele etmek en etkin yoldur. Bu mücadelenin en başarılı yöntemi ise uygun egzersiz ve esansiyel amino asitleri eksik bırakmayacak beslenme modeli veya desteklerdir9,10.
İnaktivite (hareketsizlik) yaşlılarda kas kaybını hızlandıran en önemli etkendir. Maalesef yaşlıların hastalıklar nedeniyle kısıtlı hareket edebildiği veya yatağa bağlı kaldığı dönemler sıktır. Böyle durumlarda esansiyel amino asit desteği yaşlıların kas kaybını önlemede etkili ve güvenli tek tedavi seçeneğidir11,12,13,14.
Özellikle felçli hastalarda kas kaybını önlemek için muhakkak esansiyel amino asit des- teği verilmelidir. Kronik kalp yetmezliği ve kronik obstruktif akciğer hastalığı (KOAH) bulunan hastaların egzersiz yapmaları zorlayıcı olup günlük aktiviteleri oldukça kısıt- lıdır. Çabucak yorulurlar, nefes alma sıkıntısı yaşarlar. Bu nedenle egzersizi tolere et- meleri zorlaşır. Her iki hastalıkta da egzersiz terapisi oldukça önemli olmasına rağmen bu rehabilitasyonu alabilen ve almış olsa da tolere edebilen hasta sayısı çok azdır.
Üç ay süreyle 8 gram serbest esansiyel amino asit desteği verilen kronik kalp yet- mezliği ve KOAH hastalarının egzersiz kapasitesi anlamlı ölçüde artmıştır. Öte yandan egzersiz yapamayan hastalarda amino asit desteği egzersiz terapisine eş- değer sonuçlar vermiştir. O kadarki sonuçlar bir makalede “Rehabilitasyonsuz rehabilitasyon” olarak özetlenmektedir15. Bkz. Tablo 5.
Tablo 5. “Rehabilitasyonsuz rehabilitasyon” Egzersiz ve Esansiyel Amino Asit desteğinin benzer etkisi15
Egzersiz terapisi EAA desteği
Egzersiz kapasitesi
Max O2 uptake (oksijen kullanımı) Artar Artar
6 dk. Yürüme mesafesi Artar Artar
Anaerobik eşik Artar Artar
Max Egzersiz süresi Artar Artar
Dinlenme ejeksiyon fraksiyonu Hafif artış Anlamlı hafif artış
Dinlenme Laktat üretimi Belirtilmemiş Azalmış
Kas yapısı ve fonksiyonu (hayvan deneyi)
Kas kesit alanı Artar Artar
Kas lifi kalınlığı Artar Artar
Tip I lif sayısı Artar Artar
Mitokondri sayısı Artar Artar
Kas dinamik kuvveti Artar Artar
Kas yorgunluğu Azalır Azalır
2. Amino asit desteği iskelet ve kalp kasında mitokondri saysını ve fonksiyonunu arttırır.
Sarkopeninin en önemli nedeni kaslardaki mitokondri sayısının azalmasıdır. Amino asit desteği direkt olarak mitokondri sayısına etki eder. Hayvan çalışma- larında amino asit desteğiyle iskelet kasında %31, kalp kasında % 40 oranında mitokondri sayısında artış gerçekleşmiştir. Mitokondri hacmi ise %28 artmış- tır16,17,18.
3. Amino asit desteği oksidatif stresi ve enflamasyonu azaltır.
Serbest amino asit desteği IL-6, IL-10 ve TNF-alfa gibi enflamasyon belirteçleri- nin kan seviyesini düşürür. Vücudun en güçlü antioksidanı olan GLUTATYO- NU vücut kendi kendine amino asitlerden üretir. Buna karşın birçok etmenle birlikte uzun süreli kan şeker yüksekliği glutatyon seviyesinde azalmaya ve art- mış oksidatif strese bağlı doku hasarına neden olur. Glutatyonun yapı taşı olan amino asitlerin takviye olarak verilmesi glutatyon sentezini artırır ve hiperglise- minin neden olduğu oksidatif stresi ve hasarı azaltır17,18,19,20 .
SPESİFİK AMİNO ASİT DESTEKLERİ YAŞLILARDA DÜŞKÜNLÜĞÜ ÖNLER VE SAĞLIKLI YAŞAM BEKLENTİSİNİ UZATIR.
• Esansiyel amino asit desteği yaşlılarda kas kitlesini arttırır 8-14, 21,22,23.
• Esansiyel amino asit desteği yaşlıların yatağa bağlı kaldıkları süreyi kısaltır10-14.
• Amino asit desteği yaşlılarda ve kalp hastalarında yaşam kalitesi- ni arttırır10,24,25.
• Amino asit desteği yaşlılarda enfeksiyon kapma oranını azalt- mıştır26.
• Amino asit desteği kalbi korur27.
• Amino asit desteği kolesterol, trigliserid seviyelerini düşürür. Karaciğer yağlanmasını önler28.
• Amino asit desteği yaşlılarda böbrek fonksiyonlarına zarar ver- mez29.
• Esansiyel amino asit desteği insülin direncini düşürür, kan şe- kerini düzenler30,31.
• Dallı zincirli amino asitlerin (BCAA) farklı ırk ve kültürlerde (Asya ve Avrupa toplumları) etkisi araştırılmış olup, yüksek mik- tarda BCAA tüketen orta yaştaki kişilerde obezite riskinin daha düşük olduğu bildirilmiştir32.
İnsan ömrünü uzatan ve yaşam kalitesini arttıran tıp alanı: Diş Hekimliği
Bana göre tıp alanındaki hiçbir gelişme toplum yaş ortalamasını Diş Hekimliğindeki gelişmeler kadar etkilememiştir.
Hayatta kalmanın ve sağlıklı olabilmenin temeli besin kaynaklarına ulaşmak ve yararla- nabilmektir. Tüm canlıların en temel güdüsü budur.
İnsanlar dişlerini kaybettiklerinde yerine yenisi konulamasaydı eğer, besinlerin çokluğu hiçbir anlam ifade etmeyecekti.
İleri yaşta rahatlıkla protein tüketebilme imkanı, uzun yaşamanın sırrıdır.
Yaşam kalitesi yüksek, uzun bir hayat sürmek için orta ve ileri yaşta herkesin esansi- yel amino asitleri eksik bırakmayacak bir beslenme modeline geçmesi gerekir.
Ömrü Uzatan Gıda: Yoğurt
Günümüzde sağlıklı kalmaya ilişkin en çok konuşulan konuların başında bağırsak mikroflorasının ne kadar belirleyici rol oynadığı gelmektedir.
Bu teori aslında yeni olmayıp tam 100 yıl önce Rus bilim adamı Élie Metchnikoff tarafından geliştirilmiştir. Doğal bağışıklık biliminin babası sayılan Nobel ödüllü Metchnikoff kronik hastalıkların bağırsak mikropları yüzünden oluştuğunu, mikroflorayı düzenleyici beslenmenin ise hastalıkları önleyeceğini ve yaşlanmayı geciktireceğini 100 yıl önce söylemiştir.
Mikroflorayı düzenleyerek yaşlanmayı geciktirecek ilacın ise YOĞURT ve içindeki Lactobacil- lus bulgaricus bakterisi olduğunu iddia etmiştir. Metchnikoff’un somut kanıtı o dönemlerde (1900 başları) yüz yıl kadar yaşayan ve sürekli yoğurt yiyen Bulgar ve diğer Balkan köylüleri olmuştur33.
Yoğurdu ilaç niyetine kullanan diğer bir bilim adamı ise Selanikli doktor İzak Karasu (Isaac Carasso)’dur. Balkan Savaşı sırasında Barselona’ya göçen Karasu mide bağırsak sorunları yaşayan hastalarına kendisinin Balkanlardan bildiği ancak Batı Avrupa’nın bilmediği yoğurdu probiyotik olarak reçete etmiş ve eczanelerde ilaç olarak satmıştır. 1919 yılında ise oğlunun adını verdiği dünyaca ünlü yoğurt markası Danone şirketini kurmuştur34.
Yoğurdun probiyotik özellikleri bir yana, ömrü uzatan ve insanları sağlıklı yapan en önemli özelliği tam gıda olmasıdır. Amino asit, vitamin, mineral ve yağ oranları mükemmel biçimde dengelenmiş, bol su içeren ve probiyotik ihtiva eden başka bir gıda daha yoktur. Modern tıp yoğurt ve süt ürün- lerinin kalp damar hastalıklarını azaltıcı etkisini klinik çalışmalarla kanıtlamış durumdadır35.
Metchnikoff’un yaşadığı dönemde (1845-1916) Diş hekimliğinin gelişmediğini ve dişini kaybeden herkesin yetersiz beslenme nedeniyle erkenden ihtiyarlayıp hayatını kaybettiğini düşünürsek, Balkan köylüleri muhtemelen yemek için sağlam dişe gerek olmayan yoğurt sayesinde uzun yıllar yaşayabiliyordu.
143
REFERANSLAR:
1. VB Hjelmborg J. Genetic influence on human lifespan and longevity. Hum Genet. 2006 Apr; 119(3): 312 - 21.
Human family studies have indicated that a modest amount of the overall variation in adult lifespan (approximately 20-30%) is accounted for by genetic factors. We find that genetic influences on lifespan are minimal prior to age 60 but increase thereafter.
2. Richard W. Besdine. Pharmacokinetics and Drug Interactions in the Elderly Workshop. Washing- ton DC, National Academy Press, 1997, pp. 8–9. www.merckmanuals.com
3. http://learning.hccs.edu/faculty/deborah.mcginty/psyc2314/chapter-18
4. Johannsen DL. Ectopic lipid accumulation and reduced glucose tolerance in elderly adults are accompanied by altered skeletal muscle mitochondrial activity. J Clin Endocrinol Metab. 2012 Jan;97(1):242-50.
Aging is associated with insulin resistance and unfavorable changes in body composition including inc- reased fat accumulation, particularly in visceral and ectopic depots. Recent studies suggest that ske- letal muscle mitochondrial activity may underlie some age-associated metabolic abnormalities. El- derly adults show evidence of altered mitochondrial activity along with increased adiposity, oxidative stress, and reduced glucose tolerance, independent of obesity
5. Peterson CM. Skeletal muscle mitochondria and aging: a review. J Aging Res. 2012;2012:194821. Muscle mitochondria are thought to play a primary role in this process. Mitochondria are the major producers of reactive oxygen species, which damage DNA, proteins, and lipids if not rapidly quenched.
6. English KL. Protecting muscle mass and function in older adults during bed rest. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2010 Jan;13(1):34-9.
In addition to sarcopenic muscle loss, older adults lose lean tissue more rapidly than the young during prolonged periods of physical inactivity. Amino acid or protein supplementation has the potential to maintain muscle protein synthesis and may reduce inactivity-inducedmuscle loss, but should ideally be part of an integrated counter measure regimen consisting of nutrition, exercise, and, when appropriate, pharmacologic interventions. Lifestyle: consume a moderate amount (25-30 g) of high-quality protein with each meal and incorporate habitual exercise in close temporal proximity to protein-containing me- als; Crises: react aggressively to combat the accelerated loss of muscle mass and function during acute catabolic crises and periods of reduced physical activity. As a base strategy, this should include nutritional support such as targeted protein or amino acid supplementation and integrated physical therapy.
7. Evelyn B. ‘Sarcobesity’: A metabolic conundrum. Maturitas. 74 (2013) 109– 113
8. Cruz-Jentoft AJ. Prevalence of and intervention for sarcopenia in ageing adults: a systematic review. Report of the International Sarcopenia Initiative (EWGSOP and IWGS). Age Age- ing. 2014 Nov; 43(6): 748-59.
Essential amino acid (EAA) supplements, including ∼2.5 g of leucine, and β-hydroxy
β-methylbutyric acid (HMB) supplements, show some effects in improving muscle mass and function parameters. Protein supplements have not shown consistent benefits on muscle mass and function.
Physicians should screen for sarcopenia in both community and geriatric settings, with diagnosis based on muscle mass and function. Supervised resistance exercise is recommended for individuals with sarco- penia. EAA (with leucine) and HMB may improve muscle outcomes.
9. Kim HK. Effects of exercise and amino acid supplementation on body composition and physi- cal function in community-dwelling elderly Japanese sarcopenic women: a randomized cont- rolled trial. J Am Geriatr Soc. 2012 Jan;60(1):16-23.
The data suggest that exercise and AAS together may be effective in enhancing not only muscle strength, but also combined variables of muscle mass and walking speed and of muscle mass and strength in sarcopenic women.
10. Rondanelli M. Effect of essential amino acid supplementation on quality of life, amino acid pro- file and strength in institutionalized elderly patients. Clin Nutr. 2011 Oct;30(5):571-7.
Oral supplementation with essential amino acids improved several determinants of quality of life in ins- titutionalized elderly patients, including depressive symptoms, nutrition, muscle function and daily life activity.
11. Ferrando AA. EAA supplementatio n to increase nitrogen intake improves muscle function du- ring bed rest in the elderly. Clin Nutr. 2010 Feb;29(1):18-23.
12. Brooks N. Resistance training and timed essential amino acids protect against the loss of muscle mass and strength during 28 days of bed rest and energy deficit. J Appl Physiol. 2008 Jul;105(1):241-8.
13. Paddon-Jones D. Amino acid supplementation for reversing bed rest and steroid myopathies. J
Nutr. 2005 Jul;135(7):1809S-1812S.
14. Drummond MJ. Bed rest impairs skeletal muscle amino acid transporter expressi- on, mTORC1 signaling, and protein synthesis in response to essential amino acids in ol- der adults. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2012 May 15;302(9):E1113-22.
15. Aquilani R. Essential amino acids and exercise tolerance in elderly muscle-depleted subjects with chronic diseases: a rehabilitation without rehabilitation? Biomed Res Int. 2014;2014:341603. Exercise intolerance remains problematic in subjects with chronic heart failure (CHF) and/or chronic obstructive pulmonary disease (COPD). Recent studies show that supplemented essential amino acids (EAAs) may exert beneficial effects on CHF/COPD physical capacit. Supplemented EAAs can improve the physical autonomy of subjects with CHF/COPD.
16. Valerio A. Branched-chain amino acids, mitochondrial biogenesis, and healthspan: an evoluti- onary perspective . Aging (Albany NY). 2011 May;3(5):464-78.
17. D’Antona G. Branched-chain amino acid supplementation promotes survival and supports car- diac and skeletal muscle mitochondrial biogenesis in middle-aged mice. Cell Metab. 2010 Oct 6;12(4):362-72.
18. Nisoli E. Amino acids and mitochondrial biogenesis. Am J Cardiol. 2008 Jun 2;101(11A):22E-25E. Mitochondria are sources of energy production through their role in producing adenosine triphosphate for cell metabolism. Defective mitochondrial biogenesis and function play relevant roles in the pathoph- ysiology of relevant diseases, including obesity, diabetes mellitus, myopathies, and neurodegenerative diseases. Here, we suggest that some types of nutrients, including specific mixtures of amino acids, may improve mitochondrial biogenesis and energy production in energy-defective conditions by increasing endothelial NO synthase expression.
19. Sekhar RV. Glutathione synthesis is diminished In patients with uncontrolled diabetes and res- tored by dietarysupplementation with cysteine and glycine. Diabetes Care. 2011 Jan;34(1):162-7. Patients with uncontrolled type 2 diabetes have severely deficient synthesis of glutathione attributed to limited precursor availability. Dietary supplementation with GSH precursor amino acids can restore GSH synthesis and lower oxidative stress and oxidant damage in the face of persistent hyperglycemia.
20. Manders RJ. Insulinotropic and muscle protein synthetic effects of branched-chain ami- no acids: potential therapy for type 2 diabetes and sarcopenia. Nutrients. 2012 Nov 8;4(11):1664- 78.
21. Henderson GC . Potential application of essential amino Acid supplementation to treat sar- copenia in elderly people. J Clin Endocrinol Metab. 2009 May;94(5):1524-6.
22. Cuthbertson D. Anabolic signaling deficits underlie amino acid resistance of wasting, aging muscle. FASEB J. 2005 Mar;19(3):422-4.
23. Dillon EL. Amino acid supplementation increases lean body mass, basal muscle proteinsy- nthesis, and insulin-like growth factor-I expression in older women. J Clin Endocrinol Me- tab. 2009 May;94(5):1630-7.
24. Aquilani R. Oral amino acid supplements improve exercise capacities in elderly patients with chronic heart failure. Am J Cardiol. 2008;101:104E-110E
25. Scognamiglio R. Impairment in walking capacity and myocardial function in the elderly: is the- re a role for nonpharmacologic therapy with nutritional amino acid supplements? Am J Cardiol. 2008; 101: 78E-81E
26. Aquilani R. Effects of oral amino acid supplementation on long-term-care-acquired infections in elderly patients. Arch Gerontol Geriatr. 2011;52:e123-128
27. Drake KJ. Amino acids as metabolic substrates during cardiac ischemia. Exp Biol Med (Maywo- od). 2012 Dec;237(12):1369-78.
The heart is well known as a metabolic omnivore in that it is capable of consuming fatty acids, glucose, ketone bodies, pyruvate, lactate, amino acids and even its own constituent proteins, in order of decrea- sing preference. Despite clear evidence that amino acids exert cardioprotective effects in ische- mia and other cardiac disorders, their role in the metabolism of the ischemic heart has yet to be fully elucidated.
28. Børsheim E. Amino acid supplementation decreases plasma and liver triacylglycerols in elderly.
Nutrition. 2009 Mar;25(3):281-8.
Diet supplementation with AAs lowers plasma TG, total cholesterol, and very low-density lipoprotein cholesterol concentrations and liver lipid content in impaired glucose tolerant elderly. AAsupplementa- tion may have a potential role in the treatment of hypertriglyceridemia or hepatic steatosis.
29. Bauer J.Evidence-based recommendations for optimal dietary protein intake in older people: a position paper from the PROT-AGE Study Group. J Am Med Dir Assoc. 2013 Aug; 14 (8): 542
-59.
30. Solerte SB. Improvement of blood glucose control and insulin sensitivity during a long-term (60 weeks) randomized study with amino acid dietary supplements in elderly subjects with type 2 diabetes mellitus. Am J Cardiol. 2008;101:82E-88E
31. Solerte SB. Nutritional supplements with oral amino acid mixtures increases whole-body lean mass and insulin sensitivity in elderly subjects with sarcopenia. Am J Cardiol. 2008;101:69E- 77E
32. Qin LQ. the INTERMAP Cooperative Research Group. Higher branched-chain amino acid intake is associated with a lower prevalence of being overweight or obese in middleaged East Asian and Western adults. J Nutr. 2011;141:249-254
33. Mackowiak PA. Recycling metchnikoff: probiotics, the intestinal microbiome and the qu- est for long life. Front Public Health. 2013 Nov 13;1:52.
34. http://www.danone.com/en/for-all/history/#timeline-1919
35. Astrup A. Yogurt and dairy product consumption to prevent cardiometabolic diseases: epide- miologic and experimentalstudies. Am J Clin Nutr. 2014 May;99(5 Suppl):1235S-42S.
Dairy products contribute important nutrients to our diet, including energy, calcium, protein, and other micro- and macronutrients. Paradoxically, observational studies indicate that the consumption of milk or dairy products is inversely related to incidence of CVD. The consumption of dairy products has been suggested to ameliorate characteristics of the metabolic syndrome, which encompasses a cluster of risk factors including dyslipidemia, insulin resistance, increased blood pressure, and abdominal obesity, which together markedly increase the risk of diabetes and CVD.
Apart from supplying valuable dairy nutrients, yogurt may also exert beneficial probiotic effects. The consumption of yogurt, and other dairy products, in observational studies is associated with a reduced risk of weight gain and obesity as well as of CVD, and these findings are, in part, supported by randomized trials.
Serbest makale
Yaşımızın ilerlediğini genellikle estetik olarak bizleri rahatsız etmeye başlayan işaretlerle anlarız. Göz kenarlarında derinleşen kırışıklıklar, yüzde ve elde olu- şan kahverengi lekeler, cildin gerginliğini kaybetmeye başlaması ve sarkmalar en belirgin işaretlerdir. Maalesef ki yaşımız ilerledikçe sağlık sorunları da art- maya başlar.
Ancak muhakkak öğrenmemiz gereken, yaşlılık belirtilerinin her yıl üzerine konulan yıllardan ziyade fiziksel ve ruhsal olarak nasıl yaşadığımızla ilgili olduğudur. Bu nedenle 50 yaşında olan iki kişiden birini 35, diğerini 65 yaşın- da zannetmek mümkündür ve eminim sizler de günlük hayatınızda yaş ve görüntüye dair hayretleri sıkça yaşamaktasınız.
Aslında günümüz koşulları iki ayrı uç etkiyi birlikte sunmaktadır. Bir taraftan hızla kirlenen çevrede doğal ortamdan uzak yaşam alanları ve en zararlı bes- lenme şekilleri mevcut; ve de ne yapsanız tamamen soyutlanmanız mümkün değil. Öte yandan tıp hızla gelişmekte, cerrahi ve medikal tedaviler hatta bazı kozmetikler insanları adeta dondurmakta. Bu nedenle yaşlanma karşıtı anla- mına gelen “Anti-Ageing” son otuz yılın en popüler kavramı.
Anti-Ageing kavramı mevcut görüntünüzün daha ileri yaşlara taşınmasına en- gel olmaya çalışırken, günümüzde uyguladığımız estetik ve kozmetik işlemler, doğru takviyeler mevcut yaşınızı neredeyse 20 yıl geriye götürmektedir. Dola- yısıyla Anti-Ageing demek eksik olur. Bu yüzden Reverse Ageing (yaşlanma- yı geriletici) kavramını artık sıkça duymaya başlayacaksınız.
Başta belirttiğim gibi yaşlanmayı sadece estetik görüntü üzerinden algılamak yanlış olur. En önemlisi yaşla birlikte artan sağlık sorunlarıdır. Ne kadar iyi ve genç göründüğümüz kadar zihinsel ve fiziksel fonksiyonlarımızın ne kadar iyi olduğu, kendimizi ne kadar iyi ve enerjik hissettiğimiz de önemlidir. Cildin- de hiç kırışıklığı olmadığı halde yorgun bakan gözler, depresif bir tutum ve tükenmişlik gençlik görüntüsüyle hiçbir zaman örtüşemez. İstediğiniz kadar Anti- ageing uygulatın, dışı başka içi başka olmaktan öteye gidemezsiniz. İdeal olanı yaşınız ne olursa olsun sağlıklı ve enerjik olabilmeniz ve de tercihlerinize bağlı olarak yaşlanma belirtilerini sildirmenizdir.
Daha da önemlisi bu belirtiler oluşmadan önlemler almak gerekir. Böylelikle hem sağlığınızı hem de genç görüntünüzü korumanız mümkün olacaktır. Bu amaçla dış müdahaleler, içsel tedavilerle desteklenmelidir.
İç desteklerin temelini yerine koyma tedavileri oluşturmaktadır ve çoğunluk- la esansiyel maddeleri içerir. Yani zorunlu olarak gıdalarla almanız gereken maddelerin (mineral, vitamin, esansiyel yağ asitleri ve esansiyel amino asitler) eksik olduğu ölçüde yerine konulması gerekmektedir.
Örneğin hızla kırışan ve sarkmaya başlayan bir cilt için dışarıdan hangi estetik müdahale yapılırsa yapılsın yeterli kollajen üretimi temin edilemez. Kollajeni vücudumuz başlıca Glisin, Prolin, Hidroksiprolin ve Hidroksilizin isimli ami- no asitlerden üretir ve üretirken C vitamini ve bazı minerallere ihtiyaç duyar. Vücutta yeterli hammadde olmadan dış müdahaleler iyi sonuç vermez veya sonuçları kısa süreli olur.
Özetlemek gerekirse Reverse Ageing protokolünde dışarıdan uygulanan mü- dahalelere ek olarak iç destekler verilerek hem ruhsal hem de fiziksel yaşlanma belirtilerinin geriye çevrilmesi amaçtır. Bu nedenle popüler söylem olan IN ve OUT haricinde, tedavi yaklaşımı olarak da Reverse Ageing IN (içeriden des- tek), Anti-Ageing OUT (dışarıdan destek) olmak durumundadır.
Serbest makale
Cilt kırışıklıkları gözümüze en çok çarpan ve bizi en fazla yaşlanıyorum telaşına düşüren kozmetik sorunların başında gelir. Cildimizin mevcut yaşımıza oranla daha genç veya daha yaşlı olmasında genetik faktörler etkili olsa dahi yaşam şeklimiz, yani çevresel faktörler daha yüksek oranda belirleyici unsurdur.
Örneğin hızlı yaşlanmaya yatkın bir cilt iyi bakıldığında kronolojik yaşından çok genç görünebilir. Aksine iyi bir genetiğe sahip cilt ise sadece güneş ve si- gara maruziyetiyle bile erkenden yaşlanabilir. Tüm sağlık konularında olduğu gibi iyi bakmak tedavi etmekten daha etkili bir yoldur.
İyi bakmak için güneşten korumak, nemlendirmek, iyi uyku, kirli havaya daha az maruz bırakmak ve iyi beslenmek temel gerekliliktir.
Cilt kırışıklıklarının tedavisi için birçok yöntem önerilmektedir ve tedavinin temelinde üç ana amaç gözetilir:
• Kırışıklıkları dolgu malzemeleri ile doldurmak
• Kırışıklığa sebep olan mimikleri azaltmak
• Cildi zamanla azalan kollajen üretimini arttırmaya zorlamak. Bu amaçla cilde lazer, radyo frekans, ultrasonik dalgalar uygulanarak veya doğru- dan mekanik hasarla kollajen üretimi uyarılmaya çalışılır.
Peki, kollajen gerçekten artar mı? Her hangi bir cilt yaralanmasında yara iyi- leşme mekanizması kollajen sentezini uyarır ve yara kapanır. Ancak bu süreç ve yara iyileşme kalitesi herkes için farklıdır. Bu durum bir dokunun üretil- mesi için o dokuyu oluşturan hammaddelerin yeterli ve kullanılabilir olması gerektiğini düşündürmektedir.
Kollajen vücuttan en fazla üretilen protein olup başlıca Glisin, Prolin, Hidrok- siprolin ve Hidroksilizin isimli amino asitlerden oluşur. Ayrıca bu karmaşık mekanizma için büyüme hormonu, genetik kodlama için Arjinin, Lösin ve Glu- tamin gibi amino asitlere ihtiyaç vardır. Bu malzemeler yeteri kadar var olsa bile kullanılabilir olması için C vitamini şarttır. Buradan yola çıkarak beslenme mesajımız şu olabilir: Gerekli amino asitleri almak için et, süt, yumurta tamam, ancak bunların işe yaraması için gerekli vitaminleri sağlayan sebzelerle birlikte tüketilmesi şarttır.
Aesthetic Plastic Surgery 2013 Apr;37(2):424-33 dergisinde yayınlanan bir araş- tırma çok önemli mesajlar vermiş ve bakış açımızı doğru yönde değiştirmiştir. Bu çalışmada yüzlerinde aynı oranda kırışıklık olan 43-62 yaş arası 33 kadın dört farklı tedavi grubuna ayrılmış.
KANSER TARAMA ve TEŞHİSİNDE AMİNO ASİT ANALİZİ
Kanser karmaşık yapısı ve erken teşhis için yeterli belirteçlerin olmaması nede- niyle yüksek mortalite (ölüm) ve morbitide (hastalık) sebebidir1.
Onlarca farklı türde kanser için erken teşhis, başarılı tedavinin ön koşuludur. Bu yüzden erken teşhis için yürütülen çalışmalar genetik analizlerden, metabo- lit analizlerine ve gelişmiş görüntüleme yöntemlerine kadar her alanda sürekli araştırılmaktadır. Son yıllarda kanserin erken teşhisine ilişkin en umut verici veriler Aminoscience (Amino asit) biliminden gelmektedir.
Kanser hastalarında gözlenen metabolik değişiklikler nedeniyle kan amino asit düzeylerinde beklenen seviyelerin dışında farklılıklar olmaktadır. Daha önce belirttiğim gibi amino asitlerin kan seviyeleri tıpkı glukoz, vitamin ve mine- rallerde olduğu gibi belirli değer aralığındadır. Beslenmeyle direkt ilişkili olan bu maddelerin kan seviyeleri hem beslenme şeklinden, hem de beslenmeden bağımsız olarak metabolik süreçlerden etkilenir. Kanser hastalarındaki artmış hücresel aktivite amino asitlerin kullanılmasını ve metabolizmasını doğrudan etkiler. Klinik araştırmalar amino asit analizinden elde edilen formüllerin tıpkı diyabet, insülin direnci, karaciğer fibrosizinde olduğu gibi kanser için de erken belirteç olabileceğini göstermiştir2,3,4,5,6,7,8,9,10,11,12,13,14,15,16,17,18,19.
Japonya’da yürütülen klinik araştırmada kanser hastalarıyla sağlıklı insanlar- dan alınan kan örneklerinin amino asit analizleri karşılaştırılmıştır. Çalışmada 200 akciğer kanseri, 199 mide kanseri, 199 kolon kanseri, 198 meme kanseri ve 134 prostat kanseri hastasına karşılık her bir kanser vakasından 4 kat daha fazla sayıdaki sağlıklı insan incelenmiştir. Şimdiye kadar yüzlerce metabolitin ince- lenmesinden ve genetik analizlerden elde edilen bilgilerin kanser taraması ve erken teşhisi için çok tatmin edici sonuçlar vermemiş olmasına karşın, TEK BİR KAN ÖRNEĞİNDEN YAPILAN AMİNO ASİT ANALİZİNİN AKCİĞER, MİDE, KOLON, MEME VE PROSTAT KANSERİNİN TARAMA ve ERKEN TEŞHİSİ İÇİN KULLANILABİLECEĞİNİ ORTAYA KOYMUŞTUR2.
Mevcut çalışmalar amino asitlerin bu beş kanser tipi haricinde rahim, yumur- talık ve pankreas kanserleri için de kolayca çalışılabilen, güvenilir bir belirteç
olduğunu bildirmektedir. Endometrium kanserinde amio asit indekslerinin CA125’den daha üstün bir belirteç olduğu vurgulanmaktadır3,4,5.
Günümüzde pankreas kanseri maalesef ki çok geç evrede teşhis edilebilmekte ve bu yüzden teşhis konulduğunda ilerlemiş olmaktadır. Amino asit indeksleri- nin pankreas kanseri olan hastalarla sağlıklı kontroller arasında anlamlı farklılık gösterdiği, bu yüzden pankreas kanserinin tarama ve teşhisi için belirteç olabi- leceği gösterilmiştir4.
KANSER HASTALARI İÇİN AMİNO ASİT DESTEĞİ
Amino asit takviyesi kanser hastalarında hastalık ve kemoterapi komplikasyonlarını azaltarak tedavi başarısını arttırır.
kanser hastalarında gözlenen beslenme bozukluğu hastalık seyrini olumsuz yönde etkiler. Kilo kaybı hem hastalığın kendisinden hem de verilen tedaviler nedeniyle gelişir. Kanser hastalarında beslenme durumunun iyileştirilmesi has- talık seyrini değiştirebilir ve yaşam kalitesini yükseltir20.
Kanser hastalarında görülen aşırı zayıflamaya KAŞEKSİ denir. İlerlemiş kan- ser hastalarının yaklaşık %80’inde kaşeksi gelişir. KANSER HASTALARININ
%30’unda ÖLÜM SEBEBİ KAŞEKSİDİR20,21.
Kaşeksi normal kilo kaybı sürecinden farklıdır ve kanser hastası yağ kitlesinin
%85’ini, kas kitlesinin %75’ini kaybedebilir. Kas kitlesinin bu denli yüksek mik- tarda kaybı, başta hareket sistemi olmak üzere metabolik süreçler ve bağışıklık sistemini olumsuz yönde etkiler. Hastaları hareketsiz bırakır, yaşam kalitesini bozar ve yaşam süresini kısaltır. Solunum kaslarının zayıflaması ve kaybı nede- niyle kanser hastalarının %48’inde ölüm sebebi solunum yetmezliğidir22,23.
Standard kanser tedavileri tümör hacmini küçültmeye ve ilerlemesini önlemeye yöneliktir. Ancak kanser hastalarının %80’inde görülen ve ölümcül olan kaşek- siye karşı ek önlemler almak ve tedavi düzenlemek gerekir. Beslenme yetersizli- ği görülen (malnutrisyon) kanser hastalarına uygun besin desteklerinin takviye olarak verilmesi komplikasyonları azaltır, kemoterapi toleransını arttırır veya daha iyi yanıt vermesini sağlar, hastanede yatış süresini kısaltır ve yaşam süre- sinin uzamasına katkı sağlar.
Bu yüzden kaşeksiye karşı koyan beslenme modeli palyatif (hafifletici) veya ikincil tedavi olarak değil, başlı başına kanser tedavisinin içinde yer almalıdır. Kas kitlesi bütünüyle amino asitlerden oluşur. Kaşeksi sürecinde şiddetli yıkı- ma (katabolizm) karşı koymanın tek yolu daha fazla esansiyel amino asit desteği sağlayacak beslenme modeli uygulamak ve mümkünse hareket edebilmektir.
Uygun destek ve egzersizin kanser hastalarında kaşeksiye maruz kalmadan önce başlanmasının faydası açıktır24.
Klasik beslenme desteklerinin ileri derecede kanser hastalarında protein yapı- mı için yeterli olamayışı anabolik cevabın azaldığını düşündürmektedir. Oysaki kas erimesini ve sonucunda gelişecek metabolik bozuklukları önlemek için anabolik cevap oluşturabilmek çok önemlidir. YAŞLI VE DÜŞKÜN HASTA- LARDA DAHİ ANABOLİK YANIT SAĞLAYABİLEN ESANSİYEL AMİNO ASİTLERİN İLERLEMİŞ KANSER HASTALARINDA DA CEVAP OLUŞTU- RABİLDİĞİ KANITLANMIŞTIR25,26.
Klinik çalışma verilerine göre20,26,27:
• Anabolik cevap, yani kas yıkımını durdurup yapımını artırmak için tüm esansiyel amino asitlerin yeterli oranda ve yüksek Lösin seviyesi oluştura- cak dozlarda verilmesi gerekmektedir.
• Glutamin takviyesi kemoterapinin dokularda oluşturduğu toksik etkiyi azaltır.
• BCAA’lar morbiditeyi azaltıp yaşam kalitesini arttırır.
• Arjinin takviyesi komplikasyon sıklığını azaltır ve yaşam süresini uzatabilir.
REFERANSLAR:
1. Tan HT. Cancer proteomics. Mass Spectrom Rev. 2012 Sep-Oct;31(5):583-605.
2. Miyagi Y. Plasma free amino acid profiling of five types of cancer patients and its applicati- on for early detection. PLoS One. 2011;6(9):e24143.
These findings suggest that PFAA profiling has great potential for improving cancer screening and diagnosis and understanding disease pathogenesis. PFAA profiles can also be used to determi- ne various disease diagnoses from a single blood sample, which involves a relatively simple plasma assay and imposes a lower physical burden on subjects when compared to existing screening methods.
3. Miyagi E. Diagnostic Performance and Clinical Utility of Novel Gynecologic Cancer Screening Method Based on “AminoIndex Technology”. Official Journal of Japan Society of Ningen Dock Vol. 26 (2011) No. 5 Ningen Dock P 749-755
4. Fukutake N. A Novel Multivariate Index for Pancreatic Cancer Detection Based On the Plas- ma Free Amino Acid Profile. PLoS One. 2015 Jul 2;10(7):e0132223.
These findings suggest that the PFAA profile of PC was significantly different from that of HC. The PFAA index is a promising biomarker for screening and diagnosis of PC.
5. Ihata Y. Amino acid profile index for early detection of endometrial cancer: verification as a novel diagnostic marker. Int J Clin Oncol. 2014 Apr;19(2):364-72.
The sensitivity and disease specificity of Plasma amino acid profile index for early-stage detec- tion of endometrial cancer was superior to CA125. This novel plasma biomarker has the potential to become a diagnostic and screening marker for endometrial cancer.
6. Shingyoji M. The significance and robustness of a plasma free amino acid (PFAA) profile-based multiplex function for detecting lung cancer. BMC Cancer. 2013 Feb 15;13:77.
These findings suggest that PFAA profiling, which involves a relatively simple plasma assay and imposes
a low physical burden on subjects, has great potential for improving early detection of lung cancer.
7. Yatabe J. Early detection of colon cancer by amino acid profiling using AminoIndex Technology: a case report. Diagn Pathol. 2013 Dec 10;8:203.
8. Deng K. High levels of aromatic amino acids in gastric juice during the early stages of gast- ric cancer progression. PLoS One. 2012;7(11):e49434.
9. Zhao Q. Plasma and tissue free amino acid profiles and their concentration correlation in pa- tients with lung cancer. Asia Pac J Clin Nutr. 2014;23(3):429-36.
PFAA profiles may reflect the status of cancer tissues, which may provide more information about the metabolic statuses and prognoses of patientswith lung cancer.
10. Ma H. Plasma free amino acid profiling of esophageal cancer using high-performance liqu- id chromatographyspectroscopy. World J Gastroenterol. 2014 Jul 14;20(26):8653-9.
11. Xu J. Global and targeted metabolomics of esophageal squamous cell carcinoma discovers po- tential diagnostic and therapeutic biomarkers. Mol Cell Proteomics. 2013 May;12(5):1306-18.
12. Cascino A. Plasma amino acid imbalance in patients with lung and breast cancer. Anticancer Res. 1995; 15: 507–510.
13. Heber D. Metabolic abnormalities in the cancer patient. Cancer. 1985; 55: 225 229.
14. Kubota A. Amino acid profiles correlate diagnostically with organ site in three kinds of malig- nant tumors. Cancer. 1992; 69: 2343–2348.
15. Lai HS. Plasma free amino acid profile in cancer patients. Semin Cancer Biol.2005; 15: 267–276.
16. Norton JA. Fasting plasma amino acid levels in cancer patients. Cancer. 1985;56: 1181–1186.
17. Proenza AM. Breast and lung cancer are associated with a decrease in blood cell amino acid content. J Nutr Biochem . 2003;14: 133–138.
18. Maeda J. Possibility of multivariate function composed of plasma amino acid profiles as a novel screening index for non-small cell lung cancer: a case control study. BMC Cancer.2010; 10: 690.
19. Vissers YL. Plasma arginine concentrations are reduced in cancer patients: evidence for arginine deficiency? Am J Clin Nutr. 2005; 81: 1142–1146.
20. Paccagnella A. Nutritional intervention for improving treatment tolerance in cancer patients. Curr Opin Oncol. 2011 Jul;23(4):322-30.
Malnutrition in cancer patients is associated with a poor prognosis, whereas weight loss is an important predictor of mortality. Disease and treatments have a major impact on nutritional status. By improving the latter, we can change the prognosis, quality of life and functional status, facilitating improved to- lerance to treatment. Dietary counselling, recommended for patients at risk of malnutrition, should be introduced early in close collaboration with the patient.
Oral supplementation with branched amino acid appears to reduce the length of hospital stay, decrease morbidity and improve the quality of life, without any changes in mortality. Perioperative supplementa- tion with arginine has shown a reduced incidence of complications and a significant increase in long-term survival.
21. Campos-Ferraz PL. An overview of amines as nutritional supplements to counteract can- cer cachexia. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2014 Jun;5(2):105-10.
22. Tisdale MJ. Mechanisms of cancer cachexia. Physiol Rev. 2009 Apr;89(2):381-410.
23. Biolo G. Muscle contractile and metabolic dysfunction is a common feature of sarcopenia of aging and chronic diseases: from sarcopenic obesity to cachexia. Clin Nutr. 2014 Oct;33(5):737- 48.
Skeletal muscle is the most abundant body tissue accounting for many physiological functions. Sarco- penia includes both muscle loss and dysfunction which induce contractile impairment and metabolic and endocrine abnormalities, affecting whole-body metabolism and immune/inflammatory response.. In these conditions, sarcopenia is a powerful prognostic factor for morbidity and mortality, inde- pendent of BMI.
24. Demoor-Goldschmidt C. How can we integrate nutritional support in medical oncology? Bull Cancer. 2009 Jun;96(6):665-75.
25. Engelen MP. High anabolic potential of essential amino acid mixtures in advanced nonsmall cell lung cancer. Ann Oncol. 2015 Sep;26(9):1960-6.
There is no anabolic resistance or attenuated anabolic potential to intake of 14 g of EAA/leucine or balan- ced amino acid mixture in advanced (mainly stage III) NSCLC. The high anabolic potential of dietary EAA in cancer patients is independent of their nutritional status, systemic inflammatory response or disease trajectory, suggesting a key role of EAA in new nutritional approaches to prevent muscle loss, thereby improving outcome of patients with advanced cancer.
26. Deutz NE. Muscle protein synthesis in cancer patients can be stimulated with a specially for- mulated medical food. Clin Nutr. 2011 Dec;30(6):759-68.
In cancer patients, conventional nutritional supplementation is ineffective in stimula- ting muscle protein synthesis. This anabolic resistance can be overcome with a specially for- mulated nutritional supplement
27. Chevalier S. Do patients with advanced cancer have any potential for protein anabolism in response to amino acid therapy? Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2014 May;17(3):213-8.
In addition to being substrates, some amino acids, for example leucine, act as intracellular signals to promote protein synthesis. Recent acute studies demonstrated that provision of amino acids, suf- ficient to considerably elevate circulating leucine concentrations concurrent with other ami- no acid and nutrient availability, resulted in significant protein anabolism in cancer patients. This occurred even during weight loss and inflammation
Amino Asitlerin Davranış ve Ruh Hali Üzerinde Etkisi
Nörotransmitterler beyin ile vücut arısında iletişimi sağlayan biyokimyasallardır. Beyin kalp atışını, nefes almayı, sindirimi, düşünmeyi, hafızayı, duygulanmayı, uyu- mayı, kısacası tüm vücut fonksiyonlarını yönetirken nörotransmitterleri kullanır.
Nörotransmitterler nöronların (sinir hücrelerinin) uzantılarında kesecikler için- de bulunur ve sinirlerin iletişimi (birbirlerine gönderdiği mesaj) bu kimyasallar aracılığıyla gerçekleşir1.
NÖROTRANSMİTTERLER İMMÜN SİSTEM, ENDOKRİN SİSTEM, SİNDİRİM SİSTEMİ VE SİNİR SİSTEMİ ARASINDAKİ MESAJ TAŞIYICILARIDIR.
ŞEKİL 48. Nörotransmitterler ve sinir iletişimi2
Nörotransmitterler sinir sistemini uyarıcı (eksitatör) veya yatıştırıcı (inhibitör) özeliktedir. Bu nedenle kan veya dokulardaki seviyesi, birbirlerine oranı tüm duygu ve davranışlara etki eder1.
Stres, anksiyete, duygulanım, depresyon, irritabilite, öfke, panik atak, konsantrasyon problemleri, hafıza, uyku, baş ağrısı, kilo kontrolü, iştah, bağımlılıklar, libido, sindirim problemleri gibi tüm fonksiyonlarda veya hastalıklarda nörotransmitterler rol oynar.
ŞEKİL 49. Nörotransmitterlerin ruh hali ve davranışlar üzerindeki etkisi 1,3
Nörotransmitterlerin Tamamı Amino Asitlerden veya Amino Asit Aracılığıyla Oluşur 1,4
ŞEKİL 50. Nörotransmitter öncülü (prekürsör) amino asitler 1,4
• Ruh hali ve davranışlar üzerinde belirleyici role sahip nörotransmitterler- den Serotonin Triptofan; Dopamin, Norepinefrin (noradrenalin) ve Epinefrin (adrenalin) ise Tirozin isimli amino asitten oluşmaktadır.
• Morfin benzeri Endorfin, Enkafalin vb. diğer tüm nörotransmitterler ise bir- kaç amino asidin birleşiminden oluşan peptidlerdir.
• Amino asitlerin bazıları beyinde direkt olarak kendisi nörotransmitter görevi görür.
• Glisin
• Glutamik asit
• Aspartik asit
• Taurin
Sinir sistemi sürekli olarak aktiftir ve sağlıklı ve dengede olması tüm nörotans- mitterlerin yeterli seviyede bulunmasına bağlıdır. Birçok etken bu kimyasalların kan ve dokulardaki seviyesine etki eder.
Nörotransmitter seviyesini etkileyen faktörler: Beslenme, kronik stres, nöro- toksinler, ilaçlar ve genetik.
• Kötü beslenme özellikle stresle birlikteyse sinir sisteminde sorun görülmesi kaçınılmazdır. Çünkü NÖROTRANSMİTTERLERİN TEK KAYNAĞI AMİ- NO ASİTLER, DOLAYISIYLA BESİNLERDİR.
• Enfeksiyonlar, travma, yoğun egzersiz, iş baskısı, hüzün gibi fiziksel veya psikolojik stresler nörotransmitterlerin seviyesini aşırı kullanım nedeniyle azaltır.
• Nörotoksinler: Alkol, sigara, kafein, kimyasal tedavi, uyuşturucu maddeler, ağır metaller, bazı besinler, gıda katkı maddeleri, kozmetiklerdeki bazı mad- deler vb.
• Genetik olarak nörotransmiterlerin metabolizmasında rol oynayan enzimle- rin yetersiz veya aşırı aktivite göstermesi mümkündür.
Serotonin veya norepinefrin seviyelerinin ölçümü henüz klinik kullanımda fay- da sağlayacak düzeyde değildir. Yani depresif veya manik bir insana kan, idrar veya benzer tetkikler sonucu sizde serotonin, noradrenalin seviyesi yüksek veya düşük; bu nedenle depresyon veya manik atak yaşıyorsunuz demek mümkün değildir.
Ancak nörotrasmitterlerin tek kaynağı olan amino asitlerin kan, idrar, beyin sı- vısı veya dokuların içindeki düzeyini ölçmek mümkündür. İşte bu nedenle ami- no asit analizi ruh halimiz ve davranışlarımızın nedenini biyokimyasal olarak bize açıklar. Çünkü Triptofan veya Tirozin düzeyi düşük veya atılımı fazla ise serotonin, dopamin miktarı da azalacaktır. Amino asitlerin azalması, çoğalması veya dengelerin değişmesi mevcut psikolojik durumu açıklar ve ileride oluşabi- lecek riskler hakkında bilgi verir.
Klinik çalışmalar aşağıdaki durumlarda amino asitlerin kan seviyelerinde değişimler olduğunu ortaya koymuştur5-12.
• Depresyon
• Anksiyete
• Kronik yorgunluk
• Dikkat eksikliği /Hiperaktivite
• Anoreksiya
• Aşırı yeme
• Parkinson
• Huzursuz bacak sendromu
• Alzheimer
• Otizm
• Madde bağımlılığı/ Şeker bağımlılığı
• Uyku problemleri
• Libido azalması
• Menopoz sıkıntıları
AMİNO ASİT ANALİZİ PSİKOLOJİK VE NÖROLOJİK HASTALIKLARIN ERKEN TEŞHİSİ VE RİSKLERİN ÖNCEDEN TESPİTİ İÇİN KULLANILABİLİR.
SERBEST AMİNO ASİT DESTEKLERİ TEDAVİ AMACIYLA KULLANILABİLİR.
SERBEST AMİNO ASİT DESTEKLERİNİN ETKİLERİ
Tablo 6. Prekürsor (öncül) amino asitlerin klinik etkileri5
Desteklenen Amino Asit Dönüştüğü Nörotrans- mitter Nörotransmitter fonksiyonu
Amino asit eksikliğinde görülebilecek sorunlar Eksikliğinde görülebilen bağımlılıklar Amino asit desteğinden beklenen etki
L-Triptofan Serotonin Düşük öz güven Şeker Antidepresan etki
Obsesif kompulsif Alkol Aşermeyi giderir
bozukluk
Huzursuzluk Nişasta Uykusuzluğa
Uyku problemleri karşı koyar
Gece atıştırmaları Ekstazi İştah kontrolü
Karbonhidrat açlığı Esrar Duygu durumunda
Sıcağa tahammülsüzlük Çikolata düzelme
Premenstrüel sendrom Tütün
Fibromyalji, Depresyon
Tablo 6. Prekürsor (öncül) amino asitlerin klinik etkileri5 (Devamı)
Desteklenen Dönüştüğü Nörotransmitter Amino Asit Nörotrans- fonksiyonu
mitter Amino asit eksikliğinde görülebilecek sorunlar Eksikliğinde görülebilen bağımlılıklar Amino asit desteğinden beklenen etki
L-Fenilalanin Dopamin Motivasyon, istek Kafein Ödül merkezini
L-Tirozin Norepinefrin odaklanma, dikkat, Kokain uyarma
hafıza, pozitif stres Esrar Aşermeyi giderme
(aşk, egzersiz, seks) Aspartam Antidepresan etki
Düşük seviyelerde: Çikolata Enerjik olma
Bağımlılık bozuklukları Alkol Zihinsel odaklanma
Konsantrasyon Tütün artışı
bozukluğu Şeker
Düşük enerji Nişasta
Motivasyon kaybı, Aşırı yemek
Depresyon Kumar
Odaklanma güçlüğü
Kronik yorgunluk
Kilo vermede zorluk
Ödül eksikliği
sendromu
Yüksek seviyelerde:
Sindirim sistemi
sorunları
Otizm
Dikkat dağılması
Psikoz
Mizaç değişikliği
Anksiyete
Uyku bozuklukları
L-Glutamin Glutamik asit Stres
GABA Duygu durum değişikliği Hipoglisemi Tatlı Nişasta Alkol Stres azaltıcı Aşermeyi giderici Beyin için enerji kaynağı
Duygu durum düzenleyici
Kan şekerini düzenler
GABA GABA Sakinlik, rahatlama, Diazem Sakinleştirici
Gamma- Gamma- odaklanma Alkol Rahatlatıcı
amino amino Düşük seviyelerde: Esrar
bitürik asit) bitürik asit) Anksiyete Tütün
Korku Tatlı
Güven eksikliği
Huzursuzluk
Uykusuzluk
Panik
Gerginlik
Tablo 6. Prekürsor (öncül) amino asitlerin klinik etkileri5 (Devamı)
Desteklenen Amino Asit Dönüştüğü Nörotrans- mitter Nörotransmitter fonksiyonu
Amino asit eksikliğinde görülebilecek sorunlar Eksikliğinde görülebilen bağımlılıklar Amino asit desteğinden beklenen etki
DL- Endorfin Fiziksel ve psikolojik Eroin Ödül merkezini
Fenilalanin Enkefalin ağrı, iyilik hali, haz Alkol uyarma
ile ilgili Esrar Aşermeyi giderme
Düşük seviyelerde: Şeker Hafif antidepresan
Aşırı duygusallık, Nişasta Memnuniyet artışı
Eksiklik duygusu Çikolata Ağrı giderici
Zevk alamama, Tütün
Sevgisizlik
Belirli gıda veya ilaçlara
aşırı istek duyma
Tablo 6’da dikkat edilmesi gereken nokta, nörotransmitter öncülü amino asit- lerin yetersiz olduğu durumlarda bu eksikliğin maalesef ki bağımlılık potansi- yeli yüksek maddelere ilgiyi arttırmasıdır. Çünkü bir maddenin merkezi sinir sitemini etkileyebilmesinin tek yolu nörotransmitterler üzerinde değişikliğe yol açabilmesidir. Eğer bir madde GABA’yı arttırabiliyorsa sakinleştirici etki göste- rir; norepinefrini, dopamini arttırabiliyorsa dikkati, konsantrasyonu arttırabilir; endorfini uyarıyorsa müthiş bir iyilik hali oluşturur4,5.
ÇOĞU NÖROTRANSMİTTERİN BEYİNDEKİ ETKİ YOLLARI ŞEKER, TÜ- TÜN VE ALKOL TARAFINDAN UYARILABİLMEKTEDİR. SADECE BU TABLO BİLE OBEZİTENİN, ALKOL VE TÜTÜN BAĞIMLILIĞININ NE- DEN YAYGINLAŞTIĞINI ORTAYA KOYMAKTADIR6,7.
Tüm bu madde bağımlılıklarından kurtulmak için gayret gösterildiğinde uy- gun amino asit destekleri, madde bağımlılığının neden olduğu yoksunluk send- romunu hafifletir veya tamamen giderebilir. Bu nedenle gelişmiş ülkelerdeki bağımlılık tedavi merkezleri bu desteklerden fazlaca yararlanmaktadır. Amino asit destekleri bağımlılık tedavisinde faydalı olduğu gibi, maddelerin vücut- tan uzaklaştırılması ve verdiği hasarları onarmak için de kullanılmalıdır8.
Kışın neden daha fazla tatlı yeriz?
Kışın artan melatonin, serotonin miktarını azaltır. Vücut serotonin seviyesini arttırmak için daha fazla Triptofana ihtiyaç duyar. Triptofan ve dallı zincrili amino asitler kandan beyin dokusuna geçerken aynı taşıyıcı sistemi kullanır. Yani beyin dokusuna geçerken yarışırlar ve konsantrasyonu fazla olan daha çok geçer.
İnsülin arttığı anda dallı zincirli amino asitler kas içine gönderilir ve kan seviyesindeki bu değişim Triptofan ve Tirozinin hızlıca beyin dokusuna geçmesine neden olur.
Stres ve üzüntülü anlarda elimizin hemen tatlıya, çikolataya gitmesi bu yüzdendir. Hızlıca insülini artıran tatlılar anlık mutluluk ve rahatlama verir. Kışın daha fazla tatlı tüketilir, daha fazla kilo alınır13.
Yüksek protein içeren gıdalar (örn. etler) Triptofan/LNAA oranını düşürür. Çünkü yüksek proteinli gıdalarda Triptofan oranı %1-2 iken, LNAA (Lösin, İzolösin, Valin, Fenilalanin, Tirozin) oranı %25’dir14.
Sütteki Triptofan oranı nispeten yüksektir. İnsülini arttıracak şeker, bal ilavesi veya küçük bir krakerle birlikte alındığında sütün rahatlama, mutluluk hissi ve uyku getirici olması bu yüzdendir.
PSİKİYATRİK HASTALIKLARDA BESİN DESTEKLERİ
Tablo 7. Psikiyatrik hastalıklarda besin destekleri
Hastalık Muhtemel Hastalık Sebebi Tedavi
Major Depresyon Serotonin eksikliği Triptofan15, 16
Dopamin/norepinefrin eksikliği Tirozin17, 18, 19
GABA eksikliği GABA20
Omega-3 eksikliği Omega-321
Folik asit/B vit eksikliği Folik asit/B vitaminleri22,23
Magnezyum eksikliği Magnezyum25
SAM eksikliği SAM26
Bipolar Bozukluk Asetil kolin reseptör fazlalığı Lityum ve Taurin27
Vanadium fazlalığı Vitamin C28
Folik asit/B vit eksikliği Folik asit/B vitaminleri29,30
Triptofan eksikliği Triptofan31
Kolin eksikliği Lesitin32
Omega 3 eksikliği Omega 333,34
Şizofreni Serotonin sentez problemi Glisin eksikliği
Omega 3 eksikliği Triptofan35 Glisin36, 37, 38
Omega 339-42
Obsesif-kompulsif bozukluk Hiperisin Hiperisin (St John’s Wort)43, 44
Bilimsel veriler uygun besin desteklerinin majör depresyon, bipolar bozuk- luk, şizofreni, anksiyete bozuklukları, yeme bozuklukları, dikkat eksikliği hiperaktivite ve otizm tedavilerinde faydalı olduğunu göstermiştir11, 16-44.
Üzüntü /Stres Neden Hasta Eder?
Tirozin ve Fenilalanin stres amino asitleri ola- rak bilinirler. Fenilalanin vücutta Tirozine dö- nüştürülebilir. Stresin arttığı durumlarda Tiro- zin kullanımı artar. Beslenmeyle yeterli Tirozin elde edilemediği zaman duygu durumunun be- lirleyicilerinden dopamin ve norepinefrin sen- tezi azalmaktadır.
Uzun süreli üzüntü nörotransmitterlerin hızlıca azalmasına ve nihayetinde hastalıklara yol açacak- tır. Örneğin Tirozin ve Triptofan azalması sadece psikolojik sorunlara neden olmaz. Kronik stresin azalttığı bu amino asitler uygun beslenmeyle ye- rine konulamadığında protein yapıtaşı oldukları için enzimlerin, hormonların sentezi, dokuların tamiri zaman içinde sekteye uğrayacaktır.
ŞEKİL 51. Tirozin metabolizması
Böyle bir durumda yani stresin nörotransmitterleri tükettiği, beslenmenin yeterli desteği veremediği zamanlarda her türlü fiziksel hastalığa yatkınlık kaçınılmazdır.
Hasta İnsan Neden Depresif Olur?
Enfeksiyonlara sebep olan bakteri ve vi- rüsler yaşamlarını sürdürebilmek için yerleştiği hücreleri yıkarak açığa çıkan amino asitleri kullanırlar. Bu yüzden tüm enfeksiyonlarda katabolik süreç aktif olur ve doku yıkımı artar. Ateş yükselmesi metabolizmayı hızlandırır. Sonuçta ami-
no asit miktarı özellikle Triptofan ve Tirozin azalır. Bu iki nörotransmitter öncü- lü amino asidin ne kadar eksildiğine bağlı olarak bitkinlik ve depresyon gelişir. Triptofanın azalması kadar yıkım ürünlerinin artması da (kininürenin) depresif etkiye yol açar. Bu durum aynı zamanda doğal bir savunma mekanizması oluş- turur. Hastayken depresif olup evde dinlenmek yerine hayatın içinde olsaydık, hastalığın bizi zayıf düşüren etkisiyle kendimize daha fazla zarar verebilirdik.
MAJOR DEPRESYON
Major depresyonun yaygınlığı ülkelere göre değişmekle birlikte literatürde sık- lığı %8-12 arasında bildirilmektedir. Bir çok çalışma amino asitlerin kan sevi- yelerindeki değişimlerin nörotransmiter yetersizliği için belirteç olduğunu gös- termiştir. Bu nedenle AMİNO ASİT ANALİZİ DEPRESYONUN TANISI İÇİN BİYOLOJİK BİR BELİRTEÇ OLMANIN YANI SIRA, İLERİDE GELİŞEBİLECEK DEPRESYON İÇİN DE ERKEN TEŞHİS YÖNTEMİDİR9.
Nörotransmitterlerin yapımında kullanılan amino asitlerin azalması depres- yonun nedenlerinden sadece bir tanesidir. Nörotransmitterlerin sinir hücreleri arasındaki miktarı reseptörlerinin azalmasına bağlı olarak da kısıtlanabilir. Gü- nümüzde nörotransmitter eksikliğini gidermeye çalışan tıbbi tedaviler en sık uygulanan depresyon tedavi protokolüdür15.
Nörotransmitter geri alım inhibitörleri sinir sistemindeki monoamin nö- rotransmitterlerinin (serotonin, norepinefrin) miktarını arttırmaz; mevcut olduğu kadarını belirli bölgelerde yoğunlaştırmayı sağlar. NÖROTRANS- MİTTER MİKTARINI ARTTIRMANIN VEYA EKSİLMESİNİ ÖNLEMENİN TEK YOLU KENDİSİNİ OLUŞTURAN AMİNO ASİTLERİN MİKTARINI ARTTIRMAKTIR4.
Antidepresanların sedasyon, yüksek tansiyon, kilo aldırma ve cinsel sağlığı olumsuz etkilemesi gibi yan etkileri ilaçların düzgün kullanılmasını aksatır ve tedavinin önündeki en önemli engeldir. Unutulmaması gereken diğer nokta ise geri alım inhibitörlerinin zaman içinde başka bir nörotransmitterde eksiklik oluşturabilmesidir. Bu nedenle antidepresan ilaçların kullanımı sırasında nörot- ransmitter prekürsörlerinin besin veya takviye olarak desteklenmesi yan etkileri minimuma indirecek ve tedavi başarısını arttıracaktır4,15.
HAREKET ANTİDEPRESANDIR
Hareket etmenin depresyona iyi geldiğini biliriz ve çoğu kez deneyimlerimiz de bu yöndedir. Ancak hareketin depresyona neden iyi geldiğinin biyokimya- sal mekanizmasını tam olarak bilmiyorduk. 2014 yılında İsveçli bilim adamları Cell dergisinde yayınladıkları çalışmada hareketin gerçekten depresyonu tedavi edebileceğini genetik ve metabolik çalışmalar üzerinden gösterdiler45.
ŞEKİL 52. Hareketin antidepresan etki mekanizması45
Resimde özetlendiği üzere stres serotonin sentezinde kullanılan Triptofanı hızla yıkar. Triptofan yıkım ürünü Kininürenin kan beyin bariyerini geçerek beyinde depresif etki yapar. Hâlbuki hareket edildiğinde kaslarda Kininürenini Kininüre- nik asite çevirien enzim artar. Kininürenik asit beyine geçemez ve idrarla kolayca vücuttan uzaklaştırılır. Aynen amino asit metabolizması sonucu açığa çıkan ve toksik olan amonyağın üreye (ürik asit değil) dönüştürülerek atılması gibi.
Güneşli bir havada açık alanda yürümenin (melatonin azalır, oreksin ve seroto- nin artar) ve hareket etmenin neden bu kadar iyi geldiğini amino asit metaboliz- ması üzerinden daha iyi anlayabiliyoruz.
KRONİK YORGUNLUK/TÜKENMİŞLİK SENDROMU ÇARESİZ DEĞİLDİR
Kronik yorgunluk sendromu hastalarım arasında en sık karşılaştığım sorunlar arasındadır. Çok ilginçtir ki hastaların çoğu daha başlangıçta benim kronik yor- gunluk ya da tükenmişlik sendromum var derler. Yaşadıkları durumun altında her hangi bir fiziksel sorun yatmadığından eminler. Çünkü hastaların neredeyse tamamı her türlü check-up uygulamasından geçmiş, tüm kanser taramalarını, ağır metal analizlerini yaptırmış, artı bağırsaklarını temizletmeyi ihmal(!) etme- miş durumdalar. Çoğu farklı supplementleri (Avrupa’dan, Amerika’dan gelen) ve en az bir antidepresanı kullanıyor halde başvurmaktadır. Bu şekilde gelen hastalarıma amino asit analizi yaptırdınız mı dediğimde geçirmiş olduğu tüm süreçleri ben bunu nasıl atladım dercesine sorgulamaktalar.
Kronik yorgunluk sendromu gerçekten de tıbbi bir nedeni bulunamayan fiziksel ve mental aktiviteyle şiddetlenen ancak dinlenmekle geçmeyen klinik durum ola- rak tariflenmektedir. Yorgunluk, konsantrasyon kaybı, unutkanlık, eklemlerde
ağrı, kas ağrısı, baş ağrısı, sürekli uykusuz hissetme, hatta boğaz ağrısı, bazen de lenf düğümlerinde şişme (enfeksiyon olmaksızın) gözlenen belirtiler arasındadır. Ancak en belirgin olan şikâyet dinlenirken dahi bitkin hissetmektir. Yapılan hiçbir tahlil anormal sonuç vermez veya belirtileri açıklayacak nitellikte değildir48,49.
Halbuki kronik yorgunluk sendromu yaşayan hastaların çoğunda amino asit- lerin seviyesinde olması gerekenden farklı değişimler mevcuttur. Genellikle Triptofanın beyine geçerken yarıştığı amino asitlere (LNAA) göre oranında artış tespit edilir. Yani beyinde serotonin sentezi için gerekli Triptofan gereğinden çok arttığında yıkım ürünü olan Kininürenin “DEPRESİF VE YORGUN HİS- SETMEYE NEDEN OLMAKTADIR48,49.
Sonuç olarak KRONİK YORGUNLUK SENDROMUNUN BİYOLOJİK BİR TEMELİ VARDIR VE BU TEMELİ AMİNO ASİT ANALİZİYLE TESPİT ET-
MEK MÜMKÜNDÜR. Bazı durumlarda enerji metabolizmasını detaylı incele- yen analizlere de ihtiyaç duyulmaktadır.
A
B
ŞEKİL 53 A-B. Kronik yorgunluk sendromunda amino asit indeksleri anlamlı değişiklik gösterir48
Amino asit analizine göre kişiye özel hazırlanan amino asit destekleri, kofaktör- leri olan vitamin ve minerallerle birlikte verildiğinde hastaların büyük çoğunlu- ğunda kısa sürede sonuç alınmaktadır. Yapılan bir klinik çalışmada belirtildiği üzere amino asit analizine göre hazırlanmış özel destekleri üç ay süreyle kul- lanmış 25 kronik yorgunluk hastasının %75’inde hastalık tamamen iyileşmiş, sadece %10’nunda yeterli iyileşme görülmemiştir50.
AMİNO ASİT ANALİZİ VE KİŞİYE ÖZEL AMİNO ASİT DESTEKLERİ KRO- NİK YORGUNLUK TEDAVİSİNDE ETKİSİ KANITLANMIŞ TEDAVİ YÖNTE- MİDİR.
Kişiye özel hazırlanan amino asit desteklerinin genel sağlığa etkisi düşünüldü- ğünde aslında kronik yorgunluğun kendisi haricinde, hastalığın semptomlarını da tek tek hedef aldığı görülür. Çünkü serbest amino asit desteği antioksidan, antidepresan, konsantrasyon arttırıcı, enerji arttırıcı, uyku düzenleyici, ağrı gi- derici, kas kitlesini ve sportif performansı arttırıcı etkilere sahiptir.
İLGİNÇ GELİŞME: ABD kaynaklı Institute of Medicine (IOM) kurumu hasta- lığın adını 2015 yılında “SİSTEMİK GAYRET İNTOLERANSI HASTALIĞI (Systemic Exertion Intolerance Disease)” olarak değiştirmiştir49.
Gayret intoleransı pratik bir isim olabilir belki. Umarım intolerans kelimesi, hiç- bir geçerliliği olmayan gıda intolerans testlerinden ilham alınarak GAYRET İNTOLERANSI TESTLERİ üretilmesine yol açmaz…
LOHUSALIK DEPRESYONU
Lohusalık depesyonu yaşayan anneler bana göre tüm benzer hastalıklar arasında en sahipsiz ve şansız kısımı oluşturur. Çünkü doğum sonrası sıkça gelişen bu du- rum hakkında toplumun ve genç ailelerin neredeyse hiç bir farkındalığı veya bil- gisi yoktur. Doğum gibi müthiş bir sevincin yaşandığı ortamda herkesin ilgisi be- beğe yönelmişken anne neredeyse hiç kimsenin haberdar olmadığı birçok sorunla yüzleşmektedir. Bebeğinin mutluluğunu yaşamak varken artan hüznü annenin çocuğuna karşı suçluluk duygusunu beslemekte, kaygı ve değersizlik hissi geliştir- mektedir. Tüm bu süreçleri anne çoğu kez kendi kendine atlatmaya çalışmaktadır.
Lohusa hüznü (postpartum blues) stabil olmayan duygu durumu, uykusuzluk, huzursuzluk, iştah azalması gibi belirtiler verir. Doğum sonrası ilk hafta içinde gelişir ve oldukça yaygın olup tüm yeni annelerin %70’ inde görülür. Lohusa hüznünü anlamak ve tanımak önemlidir çünkü bu annelerin daha sonra Lohu- salık depresyonu (postpartum depresyon) yaşama riski ve şiddeti 4 kat daha fazladır52.
Lohusalık depresyonu ise doğumdan 4 hafta sonra gelişen majör depresyon atağıdır ve ilk üç ay içinde görülme riski % 13-19 olarak bildirilmektedir. Dep-
resyon atağı üzüntü, yorgunluk, olup bitene ilgisizlik, öfke patlamaları, suçluk duygusu, kaygı, değersizlik hissi ve hatta intihar düşüncesi gibi ağır bir tabloyla seyredebilir52,53.
Doğumdan hemen sonraki günlerde östrojen seviyesi 100 ila 1000 kat oranında hızla azalır. Lohusalığın ilk 5 günü içinde beyinde serotonin, dopamin ve nore- pinefrin yıkımını gerçekleştiren Monoamine oksidaz- A (MAO-A) enzimi hız- la yükselmeye başlar. Annelerin neredeyse %70’i beşinci günde en fazla olmak üzere lohusalık hüznü yaşamaktadır52.
MAO-A enziminin hızlıca yükselmesi serotonin, dopamin ve norepinefrin tü- kenmesine neden olur. Bu durumdaki annenin en fazla ihtiyaç duyacağı gıda serotonin ve dopamin sentezini arttıracak Triptofan ve Tirozin amino asitleridir.
ŞEKİL 54. Doğum sonrası ilk 5 gün içinde A. Kan Östrojen seviyesi, B. Kan MAO-A seviyesi,
C. Duygu durum değişimi52
GELENEĞİMİZ BU SÜRECE HAYRET VERİCİ BİR ÇÖZÜM BULMUŞTUR: LOHUSALIK ŞERBETİ
Lohusalığın hemen ilk günlerinde hazırlanan bu şerbetin anneyi sakinleştirdiği ve rahatlatıcı etkisi olduğu bilinmektedir. Yukarıda “kışın niçin daha çok tatlı yeriz?” kutucuğunda belirttiğim gibi insülini hızla arttıran şekerli yiyecek, içe- cekler Triptofan ve Tirozinin hızla beyine geçmesini sağlar.
Çok kez doğruluğunu savunduğum geleneksel beslenme öğretisi lohusaların daha fazla beslenmesi gerektiği konusunda son derece doğru olmakla birlikte nasıl beslenmesi gerektiği konusunda gördüğüm kadarıyla yanılmaktadır.
İlk hafta verilen lohusalık şerbeti Triptofanın beyine geçişini arttırıcı etkisinden dolayı lohusa hüznü için dâhiyane bir çözüm olarak kabul edilebilir. Ancak ge- leneksel yaklaşımın temel amacının lohusanın hüznü değil, bebeğin muhtaç ol- duğu sütün çoğalması olduğu aşikârdır.
ANNENİN SÜTÜ ÇOĞALSIN DİYE ANNEYE ŞERBET VEYA DİĞER KARBONHİDRATLARI YÜKLEMEK YANLIŞTIR.
Süt veren annenin beslenme ihtiyacı lohusa olmayanlara göre en az bir buçuk kat artmıştır. Bebek için hayat dolu amino asitlerin tek kaynağı olan sütün salgı- lanabilmesi için anne her zamankinden daha fazla proteine ihtiyaç duyar. Yetiş- kin bir kadının günlük protein ihtiyacı 0,8 g/kg iken, bu ihtiyaç gebelikte 1,1 g/ kg, emzirme döneminde ise 1,3 g/kg düzeyine çıkar. Örneğin 60 kg bir kadının protein ihtiyacı 46 gram iken emzirdiği dönemde 78 gram olur. Yani süt veren annenin protein tüketimini en az %60 oranında arttırması gerekmektedir. Emzi- ren annede amino asitlerin kofaktörü (yardımcısı) olan vitamin ve minerallere (B6, B1, B3, C Vit, çinko, mangan) duyulan ihtiyaç da belirgin olarak artmakta- dır53,54.
Tablo 8. Emziren annelerin ve yetişkin bir insanın günlük amino asit ihtiyacı53
Yetişkin bir insanın günlük amino asit ihtiyacı Emziren annenin günlük amino asit ihtiyacı
Histidin 14 mg/kg 19 mg/kg
İzolösin 19 mg/kg 30 mg/kg
Lösin 42 mg/kg 62 mg/kg
Lizin 38 mg/kg 52 mg/kg
Metiyonin + Sistein 19 mg/kg 26 mg/kg
Fenilalanin + Tirozin 33 mg/kg 51 mg/kg
Treonin 20 mg/kg 30 mg/kg
Triptofan 5 mg/kg 9 mg/kg
Valin 24 mg/kg 35 mg/kg
LOHUSAYI BEKLEYEN İKİ TEHLİKE VARDIR:
1. Lohusalık depresyonu
2. Aşırı kilo alımı
Hormon ve nörotansmitterlerin kan seviyelerindeki değişim nedeniyle ilk hafta içinde gözlenen lohusa hüznü atlatılsa bile sonrasında gelişebilecek majör dep- resyonun yardım almadan üstesinden gelinmesi kolay değildir. Depresyonla geçen süre çocuk, anne ve tüm aile için travmatik olacaktır. Tedaviyi zorlaştıran en önemli etken emziren annelerin antidepresan ilaçları kullanmak isteme- mesidir. Bu grup ilaçların gebelikte kullanımı açısından en düşüğü C katego- risindedir. C kategorisi hayvanlar üzerinde yapılan çalışmalarda fetüsde isten- meyen etkiler saptanan ancak insanlarda kontrollü çalışma yapılmamış olan ilaç grubudur.
Sonuçta YA ANNE TEDAVİDEN, YA DA BEBEK ANNE SÜTÜNDEN MAH- RUM KALMAKTADIR.
Gebelik süreci ve sonrasında gelişebilecek depresyonu önlemenin veya tedavi edebilmenin en etkili yolu beslenmenin düzenlenmesidir. Nörotransmitterlerin hızla azaldığı, amino asitlerin kan seviyesinin düştüğü ve daha önemlisi amino asit ihtiyacının %60 arttığı bir durumda uygun amino asit desteğinin lohusa- lık depresyonu riskini ve şiddetini azaltacağı şüphesizdir. Lohusalık depresyo- nunu önlemek ve tedavi etmek sadece annenin sağlığı için zorunlu olmayıp, bebeğin anne sütü alabilmesi ve anneyle ilişkisi açısından da sağlıklı olmasını sağlayacaktır55.
LOHUSANIN KİLO PROBLEMİ
Emziren anne gebelikten kalan kilolarını vermeye çalışmaktadır ancak bir yan- dan da beslenme ihtiyacı artmıştır. Kilo problemi yaşayan kadınların büyük ço- ğunluğunda sorunun doğum sonrası başlamış olması şaşırtıcı değildir.
Emziren annelerin beslenirken geleneksel bilginin dayattığı karbonhidratı değil de kaliteli proteinleri arttırması daha az yiyecekle daha fazla besin elde etmesini sağlayacaktır. Gerektiğinde kısa süreli serbest amino asit desteği annelerin artmış ihtiyacını tam olarak karşılayacağı için, hem süt salgısını arttırır hem de kolayca kilo vermesine yardımcı olur.
SERBEST AMİNO ASİT DESTEĞİ52-55
• Lohusalık hüznünü giderir.
• Lohusalık depresyonunu önlemeye ve tedavi etmeye yardımcı olur.
• Emziren annelerde %60 oranında artmış olan amino asit ihtiyacını karşılar.
• Neredeyse hiç kalori almaksızın besin ihtiyaçları karşılanmış olur.
• Amino asitler hızlıca kilo vermeyi sağlar.
• Annenin fiziksel ve mental performansını arttırır.
DİKKAT EKSİKLİĞİ HİPERAKTİVİTE BOZUKLUĞU (DEHB)
Dikkat eksikliği hiperaktivite bozukluğunun çocukluk çağında görülme sıklığı
%5-7 olarak bildirilmektedir. Ancak günümüzde bu hastalığın tedavisi için kul- lanılan ilaçların satış rakamlarına baktığımızda hastalığın çığ gibi çoğaldığı algı- sına kapılmamak mümkün değildir. En azından bana başvuran hastaları analiz ettiğimde bile 20 kişilik bir sınıfta ortalama 4-5 çocuğun Ritalin, Concerta türü ilaçlar aldığını görmekteyim.
DEHB tedavisinde kullanılan ilaçların üretim rakamları hastalığın ne kadar hız- la arttığını (?) veya ne kadar çok fazla çocuğun bu ilaçlara maruz bırakıldığını açıkça göstermektedir.
Beyin fonksiyonlarını inceleyen çalışmalarda DEHB hastalarında dikkat ve mo- tor aktiviteleri yürüten beyin alanlarında yapısal ve fonksiyonel anormallikler saptamıştır. Bu fonksiyon ve yolaklar başlıca dopamin ve norepinefrin adlı nö- rotransmitterlerinin kontrolündedir. Dopamin eksilmesi hastalığın temel nede- ni olarak görülmektedir. Öte yandan serotonin etki yollarının da dopamin üze- rinde etkili olduğu bildirilmiştir57.
Dikkat eksikliği hiperaktivite tedavisinde kullanılan ilaçlar (metilfenidat ve amafetamin türevleri) nörotransmitterler üzerinden etki etmektedir. Daha önce belirttiğim gibi bu ilaçlar merkezi sinir sisteminde nörotransmiter miktarını art-
ABD Yıllık Üretim (kilogram)
ŞEKİL 55. Dikkat Eksikliği Hiperaktive Bozukluğu ilaçlarının üretimindeki artış56
tırmaz, sadece yoğunlaştığı bölgeleri değiştirir. Dopamin, norepinefrin ve se- rotonin sentezlenebilmesi tamamen oluştukları amino asitlerin mevcudiyetine bağlıdır. Prekürsör amino asitlerin (Triptofan ve Tirozin) her ikisinin de kandan beyin dokusuna geçebilmesi aynı geçiş kapılarını kullanan diğer amino asitlerin (büyük nötral amino asitler, LNAA) dengesinden etkilenir. Bu nedenle kan ami- no asit seviyelerini dengeleyebilecek beslenme modeli veya destek tedavilerinin sinir sistemini ve davranışları etkileyeceği açıktır.
Depresyon tedavisi için reçete edilen geri alım inhibitörlerinin plasebodan %7- 13 oranında, dikkat eksikliği hiperaktivite ilaçlarının ise plasebodan %12-26 ora- nında daha etkili olduğu bildirilmektedir. Yani depresyon tedavisi alan kişilerin
%87-93’ü, DEHB tedavisi alan kişilerin %74-88’i plasebodan daha fazla sonuç beklememelidir. Ancak hastaların tümü her hangi bir yan etkiyle karşılaşabilir58.
Nörotransmitterler gıdalardan aldığımız proteinlerden dolaysısıyla Tirozin, Triptofan, Glisin, Glutamin, Taurin vb. amino asitlerden oluşmaktadır. Bu ne- denle beyini sağlıklı proteinlerle beslemek nörotransmitter üretimini arttırır ve DEHB belirtilerini azaltır.
Dr. Mary Hinz yaptığı çalışmada 4-18 yaş arasındaki 85 dikkat eksikliği hipe- raktivite hastasını 10 hafta süreyle serotonin ve dopamin önmaddesi (Triptofan, Tirozin) olan amino asitlerle tedavi etmiştir. Hastaların %67’si sadece amino asit tedavisiyle anlamlı iyileşme kaydetmiştir. İyileşme görülmeyen çocuklarda ya- pılan doz ayarlamasıyla toplamda hastaların %77’sinde istatiksel olarak anlamlı iyileşme sağlanmıştır57.
OTİZM
Otizm genellikle üç yaşından önce tanısı konulan, beyinin gelişimsel bir bozuk- luğudur. Hastalığın belirgin özellikleri toplumsal etkileşimin bozulması, ileti- şimin bozulması, tekrarlayan basmakalıp hareketler ve konuşmalar şeklinde özetlenebilir.
Hastalığın gelişmesinde net olarak tanımlanmış bir genetik bozukluktan ziyade çevresel faktörlerle etkileşimi söz konusu olan genlerde polimorfizmler saptan- mıştır. Genetik yatkınlığı olan çocuklarda çevresel kirlilik, ağır metallere maruz kalma, vitamin, mineral eksiklikleri, aşılar, enfeksiyonlar otizm nedenleri ara- sında yer almaktadır59.
Otizmli çocukların yaklaşık %80’nin kan analizlerinde amino asit seviyelerine ilişkin değişimler tespit edilmiştir. Davranışların tamamında nörotranmitterler etkili olduğu için, eksitatör (uyarıcı) ve inhibitor (yatıştırıcı) nörotransmitterleri oluşturan amino asitlerin seviyeleri otistik çocuklarda normal çocuklara göre anlamı değişiklikler gösterir. Özellikle uyarıcı amino asitler yüksek, yatıştırıcı amino asitler düşük seyretmektedir60,61,62.
Otizmli çocukların amino asit seviyeleri hastalık veya beslenme problemleri ne- deniyle sağlıklı çocuklara kıyasla farklılık göstermektedir. Her durumda bu ço- cukların belirli aralıklarla amino asit analizlerinin yaptırılması ve uygun amino asit desteği çocukların fiziksel ve nörolojik gelişimine katkı sağlamaktadır.
ÖNEMLİ GELİŞME: Otizmin amino asit ilişkisine dair Science dergisinde 2012 yılında çok umut verici bir çalışma yayınlanmıştır. Dallı zincirli amino asitlerin (Lösin, İzolösin ve Valin) her üçü ortak bir enzim “Branched Chain Ketoacid Dehydrogenase Kinase (BCKDK)” tarafından metabolize edilmektedir. Farelerde yapılan çalışmalar ve otizmli çocukların kan analizleri bu enzimdeki defektin dallı zincirli amino asitlerin seviyesinde azalmaya ve otizm gelişimine neden olduğunu göstermiştir. Müthiş haber ise Lösin, İzolösin ve Valin desteğinin enzim defektine bağlı nörolojik sorunları farelerde gerilettiğinin kanıtlanmasıdır. Çalışma grubu amino asit desteğinin enzim defekti olan otizmli çocuklarda da kan seviyelerini normalleştirdiğini göstermiştir. Bu nedenle BCKDK enziminde defekt olan otizm hastalarının Lösin, İzolösin ve Valin desteğiyle tedavi edilebileceğini bildirdiler63.
Takip eden benzer bir amino asit çalışması BCKDK enzim defekti olan otizmli çocuklarda Lösin, İzolösin ve Valin amino asit tedavisinin amino asit seviyele- rini düzeltiğini, fiziksel gelişimi arttırdığını ve davranışlarda düzelme sağla- dığını göstermiştir64.
ALZHEİMER
Yaşlanmayla birlikte nörotransmitterlerin kontrol ettiği bilişsel fonksiyonlarda azalma gözlenmektedir. Amino asit analizlerinden elde edilen indeksler ilerle- yen yaşlar için önemli risk oluşturan Alzheimer hasalığında sağlıklı kişilere göre farklılıklar gösterir. Çalışmalar hastalığın daha çok erken dönemlerinde kan amino asit düzeylerinde spesifik değişimler olduğunu bildirmektedir. Bu ne- denle amino asit indekslerini izlemek Alzheimer riskinin takibi için çok önem- lidir65,66,67.
Taurin, Metiyonin ve Serin amino asitlerinden elde edilen indeks (TSM) öğ- renme keskinliği, zihin açıklığı ve unutkanlık takibine oldukça tutarlı ve pratik sonuçlar vermektedir. Amino asit çalışmalarının neredeyse tamamında TSM oranı, sağlıklı bireylerle bilişsel fonksiyonu bozulan hastalar karşılaştırıldığında anlamlı farklılık göstermiştir. İleri yaştaki hastalarımda unutkanlığın tek biyo- kimyasal destekçisi neredeyse bu indeks diyebilirim. TSM oranı aynı zamanda öğrenme becerisi, zihin açıklığı için de çok iyi bir belirteç olup okul çocuklarının başarısıyla doğru orantılı seyretmektedir66.
Amino asit seviyeleri nörotransmitter sentezinde düzenleyici rol oynar. Nörot- ransmitterlere etki edebilecek beslenme değişikliği ve uygun destekler hastalı- ğın gelişmesini önleyebilir, ilerlemesini durdurabilir ve semptomların iyileşme- sine yardımcı olur68.
REFERANSLAR:
1. Lieberman M. Marks’ Basic Medical Biochemistry. Fourth, North American Edition Edition Lippin- cott Williams & Wilkins 2013
2. http://fibroenergy.com/brain-chemicals-neurotransmitters/
3. http://www.macalester.edu/academics/psychology/whathap/ubnrp/meth08/biochemistry/neurotransmitter.
htm
4. Hinz M . Relative nutritional deficiencies associated with centrally acting monoamines. Int J Gen Med. 2012;5:413-30
Whenever low or inadequate levels of monoamine neurotransmitters exist, a relative nutritional deficiency is present.
5. Blum K, Ross J. “Nutritional Gene Therapy: Natural Healing in Recovery. Counselor Magazine, January/February, 2001
6. Nogueiras R. The opioid system and food intake: homeostatic and hedonic mechanisms. Obes Facts. 2012;5(2):196-207.
Opioids are important in reward processes leading to addictive behavior such as self-administration of opioids and other drugs of abuse including nicotine and alcohol. Opioids are also involved in a broadly distributed neural network that regulates eating behavior, affecting both homeostatic and hedonic mechanisms.
7. Volkow ND. Obesity and addiction: neurobiological overlaps. Obes Rev. 2013 Jan;14(1):2-18.
8. Ross, Julia. The Mood Cure: The 4-Step Program to Take Charge of Your Emotions-. Penguin Publishing Group. 2012
9. Altamura C. Plasma concentrations of excitatory amino acids, serine, glycine, taurine and his- tidine in major depression. Eur Neuropsychopharmacol. 1995;5 Suppl:71-5.
10. Mitani H. Correlation between plasma levels of glutamate, alanine and serine with severity of depression. Prog Neuropsychopharmacol Biol Psychiatry. 2006 Aug 30;30(6):1155-8.
11. Lakhan SE. Nutritional therapies for mental disorders. Nutr J. 2008 Jan 21;7:2.
12. Ghanizadeh A. Increased glutamate and homocysteine and decreased glutamine levels in autism: a review and strategies for future studies of amino acids in autism. Dis Markers. 2013;35(5):281-6
13. Fadda F. Tryptophan-Free Diets: A Physiological Tool to Study Brain Serotonin Function. News
Physiol Sci. 2000 Oct;15:260-264.
14. Young SN. The role of serotonin in human mood and social interaction. Insight from altered tryptophan levels. Pharmacol Biochem Behav. 2002 Apr;71(4):857-65.
15. Ille R. “Add-On”-therapy with an individualized preparation consisting of free amino acids for pa- tients with a major depression. Eur Arch Psychiatry Clin Neurosci. 2007 Jun;257(4):222-9.
16. Buist R. The therapeutic predictability of tryptophan and tyrosine in the treatment of depression.
Int J Clin Nutr Rev. 1983, 3:1-3.
17. Rot M. Social behaviour and mood in everyday life: the effects of tryptophan in quarrelsome in- dividuals. J Psychiatry Neurosci .2006, 31(4):253-262.
18. Mc Lean A. The effects of tyrosine depletion in normal healthy volunteers: implications for unipo- lar depression. Psychopharmacology. 2004, 171(3):286-297
19. Ruhé HG. Mood is indirectly related to serotonin, norepinephrine and dopamine levels in humans: a meta-analysis of monoamine depletion studies. Mol Psychiatry 2007, 12(4):331-359.
20. Petty F. GABA and mood disorders: a brief review and hypothesis. J Affect Disord 1995. 34(4):275-281
21. Adams PB. Arachidonic acid to eicosapentaenoic acid ratio in blood correlates positively with clinical symptoms of depression. Lipids. 1996, 31(Suppl):S157-S161.
22. Young SN. Folate and depression–a neglected problem. J Psychiatry Neurosci. 2007, 32(2):80-8
23. Bell IR. B complex vitamin patterns in geriatric and young adult inpatients with major depressi- on. J Am Geriatr Soc. 1991, 39(3):252-257.
25. Eby GA. Rapid recovery from major depression using magnesium treatment. Med Hypotheses. 2006, 67(2):362-370.
26. DeLeo D. S-adenosylmethionine as an antidepressant: A double blind trial versus placebo. Curr Ther Res. 1987, 41(6):865-870.
27. Sartori HE. Lithium orotate in the treatment of alcoholism and related conditions. Alcohol 1986,
3(2):97-100.
28. Naylor GJ. Vanadium: a possible aetiological factor in manic depressive illness. Psychol Med 1981,
11:249-256.
29. Hasanah CI. Reduced red-cell folate in mania. J Affect Disord 1997, 46:95-99.
30. Bell IR. Vitamin B12 and folate status in acute geropsychiatric inpatients: affective and cognitive characteristics of a vitamin nondeficient population. Biol Psychiatr 1990, 27(2):125-137.
31. Green AR. The pharmacokinetics of oral L-tryptophan: effects of dose and concomitant pyridoxi- ne, allopurinol or nicotinamide administration. Adv Biol Psychiatr 1983, 10:67-81.
32. Cohen BM. Lecithin in the treatment of mania: double-blind, placebo-controlled trials. Am J
Psychiatr 1982, 139:1162-1164.
33. Stoll AL. Omega 3 fatty acids in bipolar disorder: a preliminary double-blind, placebo-controlled trial. Arch Gen Psychiatry 1999, 56(5):407-412.
34. Frangou S. Efficacy of ethyl-eicosapentaenoic acid in bipolar depression: randomized double- blind placebo- controlled study. Br J Psychiatry 2006, 188:46-50.
35. van der Heijden FM. Amino acids in schizophrenia: evidence for lower tryptophan availability during treatment with atypical antipsychotics? Journal of Neural Transmission 2005, 112(4):577-585.
36. Javitt DC. Amelioration of negative symptoms in schizophrenia by glycine. Am J Psychiatry 1994,
151(8):1234-1236.
37. Leiderman E. Preliminary investigation of high-dose oral glycine on serum levels and negative symptoms in schizophrenia: an open-label trial. Biol Psychiatry 1996, 39(3):213-215.
38. Javitt DC. Adjunctive high-dose glycine in the treatment of schizophrenia. Int J Neuropsychophar- macol 2001, 4(4):385-391.
39. Peet M. International variations in the outcome of schizophrenia and the prevalence of depres- sion in relation to national dietary practices: an ecological analysis. British Journal of Psychiatry 2004, 184:404-408.
40. Christensen O. Fat consumption and schizophrenia. Acta Psychiatr Scand 1988, 78(5):587-591.
41. Peet M. Eicosapentaenoic acid in the treatment of schizophrenia and depression: rationale and prelimi- nary doubleblind clinical trial results. Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 2003, 69(6): 477-485.
42. Emsley R. Randomized, placebo-controlled study of ethyl-eicosapentaenoic acid as supplemental treatment in schizophrenia. Am J Psychiatry 2002, 159(9):1596-1598.
43. Szegedi A. Acute treatment of moderate to severe depression with hypericum extract WS 5570 (St John’s wort): randomised controlled double blind non-inferiority trial versus paroxetine. British Medical Journal. 2005, 330(7494):759.
44. Fava M. A double-blind, randomized trial of St. John’s wort, fluoxetine, and placebo in major depressive disorder. J Clin Psychopharmacol. 2005, 25(5):441-447.
45. Agudelo LZ. Skeletal muscle PGC-1-1 modulates kynurenine metabolism and mediates resilience to stress-induceddepression Cell. 2014 Sep 25;159(1):33-45
46. Fukuda K. The Chronic Fatigue Syndrome Study: A comprehensive approach to its definition and study. International Chronic Fatigue Syndrome Study Group. Ann Intern Med. 1994, 121:953–959.
47. Werbach MR. Nutritional strategies for treating chronic fatigue syndrome. Altern Med Rev. 2000 Apr;5(2):93-108.
48. Georgiades E. Chronic fatigue syndrome: new evidence for a central fatigue disorder. Clin Sci (Lond). 2003 Aug;105(2):213-8.
The significant differences observed in a number of key putative CNS 5-HT and dopaminergic modulators, coupled with the exacerbated perception of effort, provide further evidence for a potentially significant role for CNS mechanisms in the pathogenesis of CFS
49. Malhotra R. Tryptophan and Kynurenine Levels and Its Association With Sleep, Nonphysical Fatigue, and Depression in Chronic Hemodialysis Patients. J Ren Nutr. 2017 Mar 30. pii: S1051- 2276(17)30053-5.
50. Bralley JA. Treatment of chronic fatigue syndrome with specific amino acid supplementation. Jo-
urnal of Applied Nutrition. 1994, 46(3): (pp 74-78).
51. Beyond Myalgic Encephalomyelitis/Chronic Fatigue Syndrome: Redefining an Illness. Committee on the Di- agnostic Criteria for Myalgic Encephalomyelitis/Chronic Fatigue Syndrome, Board on the Health of Select Populations, Institute of Medicine. Washington (DC): National Academies Press (US); 2015 Feb 10.
52. Sacher J. Elevated brain monoamine oxidase A binding in the early postpartum period. Arch Gen Psychiatry. 2010 May;67(5):468-74.
53. Ellsworth-Bowers ER. Nutrition and the psychoneuroimmunology of postpartum depression. Nutr Res Rev. 2012 Jun;25(1):180-92.
54. Meyers, Linda D; Dietary Reference Intakes Research Synthesis Workshop (2006 Institute of Medicine (US)); Institute of Medicine (US) Food and Nutrition Board. Washington, DC : Nati- onal Academies Press, c2007.
55. Rechenberg K. Nutritional interventions in depression and perinatal depression. Yale J Biol Med. 2013 Jun 13;86(2):127-37.
56. U.S. Department of Justice website: www.usdoj.gov.
57. Hinz M. Treatment of attention deficit hyperactivity disorder with monoamine amino acid precur- sors and organic cationtransporter assay interpretation. Neuropsychiatr Dis Treat. 2011; 7: 31–38.
58. Hinz M. Monoamine depletion by reuptake inhibitors. Drug Healthc Patient Saf. 2011;3:69-77. Reuptake inhibitors do not increase the total number of monoamine molecules in the central nervous system. Their mechanism of action facilitates redistribution of monoamines from one place to another..
59. Stokstad E. Development. New hints into the biological basis of autism. Science. 2001 Oct 5; 294 (5540): 34-7.
60. Arnold GL. Plasma amino acids profiles in children with autism: potential risk of nutritional deficiencies. J Autism Dev Disord. 2003 Aug;33(4):449-54.
Children with autism had more essential amino acid deficiencies consistent with poor protein nutrition than an age/gender matched control group. There was a trend for children with autism who were on restricted diets to have an increased prevalence of essential amino acid deficiencies and lower plasma levels of essential acids including the neurotransmitter precursors tyrosine and tryptophan than both controls and children with autism on unrestricted diets.
61. Tu WJ. Application of LC-MS/MS analysis of plasma amino acids profiles in children with au- tism. J Clin Biochem Nutr. 2012 Nov;51(3):248-9.
62. Shimmura C. Alteration of plasma glutamate and glutamine levels in children with high- functioning autism. PLoS One. 2011;6(10):e25340.
63. Novarino G. Mutations in BCKD-kinase lead to a potentially treatable form of autism with epi- lepsy. Science. 2012 Oct 19;338(6105):394-7.
Bckdk knockout mice show abnormal brain amino acid profiles and neurobehavioral deficits that respond to dietary supplementation. Thus, autism presenting with intellectual disability and epilepsy caused by BCKDK mutations represents a potentially treatable syndrome.
64. García-Cazorla A. Two novel mutations in the BCKDK (branched-chain keto-acid dehydrogenase kinase) gene are responsible for a neurobehavioral deficit in two pediatric unrelated patients. Hum Mutat. 2014 Apr;35(4):470-7.
Based on these results, a protein-rich diet plus oral BCAA supplementation was implemented in the pati- ent homozygous for p.R174Gfs1. This treatment normalized plasma BCAA levels and improved growth, developmental and behavioral variables. Our results demonstrate that BCKDK mutations can result in neurobehavioral deficits in humans and support the rationale for dietary intervention.
65. Fekkes D. Abnormal amino acid metabolism in patients with early stage Alzheimer dementia. J
Neural Transm. 1998;105(2-3):287-94.
The reported findings suggest that abnormal amino acid metabolism is present in the early stages of AD. We hypothesize that this abnormality could play a role in the pathogenesis of behavioural changes occurring in later stages of AD.
66. Ravaglia G. Plasma amino acid concentrations in patients with amnestic mild cognitive impair- ment or Alzheimer disease. Am J Clin Nutr. 2004 Aug;80(2):483-8.
The plasma amino acid profiles of elderly patients with aMCI or AD show abnormalities in aromatic and basic amino acids that potentially affect neurotransmitter biosynthesis.
67. Gueli MC. Alzheimer’s disease: amino acid levels and brain metabolic status. Neurol Sci. 2013 Sep;34(9):1575-9.
68. Fonteh AN. Free amino acid and dipeptide changes in the body fluids from Alzheimer’s disease subjects. Amino Acids. 2007 Feb;32(2):213-24.
Since our data show changes in antioxidants, neurotransmitters and their precursors or FAA associated with urea metabolism in pAD compared with CT, we propose that manipulation of these metabolic path- ways may be important in preventing AD progression.
Besin Destekleri, Sporcu Sağlığı
ve Amino Asitler
Günümüzde profesyonel sporcu olsun olmasın birçok kişi performans arttırmak için besin takviyesi ürünlerini sıkça kullanmaktadır.
Elit atletlerin neredeyse % 60’nın bir veya daha fazla besin takviyesi kullandığı belirtilirken bazı spor alanlarında neredeyse tüm atletlerin destek aldığı bildiril- mektedir1.
Amerika Birleşik Devletlerinde yapılan halk sağlığı anketlerine (National Health and Nutrition Examination Survey –NHANES) göre 1972’den 2006 yılına kadar geçen süreçte supplement kullanımının hızla yaygınlaştığı görülmektedir2.
Tablo 9. ABD halk sağlığı anketi2
NHANES ANKETİ % Yetişkinler % Yetişkinler
≤50 >50
NHANES I, 1971-74 % 22 % 27
(Block, et al.)
NHANES II, 1976-80 % 33 % 39
(Koplan, et al.)
NHANES III, 1988-94 % 40 % 46 (NCHS)
NHANES, 1999-2000 % 45 % 60
(Radimer, et al.)
NHANES, 2003-06 % 45 % 67
(Bailey, et al.)
Son beş, on yılda aynı artışın ülkemizde de mevcut olduğunu söylemek yanlış ol- maz. Eczane vitrinlerinin ve içerideki göz alıcı stantların, vitamin dükkânlarının artışı bu kanıyı doğrular niteliktedir. Daha önceleri halsizlik, yorgunluğa karşı veya bağışıklık sistemini güçlendirsin diye kullanımına şahit olduğumuz bili- nen vitamin ve minerallerin yerini göz alıcı reklamlarıyla mucize yaratacak ima- jı veren yüzlerce supplement almış durumda.
Sağlık uzmanlarının “Sağlıklı beslenin gerisi önemli değil” demesi pratikte gıda takviyelerine ilgiyi hiçbir şekilde azaltmıyor. Mevcut ortam besin destekle- ri konusunda kullanıcıların ve hatta sağlık mensuplarının çok fazla bilgi sahibi olmadığını gösteriyor. Görüşler “KULLAN İYİ GELİR VEYA ZARARLI SA- KIN BULAŞMA” ötesinde değil.
Neden iyi gelir veya neden zararlı konusu kimsenin el atamadığı detaylar ola- rak bırakılmış durumdadır. Böyle bir ortamda suiistimallere açık olarak büyü- yen bir pazarın oluşması kaçınılmazdır.
11.956 kişi üzerinden gerçekleştirilmiş olan Amerikan NHANES 2007-2010 araştırmasına göre “niçin supplement kullanıyorsunuz” sorusuna insanların
%45’i sağlıklarının daha iyi olması için cevabını vermiştir. Buna karşın denek- lerin sadece %23’ü sağlık uzmanı tarafından önerilen destekleri kullandığını belirtmiştir3.
Besin desteklerinin sporcular için özellikle doping açısından ciddi riskler ta- şıyor olması nedeniyle Dünya Anti-Doping Örgütü (WADA) besin destek- lerini takip etmekte ve sıkça bildiriler yayınlamaktadır. WADA’nın 24 Ocak 2014, Paris Sempozyumunda Prof. Ron Maughan’ın slaytını aynen paylaşmak isti- yorum1.
“Supplement kullanımının zararları:
• Bazı ürünler yabancı maddeler içerir (böcek, kurşun, cam kırıkları, hayvan dışkısı, vs.)
• Bazı ürünler etiketinde yazan maddeyi içermez, bunun yerine ucuz madde- ler konulmuştur*.
• Bazı ürünler toksik maddeler içerir.
• Sporcuya özel sorunlar: Bazı ürünler etiketinde yazmadığı halde doping maddeleri içerir ”.
* İkinci maddeye ilişkin benzer durumu Sayın Prof. Dr. Ahmet Rasim Küçükus- ta bir makalesinde piyasada bulunan bir markaya ait altı adet besin takviyesin- den beşinin içinde etiket üzerinde yazan “maddelerin olmadığının anlaşıldığını, “Olsa ne olurdu zaten...” diyerek tüm açıklığıyla aktarmıştır4.
Prof. Dr. Maughan’ın doping iddiası Uluslararası Olimpiyat komitesinin (IOC) 13 ülkeyi kapsayan çalışmasına dayanmaktaydı5.
Komitenin çalışması:
Ekim 2000 - Kasım 2001 arasında 13 ülke ve 215 üreticiden 634 adet hormon içer- meyen supplement toplanmış. Supplementlerden 578 tanesi dükkânlardan, 52 tanesi internet üzerinden, 2 tanesi telefon siparişiyle ve 2 adet komitenin (IOC) gönderdiği ürün şeklinde elde edilmiş. Tüm ürünler Almanya’nın Köln şehrin- de bulunan IOC akredite doping laboratuarında analiz edilmiş.
ÜRÜNLERİN %14,8’inde ETİKETİNDE YAZMADIĞI HALDE DOPİNG
İÇEREN MADDE TESPİT EDİLMİŞ. 66 üründe ise (%10,4) güvenilir sonuç elde edilememiş. Bkz. Tablo 10.
Doping tespit edilen ürünlerin etiketinde içerik olarak belirtilen maddeler:
Amino asitler, protein, vitaminler, mineraller, kreatin, riboz, BCAA, HMB, Piru- vat, CLA, Melatonin, bitki ekstreleri, enzimler.
Tablo 10. Ülkelere göre ürün dağılımı ve doping testinin pozitif çıkma oranı5
Ülke Ürün sayısı Dopingli ürün sayısı Yüzde
Hollanda 31 8 25.8 %
Avusturya 22 5 22.7 %
İngiltere 37 7 18.9 %
Amerika 240 45 18.8 %
İtalya 35 5 14.3 %
İspanya 29 4 13.8 %
Almanya 129 15 11.6 %
Belçika 30 2 6.7 %
Fransa 30 2 6.7 %
Norveç 30 1 3.3 %
İsviçre 13 - -
İsveç 6 - -
Macaristan 2 - -
Total 634 94 14.8 %
Anabolik Steroidlerin Yan Etkileri6,7,8:
BESİN DESTEKLERİNDE BELİRTİLMEYEN DOPİNG ETKİLİ ANABO- LİZAN STEROİDLER SADECE SPORCULARIN KARİYERİ İÇİN DEĞİL, KULLANAN HERKESİN SAĞLIĞI İÇİN CİDDİ TEHTİD OLUŞTURMAK- TADIR.
Anabolizan steroidler geri dönüşü olmayan yan etiklere yol açabilirken masum zannedilebilecek kafein ve efedrine ilişkin literatürde 17 ölüm vakası bildiril- miştir6.
Tablo 11. Anabolik Steroidlerin Yan Etkileri
Kardiyovasküler: Endokrinoloji/genital
• Kan basıncını arttırır Erkeklerde
• Kan yağlarında olumsuz değişiklikler yapar • Jinekomasti
• Kalp kası fonksiyonunu bozar • Testislerde küçülme
• Hematokrit (Kan hücre sayısında) artış • Sperm sayısında azalma
• Tromboembolizm (Pıhtılaşma riskinde artış) • Libido değişikliği
• Kalp ritm bozukluğu • Prostat büyümesi
• Ani ölüm • Prostat kanseri
Karaciğer
• Karaciğer tümörü Kadınlarda
• Karaciğer hasarı • Adet düzensizliği
Kas iskelet • Klitoris irileşmesi
• Ergenlik öncesi büyüme plaklarının erken • Maskülinizasyon (ses kalınlaşması, kıllanma, kapanması nedeniyle boy kısalığı kaslı yapı)
• Kas içi apseler • Libido artışı
• Artmış tendon yırtılma riski Psikoloji
Dermatoloji: • Agresif davranışlar
• Akne • Artmış özgüven
• Kellik • Duygu durum dalgalanması
• Kollajen liflerde hasar
Besin Takviyelerinin Kullanılma Nedenleri:
• Kas kitlesini arttırmak
• Fazla kiloları vermek, yağ eritmek
• Fiziksel ve mental performans artış beklentisi
• İmmün sistemi güçlendirmek
• Kronik yorgunluğu gidermek
• Cinsel performansı arttırmak
Bu beklentileri karşılamak üzere piyasaya sürülen ürünlerin çoğunda etiketle- rinde yer almadığı halde aşağıdaki maddeler bulunabilmektedir:
• Kas geliştirmek için anabolik steroidler
• Toniklerde kafein, efedrin
• Kilo verdirmek amacıyla yasaklı Sibutramin
• Cinsel performans ürünlerinde Sildenafil (Viagra ve benzer etken maddeler)
Bu durumda akla şu soru gelebilir: TAKVİYE BİR ÜRÜN HİÇ Mİ İŞE YARAMAZ?
Prof. Maughan’ın bu konudaki düşüncesi özellikle sporcu ürünleri için oldukça manidardır:
1. Eğer supplement işe yarıyorsa içinde belirtilmemiş yasaklı bir madde vardır
2. Eğer yasaklı bir madde içermiyorsa, muhtemelen işe yaramayacaktır
3. Bazı istisnalar olabilir
Evet, bazı önemli istisnalar var. Bu istisnaları öğrenebilirsek supplementlerden fayda görmek mümkün olur. Ürünlerin üzerlerinde Şekil 56’da olduğu gibi içe- rik listesi yazılıdır. Bir ürünün, etiketinde yazdıklarıyla içeriğinin aynı olduğun- dan şüphe etmesek dahi, bu supplementin fayda verecek bir ürün olup olmadı- ğını nasıl anlayacağız?
Fayda veya zarar görmemizde en belirleyici unsur ürünü ne şekilde ve niçin aldığımız olabilir.
Ama biliyoruz ki aslında destek ürünlerini almamızda en önemli belirleyici unsur maalesefki ürünün reklamıdır. Dergilerde, televizyonda, internette veya vitrinlerdeki etkili bir reklama ilaveten ürünün marka bilinirliği gelişmişse ve de eczanede bulunuyor olmasının verdiği güven en önemli etkendir. Hâlbuki bu ürünler ilaç sınıfında olmadığı için ülkeye giriş ve reklam hükümleri ilaçtaki denetim ve kısıtlamadan çok uzaktır. Bu nedenle eczane haricinde de rahatlıkla satılabilmektedir.
ŞEKİL 56. Supplementlerin etiket örnekleri
YAŞAM KOÇU, SPOR EĞİTMENİ, ANTRENÖR, MASÖR, AKTAR, DİYETİS- YEN, HEMŞİRE, ECZANE KALFASI, FİRMA YETKİLİSİ, ECZACI, DOKTOR…
Muhakkak ürün kullanan herkes bir şekilde bu kişilerin birisinden öneri almış veya duymuştur. Bu yüzden de standart herhangi bir ürünü kullanmaktadır.
ŞEKİL 57. Supplement örnekleri
Herkesin
• Genetiği
• Biyokimyası
• Beslenme ve yaşam tarzı
birbirinden farklıyken kullanacağı destekler (protein, amino asit, mineral, yağ asitleri, vitamin) neden aynı olsun?
HERKESİN İHTİYAÇ DUYDUĞU DESTEK ÜRÜNÜ VE DOZU FARKLIDIR. BU NEDENLE STANDART BİR SUPPLEMENTİN KİŞİNİN SORUNUNU Gİ- DERMESİ VEYA İHTİYACINI KARŞILAMASI BEKLENEMEZ.
Supplement Kullanımına Gerek Var Mıdır?
Bu sorunun cevabı önemlidir ve de sorunun içinde yer almaktadır “GEREK VAR MI?”
GEREK VARSA KULLANILMALIDIR.
Supplement içindeki her bir maddenin/bileşiğin vücudumuzda hâlihazırda ek- sikliğinin olması veya o maddeye duyulan ihtiyacın artmış olması gerekir ki destek ihtiyacı doğsun.
BU NEDENLE BİR DESTEĞİ KULLANMANIN TEMEL ŞARTI İHTİYAÇ OLUP OLMADIĞINI TESPİT ETMEKTİR.
Örneğin hiç kimse durduk yere veya halsizlik, bitkinlik vb. şikayetleri nedeniy- le eczaneden demir hapı istemez. Demir eksikliğinden emin bile olsa bir dok- tora başvurur, kan analizi yapılır. Kan demir seviyesinde eksilmenin derinliği ve kişinin özellikleri göz önünde bulundurularak damar yoluyla, ağız yoluyla veya sadece demirden zengin gıdalar önerilen bir tedavi düzenlenir. İşte bütün desteklerin ideal kullanım şekli aynen demir takviyesinde izlenilen yol gibi olmalıdır.
Nihayetinde demir gibi diğer tüm mineraller de, vitaminler de, hormonlar da, amino asitler de biyokimyasal analizlerle ölçülebilmektedir. Ölçüm ve muaye- ne, ihtiyaç olup olmadığını ortaya koyan yegâne yöntemdir.
Esansiyel maddelerin yaşam süreci içerisinde kişisel ve çevresel etkilere bağlı olarak kanda azaldığı veya arttığı dönemler olabilir. Bu dönemler:
• Gıdalardan alım azaldığında
• Gıdalardan alım yeterli olduğu halde emilim sorunu varsa
• Alım ve emilim yeterli ancak kayıp söz konusu ise (kanama, aşırı terleme)
• İhtiyacın arttığı bir dönemse (hızlı büyüme, aşırı spor, stres)
ESANSİYEL MADDELERDE EKSİKLİK OLUŞTUĞUNDA VEYA İHTİYAÇ ARTTIĞI DÖNEMLERDE BESİN TAKVİYESİ KULLANMAK FAYDALIDIR.
SPORCU DESTEKLERİ:
Sporcular yoğun antrenman ve müsabaka programına ek olarak yüksek perfor- mans beklentisi nedeniyle fiziksel ve psikolojik stres yaşamakta ve buna bağlı olarak performansları daha da düşmektedir. Ayrıca birçok sporcu antrenman ve maçlarda yaralanmakta veya sakatlanmaktadır. Bu sürecin iyi yönetilemediği durumlarda sporcuların eski performansını yakalaması zorlaşır.
Profesyonel Sporcular gibi fitness yapan kişilerde de besin desteği kullanma alış- kanlığı tüm dünyada oldukça yaygındır (neredeyse %100). Supplement kullanımı daha çok kas geliştirme ve hızlı toparlanma (recovery) odaklıdır.
Bu amaçla sıkça kullanılan ürünler:
• Çeşitli proteinler (whey, soy, kazein)
• Amino asitler
• Peptidler (Karnitin, kreatin)
• Amino asit metabolitleri (beta alanin, HMB-Hidroksi metil bütirat-Ornitin, Sitrulin)
• Hormonlar: Anabolizan steroidler
Besin desteklerinin sportif performansı arttırdığına dair birçok farklı kaynaktan farklı sonuçlar görmek mümkündür. Ör- neğin bazı yayınlar Glutamin amino asi- dinin bazı yayınlarda sportif performansı arttırdığına dair bilgiler verirken, aslında hiçbir işe yaramadığını belirten klinik ça- lışmalar da mevcuttur.
Bu durumda hangi bilgiye itibar edilmesi gerektiğine dair bilimle uğraşan insanlar klinik çalışmaların yapılış biçimlerine ba- karak fikir edinebilirler.
Ancak kullanıcının bunları bilmesine imkân olmadığına göre doğru mantık yine hep aynı olmalıdır.
“BENİM BU ÜRÜNE İHTİYACIM VAR MI? NEDEN VAR?”
Bu sorunun en doğru yanıtını analizler verir. Analiz yaptırmanın mümkün olma- dığı durumlarda ise hangi desteğin hangi koşulda işe yarayabileceğini öğrenmek gerekir.
Sıkça kullanılan sporcu desteklerinin tamamı amino asit fonksiyonları üze- rinden etki eder.
• Proteinler (whey, soy, kazein)
• Amino asitler
• Peptidler (karnitin, kreatin)
• Amino asit metabolitleri (beta alanin, HMB (Hidroksi metil bütirat), Ornitin, Sitrulin)
• Hormonlar: Anabolizan steroidler
TÜM BU DESTEKLERİN VÜCUTTA YARATACAĞI TEK BİR ETKİ VARDIR:
AMİNO ASİT ORANINI ARTTIRMAK VE/VEYA AMİNO ASİT FONKSİ- YONLARINI ETKİLEMEK
Hangi protein alınırsa alınsın sindirim yoluyla parçalanıp amino asitlere dönüşecektir. Karnitin (Lizin + Metiyonin), Kreatin (Glisin + Arjinin) yapı taşı olan amino asitlere par- çalanabilir veya küçük olduğu için peptid halinde emilebilir. HMB (Hidroksi metil bü- tirat), Ornitin, Beta alanin ve benzerleri amino asit metabolizması sırasında sentezlenir.
KAS KİTLESİNİ VE DAYANIKLILIĞINI ARTIRMAK İÇİN TEK ŞART: YETERLİ AMİNO ASİT TEMİNİ + DİRENÇ EGZERSİZİDİR
ŞEKİL 58. Kas kitlesine etki eden faktörler9
Şekil 58 ve 59’da gösterilen mTOR, kas protein sentezinde amino asitlerin, me- kanik uyarının ve anabolizan hormon- ların etki ettiği önemli bir moleküldür. mTOR hücrenin büyümesi, protein sente- zi vb. hücresel yaşam süreçlerinin yöneti- minde rol alır9,10.
ŞEKİL 59. Testosteron etki mekanizması10
Testosteron ve Diğer Anabolizan Hormonlar Nasıl Etki Eder?
Testosteron ve anabolizan hormonlar et- kisini amino asitler üzerinden gösterir. Anabolizan hormonlar vücutta sürekli var olan protein yapım yıkım sürecine etki ederek, yıkım sürecinde açığa çıkan amino asitlerin yeniden kas yapımı için kullanımını sağlarlar. Yani dışarıdan amino asit vermek yerine kas yıkımı so- nucu açığa çıkan amino asitler yüksek
oranda tekrar kas yapımı için kullanılmış olur. Vücutta gün içinde yaklaşık 300 gram protein yıkılır. Hiçbir takviye veya beslenme modeli vücuda efektif ola- rak 300 gram amino asit kazandıramaz.
Bu nedenle anabolizan steroidler ve diğer dopingler hızlı ve belirgin etki gösterir.
ANCAK YAPTIKLARI İŞ SADECE KAS BÜYÜTMEKLE SINIRLI KALMAZ; TÜM SİSTEMLER ÜZERİNDE İSTENMEYEN ETKİLER OLUŞTURUR (Tab- lo 11) 6,7,8.
Normalde hücrenin büyümesi, protein sentezi gibi hayati fonksiyonlarda rol oy- nayan mTOR, testosteron ile aşırı uyarıldığında damar sertliği, kanser, tendon yırtılması ve daha birçok farklı hastalığa neden olabilir.
KAS KİTLESİNİ ARTTIRMAK İÇİN SAĞLIĞI TEHDİT EDEN VE DOPİNG ÖZELLİĞİ TAŞIYAN TESTOSTERON VE DİĞER ANABOLİZANLARIN YE- RİNE UYGUN AMİNO ASİT DESTEĞİ ve DİRENÇ EGZERSİZİ EN GÜVENLİ VE ETKİLİ YOLDUR.
ESANSİYEL AMİNO ASİT TAKVİYESİ GENÇ VE YAŞLILARDA KAS PROTEİN SENTEZİNİ ARTIRIR
Protein sentezi esansiyel amino asitler, hormonlar ve mekanik uyarı etkisiyle mTOR molekülünün içinde yer aldığı moleküler mekanizmalar tarafından düzenlenir11,12.
Protein içeren gıdalar hem esansiyel hem de esansiyel olmayan amino asitle- ri içerir. Ancak kas protein sentezinin uyarılmasından sadece esansiyel amino asitler sorumludur. Bu uyarı özellikle Lösin tarafından gerçekleşir. Lösin tek başına kas protein sentezini uyarabilse bile uyarının sürdürülebilmesi için diğer esansiyel amino asitlerin de yeterli miktarda olması şarttır13,14,15,16.
LÖSİN DAHİL HERHANGİ BİR AMİNO ASİT ANCAK VE ANCAK DİĞER ESANSİYEL AMİNO ASİTLERİN TAMAMI YETERLİ ORANDA MEVCUT- SA KAS PROTEİN SENTEZİNİ GERÇEKLEŞTİREBİLİR16,17.
KAS PROTEİN SENTEZİNİ ARTTIRMAK İÇİN ESANSİYEL OLMAYAN AMİNO ASİTLERE GEREK YOKTUR18,19,20,21,22.
Klinik çalışmaların tamamı kas protein sentezi için esansiyel olmayan amino asitlerin destek olarak verilmesinin gerekli olmadığını kesin olarak belirtme- sine rağmen piyasada satılan ürünlerin çoğu tek başına veya farklı kombinde Arjinin, Glutamin, Ornitin gibi esansiyel olmayan amino asitleri içermektedir. Bu amino asitlerin her biri özel sağlık durumlarında takviye olarak verilebilir. Fayda sağlayabilmesi için ihtiyaç olup olmadığını analiz etmek ve diğer amino asitlerin dengesini bozmayacak oranları belirlemek gerekir. Aksi takdirde vücu-
dun normal koşullarda yeterince üretebildiği bir maddeyi takviye etmek gerekli ve mantıklı değildir.
Alınan Protein Miktarının ve Kalitesinin Kas Protein Sentezine Etkisi
Kas kitlesi en fazla amino asit içeren dokudur. Kas proteinlerinin yapım ve yıkım döngüsü sürekli olarak devam eder. Bu döngünün kontrolü esansiyel amino asitler tarafından sağlanır. Esan- siyel amino asitler kas protein sentezi- ni uyarabildiği için yenilen gıdaların kas sentezine etkisi içerdiği esansiyel amino asit miktarına bağlıdır.
Protein içeriği düşük veya amino asit
içeriği yetersiz bir gıda ile beslenildiğinde, yani karbonhidrat ve yağlardan zen- gin ancak proteinden fakir bir gıda kan insülin seviyesini yükseltir. Artmış in- sülin yağ sentezini fazlalaştırır (lipogenez). Bilinenin aksine insülin yükselmiş olsa dahi yeterli amino asit olmadığında protein sentezi gerçekleşemez23,24,25.
İNSÜLİN YÜKSELMESİ KAS YIKIMINI DURDURUR, KAS YAPIMINI ART- TIRMAZ26.
ÖNEMLİ BİLGİ:
Sporcuların ve fitnes ile uğraşanların temel amacı kas kitlesini arttırmaktır. Obe- zite için ne kadar farklı diyet ve öneri gündemdeyse, kas kitlesini arttırmak için de bir o kadar sihirli formül ortaya algılanmaktadır. Ve herkesin formülü ifadeye birkaç tıbbi terim eklendiğinde en doğru(!) yöntemmiş gibi algılanmaktadır. Böy- le bir ortamda en kritik konu kas protein sentez mekanizması ve beslenme ilişki- sidir. En çok yanlışa düşülen konu ise İNSULİNİN kas kitlesi üzerindeki etkisidir.
İnsülin ve amino asitlerin kas kitlesi üzerindeki etkisi fazlaca araştırılmış olmakla birlikte şimdiye kadar yapılmış tüm çalışmaları (1946’dan 2013 yılına kadar olan) toplayıp analiz eden son “METANALİZ (2016)” bu konudaki gerçeği net olarak ortaya koymuştur27.
İNSÜLİN, KAS PROTEİN SENTEZİNİ ANCAK VE ANCAK KAN AMİNO ASİT SEVİYESİ ARTINCA UYARIR ve bunun için İNSÜLİN SEVİYESİNİN YÜKSEK OLMASI GEREKMEZ. ANCAK ARTMIŞ İNSÜLİN SEVİYESİ AMİNO ASİT SEVİYESİNDEN BAĞIMSIZ OLARAK KAS PROTEİN YIKIMINI AZALTIR.
Bu cümle pratik olarak neyi anlatır?
1. Makarna, mercimek, fasulye, ıspanak vererek kas kitlesini arttıramazsınızın bilimsel açıklamasıdır. Bu besinler değersiz demek değildir. Ancak esansi- yel amino asitlerin tamamını tek başına yeterli miktarda sağlayamazlar. Tam protein tüketmek şarttır.
2. Spor öncesi ve sonrası BASİT karbonhidrat yüklenmek farklı katkılar sağlayabi- lir ancak kas protein sentezi için ek yarar sağlamaz. Protein sentezini değil, yağ sentezini uyarır.
3. Kas protein yapım-yıkım döngüsü sağlıklı olmanın temelini oluşturur. Çün- kü kas yıkımı sonucunda açığa çıkan amino asitler ihtiyaç duyulan proteinle- rin sentezi için tekrar kullanılmaktadır. Vücudumuz hayati olan yeni prote- inlerin sentezini şansa bırakamaz, çünkü insanın her daim yeterli amino asit bulunduramayacağını bilir.
VÜCUDA AMİNO ASİT KATKISI OLMAYACAKSA İNSÜLİNİ YÜKSELTE- CEK VE KAS YIKIMINI DURUDURACAK YİYECEK/İÇECEK VERİLMESİ EN BÜYÜK HATADIR.
ABUR CUBURLAR vücuda gıda (amino asit) kazandırmadığı halde insülini aşırı şe- kilde yükseltirler. Uzun süre bu şekilde beslenmek protein sentezi için gerekli amino asitlerin kas yıkımından karşılanmasına engel olur ve hastalıkların alt yapısını hazırlar.
Sanırım bol ara öğünlü (galeta, diyet bisküvi vb.) diyetlerin neden sağlıksız olduğu bu sayede anlaşılabilecektir.
Esansiyel amino asitlerin günlük ortalama 6 gram oral yoldan kullanılması kas protein sentezi için yeterli bulunmuştur. Çalışmalarda 2,5-10 g arasında EAA verilmesi doz artımına bağlı olarak kas protein sentezini uyarırken, 10 gramdan fazla EAA daha fazla uyarı oluşturmamıştır26,28.
Yüksek kalitede proteinler ve whey proteinleriyle yapılan iki çalışmada protein dozunun 20 gramdan 40 grama ve 22 gramdan 33 grama çıkarılması esansiyel amino asit miktarını arttırdığı için kas yapımını arttırmıştır. Ancak eşik seviye sonrasında daha fazla protein alınması daha çok uyarı oluşturmamıştır29.
ŞİMİDİYE KADAR HİÇBİR ÇALIŞMA GEREĞİNDEN FAZLA PROTEİN ALINMASININ DAHA FAZLA KAS KİTLESİ YAPABİLDİĞİNİ GÖSTER- MEMİŞTİR.
ŞEKİL 60. Protein dozu ve kas protein sentez ilişkisi30
Şekil 60’da yeşil çizgi gençlerde (ort. 24 yaş) 5 gram proteinin istirahat halindey- ken kas protein sentezini uyarabildiğini, 20 gramda ise uyarının maksimum değere ulaştığını göstermektedir. Kesik kalın çizgi direnç egzersizinden hemen sonra pro- tein alımını gösterir. Egzersiz + protein alımında kas yapım hızı ve miktarı daha fazladır. Mavi çizgi yaşlı grupta (ort. 70 yaş) kas protein sentezinin uyarılması için daha fazla protein alımına ihtiyaç olduğunu göstermektedir. Kesik mavi çizgi yaşlı- larda da egzersiz+ protein ile kas protein sentezinin daha fazla uyarıldığını göster- mektedir. Kırmızı çizgi kas hareketi kısıtlı grupta protein dozunun artmasının kas yapımını fazlaca uyaramadığını göstermektedir. Bu grup için esansiyel amino asit takviyesi kas kaybını önlemenin en etkili yoludur (Bkz. Bölüm 14. Sarkopeni).
Sağlıklı Sporcunun Protein veya Amino Asit Desteğine İhtiyacı Var Mıdır?
Sporcularda veya yoğun egzersiz yapan kişilerde yetersiz beslenmeye bağlı enerji açığı oluştuğunda kas kitlesinde kayıp gözlenir. Azalan kas kitlesi fizik- sel performansı olumsuz etkiler ve yaralanma ve travma riski artar31. Bu ne- denle sporcuların veya ciddi egzersiz yapan kişilerin yeterli oranda enerji ve esansiyel maddeleri tüketmesi zorunludur. Özellikle kilo verme amacı yoksa enerji açığı oluşmamasına dikkat etmek gerekir. Sporcuların ihtiyaç duyduğu enerji ve protein miktarı diğer bireylerden daha fazladır.
Amerikan ordusuna mensup 39 sağlıklı kişi üzerinde yapılan çalışma enerji açığı ve protein alımının kas kitlesi üzerine etkisini inceleyen en önemli çalışmalardan
biridir. Çalışma dizaynı (randomize, kontrollü) ve katılanların tamamının benzer atletik yapıda olması nedeniyle verilerin güvenilirlik derecesi çok yüksektir32.
Çalışmada ortalama günlük 2500 kcal ile beslenen askerlerin enerji miktarı bir ay süreyle %30 oranında azaltılmıştır.
Fiziksel aktivite ise %10 arttırılarak günlük enerji alımı ortalama 1800 kcal ola- rak ayarlanmıştır.
Bu süreçte üç farklı grubun protein tüketimi rutin önerilen 0,8 g/kg, rutin do- zun 2 katı (1,6 g/kg) ve 3 katı (2,4 g/kg) şeklinde programlanmıştır.
Aşağıdaki grafik sağlıklı vücut kitlesine sahip olmak için nasıl beslenmek gerektiğini ve kilo verirken yapılan yanlışların ne olduğunu net olarak ortaya koymaktadır. Fazla kilolarını vermeye çalışanların da bu grafiği iyi anlaması, kas değil yağ kaybetmek için kılavuz niteliği taşımaktadır.
ŞEKİL 61. Günlük tüketilen protein miktarının kas kitlesini koruyucu etkisi32
Her üç gruba da aynı tip diyet uygulanıp, fiziksel aktivite aynı oranda arttırıldığında:
1. Grup günlük ortalama 64 gram protein almış. Verdiği kiloların % 58 kas kit- lesinden, %42’si yağ kitlesinden gitmiş.
2. Grup günlük ortalama 122 gram protein almış. Verdiği kiloların %30’u kas kitlesinden, % 70 yağ kitlesinden gitmiş
3. Grup günlük ortalama 185 gram protein almış. Verdiği kiloların %36’sı kas kitlesinden % 64’ü yağ kitlesinden gitmiş.
Bu çalışma sporcuların yoğun egzersiz dönemlerinde kas kitlesini korumak için protein miktarını arttırması gerektiğini göstermektedir.
Protein İhtiyacı Ne Kadardır ve Karşılamak Zor Mudur?
Genel olarak önerilen protein miktarı günlük 0,8 g/kg’dır. Yani 70 kg bir yetişkinin ortalama 56 gram protein tüketmesi yeterlidir. Dayanıklılık veya direnç sporları yapan kişiler için günlük miktar 1,2-1,7 g/kg olarak önerilmektedir29,33. 75 kg bir sporcunun ihtiyacını 1,7 g/kg kabul ettiğimizde gereken protein miktarı: 75 x 1,7 = 127,5 gramdır.
128 g protein elde etmek için aşağıdaki yiyeceklerin ortalama protein içerikleri- ne göz atalım:
200 gram kırmızı et 60 gram protein
2 bardak süt 14 gram
100 gram peynir 18 gram
2 dilim ekmek 4 gram
1 yumurta 7 gram
100 gram tavuk eti 30 gram
Böyle bir beslenmeyle toplamda 133 gram protein elde edilmiş olur. Görüldüğü gibi günlük ihtiyaç duyulan proteini ve hatta fazlasını edinmek pek zor görünmüyor.
Günlük Protein İhtiyacı Kolayca Karşılanabiliyorsa Neden Amino Asit Desteğine İhtiyaç Duyulsun?
SAĞLIKLI BİR SPORCUNUN NORMAL ŞARTLARDA TAKVİYE PROTEİ- NE İHTİYACI YOKTUR.
Buna karşın sporcu veya herhangi bir kişinin protein ihtiyacından bağımsız olarak esansiyel amino asit ihtiyacı olabilir. Protein ihtiyacı içeriğini oluşturan nitrojene göre belirlenmektedir. Nitrojen ise 20 amino aside ek olarak farklı diğer amino asitlerden de elde edilir. Bu nedenle yeterli oranda protein tüketilmesi ihtiyaç duyulan nitrojeni karşılasa bile her hangi bir amino asidin eksik olmayacağı anlamına gelmez.
Yenilen gıdanın amino asit bileşimini çoğunlukla esansiyel olmayan amino asit- ler oluşturuyorsa yani tam protein değilse, kısıtlayıcı amino asitlerden bir veya birkaçı eksik kalacaktır. Örneğin 300 gram mercimek yeterli miktarda protein sağlar fakat mercimek Lizin açısından çok fakirdir. Bu yüzden yeterli protein alımı münferit amino asitlerin de yeterli oranda alınmış olmasını garanti etmez.
Amino Asitlerin Kan Ve İdrar Düzeylerini Belirlemek, Buna Göre Destek Sağlayabilmek Mümkündür.
Amino asitler fizyolojik ve patolojik durumlarda beslenmenin doğru şekilde analiz edilebilmesini sağlayan en kapsamlı prakim yöntemdir34.
Amino asit analiz örneği:
Bir amino asit analizi beslenmeye ilişkin şu durumları belirler:
• Azalan amino asitler
• Artan amino asitler
• Değişen amino asit oranları (örneğin Glutamik asit/Glutamin; Fenilalanin/ Tirozin; Triptofan/LNAA; Tirozin/LNAA)
• Hangi vitamin ve mineral ihtiyacın artmış olduğunu.
(Örneğin Fenilalanin/Tirozin oranı yüksekliğinde demir ve biopterin ihtiya- cının arttığı, BCAA yüksekliğinde B6 vitamini verilmesi gerektiği anlaşılır. Çünkü vitamin ve mineraller amino asit metabolizması için zorunlu kofak- törlerdir.)
Protein Destekleri ile Serbest Amino Asit Destekleri Arasındaki Fark Nedir?
Sağlıklı bir sporcu için ihtiyaç duyulan protein gıdalardan yeterli oranda alına- bilmektedir. Buna rağmen çoğu sporcunun ve özellikle kas kitlesini arttırmak üzere çalışanların ek olarak protein desteği aldığını görürüz.
Whey, soy ve kazein türündeki protein destekleri yüksek miktarda protein sağ- ladığı için tercih edilmektedir. Her birinin amino asit bileşeni birbirinden farklı- dır. Whey proteini daha fazla esansiyel amino asit içerdiği ve daha hızlı sindiril- diği için sıkça tercih edilir. Protein desteklerinin vücuda kazandırdığı esansiyel amino asitlere bağlı olarak kas kitlesini uyarıcı etkileri farklılık gösterir35.
Whey proteini, protein kaynakları arasında en fazla esansiyel amino asit içeren bileşime sahiptir. Yandaki tablo 12’de ülkemizde kullanılan bir whey protein desteğinin içeriği verilmiştir. Bu ürünün toplam esansiyel amino asit oranı % 45’dir. Protein ürünlerine ek amino asit desteği katılmadığı sürece genellikle
% 45 üzerinde Esansiyel Amino Asit miktarına ulaşmaz.
Dikkat edilirse bir servis dozunda (30 gram) toplam 25,4 gram proteine ek ola- rak karbonhidrat ve yağ içeriği de mevcuttur. Farklı whey ürünlerinin karbon- hidrat ve yağ oranları birbirinden farklı olabilir. Bu üründen bir servislik tüke- tildiğinde kişi 25 gram protein, yaklaşık 11 gram esansiyel amino asit ve 129 kcal elde etmiş olur.
Tablo 12. Whey protein içeriği
% Günlük değer*
Enerji 258 kcal **
Protein 25,4 g **
Karbonhidrat 24,1 g **
Şeker 22,2 g **
Yağ 6,2 g **
Doymuş yağ 4,4 g **
Lif 1,1 g **
Sodyum 0,2 g **
B6 vitamini (Piridoksin) 1 mg **
Kalsiyum 465 mg **
100 Gram protein için Amino Asit Profili **
İzolösin (BCAA) 6,3 g **
Lösin (BCAA) 10,3 g **
Lisin 9,1 g **
Metiyonin 2,3 g **
Fenilalanin 3,3 g **
Treonin 6,5 g **
Triptofan 1,4 g **
Valin (BCAA) 6,1 g **
Arjinin 2,8 g **
Sistin 2,2 g **
Histidin 1,7 g **
Tirozin 2,9 g **
Alanin 4,9 g **
Aspartik asit 11 g **
Glutamik asit 17,7 g **
Glisin 1,8 g **
Prolin 5,4 g **
Serin 4,8 g **
PROTEİN DESTEKLERİNİN AMİNO ASİT İÇERİĞİ SERBEST AMİNO ASİT-
LERDEN OLUŞMAZ. Bu nedenle aynen gıdalar gibi sindirilmeye muhtaçtır. Ürü- nün ne kadar sindirilebileceği ve amino asitlerin ne oranda kana geçebileceği kişilerin fizyolojik durumuna (mide asidi, pankreas enzimleri vb.) göre değişkenlik gösterir. Bunun için kolay sindirilebilir HİDROLİZE ürünler piyasaya sunulmaktadır.
Protein desteği yerine yüksek kalitede protein olan et yenildiğinde de durum benzerdir. Her etin protein içeriği ve vereceği kalori miktarı hayvanın beslenme özelliğine ve etin yağ oranına göre değişebilmektedir. Ancak biyoyararlanımı belirleyen en önemli unsur tüketen kişinin sindirim ve emilim kapasitesidir.
Kas protein sentezini uyarmak için ortalama 6-10 gram esansiyel amino asidin yeterli olduğu klinik çalışmalarda gösterilmişti22. Bu orandan yola çıkarak ser- best esansiyel amino asit, protein desteği ve gıdaların karşılaştırması tablo 13’de verilmiştir.
Tablo 13. Amino asit kaynaklarının karşılaştırması
Kaynak Miktarı Bir ögün İçerdiği Protein Miktarı İçerdiği EAA Miktarı Verdiği Enerji
Yağsız biftek36 Whey protein
Esansiyel Amino Asit (EAA) 100 g
30 g
10 g 27,5 g
25 g
10 g 10 g
11 g
10 g 147 kcal
120-256 kcal
40 kcal
Gıdalardaki amino asitler sabit oranda esansiyel amino asit içeriğinde sahiptir. Bu nedenle herhangi özel bir esansiyel amino asit ihtiyacını karşılamak için uy- gun (stoichiometric) oranda değildir37.
Serbest form amino asitler mide ve pankreas enzimleri gibi sindirim fonksiyon- larına ihtiyaç duymadan tam olarak emilirler. Amino asitler 15 dakika gibi kısa sürede tam olarak emilirken protein tozları ve yemeklerin sindirimi için en az üç saat gerekir.
Kan seviyesi düşük veya dengede olmayan amino asitler serbest Esansiyel Ami- no Asit formülleriyle yerine konulabilir. Eksikleri gidermek veya metabolik ih- tiyacı karşılamak için amino asitler kişiye özel olarak formüle edilebilir. Ancak uzun süreli tekil amino asit destekleri dengesizliği daha da bozabilir çünkü ami- no asitler emilim sırasında ve kan beyin bariyerini geçerken birbirleriyle yarış- ma halindedir37,38.
Protein tozu ve serbest amino asit farkı 29,39
Tablo 14. Amino asit protein karşılaştırması
SERBEST AMINO ASIT PROTEIN
Esansiyel amino asit oranı % 0-100 Ayarlanabilir %30-40 Arası Sabittir Sindirilme ihtiyacı Yok Zorunlu
Emilme süresi Max 30 dakika 3-4 saat
Farmakolojik etki Evet Hayır
Besin değeri Evet Evet
• Protein desteğiyle serbest amino asit desteği emilim ve etki açısından tama- men farklıdır.
• Amino asitler kandaki oranları analiz edilerek verildiğinde tam hedefe yöne- lik, etkili ve güvenli besin desteği özelliği gösterir.
• Protein desteklerinde amino asit oranları standarttır. Her hangi bir amino asidi daha az veya daha çok verme şansı bulunmaz.
• Protein destekleri de aynen gıdalar gibi sindirilmeye muhtaçtır. Sindirim sı- rasında tek tek amino asitlere ayrıldıktan sonra emilim gerçekleşebilir.
• Protein destekleri en az üç saat sonra kana geçer ve sindirim ve emilim süre- cini etkileyen faktörler nedeniyle hangi amino asidin ne kadar geçebileceğini bilemeyiz. Bu durumda eksikliğin düzelmesi uzun zaman alabileceği gibi, bozulmuş denge daha da kötüleşebilir.
• Amino asitler aç karnına alındığında 15 dakika içinde kana geçer. Sindirilme- leri gerekmez, direk emilirler. Biyoyarlanımı %100’dür.
• Protein destekleri sadece ihtiyaç duyulan değil tüm amino asitleri içerir. Ay- rıca çoğu karbonhidrat ve yağ içermektedir. Bu nedenle amino asit almaya çalışırken fazladan kalori alınmış olur. Yani belirli oranda amino asit ihtiyacı- nı protein tozu veya gıdalarla karşılamak için kişiye ekstradan en az 100-200 kcal enerji yüklenmiş olur.
• Protein takviyeleri artmış protein ihtiyacı için iyi bir destek olmakla birlikte, mevcut bir amino asit dengesizliğini düzeltmede veya kan değeri çok artmış veya çok azalmış belli bir amino asidi normal seviyeye getirmede kısa sürede başarılı olamaz.
SERBEST AMİNO ASİTLERİN TAKVİYESİ
Amino asitler gıda takviyesi sınıfında yer alıp çok yüksek dozlarda dahi toksik etki göstermez. Buna karşın ANALİZE DAYANMADAN UZUN SÜRELİ TEKİL AMİ- NO ASİT KULANIMI SAKINCALIDIR. Amino asitler birbirlerinin metabolizmala- rına etki ettikleri için ve özellikle bağırsaktan emilirken veya kandan beyin dokusu- na geçerken yarıştıkları için her hangi birinin konsantrasyonunu diğerlerini dikkate almadan arttırmak sakıncalıdır.
Örneğin uzun süre Arjinin takviyesi Lizin seviyesini düşürür. Metiyonin ve His- tidin karşılıklı birbirini azaltır. Uzun süreli BCAA takviyesi Fenilalanin, Tripto- fan ve Tirozinin beyin dokusuna geçişini engeller. Triptofan geçişinin azalma- sı serotonin ve melatonin sentezini azaltır. Tirozin geçişinde azalma beyinde
dopamin, adrenalin, noradrenalin sentezinde azalmaya neden olur. Bu yüzden uzun süreli BCAA kullanımı özellikle dikkat gerektirir. BCAA’ların yanlış kul- lanıma bağlı olarak insülin direnci gelişebilir.
HALBUKİ AMİNO ASİTLER UYGUN DOZDA VE DENGELİ KULLANILDI- ĞINDA TÜM BU SORUNLARI TEDAVİ ETMEKTEDİR.
Hangi Durumlarda Amino Asit Desteği Faydalı Olabilir?
• Ağır ve uzun süreli egzersizlerde, fiziksel stresin artığı durumlarda
• Depresif ruh hali, uykusuzluk, huzursuzluk, iştahsızlık gibi vücudunuzun sinyal verdiği zamanlarda
• Sakatlanma, yaralanma, ameliyat ve hastalık sonrası hızla iyileşmek amacıyla
• Sık sık enfeksiyon geçirildiğinde
• Mevcut sağlığınızı korumak ve olası riskleri engellemek amacıyla
• Fiziksel ve mental performansı en üst düzeye çıkarmak amacıyla
DENGELENMİŞ SERBEST AMİNO ASİT TAKVİYELERİNİN SPORCUYA ETKİLERİ 40-51
• Kas kitlesini arttırır.
• Kas ağrılarını azaltır.
• Egzersiz sonrası yorgunluğun azaltır ve eğzersiz sonrası hızlı toparlanma sağlar.
• Yağ yakımını arttırır.
• Dikkati ve odaklanmayı arttırır.
• Kas ve bağ doku hasarını azaltır.
• Oksijen taşıma kapasitesini artırır (hemoglobin ve eritrosit artışı).
• Ağır egzersiz her zaman oksidatif stresi arttırır. Amino asitler en- flamasyona neden olan sitokinleri azaltır (IL-6 IL-10).
• Antioksidan kapasiteyi arttır.
• Kalp kasının güçlenmesi ve efektif enerji kullanımı sağlar.
• Yoğun egzersize adaptasyonu arttırır.
REFERANSLAR:
1. Presentation by Prof. Ron Maughan during WADA TUE (Therapeutic Use Exemption) Symposium, Paris, 23-24 October 2014. https://www.wada-ama.org/en/resources/therapeutic-use-exemption-tue/the- hazards-of-supplement-use-in-sport
2. Annette Dickinson. The Benefits of Nutritional Supplements FOURTH EDITION . Published by Coun- cil for Responsible Nutrition (CRN), Washington, D.C. 2012
3. Bailey RL. Why US adults use dietary supplements. JAMA Intern Med. 2013 Mar 11;173(5):355-61. Supplement users reported motivations related to overall health more commonly than for supplementing nutrients from food intakes. Use of supplements was related to more favorable health and lifestyle choices. Less than a quarter of supplements used by adults were recommended by a physician or health care provider.
4. http://www.haberx.com/unlu_gida_takviyeleri_fos_cikti(19,w,19901,208).aspx)
5. Prof. Dr. Wilhelm Schänzer ,Institute of Biochemistry German Sport University Cologne http://www. olympic.org/Documents/Reports/EN/en_report_324.pdf
6. Ahrendt DM. Ergogenic aids: counseling the athlete. Am Fam Physician. 2001 Mar 1;63(5):913-22.
7. Nieschlag E. Doping with anabolic androgenic steroids (AAS): Adverse effects on non- reproductive organs and functions. Rev Endocr Metab Disord. 2015 Sep 15.
AAS abuse may induce exaggerated self-confidence, reckless behavior, aggressiveness and psychotic symptoms. AAS withdrawal may be accompanied by depression and suicidal intentions.
8. Kanayama G. Ruptured Tendons in Anabolic-Androgenic Steroid Users: A Cross-Sectional Co- hort Study. Am J Sports Med. 2015 Nov;43(11):2638-44.
AAS abusers, compared with otherwise similar bodybuilders, showed a markedly increased risk of tendon ruptures, particularly upper-body tendon rupture.
9. Pasiakos SM. Exercise and amino acid anabolic cell signaling and the regulation of skeletal muscle mass. Nutrients. 2012 Jul;4(7):740-58.
10. Wu BW. Randomized control trial to evaluate the effects of acute testosterone administra- tion in men on muscle mass, strength, and physical function following ACL reconstructive surgery: rationale, design, methods. BMC Surg. 2014 Dec 6;14:102.
11. Paddon-Jones D. Amino acid ingestion improves muscle protein synthesis in the young and el- derly. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Mar;286(3):E321-8.
Esansiyel Amino acid supplementation acutely stimulated muscle protein synthesis in both young and elderly individuals
12. Walker DK. Exercise, amino acids, and aging in the control of human muscle protein synthesis.
Med Sci Sports Exerc. 2011 Dec;43(12):2249-58
We propose that exercise combined with EAA should be effective not only in improving muscle repair and growth in response to training in athletes, but that strategies such as EAA combined with resistan- ce exercise (or BFR exercise) may be very useful as a counte rmeasure for sarcopenia and other clinical conditions associated with muscle wasting.
13. Glynn EL. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in
young men and women. J Nutr. 2010 Nov;140(11):1970-6.
Essential amino acids (EAA) stimulate skeletal muscle protein synthesis (MPS) in humans. Leucine may have a greater stimulatory effect on MPS than other EAA and/or decrease muscle protein breakdown (MPB). We conclude that in 10 g of EAA, the leucine content typical of high quality proteins (~1.8 g) is sufficient to induce a maximal skeletal muscle protein anabolic response in young adults, but leucine may play a role in autophagy regulation.
14. Escobar J. Amino acid availability and age affect the leucine stimulation of protein synthesis and eIF4F formation in muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007 Dec;293(6):E1615-21.
Thus the ability of leucine to stimulate eIF4F formation and protein synthesis in skeletal muscle is depen- dent on AA availability and age.
15. Churchward-Venne TA. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient bevera- ge enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86.
16. Wilson FA. Stimulation of muscle protein synthesis by prolonged parenteral infusion of leucine is dependent on amino acid availability in neonatal pigs. J Nutr. 2010 Feb;140(2):264-70. Muscle protein synthesis was increased by leucine but only when other amino acids were supplied to ma- intain euaminoacidemia. Thus, prolonged parenteral infusion of leucine activates mTOR and its downs- tream targets in neonatal skeletal muscle, but the stimulation of protein synthesis also is dependent upon amino acid availability.
17. Pasiakos SM. Supplemental dietary leucine and the skeletal muscle anabolic response to essen- tial amino acids. Nutr Rev. 2011 Sep;69(9):550-7.
Skeletal muscle protein synthesis (MPS) is regulated by a number of dietary factors, to include essential amino acids (EAAs). These findings suggest that added leucine is unnecessary for the stimulation of MPS when sufficient EAAs are provided.
18. Tipton KD. NONESSENTIAL AMINO ACIDS ARE NOT NECESSARY TO STIMULATE NET MUSCLE PROTEIN SYNTHESIS IN HEALTHY VOLUNTEERS. J Nutr Biochem. 1999 Feb;10(2):89-95.
19. Wolfe RR. Regulation of muscle protein by amino acids. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3219S-24S. Amino acid availability is a potent regulator of muscle protein synthesis (MPS). A reduction in amino acid availability below basal levels inhibits MPS. INGESTION OF NONESSENTI- AL AMINO ACIDS IS NOT NEEDED TO STIMULATE MPS.
20. Tipton KD. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered ami- no acids. Am J Physiol. 1999 Apr;276(4 Pt 1):E628-34.
Because netbalance was similar for Mixed AA and EAA, it does not appear necessary to include nonessential amino acids in a formulation designed to elicit an anabolic response from musc- le after exercise. We concluded that ingestion of oral essential amino acids results in a change from net muscle protein degradation to net muscle protein synthesis after heavy resistance exercise in humans similar to that seen when the amino acids were infused.
21. Wolfe RR. Effects of amino acid intake on anabolic processes. Can J Appl Physiol. 2001;26 Suppl:220-7.
Exercise and exogenous amino acids have an additive effect on muscle protein synthesis. Ingestion of non-essential AAs is not needed to stimulate muscle protein synthesis.
22. Børsheim E. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance exercise. Am J
Physiol Endocrinol Metab. 2002 Oct;283(4):E648-57.
We conclude that NEAA are not necessary for stimulation of NB and that there is a dose-depen- dent effect of EAA ingestion on muscle protein synthesis.
23. Yoshizawa F. Translational regulation of protein synthesis in the liver and skeletal muscle of mice in response to refeeding. Nutr. Biochem. 1995 6, 130-136
24. Svanberg E. Postprandial stimulation of muscle protein synthesis is independent of changes in insulin. Am. J. Physiol. 1997; 272, E841-E847
25. Volpi E. Contribution of amino acids and insulin to protein anabolism during meal absorption. Diabetes 1996; 45, 1245-1252
26. Cuthbertson D. Anabolic signaling deficits underlie amino acid resistance of wasting, aging muscle. FASEB J. 2005 Mar;19(3):422-4.
27. Abdulla H. Role of insulin in the regulation of human skeletal muscle protein synthesis and breakdown: a systematic review and meta-analysis. Diabetologia. 2016 Jan;59(1):44-55.
This study demonstrates the complex role of insulin in regulating skeletal muscle metabolism. Insulin appears to have a permissive role in MPS in the presence of elevated AAs, and plays a clear role in redu- cing MPB independent of AA availability.
28. Moore DR. Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resis- tance exercise in young men. Am. J. Clin. Nutr. 2009, 89, 161–168.
29. Wilson J. Contemporary issues in protein requirements and consumption for resistance trai- ned athletes. J Int Soc Sports Nutr. 2006 Jun 5;3:7-27.
30. Dideriksen K. Influence of amino acids, dietary protein, and physical activity on muscle mass development in humans. Nutrients. 2013 Mar 13;5(3):852-76.
31. Johnson MJ. Loss of muscle mass is poorly reflected in grip strength performance in healthy young men. Med Sci Sports Exerc. 1994 Feb;26(2):235-40.
32. Pasiakos SM. Effects of high-protein diets on fat-free mass and muscle protein synthesis follo- wing weight loss: a randomized controlled trial. FASEB J. 2013 Sep;27(9):3837-47.
33. Phillips SM. Dietary protein for athletes: from requirements to optimum adaptation. J Sports Sci. 2011;29 Suppl 1:S29-38.
Elevated protein consumption, as high as 1.8-2.0 g · kg(-1) · day(-1) depending on the caloric deficit, may be advantageous in preventing lean mass losses during periods of energy restriction to promote fat loss.
34. Kimura T. Plasma amino acid analysis for diagnosis and amino acid-based metabolic net- works. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2009 Jan;12(1):49-53.
Amino acid profiling of biological samples could be used to generate indices that could be used for clini- cal diagnosis and is a useful tool for understanding metabolic implications under various physiological conditions. Amino acids could be useful indicators for facilitating nutritional management of specific physiological and pathological states.
35. Paul GL. The rationale for consuming protein blends in sports nutrition. J Am Coll Nutr. 2009 Aug;28 Suppl:464S-472S.
36. National Nutrient Database for Standard Reference Release 28 Software v.2.3.2
37. Dioguardi FS. Wasting and the substrate-to-energy controlled pathway: a role for insulin re- sistance and amino acids. Am J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):6A-12A.
Optimization of substrate entry into energy production must also be coupled with sufficient availability of amino acids in ratios suitable for maintaining protein synthesis, inhibiting the catabolic drive, and promoting integrity of cellular proteic structures. ALIMENTARY PROTEINS HAVE A CONTENT OF AMINO ACIDS THAT IS FAR FROM THE STOICHIOMETRIC RATIOS OF ESSENTIAL
AMINO ACIDS REQUIRED BY HUMANS. An amino acid formulation suitable to match energy needs, control carbohydrate and lipid flow into the TCA cycle, and promote protein synthesis in contrac- ting cells is detailed in this article.
38. Pasini E. Amino acids: chemistry and metabolism in normal and hypercatabolic states. Am
J Cardiol. 2004 Apr 22;93(8A):3A-5A.
Amino acids are the “alphabet” of protein structure, determining many of the properties of proteins. Ami- no acids are rapidly absorbed and readily available in the blood. In the cell, amino acids maintain protein stores and counteract hormone-mediated catabolic stimuli. Thus, amino acid supplementation may be effective in counteracting the metabolic and morphologic consequences of the hypercatabolic state of chro- nic diseases such as heart failure, diabetes mellitus, or liver cirrhosis.
39. http://www.ajiaminoscience.com/research/articles.aspx
40. Valerio A. Branched-chain amino acids, mitochondrial biogenesis, and healthspan: an evoluti- onary perspective. Aging (Albany NY). 2011 May;3(5):464-78.
41. Dioguardi FS. Clinical use of amino acids as dietary supplement : pros and cons. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 2011 Jun;2(2):75-80. Epub 2011 Jun 11.
42. Ohtani M. Amino acid mixture improves training efficiency in athletes. J Nutr. 2006 Feb;136(2):538S-543S
43. Dorofeyeva EE. Biochemical and heart adaptations to physical training and supplementation with amino acids. J Strength Cond Res. 2004 Nov;18(4):738-40.
Histological data from a secondary study of actual heart tissue showed that the amino acids supp- lementation may have inhibiting effects on myocardial apoptosis. The criteria of efficiency of the ami- no acids supplementation were defined by the albumin, IL-6, and IL-10 concentrations.
44. Kingsbury KJ. Contrasting plasma free amino acid patterns in elite athletes: association with fatigue and infection. Br J Sports Med. 1998 Mar;32(1):25-32;
45. Portier H. Effects of branched-chain amino acids supplementation on physiological and psycho- logical performance during an offshore sailing race. Eur J Appl Physiol. 2008 Nov;104(5):787-94.
46. Greer BK. Branched-chain amino acid supplementation and indicators of muscle damage after endurance exercise. Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2007 Dec;17(6):595-607.
47. Spradley BD. Ingesting a pre-workout supplement containing caffeine, B-vitamins, ami- no acids, creatine, and beta-alanine before exercise delays fatigue while improving reaction time and muscular endurance. Nutr Metab (Lond). 2012 Mar 30;9:28.
48. Allyson L Walsh. Improved time to exhaustion following ingestion of the energy drink Amino Impact. J Int Soc Sports Nutr. 2010; 7: 14.
49. Wiśnik P. The effect of branched chain amino acids on psychomotor performance during tre- admill exercise of changing intensity simulating a soccer game. Appl Physiol Nutr Metab. 2011 Dec;36(6):856-62.
It is concluded that BCAA supplementation might be recommended in sport activities that change in intensity and require quick responses to external signals (e.g., soccer and other team games).
50. Negro M. Branched-chain amino acid supplementation does not enhance athletic performance but affects musclerecovery and the immune system. J Sports Med Phys Fitness. 2008 Sep;48(3):347- 51.
The BCAA also modifies the pattern of exercise-related cytokine production, leading to a diversion of the lymphocyte immune response towards a Th1 type. According to these findings, it is possible to consider the BCAA as a useful supplement for muscle recovery and immune regulation for sports events.
51. Buonocore D. Anti-inflammatory Dietary Interventions and Supplements to Improve Perfor- mance during Athletic Training. J Am Coll Nutr. 2015;34 Suppl 1:62-7.
Nutrition can influence exercise-induced immune suppression. Elite athletes competing at the highest levels can benefit from nutritional and supplementation support to improve immunity and reduce acute and chronic inflammations.
Serbest makale
Müthiş belgesel film “Chimpanzee”de küçük maymun Oscar ve kabilesinin yaşamlarını izlerken beslenmeye dair hayli ibret verici noktalar tespit ettim. Malum primatlar insana en yakın canlılar. Her yerde doğalın peşinde koşar- ken, doğallığı bozulmamış bu zeki hayvanların hayatından dersler çıkarmak mantıklı olur diye düşündüm.
Küçük Oscar ailesiyle mutlu mesut yaşarken kabilenin neredeyse tek işi vardı; kaliteli yiyeceklerin izini sürmek. En lezzetli meyveleri buluyorlar, kovanlar- dan bal çıkartıyorlar, bitki köklerini ve ağaç içlerini seçerek yiyorlardı.
Ancak dikkatimi çeken ceviz ağaçlarının bulunduğu bölgeye verilen özel önemdi. İnsanlar gibi kırarak yedikleri yüzlerce cevizi kaybetmeye hiç niyetle- ri yoktu ve bu bölge için diğer kabilelerle ölümüne savaşıyorlardı. Hatta Oscar annesini bu savaşların birinde kaybetti.
Bize yakın özelliklere sahip bu canlıların uğruna savaştıkları ceviz çerez değil aksine yaşam için temel kaynaklardan olmalıydı. Karbonhidrat, yağ ve vi- taminler meyvelerden, bitki köklerinden ve cevizden temin ediliyordu ancak protein tüketimleri az mı diye düşünürken karıncaları, tırtılları, küçük sürün- genleri nasıl ustalıkla yediklerini gördüm.
Hatta seyrek de olsa temel protein ihtiyaçlarını başka tür maymunları avlaya- rak giderdiler. En önemli noktalardan biri de et yedikten hemen sonra bol bol yaprak yiyor olmalarıydı. Amino asitlerin mükemmel çalışması için gerekli vitamin, mineral ve kusursuz sindirim sistemi için gereken lif tüketimi de ta- mamdı.
Bakmayın benim şempanzelerin ne yiyip içtiklerine bu kadar odaklanmış olmama. Film o kadar acıklıydı ki böyle bir huyunuz varsa ağlamamanız imkânsızdı. Annesinin ölümünden sonra Oscar’ın kimsesiz kalışı ve sonra- sında dedesinin onu sahiplenmesi yürek burkuyordu.… Derken onca hüznün arasında bir şey iyice gözüme takıldı. Oscar’ın dedesinin kılları iyice beyazla- mış ve saçları hayli dökülmüştü. Ve aklımdan direkt hekim sorumluluğuyla dedeyi tedavi etmem gerektiği geçti. Bu “ageing” kesinlikle “anti –ageing”siz kalmamalıydı.
Filimden bir süre koptum ve küçük Oscar’ın dedesini İstanbul’da herhangi bir doktora getirdiğini hayal ettim.
Devam
Doktor Oscar’ın Dedesine, bakın şimdi “… İlk iş olarak stresten uzak bir yaşam sürmeniz gerekir; hareketi de biraz arttırın. Günde en az 45 dakika yürüyün ama sakın ha koşu bandında olmasın… bol oksijen ile birlikte olsun. Bir de kırmız eti lütfen azaltın. İçtiğiniz su dağlardan süzülüp gelen iyi bir marka olsun… ” diyordu ki küçük Oscar’ın garip garip sesler çıkartıp sırıttığını gördü ve çok sinirlendi…
“Ne gülüyorsun Şebek ” diye bağırdı…
Şebeğin niçin sırıttığı anlaşılıyor da sizce doktor neden bu kadar sinirlendi?
5-htp, 53
Adrenalin, 14, 48, 68, 128, 131, 133, 158, 200
Aerobik, 117, 141
Aft, 71
Aile hekimliği, 94
Aktin, 11
Albumin, 12
Alerji, 57
Alkali, 42, 43
Alkol, 4, 43, 67, 69, 72, 127, 159-161
ALS, 59, 74
Alzheimer, 58, 131, 159, 174
Amino asit, 1-16, 18-21, 23-31, 33-40, 47-76,
82-94, 97-100, 116-120, 129, 131, 142, 156,
159, 171, 179-205
aromatik, 55, 71, 107
dallı zincirli, 47, 106, 107, 116, 142, 162, 173
grup, 19, 38, 42, 87, 89, 90, 150, 170, 187
192, 193
havuzu, 33-36, 82, 83
kısıtlayıcı limiting, 23
serbest, 33-35, 45, 49, 82, 97, 98, 100, 108
109, 110, 111, 118, 129, 130, 131, 132, 134,
142, 159, 167, 196, 197, 198
Amonyak, 12, 16, 25, 42, 60, 62, 73, 83
Anabolik, 84, 153, 182, 183, 188
Anaerobik, 141
Anemi, 20, 51, 64
Anksiyete, 52, 58, 156, 163
Anoreksiya, 55, 159
Antidepresan, 56, 159-161, 164
Antikor, 14, 35, 59, 74
Antioksidan, 14, 43, 48, 60, 66, 100, 111, 167, 200
Artrit, 57, 67, 70
Asit, 1-16, 23, 25, 30, 159-161, 162, 164, 171, 174,
179, 189
Aspartam, 56, 160
ATP (ADENOZİN TRİFOSTAT), 4, 6, 8, 75, 116,
118, 131
Azot, 7, 33, 36, 41, 42, 45, 70
Aşerme, 53, 70, 72, 159, 161
B6 vit, 52, 53, 59, 66, 69, 196, 197
Bağ doku, 11, 65, 70, 200
Bağımlılık, 52, 68, 124, 125, 133, 156, 159
Bağışıklık, 14, 16, 45, 57, 60, 69, 83, 143, 180
Balık, 39, 48, 54, 56, 64, 68, 76
Baz, 42, 43, 70
Bazal enerji, 6
BCAA, 54, 55, 69, 76, 86, 116, 128, 142, 153, 181,
197, 200
Besin desteği, 13, 186, 199
Biomarker, 82, 106
Biyoyararlanım, 197
Bipolar bozukluk, 67, 162
Böbrek, 67, 70, 83, 84, 97, 99, 100, 110, 142
Büyüme hormonu (Growth hormon), 13, 21, 54,
60, 131, 149
Check-up, 90, 91, 108, 165
Çikolata, 128, 159, 160, 161, 162
Damar, 11, 15, 20, 49, 51, 58, 65, 67, 84, 105, 138,
143, 186, 189
Depresyon, 24, 33, 49, 52, 59, 65, 74, 126, 134,
156, 159, 161, 165, 167, 172
Dikkat eksikliği/Hiperaktivite, 56, 69, 159, 171,
Dikkat eksikliği hiperaktivite bozukluğu (DEHB), 56, 171
Diyabet, 55, 76, 84, 97, 103, 108, 110, 116, 133
Diş hekimliği, 143
DNA, RNA, 15, 16, 18, 34, 42, 74, 83
Dopamin, 14, 56, 68, 125, 158, 162, 163
Doping, 180, 189
Egzersiz, 36, 55, 61, 92, 137, 153, 160
Ekstazi, 159
Elastin, 59
Enerji, 3, 4, 6, 7, 44, 54, 68, 83, 116, 117, 123, 131
Enkafalin, 158
Enzim, 1, 9, 12, 35, 53, 163
Eozinofilik miyalji sendromu, 153 Epilepsi, 59, 65, 70, 72
Epinefrin, 14, 34, 127, 158
Eroin, 49, 124, 126, 161
Esrar, 124, 159, 161
Et, 1, 40, 162, 194, 197, 205
Fenilketonuri, 55, 57, 68
Folik asit, 49, 58, 87, 162
GABA, 34, 57, 64, 72, 125, 160
Gastronomi, 36
Gen, 15, 18, 19, 21, 34, 48
Ghrelin, 13, 124, 126
Glikasyon, 51, 110
Glisin, 10-16, 41, 64, 85, 110, 148, 158, 172, 188,
197
Glukagon, 13, 123, 124
Glukojenik, 33, 44, 54
Glukoz, 8, 9, 33, 43, 54, 61, 70, 76, 108, 117, 151
yıkımı, 8
Glutamat, 10, 73, 125
Glutatyon, 14, 34, 45, 64, 70
Göktaşı, 16
Hareket, 1, 6, 8, 39, 62, 94, 99, 116, 123, 137, 164
HbA1c, 84, 109
Hedonistik, 124, 125
Hemoglobin, 12, 20, 34, 57, 64, 200
Hidrojen, 7, 42
Hidroksilizin, 148, 149
Hiperglisemi, 110, 142
Hipoglisemi, 64, 76, 160
Histamin, 34, 49, 57
HOMA-IR, 107, 110
Homeostatik, 123, 125, 126
Homosistein, 49, 67
Hormon, 4, 9, 13, 33, 52, 68, 83, 108, 118, 124,
133, 149, 161, 187
HPLC, 84
Huzursuz bacak sendromu, 68, 159
IGF-1, 34,
İmmün, 58, 60, 182
İnfertilite, 62
Insomnia (uykusuzluk), 52
İnsülin direnci, 55, 84, 103, 109, 110, 111, 128,
133
İnsülin, 13, 23, 45, 53, 84, 103, 108, 110, 111, 118,
124, 131, 162, 190
İntolerans, 88, 108, 167
İskemi, 70, 117, 118
İzak Karasu, 143
İştah, 16, 36, 51, 53, 69, 83, 122, 128, 132
Kafein, 158, 160, 182
Kalori, 4, 6, 28, 100, 129, 132, 197
Kalp, 49, 50, 60, 65, 84, 97, 116, 118, 142, 182, 200
Kan şekeri, 51, 54, 76, 83, 84, 105, 109
Kanser, 55, 67, 84, 107, 151, 152, 182, 189
Karaciğer, 25, 43, 48, 50, 55, 59, 67, 76, 97
Karboksil, 41
Karbon, 41, 43
Karbonhidrat, 1, 4, 6, 7, 39, 43, 53, 122, 169, 171,
190, 197
Kardiyovasküler, 84, 105, 138, 182
Karnitin, 13, 49, 186
lifi, 13
sentezi, 48, 186
yapımı, 186
Kas, 50, 54, 76, 108, 132, 137, 138, 165, 188. 190
Katabolik, 46, 58, 70, 82-84, 141
Kazein, 43, 159, 160, 168
Kaşeksi, 131
Kcal, 4, 5, 6, 25, 84, 85, 105, 112, 165
Kemoterapi, 56, 59, 131
Keratin, 10, 11, 39, 42, 56
Ketojenik, 44, 54
Kısıtlayıcı amino asitler, 23, 26, 194
Kininürenik asit, 165
Kininürenin, 163, 165
Klinik çalışma, 87, 97 167, 187, 198
Kodon, 19, 48
Kokain, 126, 160
Kollajen, 9, 11, 12, 18, 50, 59, 60, 65, 138, 148, 182
Komplikasyon, 36, 105, 108, 110, 152
Kortizon, 13
Kreatin, 1, 13, 49, 61, 64, 181, 186
Kronik yorgunluk, 51, 61, 68, 159, 165
Ksenobiyotik, 4
Kükürt, 11, 45, 48
L–Dopa, 69
L-Alanin, 10, 16, 44, 64, 76, 186, 188, 197
L-Arjinin, 10, 60, 63, 85, 153, 188, 197
L-Asparajin, 10, 44, 75
L-Aspartik asit, 10, 12, 15, 44, 56, 74, 85, 158, 197
L-İzolösin, 7, 10, 12, 16, 44, 54, 85, 106, 162, 169,
173
L-Fenilalanin, 7, 10, 12, 41, 44, 56, 68, 85, 106,
133, 160, 169, 196
L-Glutamik asit, 10, 12, 16, 20, 44, 64, 72, 85, 110,
158, 196
L-Glutamin, 10, 15, 42, 44, 69, 70, 85, 153, 160,
196
L-Histidin, 7, 10, 12, 42, 44, 57, 86, 169
L-Lizin, 10, 13, 23, 28, 30, 44, 51, 110, 169, 188,
194
L-Lösin, 7, 10, 12, 16, 23, 44, 54, 85, 106, 153
L-Metiyonin, 7, 10, 12, 20, 44, 59, 66, 85
L-Prolin, 10, 12, 16, 44, 65, 85, 86, 197
L-Serin, 10, 12, 44, 59, 64, 66, 85, 174
L-Sistein, 10, 12, 27, 44, 66, 131, 169
L-Tirozin, 10, 12, 13, 44, 55, 68, 85, 106, 133, 160,
163, 166, 172
L-Treonin, 7, 10, 12, 44, 59, 85, 169
L-Triptofan, 7, 10, 14, 44, 52, 53, 85, 128, 158, 162,
166
L-Valin, 7, 10, 12, 16, 20, 44, 54, 85, 106, 162, 173
Laboratuar, 84, 86, 181
Laktat, 117, 141
LC-MS/MS, 84
Leptin, 13, 124, 126, 131
Libido, 156, 159, 182
Lif, 4, 11, 141
Linoleik asit (omega-6), 7, 39
Linolenik asit (omega-3), 7, 39
Lipoprotein, 12
Lohusa, 167, 169, 170, 171
depresyonu, 167, 168, 169
hüznü, 167, 168, 169
şerbeti, 169
Madde bağımlılığı, 126, 127, 159, 161
Major depresyon, 162, 164, 167, 170
Makrovasküler, 110
Melatonin, 14, 34, 52, 128, 161, 181, 199
Menapoz, 53
Menopoz, 97, 138, 159
Metabolik, 4, 7, 16, 24, 25, 50, 70, 83, 97, 106, 129,
132
Metabolit, 84, 86, 93, 106, 129, 151, 186
Metabolizma, 10, 13, 25, 42, 49, 61, 68, 76, 122,
163, 165
Metchnikoff, 143
Metil, 48, 49, 171, 182, 186, 160
Meyve, 3, 26, 29, 43, 45, 87, 124
Mikrovasküler, 105, 110
Mineral, 1-7, 24, 39, 87, 88, 93
Mitokondri, 129, 138, 140, 141, 142
Miyozin, 11
Mood, 72
mTOR, 130, 131, 188, 189
Murchinson, 16
Mutasyon, 20
Nikotin, 34, 53, 118
Nitrojen, 7, 33, 34, 41, 42, 70
Nişasta, 159, 160, 161
NO (nitrik oksit), 60, 63
Noradrenalin, 14, 48, 68, 128, 133, 158, 200
Nörotransmitter, 9, 14, 33, 64, 66, 70, 122, 126,
127, 133, 156, 157, 158, 159-161, 164, 174
Nukleus accumbens, 125, 126
Nükleotid, 4, 15, 19, 73, 118
Obezite, 121, 128, 131, 133, 161, 190
Obsesif-kompulsif bozukluk, 162
Oksijen, 7, 41, 45, 57, 116, 117, 118, 141, 200
Ornitin, 61, 62, 85, 186, 187
Otizm, 159, 160, 163, 173
Ödül, 60, 125, 126, 128, 133, 143
Östrojen, 13, 168
Parkinson, 58, 68, 69, 159
Peptid, 9, 10, 14, 186, 187, 188
Performans, 50, 54, 62, 171, 182, 186, 187, 200
Personalized, 93
Pirimidin, 15
Predictive, 93
Prekürsör, 67, 157, 159, 164
Premenstrüel sendrom, 52, 56, 159
Preventive, 93
Protein, 18, 19, 24, 25, 27, 30, 100, 169, 172, 185,
187-199
Pürin, 15, 43
Restoran, 36, 73
S-adenozilmetiyonin (SAM), 48
Sarkopeni, 97, 137, 138, 139, 140, 142, 192
Sebze, 3, 26-31, 39, 45, 50, 71, 149
Serbest radikal, 49, 67, 140
Serotonin, 34, 52, 53, 125, 127, 128, 158, 159, 161,
169, 199
Sitrulin, 61, 62, 63, 86, 186
Soy, 64, 75, 186, 187, 196
Spor, 50, 51, 108, 128, 129, 167, 179, 180, 185, 186,
187, 190, 192, 194, 200
Steroid, 13, 55, 59, 63, 182, 187
Stokiyometri, 98
Stres, 16, 24, 33, 53, 55, 58, 68, 83, 110, 127, 128,
140, 142, 156, 163, 200
Su, 1, 4, 9, 39, 43, 123,
Supplement, 69, 181, 185, 186
Sülfür, 28, 29, 30, 31, 45, 48,
Süt, 1, 30, 40, 43, 50, 54, 57, 69, 72, 170
Şeker, 4, 6, 8, 9, 15, 21, 33, 43, 54, 65, 76, 105, 109,
122, 124, 126, 142, 159, 197
Tahıl, 3, 26, 28, 30, 48, 50, 54, 66
Takviye, 26, 59, 68, 87, 100, 108, 109, 111, 118,
129, 134, 152, 182, 183, 189, 194
Taurin, 45, 48, 64, 85, 158, 162, 172
Tedavi, 24, 39, 47, 51, 53, 58, 62, 67, 69, 82, 93, 97,
105, 122, 128, 131, 152, 159, 162, 170
TEKHARF, 104
Tendon, 11, 33, 50, 65, 182, 189
Testosteron, 13, 188
Teşhis, 82, 86, 90, 92, 97, 151, 159, 164
Tiroit, 68, 133
Titin, 10
Tohum, 26, 27, 48, 56, 74
Toksin, 14, 67, 71, 158
Transferrin, 12
Travma, 24, 40, 55, 60, 158, 192
Trigliserid, 43, 51, 118, 142
TURDEP, 103, 104, 105
Tütün, 159, 160, 161
Umami, 73
Uyarıcı (eksitatör), 15, 72, 74, 126, 156, 196
Üre, 1, 12
Ürik asit, 43, 160, 165
Vegan, 24, 30, 49, 54
Vejetaryen, 25, 30, 50, 51
Virus, 51, 62, 163
Vitamin, 52, 53, 57, 65, 69, 76, 84, 87, 124, 130,
148, 162, 180, 185, 196
Vücut kompozisyonu, 1, 16, 83, 138
Whey, 186, 187, 191, 196, 197, 198
Yağlar, 2, 4, 5-7, 33, 35, 43, 64, 132, 190
esansiyel, 2, 6-7, 39, 88, 124, 148, 190
Yan zincir, 41, 45, 47
Yatıştırıcı (inhibitör), 72, 156, 173
Yoğurt, 31, 52, 143
Yoksunluk, 161
Yumurta, 1, 27, 30, 43, 45, 48, 50, 52, 60, 65, 69,
72, 100, 149
Zayıflama, 127, 130, 152
Kitabın ortaya çıkmasında desteğini
eksik etmeyen sevgili eşim Semra ve oğlum Alp’e sonsuz teşekkürlerimi sunarım.